UNIP relatorio de bioquimica CK E LDH

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BIOQUÍMICA CLÍNICA: Dosagens de CK e LDH no sangue 
 
 
 
 
 
 
Relatório da disciplina de Bioquímica Clínica, 
elaborado pelo grupo 1, solicitado pelo 
docente Jefferson. 
 
 
 
 
 
SÃO PAULO 
2016 
INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE 
 
INDICE 
1. INTRODUÇÃO...................................................................................................1 
2. OBJETIVOS.......................................................................................................2 
3. MATERIAIS E METODOS.................................................................................3 
3.1 DETERMINAÇÃO DE LDH...............................................................................3 
3.2 DETERMINAÇÃO DE CK.................................................................................3 
4. DISCUSSÕES...................................................................................................4 
4.1 CREATINA QUINASE (CK)..............................................................................4 
4.2 DESIDROGENASE LÁCTICA..........................................................................5 
5. RESULTADOS...................................................................................................7 
6. CONCLUSÃO.....................................................................................................8 
7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS...................................................................9 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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1. INTRODUÇÃO 
As enzimas CK e LDH são enzimas cardíacas e são chamadas de 
marcadores de necrose miocárdica (sinalizam a morte células do músculo cardíaco). 
CK é uma isoenzima de creatinina fosfoquinase (CPK) que corresponde a 
uma enzima liberada pelo musculo cardíaco. Creatina quinasse catalisa a 
fosforilação reversível da creatinina pela adenosina trifosfato (ATP) com a formação 
de creatinina fosfato. A enzima CK está associada com a geração de ATP nos 
sistema contateis ou de transporte. Creatinina quinase e um composto de duas 
subunidades B (cérebro) e M (muscular) que são separadas em três formas 
moleculares distintas: CK-BB ou CK-1, encontrada predominantemente no cérebro. 
Raramente está presente no sangue. CK-MB ou CK-2, forma híbrida, predominante 
no miocárdio. CK-MM ou CK-3, predominante no músculo esquelético. 
 O aumento CK se da pela ocorrência de uma isquemia de uma determinada 
região do músculo cardíaco. Em um infarto agudo do miocárdio os valores de CK-
MB a 16 U\L e entre 4% a 25% dos valores de CPK total. 
 Lactato desidrogenasse (LDH) é uma enzima que está presente em uma 
ampla variedade de tecidos que são: fígado, coração, pâncreas, rins, músculos 
esquelético, celebro e células sanguíneas. 
LDH é uma enzima que catalisa a conversão do lactato em piruvato. O 
aumento dessa enzima pode ser causada por hemólise grave, anemias por 
deficiência de vitamina B12 ou doenças renais. 
 Existem cinco formas diferentes de LDH são diferenciadas por pequenas 
diferenças em sua estrutura. As formas da enzima LDH diferentes são chamadas de 
isoenzimas da LDH. Estas isoenzimas da LDH são encontradas em diferentes 
tecidos do corpo, sendo as áreas de maior concentração para cada isoenzima. LDH-
1: coração e hemácias (glóbulos vermelhos do sangue),LDH-2: leucócitos (glóbulos 
brancos do sangue) renais, LDH-3: pulmões, LDH-4: rins, placenta e pâncreas , 
LDH-5: fígado e músculos estriados. 
 
 
 
 
 
 
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2. OBJETIVOS 
Realizar a determinação quantitativa da atividade da Creatina Quinase Total 
(CK) em modo cinético em soro plasma e realizar a determinação da Desidrogenase 
Láctica (LDH). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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3. MATERIAIS E MÉTODOS 
 3.1. Determinação de LDH 
Para o procedimento de determinação de LDH foram utilizados os seguintes 
materiais: 
2 cubetas 
1 Espectrofotômetro 
1 tubos de ensaio 
2 pipeta automática 
Reagente de trabalho 
Amostra 
No processo de determinação de LDH foram realizados os seguintes procedimentos: 
Em um tubo de ensaio foram pipetados 1,0mL do reagente de trabalho e em 
seguida adicionado 0,02ml da amostra, logo após foi homogeneizado e colocado 
todo material em uma cubeta. Após 1 minuto foi realizado a leitura da absorbância 
inicial (A1), o processo de leitura foi repetido após 2 minutos para a observação da 
(A2). 
 
