Funcao e Estrutura das Proteinas

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Função e Estrutura das Proteínas
Proteína – proteios: “de primeira classe” Jöns J. Berzelius (1838)
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Importância Biológica
Macromolécula mais abundante nas células vivas (cerca de 50% do seu peso seco).
Encontradas em todas as células e em todas as suas partes.
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Grande diversidade e atuação em praticamente todos os processos biológicos.
Todas são formadas das mesmas unidades básicas, os aminoácidos.
Importância Biológica
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Principais Funções
Catálise enzimática
Transporte e armazenamento
Movimento coordenado
Sustentação mecânica
Proteção imunitária
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Principais Funções
Geração e transmissão de impulsos nervosos
Controle do crescimento e da diferenciação
Coagulação sanguínea
Toxinas
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Proteínas são construídas 
a partir de aminoácidos
 H
 HOOC C NH2
		
		 R
Grupamentos comuns em todos os aminoácidos:
H – Hidrogênio
C – Carbono α
NH2 – Amina
COOH – Carboxila
Grupamento variável:
R – Cadeia lateral
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20 cadeias laterais (R) diferentes:
20 aminoácidos diferentes
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20 cadeias laterais (R) diferentes:
20 aminoácidos diferentes
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20 aminoácidos diferentes
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20 aminoácidos diferentes
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20 aminoácidos diferentes
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20 aminoácidos diferentes
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Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados em 4 grupos quanto a polaridade da cadeia lateral (R)
 Cadeia R apolar ou hidrofóbica: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Fen, Trp.
 R polar, sem carga: Gli, Ser, Ter, Tir, Asn, Gln, Cis.
 R polar, carregado positivamente: Lis, Arg, His.
 R polar, carregado negativamente: Asp, Glu.
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Aminoácidos são unidos por ligações peptídicas
Nas proteínas, o grupamento α-carboxila ( ) de um aminoácido é unido ao radical α-amino ( ) de outro aminoácido, através de uma ligação peptídica (ou ligação amida) e liberação de água ( )
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Quantidade de resíduos e 
sentido dos peptídeos
2 aminoácidos = dipeptídeo
3 aminoácidos = tripeptídeo
4 aminoácidos = tetrapeptídeo ...
Até 10 aminoácidos = oligopeptídeo
Acima de 10 = polipeptídeo
Por convenção a extremidade amínica é considerada como o início de uma cadeia peptídica.
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 Conseqüência das interações entre os resíduos de aminoácidos e a água;
 Além da composição dos aminoácidos, a estrutura protéica é dependente da seqüência dos aminoácidos; 
 
Estrutura tridimensional de proteínas
Estrutura tridimensional da enzima Glicoquinase
Imagem obtida pela Protein Data Bank.
Proteínas possuem quatro níveis de organizações:
AMOR E ROMA
Palavras compostas pelas mesmas letras porém com significados diferentes.
estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e
estrutura quaternária
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Estrutura primária é referente a seqüência dos aminoácidos: ligações peptídicas.
Estrutura secundária, terciária e quaternária: referentes as formas tridimensionais das cadeias polipeptídicas dobradas
Estrutura primária: sequência dos aminoácidos
Estrutura tridimensional da hemoglobina
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Estrutura Primária
                                                                                                                                                  
É a seqüência de aminoácidos e a localização de pontes dissulfetos, se houver. A estrutura primária de uma proteína é dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas do esqueleto covalente da molécula. 
Este é o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
Estrutura primária de uma proteína
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A estrutura primária pode variar em três aspectos, que são definidos pela informação genética da célula: 
Estrutura Primária
Sequência dos aminoácidos na estrutura primária. Cada letra representa um aminoácido específico.
1. Número de aminoácidos; 
2. Seqüência de aminoácidos; 
3. Natureza dos aminoácidos.
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Exemplos de aminoácidos
Podemos observar nesses três exemplos de aminoácidos caracterícticas distintas da cadeia lateral (R), sendo o ácido aspártico um aminoácido polar carregado negativamente, a serina apenas polar e a leucina apolar.
As características de cada aminoácido você pode rever na aula sobre aminoácidos
Estrutura molecular
Modelo de esferas: branca (H), preta (C), azul (N) e vermelha (O)
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Estrutura Secundária 
Alfa-hélice
Folha beta
Refere-se ao arranjo espacial dos radicais de aminoácidos que estão pertos uns dos outros na sequência linear. Algumas dessas relações estéricas são de um tipo regular, dando origem a uma estrutura periódica, como a alfa-héllice e a folha beta, estruturas secundárias encontradas com grande frequência na maioria das proteínas.
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Essa estrutura é formada e estabilizada por pontes de hidrogênio estabelecidas entre átomos de nitrogênio e o átomo de oxigênio de aminoácidos vizinhos da mesma cadeia polipeptídica.
Os átomos dispõe-se espacialmente como pertencente a uma hélice, com 3,6 aminoácidos por volta. 
Estrutura secundária tipo Alfa hélice
Estrutura secundária:
 Alfa-hélice
Pontes de hidrogênio
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 Folha beta-pregueada é estabilizada por pontes de hidrogênio entre grupamentos NH e CO em cadeias peptídicas diferentes, ao contrário da alfa hélice cujas pontes de hidrogênio estão entre grupamentos do mesmo filamento.
 Cadeias adjacentes em uma folha beta pregueada podem se estender em um mesmo sentido (folha beta paralela) ou em sentidos opostos (folha beta antiparalela) 
Estrutura secundária tipo folha 
 -pregueada
Estrutura secundária: 
Folha beta-pregueada
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Refere-se ao arranjo espacial de aminoácidos que estão bem longe na seqüência linear. As proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica exibem mais de um nível de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica em tal proteína é chamada de uma subunidade. 
Estrutura terciária
 
Estrutura terciária da mioglobina
(N-terminal)
(C-terminal)
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Estrutura quaternária
As proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica exibem um nível adicional de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica em tal proteína é chamada subunidade. A estrutura quaternária refere-se
ao arranjo espacial de subunidades e à natureza de seus contatos. As cadeias que constituem uma proteína com várias subunidades podem ser idênticas ou diferentes. 
Estrutura quartenária da hemoglibina: 4 subunidades
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Níveis estruturais presentes nas proteínas:
Estrutura primária: sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica
(a)
Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly-Ala 
(b)
Estrutura secundária alfa-hélice
(c)
Estrutura terciária: uma cadeia protéica completa.
(cadeia  da hemoglobina)
(d)
Estrutura quartenária: As quatro cadeias responsáveis pela estrutura da hemoglobina
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