Aula 3 Enzimas

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ENZIMAS
Prof. Msc.: Thâmarah de Albuquerque Lima
e-mail: talbuquerquelima87@gmail.com
IBGM
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- Uma das condições fundamentais para a vida é que o organismo seja capaz de catalisar as reações químicas eficiente e seletivamente.
- Sem a catálise, as reações químicas não ocorreriam em uma escala de tempo útil e, portanto, não manteriam a vida.
- As enzimas são os catalisadores biológicos, responsáveis por viabilizar a atividade das células, acelerando reações de quebra ou síntese de compostos.
- Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (chamadas de RIBOZIMAS), todas as ENZIMAS são PROTEÍNAS.
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Alto grau de especificidade
Não são consumidas nas reações
Não alteram o estado de equilíbrio
Atuam em pequenas concentrações
Respondem a alterações das condições do meio da reação
Reduzem a energia de ativação
Aumentam a velocidade das reações extraordinariamente
Estão envolvidas na regulação de vias metabólicas
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A atividade catalítica de uma enzima depende da integridade de sua conformação nativa de proteína (estruturas primária, secundária, terciária e quaternária).
 A reação catalisada por uma enzima ocorre dentro de um bolsão confinado da enzima, chamado de sítio ativo.
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 A molécula que é ligada no sítio ativo e sob a qual a enzima age é o substrato.
 O sítio ativo envolve o substrato, sequestrando-o completamente da solução, formando o complexo enzima-substrato (ES).
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 Uma enzima contorna os diversos problemas para que uma reação ocorra oferecendo um ambiente específico dentro do qual a reação pode ocorrer mais rapidamente.
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 Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos seus resíduos de aminoácidos.
 Outras requerem um componente químico adicional, chamado CO-FATOR.
 Os co-fatores podem ser íons como Fe+2, Mg+2, Mn+2 e Zn+2.
 Se o co-fator é um complexo orgânico, ele é denominado COENZIMA. As coenzimas são derivadas de vitaminas.
 Uma coenzima ou íon metálico ligado à enzima fortemente ou até mesmo covalentemente é denominado GRUPO PROSTÉTICO.
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 Para que uma reação ocorra é necessário energia para o alinhamento dos grupos que reagem, a formação de cargas transitórias instáveis, os rearranjos de ligações e outras transformações.
 A diferença entre os níveis de energia do estado basal e o estado de transição é a ENERGIA DE ATIVAÇÃO.
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Uma alta energia de ativação corresponde a uma reação mais lenta.
Como as enzimas aceleram as reações biológicas?
Como as enzimas reduzem a energia de ativação?
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As enzimas utilizam a ENERGIA DE LIGAÇÃO derivada da interação enzima-substrato para diminuir a energia de ativação das reações.
 Os grupos funcionais catalíticos (cadeias laterais de aminoácidos específicos, íons metálicos e coenzimas) podem formar interações fracas ou ligações covalentes transitórias com um substrato e ativá-lo para a reação.
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Seqüestro
Ajuste induzido
Transformação completa
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União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) 
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A concentração do substrato afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas.
E + S  <==> [ES]  ==> E + P
Rápido
Lento
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V = Vmax . [S]
 Km + [S]
O valor de Km de um substrato para uma enzima específica é característico e nos fornece um parâmetro de especificidade deste substrato em relação à enzima.
Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa.
- Depende do pH e da temperatura
onde Km é a constante de Michaelis
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A velocidade máxima é proporcional à concentração da enzima
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FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA
Concentração de substrato
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pH
Inibidores
Os fatores que influenciam a atividade enzimática
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A remoção de um próton de uma cadeia lateral de um aminoácido ionizável pode eliminar uma interação essencial para estabilizar a atividade da enzima
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TEMPERATURA ÓTIMA = ATIVIDADE MÁXIMA 
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Inibidores
Agentes moleculares que interferem na catálise, diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas
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O inibidor compete pelo sítio ativo com o substrato.
 O aumento da [S] é necessário para sobrepor o efeito do inibidor.
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O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo.
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O inibidor se liga ao complexo ES, através de um sítio diferente do sítio ativo.
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O inibidor:
se liga de forma covalente com um grupo funcional da enzima que é essencial para a atividade.
destrói um grupo funcional importante do sítio ativo.
- Vmáx diminui
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Objetivos
1) Enumere 8 características gerais das enzimas.
2) O que é o sítio ativo de uma enzima? 
3) Defina: 
	Apoenzima
	co-fator
	co-enzima
	holoenzima.
	grupo prostético.
 4) Defina “energia de ativação” e “energia de ligação” e explique como as enzimas aceleram as reações biológicas.
5) Cite cinco fatores podem alterar a atividade de uma enzima.
6) O que você entende por Km e Vmáx?
7) Defina “pH ótimo” e “temperatura ótima”.
8) Quais os tipos (e sub-tipos) de inibidores enzimáticos? Explique a diferença entre eles. 
 
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