3.2. Determinação de CK 
Para o procedimento de determinação de CK foram utilizados os seguintes 
materiais: 
2 cubetas 
1 tubos de ensaio 
2 pipetas automáticas 
Amostra 
Reagente de trabalho 
Espectrofotômetro 
Na determinação de CK foram seguidos os seguintes passos: em um tubo de 
ensaio foram pipetados 1,0ml do reagente de trabalho e 0,02ml da amostra , em 
seguida todo conteúdo foi homogeneizado e esperado 2 minuto para realizar a 
leitura da absorbância inicial (A1) disparando o cronometro simultaneamente, após 2 
minutos realizou-se a leitura da (A2). 
 
 
 
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4. DISCUSSÕES 
4.1. CREATINA QUINASE – CK 
 É uma enzima que catalisa a fosforilação reversível da creatina pela 
adenosina trifosfato (ATP) com a formação de creatina fosfato. A CK está associada 
com a geração de ATP nos sistemas contráteis ou de transporte. A função fisiológica 
predominante desta enzima ocorre nas células musculares, onde está envolvida no 
armazenamento de creatina fosfato (composto rico em energia). A creatina quinase 
está amplamente distribuída nos tecidos, com atividades mais elevadas no músculo 
esquelético, cérebro e tecido cardíaco. Quantidades menores são encontradas no 
rim, diafragma, tireóide, placenta, bexiga, útero, pulmão, próstata, baço, reto, cólon, 
estômago e pâncreas. O fígado e eritrócitos são essencialmente desprovidos desta 
enzima. (MOTA, 2009) 
 A creatina quinase consiste de um dímero composto de duas subunidades (B 
(cérebro) e M (muscular) que são separadas em três formas moleculares distintas: ß 
CK-BB ou CK-1, encontrada predominantemente no cérebro. Raramente está 
presente no sangue. ß CK-MB ou CK-2, forma híbrida, predominante no miocárdio. ß 
CK-MM ou CK-3, predominante no músculo esquelético. Estas três isoenzimas são 
encontradas no citosol ou associadas á estruturas miofibrilares. (MOTA, 2009) 
 O músculo esquelético contém quase inteiramente CK-MM, com pequenas 
quantidades de CK-MB. A maior atividade da CK no músculo cardíaco é também 
atribuída a CK-MM com, aproximadamente, 20% de CK-MB. A CK-MB está 
confinada quase exclusivamente no tecido cardíaco. Níveis elevados de CK-MB são 
de grande significado diagnóstico no infarto agudo do miocárdio. Existe uma quarta 
forma que difere das frações anteriores, chamada CK-Mt, localizada no espaço entre 
as membranas internas e externas das mitocôndrias e corresponde a 15% da 
atividade da CK total cardíaca. (MOTA, 2009) 
 A atividade sérica da CK está sujeita a variações fisiológicas que interagem e 
afetam a atividade da enzima, tais como: sexo, idade, massa muscular, atividade 
física e raça. Enfermidades do músculo esquelético. Como uma das principais 
localizações da creatina quinase é o músculo esquelético, os níveis séricos estão 
freqüentemente elevados nas lesões destes tecidos. Apesar da CK total ser de 
grande utilidade nestas desordens, não é uma avaliação inteiramente específica já 
que elevações também são encontradas em outras anormalidades do músculo 
cardíaco e esquelético. (MOTA, 2009) 
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 São comuns os aumentos da atividade da CK em situações que envolvemo 
coração, apesar de nem todos os aumentos indicarem o envolvimento miocárdico. 
Condições e procedimentos cardíacos, tais como: choque cardiogênico, cirurgia 
cardíaca incluindo transplante, taquicardia, cateterização cardíaca, arteriografia 
coronária, insuficiência cardíaca congestiva e angioplastia coronária percutânea 
transluminal elevam em níveis moderados a CK total ou a CK-2 (CK-MB), ou ambas; 
estas elevações podem mascarar subsequentes infartos do miocárdio. Em casos de 
miocardite, promove aumentos marcantes da CK-2 (CK-MB). (MOTA, 2009) 
 O miocárdio contém expressivas quantidades de CK-MB. Em outros tecidos, a 
CK-MB é encontrada em pequenos teores. No miocárdio esta fração pode ser 
liberada para o soro em quantidades significantes. A elevação da atividade 
plasmática da CK-MB (igual ou maiores que 6% da CK total) é o indicador mais 
específico de lesão miocárdica, particularmente, de infarto agudo do miocárdio. A 
CK-MB começa a elevar-se em 4 á 6 horas a partir da dor precordial, atingindo o 
máximo em 18 á 24 horas, retornando ao normal, nos casos não complicados, em 
48 á 72 horas. (MOTA, 2009) 
 Pacientes que atingem o pico máximo rapidamente (8-12 h), tem um melhor 
prognóstico do que aqueles que demoram para alcançar o pico (24 h). Atividade 
aumentada de CK-MB é também encontrada em outras desordens cardíacas. 
Portanto, aumentos desta fração não são inteiramente específicos para o infarto 
agudo do miocárdio, porem refletem algum grau de lesão isquêmica cardíaca. 
(MOTA, 2009) 
 
