ENZIMAS

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MARCO PRATES NIELEBOCK
MESTRE EM PATOLOGIA - UFF
 A MAIOR PARTE DAS REAÇÕES DO ORGANISMO 
SÃO MEDIADAS POR ENZIMAS.
 AS ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS CATALISADORAS 
 AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES.
 AS ENZIMAS NORMALMENTE RECEBEM O 
SUFIXO –ASE-
 EXEMPLOS: GLICOSIDASE, UREASE E SACARASE
 PODEM DESCREVER A AÇÃO REALIZADA 
LACTATO-DESIDROGENASE OU ADENILATO-
CICLASE.
 EXCEÇÕES: TRIPSINA E PEPSINA
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS  AS ENZIMAS SÃO 
CATALIZADORAS DAS REAÇÕES COM PROTEÍNAS AUMENTANDO 
A VELOCIDADE DAS REAÇÕES QUÍMICAS.
 ALGUNS RNA PODEM ATUAR COMO ENZIMAS – CHAMADOS DE 
RIBOZIMAS.
 SÍTIOS ATIVOS – SÃO REGIÕES ESPECÍFICAS EM FORMA DE FENDA 
OU BOLSO – NESTE PONTO O SUBSTRATO SE LIGARÁ FORMANDO 
UM COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO (ES) – UM ESQUEMA 
PARECIDO COM “CHAVE-FECHADURA”. O COMPLEXO ES É 
CONVERTIDO EM ENZIMA-PRODUTO (EP)  POSTERIORMENTE SE 
DISSOCIA EM ENZIMA E PRODUTO.
 EFICIÊNCIA CATALÍTICA – 103 ATÉ 108 VEZES MAIS RÁPIDAS AS 
REAÇÕES COM AS ENZIMAS  O NÚMERO DE MOLÉCULAS DE 
SUBSTRATO CONVERTIDAS EM MOLÉCULAS DE PRODUTO PELA 
ENZIMA É CHAMADO DE NÚMERO DE RENOVAÇÃO OU 
TURNOVER OU KCAL.
 ESPECIFICIDADE  AS ENZIMAS SÃO ALTAMENTE SELETIVAS 
PARA SEUS SUBSTRATOS, O CONJUNTO DE ENZIMAS 
PRODUZIDAS POR UMA DETERMINADA CÉLULA DEFINE A VIA 
METABÓLICA QUE ESTA CÉLULA SEGUIRÁ.
 HOLOENZIMAS  É UMA ENZIMA ATIVA ASSOCIADA COM UM 
COMPONENTE NÃO-PROTEICO – EXEMPLO ÍONS METÁLICOS 
COMO FERRO E ZINCO.
 APOENZIMA  É UMA ENZIMA INATIVA DESPROVIDA DO 
COMPONENTE NÃO-PROTEICO.
 COENZIMAS MOLÉCULA ORGÂNICA PEQUENA QUE SE 
ASSOCIA TRANSITORIAMENTE COM UMA ENZIMA.
 REGULAÇÃO  AS ENZIMAS PODEM ATIVADAS OU INIBIDAS DE 
ACORDO COM A NECESSIDADE DA CÉLULA.
 LOCALIZAÇÃO PODEM FICAR DENTRO DE ORGANELAS 
ESPECÍFICAS NAS CÉLULAS, ISTO PERMITE QUE FIQUE ISOLADA 
DO SUBSTRATO.
 ALTERAÇÕES DE 
ENERGIA QUE 
OCORREM DURANTE A 
REAÇÃO  ENERGIA 
LIVRE DE ATIVAÇÃO = É 
O MÁXIMO DE ENERGIA 
PARA A CONVERSÃO 
DE UM SUBSTRATO ATÉ 
O INÍCIO DA 
TRANSFORMAÇÃO EM 
PRODUTO. ELA É 
MAIOR SEM A 
PRESENÇA DE UM 
CATALISADOR 
(ENZIMA).
 VELOCIDADE DE REAÇÃO 
PARA AS MOLÉCULAS 
REAGIREM, DEVEM CONTER 
ENERGIA SUFICIENTE PARA 
SUPERAR A BARREIRA DO 
ESTADO DE TRANSIÇÃO. NA 
AUSÊNCIA DE UMA ENZIMA, 
POUCAS MOLÉCULAS 
POSSUEM CAPACIDADE DE 
TRANSPOS O ESTADO DE 
TRANSIÇÃO (ENERGIZADAS). 
