aula - proteínas 1.1

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Estrutura e função- aula 3
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares
Estruturas secundárias
Longas fitas ou folhas
Vários tipos
Enzimas: atividade 
catalíticas
Protéinas reguladoras
Estrutural: Apoio, 
forma, proteção
Função
Forma
Poucas ou única
Enovelada esférica
1) Proteínas Fibrosas
Função: dão forma e flexibilidade às estruturas onde 
ocorrem
α- queratina colágeno elastina
Unidade estrutural repetitiva
Insolúveis em água
↑ resíduos hidrofóbicos
Sobreposição de cadeias → empacotamento
• Características: 
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
a) α- Queratina
•Função: estrutural
Mão direita
Paralelo, esquerda
Resistência!
Rica em resíduos hidrofóbicos: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
Sequência repetitiva a cada sete aminoácidos: ABCDEFG, 
onde A e D são hidrofóbicos; E e G ionizados ou polares.
Estabilização da estrutura se dá por:
•Interações hidrofóbicas intra e intercadeias
•Pontes dissulfeto
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
α- Queratina
b) Colágeno
•Função: resistência, forma e tensão estrutural.
•Encontrado no tecido conjuntivo (tendões, cartilagens, matriz 
orgânica de ossos, córnea do olho)- mais de 20 tipos de colágeno.
•Estrutura: hélice de mão esquerda, 3 resíduos/volta, mantidas 
por pontes de hidrogênio
Hélice mão esquerda
Superespira mão direita
Rico em : Gly, Ala, Pro e 4-HyP
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
Gly-X-Y
X- prolina
Y- hidroxiprolina ou hidroxilisina
Prolina
Colágeno
Fibrilas formadoras de colágeno
Estrutura semelhante à corda
Colágeno tipo I- tendão e córnea. Alta resistência à tensão
Colágeno tipo II- estruturas cartilaginosas
Colágeno tipo III- paredes vasculares
Colágenos formadores de redes
Formam uma malha tridimensional
Colágeno tipo IV- membrana basal
Colágeno tipo VII- abaixo do epitélio estratificado escamoso
Colágeno associado à fibrilas
Colágeno tipo IX e XII- ligam-se às fibrilas de colágeno unindo-as 
umas às outras e aos outros componentes da matriz extracelular
Ligações covalentes:
Lys e HyLys ou His
Desidro-hidroxilisinonorleucina
envelhecimento
Proteínas e Enzimas: estrutura e função
Colágeno
Hidroxilisina e hidroxiprolina
Modificação pós-traducional
Doenças do colágeno
Síndrome de Ehlers-Danlos (EDS)
Síntese defeituosa de colágeno
Mutação no 
colágeno tipo III e 
tipo I
Pele elástica e 
articulações frouxas
Síndrome dos ossos frágeis
(osteogênese imperfeita)
Substituição da Gly por um 
aa volumoso no colágeno 
tipo I
Proteínas Motoras
•Sofrem mudanças conformacionais cíclicas com o objetivo 
de gerar uma força direcional
•Proteínas que promovem:
• Contração muscular
• Movimentação de organelas nos microtúbulos
• Rotação flagelar de bactérias
• Reorganização de cromossomas durante a divisão 
celular
Composição Química Muscular %
Água 75
Proteínas 20
Sais inorgânicos, fosfato, ATP, uréia, ácido lático, 
minerais, 
5
As proteínas musculares:
• Actina
• Miosina
•Troponina
•Tropomiosina
• Mioglobina
Juntas (actina e miosina) representam 80% 
da massa protéica dos músculos.
1) Miosina
• Características:
Apresenta Mr 540.000
Formada por 5 subunidades: - 2 cadeias pesadas (Mr 220.000)
- 4 cadeias leves (Mr 20.000)
Formam o filamento grosso das fibrilas.
Jullian,E.H. et al., 1995
Regiões conservadas da proteína Miosina
Porção globular 
da Miosina
Filamento grosso
2) Actina
Monomérica (globular)- G-actina (Mr 42.000)
Polimérica- F- actina
F-actina + Troponina + Tropomiosina = filamento fino
Filamento fino
Organização do músculo esquelético
Organização das fibras musculares 
esqueléticas
• Banda A – faixa escura (anisotrópica), presença
de actina e miosina;
• Banda I – faixa clara (isotrópica), presença de
actina, apenas.
• Banda H – zona um pouco mais clara no centro
da banda A;
• Cada filamento grosso fica rodeado por seis
finos, formando um hexágono (banda A em
corte transversal)
• Linha Z – linha transversal escura no centro da
banda I, presença de actina apenas;
• Linha M – linha transversal escura no centro da
banda H, presença de miosina, apenas.
http://highered.mcgraw-hill.com/sites/dl/free/0072437316/120104/bio_b.swf
Outras proteínas motoras
TITINA e NEBULINA
• Titina: Maior proteína do corpo (27000 resíduos).
• Suas moléculas filamentares fixam miosina e 
actina. 
• Acredita-se que a nebulina (aproximadamente 
7000 resíduos) tenha função semelhante a da 
titina, organizando as unidades de actina no 
polímero.
TROPONINA e TROPOMIOSINA
• Troponinas I, C e T. 
• Uma extremidade se liga à actina G e a outra à 
tropomiosina (70000 Da) .
• Cálcio liga-se à troponina C
• Impedem que actina e miosina se liguem.
• Estímulo da célula muscular > canal de cálcio se abre 
no retículo sarcoplasmático > sarcoplasma tem 
[Ca2+] aumentada. 
• Ca2+ liga-se à troponina e muda sua conformação, 
movendo o conjunto troponina-tropomiosina, 
expondo o sítio ativo de ligação.
Mecanismo geral de contração
1. Estímulo nervoso = liberação de acetilcolina abre canais na fibra 
muscular (através das proteínas flutuantes na membrana).
2. Entrada de Na+ para dentro da célula, desencadeando o potencial 
de ação.
3. Potencial de ação faz com que o retículo sarcoplasmático libere 
grande quantidade de cálcio que ativa as forças atrativas entre 
miosina e actina. 
4. Ligação do ATP e hidrólise liberam energia para que a cabeça de 
miosina se ligue à actina.
5. A contração cessa com a retirada do cálcio (bomba de cálcio) para 
o retículo sarcoplasmático.