Aminoácidos e Proteínas

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O Código Genético e os Aminoácidos ­ AULA 5 
 
­ RNA transportador: ​ele é composto de uma porção que carreia o aminoácido, uma                         
porção adaptadora e uma porção contendo os anticódons. 
 
A porção do anticodon pareia com o condon (sequencia de três bases) presente na fita do                               
RNA mensageiro e cada anticódon corresponde à um aminoácido da proteína a ser                         
sintetizada. As duas primeiras bases do códon conferem maior especificidade. 
­ AUG: ​códon de iniciação, corresponde a metiolina 
­ UAG, UAA, UGA: são códons de parada e não correspondem à nenhum                         
aminoácido 
 
Possíveis mutações: 
­ Substituição: ​uma base do códon (presente na fita de RNA mensageiro) é                       
substituída por outra base. Essa substituição pode causar ou não a substituição do                         
aminoácido. 
­ Inserção: ​uma nova base é adicionada no meio do códon (presente na fita de RNA                             
mensageiro), alterando toda a sequência de bases. Assim, altera toda a sequência                       
de códons e do quadro de leitura (mudando a sequência de aminoácidos). 
­ Deleção: ​retirada de uma base no meio do códon (presente na fita de RNA                           
mensageiro), alterando toda a sequência de bases. Assim, altera toda a sequência                       
de códons e do quadro de leitura (mudando a sequência de aminoácidos). 
 
O ribossomo é formado por duas subunidades, que são compostas de proteínas:                       
subunidade maior e a subunidade menor. ​As duas subunidades se juntam no momento                         
em que a tradução vai acontecer, os RNA transportadores entram no ribossomo e a fita de                               
RNA mensageiro passa entre as subunidades e a proteína é sintetizada. 
 
Os aminoácidos são as unidades principais das proteínas, são formados por um                       
carbono alfa (centro quiral), ligado por um grupo carboxílico, um grupo amino e um grupo                             
funcional R. Esse grupo funcional R é que diferencia um aminoácido de outro de acordo                             
com as propriedades do grupo.  
­ Grupos R Apolares, alifáticos: ​podem ser cadeias abertas ou fechadas, são de                       
ligação simples e formadas basicamente de cadeias de CH2 (metil). São                     
estabilizadas por interações hidrofóbicas. 
­ Grupos R Aromáticos:​ formados por benzeno e são relativamente hidrofóbicos. 
­ Grupos R polares, não carregados: não são formados apenas por CH2 mas                       
também por O e S. São facilmente diluídos em água por causa das possíveis                           
ligações de hidrogênio formadas. 
­ Grupos R polares: ​são carregados positivamente (NH3+) ou negativamente                 
(COO­). Positivamente são mais básicos e negativamente são mais ácidos. 
 
Podem atuar como ácidos e bases: De acordo com seu grupamento R       
(ionizáveis), amino e carboxil; 
  
 
 
Proteínas ­ AULA 6 
 
Os aminoácidos são ligados covalentemente por ligações peptídicas onde ocorre a                     
remoção de OH do grupo ­carboxil e de um H ­amino no outro e a liberação de água. A                                     
sequência de aminoácidos se converte na estrutura tridimensional de uma proteína. 
­ A função de uma proteína depende de sua estrutura;  
­ Uma proteína isolada normalmente existe em um pequeno número de formas                     
estruturais;  
­ As forças mais importantes de estabilização das estruturas são as interações não                       
covalentes (fracas);  
­ Pode­se reconhecer alguns padrões estruturais que ajudam a organizar a arquitetura                     
das proteínas 
 
Estrutura primária: 
É a sequência de aminoácidos unidos por ligação peptídica que forma a cadeia                         
polipeptídica. A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua sequência                       
de aminoácidos. 
 