QUANTO MENOR A ENERGIA 
LIVRE DE ATIVAÇÃO, MAIS 
RÁPIDA É A VELOCIDADE DE 
REAÇÃO.
 ROTA ALTERNATIVA DE 
REAÇÃO
 UMA ENZIMA PERMITE QUE 
UMA REAÇÃO OCORRA 
RAPIDAMENTE NAS 
CONDIÇÕES NORMAIS DA 
CÉLULA, OFERECENDO UMA 
ROTA DE REAÇÃO 
ALTERNATIVA, COM UMA 
MENOR ENERGIA LIVRE DE 
ATIVAÇÃO.
 A ENZIMA NÃO ALTERA A 
ENERGIA LIVRE DOS 
SUBSTRATOS NEM DOS 
PRODUTOS  ELA APENAS 
ACELERA A VELOCIDADE NA 
QUAL O EQUILÍBRIO É 
ATINGIDO.
 CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO  IRÁ INFLUENCIAR NA 
VELOCIDADE DA REAÇÃO.
 TEMPERATURA  A TEMPERATURA ÓTIMA PARA A MAIORIA 
DAS ENZIMAS HUMANAS VARIA ENTRE 35 E 40ºC. TEMPERAURAS 
ACIMA DESTE VALOR RESULTARÃO NA DESNATURAÇÃO DA 
ENZIMA.
 pH DEPENDERÁ DO TIPO DE ENZIMA QUE AGIRÁ NO 
SUBSTRATO.
 INIBIDORES COMPETITIVOS
 ESTE TIPO DE INIBIÇÃO OCORRE QUANDO O INIBIDOR LIGA-SE 
REVERSIVELMENTE AO MESMO SÍTIO QUE O SUBSTRATO 
NORMALMENTE OCUPARIA E, DESSA FORMA, COMPETE COM 
O SUBSTRATO POR ESSE SÍTIO.
 EXEMPLO: AS ESTATINAS (DROGAS ANTI-HIPERLIDÊMICAS) 
INIBEM A SÍNTESE DO COLESTEROL.
 INIBIDORES NÃO-COMPETITIVOS
 A INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA ACONTECE QUANDO O 
INIBIDOR E O SUBSTRATO LIGAM-SE A SÍTIOS DIFERENTES NA 
ENZIMA. O INIBIDOR NÃO-COMPETITIVO PODE LIGAR-SE 
TANTO À ENZIMA LIVRE QUANTO AO COMPLEXO ES, DE 
MODO A IMPEDIR QUE A REAÇÃO OCORRA.
 EXEMPLO: INSETICIDAS COM AÇÃO NEUROTÓXICA, LIGAM-SE 
IRREVERSIVELMENTE A ENZIMA ACETILCOLINESTERASE QUE 
IMPEDE A AÇÃO DA ACETILCOLINA (NEUROTRANSMISSOR)
REVERSÍVEL IRREVERSÍVEL
 ANTIBIÓTICOS COMO A AMOXICILINA 
(PENICILINAS) SÃO β-LACTÂMICOS 
ATUAM SOBRE A ENZIMA β-LACTAMASE 
PRESENTE NA PAREDE BACTERIANA.
 ANTI-HIPERTENSIVO QUE AGEM NA 
INIBIÇÃO DA ENZIMA CONVERSORA DE 
ANGIOTENSINA  IMPEDEM QUE A 
ANGIOTENSINA I SE CONVERTA EM 
ANGIOTENSINA II QUE AGE COMO 
POTENTE VASOCONSTRITOR ELEVANDO 
A PRESSÃO ARTERIAL.
 A REGULAÇÃO DA VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS É 
ESSENCIAL PARA O ORGANISMO COORDENAR SEUS NUMEROSOS 
PROCESSOS METABÓLICOS.
 UM AUMENTO NA CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO PROVOCA 
UM AUMENTO DA VELOCIDADE DE REAÇÃO, QUE INDUZ O 
RETORNO DO RETORNO DA CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO AO 
VALOR NORMAL.
