Bioquímica Aula 5 Enzimas

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ENZIMAS Disciplina: Bioquímica
Professora: Livia Schell
ENZIMAS
São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade de 
uma reação, sem sofrerem alterações durante o processo
Não são consumidas durante a reação!
Praticamente todas as reações no organismo são 
catalisadas por enzimas
NOMENCLATURA
Nome recomendado:
 Conveniente para uso corriqueiro
Nome sistemático:
 União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular 
(IUBMB)
 Divide as enzimas em 6 classes principais
 Fornece informação mais precisa sobre a função metabólica 
da enzima
NOMENCLATURA RECOMENDADA
Nome do substrato + sufixo “ase” 
Urease: uréia
 Lactase: lactose
Sacarase: sacarose
Obs.: Algumas enzimas mantêm seu nome original, sem 
qualquer associação com a reação enzimática
 Ex.: Pepsina e tripsina
NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
Divide as enzimas em 6 classes principais:
1. Oxido-redutases: Catalisam reações de oxidação-redução
 Ex.: Lactato desidrogenase
2. Transferases: Catalisam a transferência de grupos contendo 
C-, N- ou P- entre duas moléculas
 Ex.: Alanina aminotransferase
NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
3. Hidrolases: Catalisam quebra de ligações pela adição 
de água (hidrólise)
 Ex.: Peptidase
4. Liases: Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e 
certas ligações C-N
 Ex.: Piruvato descarboxilase
NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
5. Isomerases: catalisam a conversão de isômeros
 Ex.: Triose fosfato isomerase
6. Ligases: Catalisam formação de ligações entre o carbono 
e O, S, N, com consumo de ATP
 Ex.: piruvato carboxilase
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Sítio ativo
Região específica da enzima, em forma de fenda ou bolso, 
com superfície tridimensional complementar ao substrato
O sítio ativo liga-se ao substrato, formando um complexo 
enzima-substrato (ES)
O complexo ES é convertido em enzima-produto, que 
posteriormente se dissocia em enzima e produto
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Enzima EnzimaComplexo 
enzima-substrato 
(ES)
ProdutoSítio ativo
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Eficiência catalítica
Reações catalisadas são altamente eficientes
103 até 108 vezes mais rápidas
Especificidade
São altamente específicas, interagindo com alguns poucos 
substratos e catalisam apenas um tipo de reação química
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Holoenzimas:
Enzimas que precisam se ligar a outras moléculas para 
exercer sua atividade enzimática
Apoenzima = enzima inativa sem componente não-proteico
Holoenzima = enzima ativa + componente não-proteico
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Tipos de componentes não-proteicos:
Íon metálico: cofator
 Ex.: Zn2+ e Fe2+
Molécula orgânica pequena: coenzima
 Ex.: NAD+ e FAD+
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente 
nas condições normais da célula, com um gasto menor de 
energia
Isso acontece sem que haja alteração no equilíbrio 
da reação
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
Progresso da reação
A
B
FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Concentração de substrato
 Temperatura 
pH
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
TEMPERATURA
pH
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade das 
reações catalisadas por enzimas é chamada de inibidor
Inibidor
Inibição reversível: competitiva e não-competitiva
Irreversível: liga-se por meio de ligações covalentes
Reversível: liga-se por meio de ligações não-covalentes
INIBIÇÃO COMPETITIVA
Inibidor liga-se reversivelmente
ao mesmo sítio que o substrato 
normalmente ocuparia e, dessa 
forma, compete com o substrato 
por esse sítio
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
Inibidor e o substrato ligam-se a 
sítios diferentes na enzima
O inibidor não-competitivo pode 
ligar-se tanto à enzima livre quanto 
ao completo ES, de modo a impedir 
que a reação ocorra
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A atividade enzimática pode ser regulada
Enzimas podem ser ativadas ou inativadas
Velocidade de formação dos produtos 
atenda às necessidades da célula
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A regulação da velocidade das reações enzimáticas é 
essencial para o organismo coordenar seus numerosos 
processos metabólicos
 Sítios alostéricos de ligação
 Modificação covalente
SÍTIOS ALOSTÉRICOS DE LIGAÇÃO
As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas chamadas 
efetores
O efetor combina-se com a enzima no seu sítio alostérico, de 
forma não-covalente, provocando uma modificação na estrutura 
3D da enzima, com alteração do sítio ativo da enzima
 Inibe ou ativa atividade catalítica 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
MODIFICAÇÃO COVALENTE
Adição ou remoção de grupos fosfato na enzima
A fosforilação de proteínas é reconhecida como uma das 
principais formas de regulação dos processos celulares
REVISANDO...
1. O que é uma enzima?
2.Como as enzimas aceleram as reações?
3.O que são coenzimas e cofatores? 
4.Quais são os fatores que interferem na atividade enzimática?
5.Como a temperatura alta observada na febre (40°C) pode afetar a 
atividade das enzimas humanas?
6.O que é um inibidor? Diferencie inibição competitiva de não-
competitiva.
7.Como a atividade enzimática pode ser regulada?
8.O que são enzimas alostéricas?