Aula 03 - Proteínas - UFPR

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AULA 3 
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Profa. Fernanda Simas
NÍVEIS DA ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
Estrutura 
Terciária e 
Quartenária
Proteínas 
Fibrosas
α-queratina
Normalmente 
um único tipo 
de estrutura 
secundária
Funções: 
forma, suporte 
e proteção 
(externa)
α-queratina
Cabelo / unhas / penas / chifres
α-hélices
Duas hélices enroladas uma sobre a outra
Interação das hélices por residuos hidrofobicos
Pontes dissulfeto - estabilizam a estrutura
(exemplo – permanente / escova progressiva)
Cabelo liso Cabelo enrolado
Formol e calorAcido tioglicólico
Estrutura 
Terciária e 
Quartenária
Proteínas 
Fibrosas
fibroína
Fibras do tecido da seda / teias de aranha
Normalmente 
um único tipo 
de estrutura 
secundária
Funções: 
forma, suporte 
e proteção 
(externa)
Fibras do tecido da seda / teias de aranha
Folhas β
Rica em alanina e glicina
Estrutura 
Terciária e 
Quartenária
Proteínas 
Globulares
mioglobina
Diversos tipos 
de estruturas 
secundárias
Enzimas, 
proteínas 
transportadoras, 
reguladoras...
hemoglobina
αααα1ββββ1 αααα2ββββ2
MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA
� Proteínas de ligação ao O2
�Grupo prostético - heme
�mioglobina – célula muscular
� hemoglobina – transporte de O2 no sangue - hemácias
O2 se liga ao grupo prostético heme
�O2 pouco solúvel no sangue
� Proteínas por si não se ligam a O2
�O2 se liga ao Fe
+2
� Grupo HEME - Fe+2 ligado 
à proteínaà proteína
• 6 ligações 
� Localizado numa cavidade
Hidrofóbica (impede Fe+3)
LIGAÇÃO COM O OXIGÊNIO 
– Alterações na conformação da hemoglobina (His 87 – proximal)
Desoxi-Hb
(forma T)
Oxi-Hb
(forma R)
A HEMOGLOBINA LIGA-SE AO OXIGÊNIO COOPERATIVAMENTE 
– Ligação da primeira molécula facilita o preenchimento dos outros 
grupos heme, nas outras subunidades
- Hemoglobina x mioglobina
� mioglobina – 1 sítio de ligação (ligação de O2 a uma molécula não afeta
ligação de O2 em outras moléculas)
� hemoglobina – cooperatividade – resposta sensível a variações na
concentração de O2
� Curvas de saturação x FUNÇÃO PROTÉICA
TECIDOS PULMÃO
HEMÁCIAS CONTÉM 2,3-BPG - ↓↓↓↓ AFINIDADE DA Hb POR O2
– 2,3-BPG se liga à desoxi-Hb (cavidade maior)
TECIDOS
pO2 baixa
↑↑↑ liberação de O2 pela Hb
PULMÕES
pO2 alta
↑↑↑ ligação de O2 na Hb
↓↓↓ ligação de 2,3-BPG na Hb
EFEITO BOHR – LIGAÇÃO DO O2 NA Hb DEPENDE DO pH
– ↓↓↓↓pH ↓↓↓↓afinidade
-desoxi-Hb é uma base mais forte que oxi-Hb
- His146 e Asp94 – próximos na desoxi-Hb e distantes na oxi-Hb
- Importância: ↓pH (↑CO2) associada a maior demanda de O22 2
-Manutenção pH plasmático em conjunto com tampão bicarbonato