 AS ENZIMAS ALOSTÉRICAS SÃO REGULADAS POR MOLÉCULAS 
DENOMINADAS DE EFETORES OU MODIFICADORES E SE LIGAM 
DE FORMA NÃO-COVALENTE A OUTRO LOCAL.
 A PRESENÇA DE UM EFETOR ALOSTÉRICO PODE ALTERAR OU 
MODIFICAR A AFINIDADE DA ENZIMA. QUANDO INIBEM A 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA SÃO DENOMINADOS DE EFETORES 
NEGATIVOS. OS QUE AUMENTAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
SÃO CHAMADOS DE EFETORES POSITIVOS.
 EFETORES HOMOTRÓPICOS  QUANDO O SUBSTRATO ATUA DE FORMA A 
AUMENTAR AS REAÇÕES CATALÍTICAS DA ENZIMA, EXISTE UMA MAIOR 
EFICIÊNCIA NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA. É A COOPERATIVIDADE QUE 
EXISTE ENTRE A HEMOGLOBINA E OXIGÊNIO. QUANDO O OXIGÊNIO SE 
LIGA A HEMOGLOBINA, MAIS OXIGÊNIO SE AGREGARÁ.
 EFETOR HETROTRÓPICOS  OCORRERÁ UMA INIBIÇÃO DA ATIVIDADE 
CATALÍTICA POR ALGUM SUBPRODUTO DA REAÇÃO. ESTE SUBPRODUTO 
UMA VEZ PRODUZIDO RETARDA O PROCESSOCATALÍTICO DA ENZINA. 
 MUITAS ENZIMAS PODEM SER REGULADAS PELA ADIÇÃO 
OU PELA REMOÇÃO DE GRUPOS FOSFATOS.
 FOSFORILAÇÃO E DESFOSFORILAÇÃO  AS REAÇÕES DE 
FOSFORILAÇÃO SÃO CATALIZADAS PELAS ENZIMAS PROTEÍNA-
CINASES QUE CONVERTEM O ATP EM ADP (REMOÇÃO DO FOSFATO). 
EM SENTIDO INVERSO, A ENZIMA FOSFOPROTEÍNA-FOSFATASE 
CONVERTE A ÁGUA EM FOSFATO (ADIÇÃO).
 AS ENZIMAS PLASMÁTICAS PODEM SER CLASSIFICADAS EM DOIS 
GRUPOS:
 GRUPO DE ENZIMAS SECRETADAS NO PLASMA COMO O FÍGADO QUE SECRETA 
OS ZIMOGÊNIOS (PRECURSORES INATIVOS) DE ENZIMAS ENVOLVIDAS NA 
COAGULAÇÃO SANGUÍNEA (FIBRINOGÊNIO  FIBRINA)
 ENZIMAS DE LIBERAÇÃO CELULAR QUE AGEM NA ATIVIDADE NORMAL DE 
RENOVAÇÃO CELULAR.
 EM SITUAÇÃO NORMAL ESTAS ENZIMAS ESTÃO EM NÚMERO CONSTANTE, 
REPRESENTANDO UM ESTADO DE EQUILÍBRIO. 
 A PRESENÇA DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA ELEVADA INDICA QUE OCORREU 
DANO CELULAR E UMA LIBERAÇÃO AUMENTADA DESTAS ENZIMAS 
INTRACELULARES.
 OS NÍVEIS PLASMÁTICO DE CREATINA-CINASE (CK) 
ESTARÃO ELEVADOS NO DIAGNÓSTICO DO INFARTO 
AGUDO DO MIOCÁDIO (IAM). ELES SÃO ÚTEIS 
QUANDO ECG FOR DE DIFÍCIL INTERPRETAÇÃO. ELA 
SE ELEVA DE 4-8 HORAS APÓS O INÍCIO DA DOR 
TORÁCICA E ATINGE O PICO EM 24 HORAS. RETORNA 
AOS ÍNDICES NORMAIS EM 48-72 HORAS APÓS O 
EVENTO.
 A TROPONINA T E A TROPONINA I SÃO PROTEÍNAS 
REGULADORAS, ENVOLVIDAS NA CONTRATILIDADE 
DO MIOCÁRDIO. ELAS SÃO LIBERADAS PARA O 
PLASMA EM RESPOSTA AO DANO CARDÍACO.
OBRIGADO