Estrutura secundária:  
Conformação local de alguma parte do polipeptídeo (resíduos de aminoácidos                     
adjacentes numa estrutura primária). É o arranjo de aminoácidos particularmente estáveis,                     
dando origem a padrões estruturais recorrentes. É estabilizado por Pontes de Hidrogênio                       
(ocorrem pela atração de um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo                         
geralmente oxigênio ou nitrogênio). 
­ α­hélices 
­ folha β 
­ volta β (cadeia de polipeptídeo muda a direção) 
 
Estrutura terciária: 
É o arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína. Aminoácidos que                         
estão distantes num polipeptídeo e que participam de estruturas secundárias distintas                     
podem interagir dentro de uma proteína totalmente estruturada. Resulta de dobras na                       
estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos. 
­ Pontes de hidrogênio;  
­ Ligações iônicas ou salinas (Ocorre entre grupos eletricamente carregados.                 
Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas); 
­ Ligações hidrofóbicas (São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares.                 
Estes radicais se aproximam e repelem água); 
­ Ligações covalentes ​(Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes.                 
Ocorre quando átomos compartilham elétrons); 
­ Forças de Van der Waals ​(Forças de atração inespecíficas entre moléculas de                       
baixa polaridade; Distância entre os centros atômicos deve ser inferior a 0,5nm; A                         
especificidade surge quando um grande número deste tipo de ligação ocorre                     
simultaneamente). 
 
Proteínas fibrosas e a estrutura terciária: 
São moléculas alongadas, geralmente apresentando repetições de um único tipo de                     
estrutura secundária como arranjo conformacional, são insolúveis em água, devido ao                     
grande número de resíduos hidrofóbicos no interior e na superfície da proteína e são o                             
empacotamento de várias cadeias de polipeptídeos 
 
Proteínas Globulares e a estrutura terciária: 
São mais complexas, geralmente tem vários tipos de estruturas secundárias na                     
mesma cadeia polipeptídica. Apresentam forma compacta e esferoidal. 
­ Mioglobina  
Primeira a ter a estrutura desvendada. Armazena oxigênio nos músculos (grupo heme).                       
Estrutura compacta vem principalmente das interações hidrofóbicas (no interior só caberiam                     
4 moléculas de água). 
 
Estrutura quaternária: 
É o arranjo espacial das subunidades proteicas; Resulta de interações entre as                       
subunidades de proteínas multiméricas; A associação das cadeias polipeptídicas pode                   
servir a funções variadas. 
 
Hemoglobina e a estrutura quaternária: 
A hemoglobina é uma proteína globular formada por dois dímeros. Possui 4                       
subunidades proteicas globinas, duas α e duas β, que são mantidas juntas por ligações não                             
covalentes como interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e pontes salinas. Cada                     
uma contém um grupo heme e um só centro de ligação ao oxigênio. 
­ Grupamento prostético heme: 
Responsável pela cor característica da hemoglobina. O heme é constituído de uma parte                         
orgânica, a protoporfirina, e um átomo de ferro. O átomo de ferro pode estar no estado de                                 
oxidação ferroso (+2) ou no férrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina são                           
denominadas, respectivamente,ferro­hemoglobina e ferri­hemoglobina (também chamada             
meta­hemoglobina), sendo que somente a ferro­hemoglobina é capaz de se ligar ao                       
oxigênio. 
 
Imunoglobulinas e a estrutura quaternária: 
As Imunoglobulinas são proteínas de estrutura quaternária, ou seja, compostas por                     
cadeias polipeptídicas, sendo cadeias pesadas (grandes) e cadeias leves, unidas por                     
ligação não covalente e ligação dissulfeto. 
­ As Igs são sintetizadas e secretadas pelos linfócitos B, células B, e constituem 20%                           
do total de proteínas sanguíneas;  
 
­ As Igs se ligam à bactérias, vírus ou moléculas grandes identificadas como                       
estranhas e as encaminham para a destruição. 
 
­ O anticorpo se liga exclusivamente a uma estrutura específica dentro do antígeno                       
chamada de determinante antigênico ou epítopo. 
 
Estrutura e função 
De uma forma geral, a função de uma proteína é determinada pela sua estrutura. A                             
manutenção de uma estrutura é vital para o funcionamento correto da proteína, existindo                         
por isso situações patológicas associadas a maus enrolamentos da estrutura de                     
determinadas proteínas. As enzimas têm de ter uma conformação espacial tal que possam                         
reconhecer o seu substrato, havendo necessidade de uma complementaridade espacial                   
para uma eficiente catálise. Proteínas estruturais como o colágeno têm de sofrer stress                         
mecânico e ainda assim serem capazes de manter uma matriz regular onde as células.                           
Proteínas com funções motoras têm de ser capazes de converter energia química em                         
movimento de uma forma precisa, como no caso de poros na membrana que regulam a                             
entrada e saída de íons da célula.