Estrutura dos Aminoácidos

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PONTIFÍCIA UNIVERSIDADE CATÓLICA DE GOIÁS – PUCGO
DEPARTAMENTO DE BIOMEDICINA – CBB
DISCIPLINA: Bioquímica e Biofísica I
DOCENTE: Ivanise Correia da Silva Mota
Aminoácidos 
Estrutura geral de um aminoácido
Um aminoácido é uma molécula orgânica dividida em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa.e um radical característico de cada aminoácido. Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando as proteínas. Os aminoácidos podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo. Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino. 
Classificação nutricional ou quanto a natureza
 Aminoácidos não-essenciais - São aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles:alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico
 Aminoácidos essenciais - São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano, sendo somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano, histidina e valina.
Classificação quanto ao radical
Aminoácidos apolares: Apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
Aminoácidos Polares: Apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e bases. Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
Simbologia e nomenclatura A numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.
	Nome
	Símbolo
	Abreviação
	Nomenclatura
	Glicina ou Glicocola
	Gly, Gli
	G
	Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
	Alanina
	Ala
	A
	Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
	Leucina
	Leu
	L
	Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
	Valina
	Val
	V
	Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
	Isoleucina
	Ile
	I
	Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
	Prolina
	Pro
	P
	Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
	Fenilalanina
	Phe ou Fen
	F
	Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
	Serina
	Ser
	S
	Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
	Treonina
	Thr, The
	T
	Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
	Cisteina
	Cys, Cis
	C
	Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
	Tirosina
	Tyr, Tir
	Y
	Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
	Asparagina
	Asn
	N
	Ácido 2-aminossuccionâmico
	Glutamina
	Gln
	Q
	Ácido 2-aminoglutarâmico
	Aspartato ou Ácido aspártico
	Asp
	D
	Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
	Glutamato ou Ácido glutâmico
	Glu
	E
	Ácido 2-aminoglutárico
	Arginina
	Arg
	R
	Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
	Lisina
	Lys, Lis
	K
	Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
	Histidina
	His
	H
	Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
	Triptofano
	Trp, Tri
	W
	Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
	Metionina
	Met
	M
	Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
Obs.: A numeração dos Carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α) Exemplo.: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-pentanóico.
 Estrutura
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Alanina (Ala / A)
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Arginina (Arg / R)
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Asparagina (Asn / N)
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Ácido aspártico (Asp / D)
	��
Cisteina (Cys / C)
	��
Ácido glutâmico (Glu / E)
	��
Glutamina (Gln / Q)
	��
Glicina (Gly / G)
	��
Histidina (His / H)
	��
Isoleucina (Ile / I)
	��
Leucina (Leu / L)
	��
Lisina (Lys / K)
	��
Metionina (Met / M)
	��
Fenilalanina (Phe / F)
	��
Prolina (Pro / P)
	��
Serina (Ser / S)
	��
Treonina (Thr / T)
	��
Triptofano (Trp / W)
	��
Tirosina (Tyr / Y)
	��
Valina (Val / V)
	��
Taurina
	
	
	
Estrutura tridimensional
Aminoácidos apolares - Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.
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Glicina (Gly / G)
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Alanina (Ala / A)
	��
Leucina (Leu / L)
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Isoleucina (Ile / I)
	��
Valina (Val / V)
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Metionina (Met / M)
	��
Prolina (Pro / P)
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Fenilalanina (Phe/Fen/F)
	��
Triptofano (Trp / Tri / W)
	
	
	
 Aminoácidos polares neutros - Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.
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Asparagina (Asn / N)
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Cisteina (Cys / Cis / C)
	��
Glutamina (Gln / Q)
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Serina (Ser / S)
	��
Treonina (Thr / The / T)
	��
Tirosina (Tyr / Tir / y)
	
	
 Aminoácidos polares ácidos --Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.
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Ácido aspártico (Asp / D)
	��
Ácido glutâmico (Glu / E)
 Aminoácidos polares básicos -Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.
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Arginina (Arg / R)
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Histidina (His / H)
	��
Lisina (Lys / Lis / K)
Classificação quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia(mamíferos), amônia(peixes) e ácido úrico(Aves e répteis).
 Destino cetogênico - Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A ou outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetesmelitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.
 Destino glicogênico - Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose).
 Ocorrência
Os aminoácidos alfa ( cerca de vinte ) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.
Fixação de nitrogênio 
A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.
 Isomeria
Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.
A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros.
Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.
 Síntese - Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.
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