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Estudo Dirigido Áminoácidos & Proteínas 1. Considerando o peptídeo abaixo, responda: Gly-Ser-Cys-Glu-Asp-Asn-Cys-Arg S S a) Qual é o nome do aminoácido que está na posição 1 da sequência? b) A asparigina está em qual posição na sequência? c) Há algum aminoácido derivado na sequência? Qual? Explique. d) Este peptídeo é básico? Explique. e) O peptídeo mostrado consiste inteiramente de aminoácidos com cadeias laterais carregadas ou não polares? Explique. f) O peptideo mostrado contém mais aminoácidos com cadeias laterais carregadas do que cadeias laterias neutras no pH 7.0? Explique. 2. Qual destes peptídeos possui maior absorvância em 280nm? Justifique. I) Gln-Leu-Glu-Phe-Thr-Leu-Asp-Gly-Tyr II) Ser-Val-Trp-Asp-Phe-Gly-Tyr-Trp-Ala 3. Faça um paralelo entre as conformações -hélice e folha , ressaltando as semelhanças e diferenças entre elas. 4. Cite 5 forças responsáveis pela manutenção das formas tridimensionais corretas das proteínas. Especifique quais grupos na proteína estão envolvidos em cada tipo de interação. 5. Relacione as técnicas de separação que exploram as seguintes propriedades moleculares: carga, polaridade, tamanho e especificidade. 6. Em sua opinião, qual das seguintes mutações teria maiores possibilidades de provocar danos graves ao portador: aquela que provocasse a substituição de leucina por isoleucina ou a substituição de aspartato por lisina, na proteína modificada? Justifique. 7. O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pKs anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido. Calcule o ponto isoelétrico (pI) da treonina. pK1= 2,09 e pK2= 9,10. Calcule o ponto isoelétrico (pI) da histidina. pK1= 1,80; pK2= 9,33 e pKr= 6,04. 8. Quais as diferentes estruturas secundárias das proteínas e quais as forças que as estabilizam? 9. Defina domínio. 10. O que é uma chaperona? 11. Comente a desnaturação provocada por calor e busque explicar como os microrganismos hipertermofílicos mantêm a estrutura de suas proteínas.
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