proteinas- química dos alimentos

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Proteínas
Msc. Denise Andrade
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Proteínas
	São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos.
	Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.  
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Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. 
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Aminoácidos
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
São as unidades fundamentais das proteínas. 
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. 
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
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	Os vegetais têm a capacidade de fabricar os vinte aminoácidos necessários para a produção de suas proteínas, já as células animais não sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento.  Assim, os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos:
Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.
Ex: Fenilalanina; Valina; Triptofano; Treonina; Lisina; Leucina; Isolucina; Metionina.
Não essenciais (Naturais) - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. 
Ex: Glicina; Alanina; Serina;  Cisteína; Tirosina; Arginina; Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina; Asparagina; Glutamina; Prolina.
	É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro. 
HOMEM: produz 8 (isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano e lisina)
RECÉM-NASCIDOS: além desses não produz também a histidina
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O QUE DIFERE AS PROTEÍNAS:
Quantidade de AA do polipeptídio
Tipos de AA
Seqüência dos AA
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Classificação
Proteínas simples
Somente aminoácidos
Proteínas conjugadas (proteínas ligadas a outras substâncias)
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Lipoproteínas
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Níveis de Organização: 
Estrutura Primária (sequência linear de AA)
Dada pela  sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. 
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. 
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
 
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. 
Sua estrutura é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
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Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal ) 
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. 
É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula. 
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Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. 
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. 
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. 
Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína. 
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Estrutura Quaternária (união de cadeias polipeptídicas)
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. 
Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. 
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. 
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SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
As proteínas interagem com a água através dos átomos que participam das ligações peptídicas ou através das cadeias laterais de seus aminoácidos;
Para ser solúvel uma proteína deve ser capaz de interagir tanto quanto possível com o solvente;
A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros como pH, força iônica e temperatura.
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Solubilidade relativa de uma proteína em função de pH
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Solubilidade relativa de uma proteína em função da temperatura
A maioria das proteínas são solúveis a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar à medida que a temperatura se eleva até 40-50°C (acima disso, sofre desnaturação e a solubilidade diminui);
Quando submetidas a temperaturas extremamente baixas, algumas proteínas sofrem desnaturação e precipitam.
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T
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Classificação das proteínas em função da solubilidade
Albuminas: Solúveis em água e coagulam pelo calor. Ex.: ovoalbumina e lactoalbumina;
Globulinas: Pouco solúveis ou insolúveis em água e coagulam pelo calor. Ex.: miosina, ovoglobulina e lactoglobulina.
Prolaminas: Insolúvel em água e em soluções salinas e solúveis em soluções de etanol. Ex.: gliadina (trigo e centeio), zeína (milho).
Glutelinas: Insolíveis em água, soluções salinas e de etanol. Solúveis em soluções ácidas e alcalinas diluídas. São encontradas somente em vegtais. Ex.: glutenina (trigo).
Escleroproteínas: De estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriomente citados. Ex.: colágeno e queratina.
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Desnaturação de proteínas
A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundária, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária;
Pode ser reversível (ex.: desnaturação por ureia) ou irreversível (desnaturação completa pelo calor);
Os agentes de desnaturação podem ser classificados em físicos (calor, frio, irradiação, agitação) e químicos (alterações de pH, solventes, ureia, etc.)
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS;
TEMPERATURA / agitação das moléculas  alteração nas estruturas / Ex: ovo cozido 
GRAU DE ACIDEZ / meios  ácidos ou  básicos  rompimento de atrações elétricas que ajudam manter a configuração espacial / fabricação de queijos e coalhadas
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PROPRIEDADES FUNCIONAIS DE PROTEÍNAS
Propriedades funcionais de proteínas são definidas como as propriedades físico-químicas que afetam o seu comportamento no alimento durante o preparo, processamento e armazenamento e contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos (RIBEIRO & SERAVALLI 2007).
 Segundo Araújo (2006), a composição e sequência de aminoácidos, carga líquida e sua distribuição, estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, flexibilidade/rigidez e a habilidade de reagir com outros componentes influenciam na funcionalidade de proteínas em alimentos.
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As propriedades funcionais das proteínas alimentícias podem ser classificadas em três grandes grupos:
Propriedades de hidratação: dependem das interações entre água e as proteínas. Compreendem propriedades como absorção e retenção de água, molhabilidade, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade.
Propriedades relacionadas com
interações proteínas-proteínas: a este grupo pertencem propriedades como: formação de gel, coagulação, formação de estruturas como fibras e glúten.
Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas.
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Fonte: FENNEMA (1986))
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Enzimas – Proteínas Especiais
As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.
Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto. 
As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações. 
As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.
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As  enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem: 
lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos; 
catalases decompõem a água oxigenada;  
amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;  
proteases decompõem as proteínas;  
celulases decompõem a celulose;  
pectinases decompõem a pectina;  
xilanases decompõem a xilana;  
isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;  
beta-glucanases decompõem a beta-glucana;  
outras.