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GABARITO Estudo dirigido-Aula2- Aminoácidos e proteínas Descreva a estrutura geral dos aminoácidos. Grupo amina, grupo carboxila, hidrogênio e uma cadeia lateral, ambos ligados ao carbono α. Como são classificados os aminoácidos de acordo com o grupo R? Cite pelo menos um exemplo de cada uma das classificações. Cadeia lateral apolar: leucina, prolina, alanina, valina; Cadeia lateral polar: glicina serina, asparagina, glutamina; Cadeia lateral ácida: ácido aspártico, ácido glutâmico, metionina; Cadeia lateral básica: lisina, arginina. Quais são os tipos de aminoácidos? Cite exemplos. COMUNS: para as quais existe pelo menos um códon; leucina, prolina DERIVADOS: formados por reação enzimática de um aminoácido comum; cistina, hidroxiprolina, fosfoserina. Diga a diferença na obtenção de aminoácidos em animais e vegetais. ANIMAIS: obtém a partir da quebra de proteínas; VEGETAIS: fabricam a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e nitrato retirado do ambiente, NO3- Diferencie aminoácidos essenciais dos naturais. ESSENCIAIS: são produzidos pelo próprio organismo; NATURAIS: devem ser consumidos na alimentação. Como se define ponto isoelétrico na curva de titulação de um aminoácido? O pH característico no qual a carga elétrica é zero. Como se dá a união entre aminoácidos, qual o nome desta ligação? O que seria um dipeptídeo e um polipeptídeo? Ligação covalente entre o grupo carboxílico de um aminoácido com o grupo amino do outro. Ligação peptídica. Dipeptídeo: união entre dois aminoácidos; Polipeptídeo: união entre infinitos aminoácidos. Qual a principal característica da estrutura primária das proteínas? A estrutura primária consiste na sequência de aminoácidos por ligações peptídicas. Como ocorre a estrutura secundária e terciária nas proteínas? A estrutura secundária é o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica, mantido por pontes de hidrogênio. Pode ser em: α-hélice e folha β. A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula. As cadeias laterais e qualquer grupo prostético fazem parte da estrutura. Como é constituída a estrutura quaternária nas proteínas? Cite um exemplo. Agrupamentos de estruturas terciárias ficam unidos através de forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. Proteínas oligoméricas, como a hemácia. Diferencie proteínas fibrosas e globulares. Exemplifique cada uma. Globulares: forma esferóide, variam em tamanho, solubilidade alta em água, funcionam como catalisadores, transportadores, reguladores de vias metabólicas, expressão gênica (papéis dinâmicos); Fibrosas: colágeno, elastina, tropomiosina -quantidades maiores de estrutura secundária regular, forma cilíndrica, longa(bastão), baixa solubilidade. As proteínas também podem estar associadas a outros compostos, desempenhando funções importantes para o organismo. Dê exemplos de algumas associações e suas respectivas funções. Lipoproteínas plasmáticas: Glicoproteínas participam de muitas funções normais e relacionadas a doenças de relevância clínica. Superfície externa da membrana plasmática; Matriz extracelular; Plasma sanguíneo. Explique o processo de desnaturação citando as condições que levam a tal processo. Rompimento das ligações que dão origem às estruturas tridimensionais das proteínas. Aumento exagerado da temperatura; Mudança brusca de pH. Qual correlação clínica pode-se fazer, considerando nosso cotidiano, que pode evoluir para um processo de desnaturação em nosso organismo? Febre. O que são príons? Quais patologias são desencadeadas pelos mesmos? Trata-se de proteínas mutantes, que assumiram formas aberrantes, trazendo prejuízos graves para o organismo. Doença de CJD (Creutzfeldt-Jacob); ”DOENÇA DA VACA LOUCA”(encefalopatia espongiforme transmissível); Kuru Diga o que são enzimas e qual a sua importância para as reações do organismo. São proteínas catalisadoras. São importantes para facilitar as reações químicas, pois diminuem a energia de ativação. Como as enzimas funcionam? Atuam como um catalisador na reação, diminuindo a energia de ativação na curva de reações químicas. As enzimas possuem um centro ativo onde os substratos entrarão e suas respectivas ligações são enfraquecidas, facilitando a reação. A enzima não é gasta na reação. Quais processos podem alterar o funcionamento das enzimas? Concentração de substratos; Concentração da enzima; Temperatura; Acidez e alcalinidade. Quais os tipos de inibição enzimática? Inibição competitiva: um inibidor competitivo disputa com o substrato o sítio ativo da enzima; Inibição não-competitiva: um inibidor não competitivo se liga a enzima em qualquer local sem ser o sítio ativo, comprometendo o funcionamento da mesma.
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