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ESTUDO DIRIGIDO-AMINOÁCIDOS(COM GABARITO)

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GABARITO
Estudo dirigido-Aula2- Aminoácidos e proteínas
Descreva a estrutura geral dos aminoácidos.
Grupo amina, grupo carboxila, hidrogênio e uma cadeia lateral, ambos ligados ao carbono α.
Como são classificados os aminoácidos de acordo com o grupo R? Cite pelo menos um exemplo de cada uma das classificações.
Cadeia lateral apolar: leucina, prolina, alanina, valina;
Cadeia lateral polar: glicina serina, asparagina, glutamina;
Cadeia lateral ácida: ácido aspártico, ácido glutâmico, metionina;
Cadeia lateral básica: lisina, arginina.
Quais são os tipos de aminoácidos? Cite exemplos.
COMUNS: para as quais existe pelo menos um códon; leucina, prolina
DERIVADOS: formados por reação enzimática de um aminoácido comum; cistina, hidroxiprolina, fosfoserina.
Diga a diferença na obtenção de aminoácidos em animais e vegetais. 
ANIMAIS: obtém a partir da quebra de proteínas;
VEGETAIS: fabricam a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e nitrato retirado do ambiente, NO3-
Diferencie aminoácidos essenciais dos naturais.
ESSENCIAIS: são produzidos pelo próprio organismo;
NATURAIS: devem ser consumidos na alimentação.
Como se define ponto isoelétrico na curva de titulação de um aminoácido?
O pH característico no qual a carga elétrica é zero.
Como se dá a união entre aminoácidos, qual o nome desta ligação? O que seria um dipeptídeo e um polipeptídeo? 
Ligação covalente entre o grupo carboxílico de um aminoácido com o grupo amino do outro. Ligação peptídica. 
Dipeptídeo: união entre dois aminoácidos;
Polipeptídeo: união entre infinitos aminoácidos.
Qual a principal característica da estrutura primária das proteínas?
A estrutura primária consiste na sequência de aminoácidos por ligações peptídicas.
Como ocorre a estrutura secundária e terciária nas proteínas? 
A estrutura secundária é o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica, mantido por pontes de hidrogênio. Pode ser em: α-hélice e folha β.
A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula. As cadeias laterais e qualquer grupo prostético fazem parte da estrutura.
Como é constituída a estrutura quaternária nas proteínas? Cite um exemplo.
Agrupamentos de estruturas terciárias ficam unidos através de forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. Proteínas oligoméricas, como a hemácia.
Diferencie proteínas fibrosas e globulares. Exemplifique cada uma.
Globulares: forma esferóide, variam em tamanho, solubilidade alta em água, funcionam como catalisadores, transportadores, reguladores de vias metabólicas, expressão gênica (papéis dinâmicos);
Fibrosas: colágeno, elastina, tropomiosina -quantidades maiores de estrutura secundária regular, forma cilíndrica, longa(bastão), baixa solubilidade.
As proteínas também podem estar associadas a outros compostos, desempenhando funções importantes para o organismo. Dê exemplos de algumas associações e suas respectivas funções. 
Lipoproteínas plasmáticas:
Glicoproteínas participam de muitas funções normais e relacionadas a doenças de relevância clínica. Superfície externa da membrana plasmática; Matriz extracelular; Plasma sanguíneo.
Explique o processo de desnaturação citando as condições que levam a tal processo. 
Rompimento das ligações que dão origem às estruturas tridimensionais das proteínas. 
Aumento exagerado da temperatura;
Mudança brusca de pH. 
Qual correlação clínica pode-se fazer, considerando nosso cotidiano, que pode evoluir para um processo de desnaturação em nosso organismo? 
Febre.
O que são príons? Quais patologias são desencadeadas pelos mesmos? 
Trata-se de proteínas mutantes, que assumiram formas aberrantes, trazendo prejuízos graves para o organismo. 
Doença de CJD (Creutzfeldt-Jacob);
”DOENÇA DA VACA LOUCA”(encefalopatia espongiforme transmissível);
Kuru
Diga o que são enzimas e qual a sua importância para as reações do organismo.
São proteínas catalisadoras. São importantes para facilitar as reações químicas, pois diminuem a energia de ativação.
 Como as enzimas funcionam?
Atuam como um catalisador na reação, diminuindo a energia de ativação na curva de reações químicas. As enzimas possuem um centro ativo onde os substratos entrarão e suas respectivas ligações são enfraquecidas, facilitando a reação. A enzima não é gasta na reação.
Quais processos podem alterar o funcionamento das enzimas?
Concentração de substratos;
Concentração da enzima;
Temperatura;
Acidez e alcalinidade.
Quais os tipos de inibição enzimática? 
Inibição competitiva: um inibidor competitivo disputa com o substrato o sítio ativo da enzima;
Inibição não-competitiva: um inibidor não competitivo se liga a enzima em qualquer local sem ser o sítio ativo, comprometendo o funcionamento da mesma.

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