Bioquímica Aula 4 Proteínas

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PROTEÍNAS Disciplina: Bioquímica
Professora: Livia Schell
PROTEÍNAS
Proteínas são polímeros de 
aminoácidos, unidos por 
ligações peptídicas
PROTEÍNAS
As proteínas são sintetizadas na célula pelos ribossomos em um 
mecanismo chamado de tradução
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteínas são as macromoléculas mais versáteis nos sistemas 
vivos e servem para funções cruciais em essencialmente todos 
os processos biológicos
Podem ser classificadas de acordo com:
 Função
 Forma
 Estrutura
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
 Catalisadoras: acelera reações químicas (enzimas)
 Estruturais: participam na composição de várias estruturas do 
organismo, sustentando e promovendo rigidez (colágeno e 
queratina)
Movimentação: promovem os movimentos de estruturas celulares, 
músculos (actina e miosina) 
Armazenamento: reservatório de aminoácidos a essenciais e 
outros elementos (ovoalbumina, ferritina)
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Transporte: transporta diversos componentes (hemoglobina)
Defesa do organismo: promovem a defesa do organismo 
contra microrganismos e substâncias estranhas (anticorpos)
Regulação ou Hormonal: atuam como mensageiras 
químicas (GH, prolactina)
Energética (4 kcal/g)
CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA
Com relação à forma, as proteínas podem ser classificadas em:
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
PROTEÍNAS FIBROSAS
Cadeias polipeptídicas arranjadas em fitas longas ou folhas
Desempenham papéis estruturais importantes na anatomia e 
fisiologia dos vertebrados, fornecendo suporte, proteção e 
forma
 Colágeno (tendões e osso), queratina (cabelo, pele, unha), 
e elastina (tecido conjuntivo elástico)
PROTEÍNAS GLOBULARES
Cadeias polipeptídicas empacotadas em uma forma esférica
Estruturalmente mais complexas
Podem atuar como enzimas, hormônios, transportadores de 
outras moléculas pelas membranas celulares e carreadoras 
de aminoácidos
Hemoglobinas, imunoglobulinas, ovoalbumina
CLASSIFICAÇÃO QUANTO À FORMA
Proteína 
globular
Proteína 
Fibrosa
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
As proteínas são classificadas quanto ao seu nível de 
organização:
ESTRUTURA PRIMÁRIA
Sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas
Lida da esquerda para a direita, com a extremidade amino-
terminal à esquerda
Extremidade amino-
terminal
Extremidade 
carboxi-terminal
ESTRUTURA PRIMÁRIA
A sequência dos aminoácidos é determinada pelo DNA
Determina a estrutura tridimensional e função da proteína
Alterações na sequência dos aminoácidos podem produzir 
função anormal e doença
 Ex.: Anemia falciforme pode resultar da alteração de um só 
aminoácido dentro de uma proteína
Substituição do glutamato por valina na posição 6 da 
cadeia beta de hemoglobina
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Arranjo espacial de aminoácidos próximos 
entre si na sequência primária da proteína
Estabilizada por pontes de hidrogênio entre 
ligações peptídicas
Pode ocorrer de duas formas:
α-hélice
 Folha β pregueada
α-hélice
Folha β pregueada
α-hélice
Folha β pregueada
ESTRUTURA TERCIÁRIA
 Estrutura tridimensional completa de um polipeptídeo
Conformação espacial da proteína inteira (3D)
 Estabilizada pelas interações entre as cadeias laterais e 
pontes dissulfeto 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Contém mais de uma cadeia peptídica
Cada cadeia é chamada de subunidade
Arranjo espacial de subunidades 
PROTEÍNAS SIMPLES X CONJUGADAS
Simples: Formada exclusivamente por aminoácidos
Conjugada: Possui uma parte não-proteica denominada 
grupo prostético
 Glicoproteína: carboidrato
 Lipoproteína: lipídio
 Fosfoproteína: fósforo
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Quando uma proteína é exposta a condições não-fisiológicas, 
pode ocorrer rompimento e perda da conformação nativa
Perda da atividade biológica
Desnaturação proteica
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Causas:
Alterações extremas do pH
 Extremos na força iônica
Detergentes
Aumento na temperatura
Reação com metais pesados
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Não atinge a estrutura primária
Maioria das proteínas  irreversível
Proteínas desnaturadas são frequentemente 
insolúveis e precipitam em solução
RENATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível 
Agente desnaturante é removido proteína retorna à sua 
estrutura original 
Cadeia polipeptídica retorna à sua conformação nativa, 
quando o agente desnaturante é retirado do meio em que a 
proteína se encontra
Renaturação proteica
Desnaturação
Renaturação
REVISANDO...
1. Quais são os monômeros que constituem as proteínas e que tipo de ligação os unem?
2. Em que organela citoplasmática ocorre a síntese de proteínas? 
3. Qual a importância da sequência de aminoácidos em uma proteína?