4.2 DESIDROGENASE LÁCTICA (LDH) 
É uma enzima que ajuda no processo de transformação do açúcar em energia 
para uso das células. A LDH existe em vários órgãos e tecidos do organismo, 
inclusive no fígado, coração, pâncreas, rins, músculos esqueléticos, cérebro e 
células sanguíneas. (KRUCIK, 2016) 
Quando alguma doença ou lesão danifica as células, a LDH pode ser liberada 
na corrente sanguínea e aumentará o teor de LDH no sangue. Níveis altos de LDH 
no sangue indicam danos celulares agudos ou crônicos, mas serão necessários 
outros testes para descobrir a causa. (KRUCIK, 2016) 
 
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Há cinco formas diferentes de LDH que são diferenciadas por pequenas 
diferenças em sua estrutura. As diferentes formas da enzima LDH são chamadas de 
isoenzimas da LDH. Estas isoenzimas da LDH são encontradas em diferentes 
tecidos do corpo, sendo as áreas de maior concentração para cada isoenzima 
listadas abaixo: 
 LDH-1: coração e hemácias (glóbulos vermelhos do sangue) 
 LDH-2: leucócitos (glóbulos brancos do sangue) 
 LDH-3: pulmões 
 LDH-4: rins, placenta e pâncreas 
LDH-5: fígado e músculos estriados(KRUCIK, 2016) 
Os níveis de LDH-2 normalmente são mais altos que os de LDH-1. Porém 
após um ataque cardíaco, o teor de LDH-1 aumenta e em geral fica mais alto que o 
de LDH-2, sendo assim denominado padrão descontrolado. Os níveis totais de LDH 
aumentam em 8 a 12 horas após um ataque cardíaco e atingem um máximo em 24 
a 48 horas, retornando então ao normal em cerca de 7 a 12 dias. (KRUCIK, 2016) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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5. RESULTADOS 
Na aula pratica foram realizadas as determinações de CK e LDH em amostras 
de soro. Para a determinação da absorbância de CK, foi realizado o seguinte 
calculo: ∆A/min Teste 
𝐴2−𝐴1
2
, ou seja, ∆A/min Teste
0,163−0,140
2
= 0,115U/l 
Para o teste de LDH foram realizados os seguintes cálculos: ∆A teste= 
𝐴1−𝐴2
2
, 
ou seja, ∆A Teste= 
0,377−0,372
2
 = 0,025U/l. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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6. CONCLUSÃO 
Na determinação de CK o seu resultado obtido foi de 0,115U/l e o valor de 
LDH foi de 0,025U/l. Em comparação com os valores de referencia respectivamente 
em indivíduos adultos que são de 26 a 186 (U/L) e 200 a 480 U/L, podemos concluir 
que o valor obtido do CK encontra-se dentro dos parâmetros aceitos para sua 
normalidade, porem, o valor do LDH encontra-se muito abaixo do esperado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
MOTA, Valter Teixeira. Bioquimica clinica para o laboratorio: principios e 
interpretação. 5. ed. Rio de Janeiro: Medbook,2009. 
KRUCIK, George. Exame da desidrogenase láctica. Disponível 
em: <http://pt.healthline.com/health/exame-da-desidrogenase 
lactica#Panoramageraldadesidrogenaseláctica1>. Acesso em: 16 maio 2016.