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MACRONUTRIENTES – PROTÉINA Objetivo : •- Reconhecer as estruturas químicas das proteínas; •- Conhecer suas fontes alimentares e recomendações de ingestão desse nutriente; •- Relacionar com suas funções ao organismo. CONCEITOS Proteína vem do grego protos = primeiro Contem Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e 16% de NITROGÊNIO. São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas aminoácidos através da ligação peptídica (une um aa a outro). IDENTIFICADOS 20 AMINOÁCIDOS COMUNS TODOS INDISPENSÁVEIS PARA A VIDA E A SAÚDE. CLASSES DE AMINOÁCIDOS: Classificados como: Essenciais, Não-essenciais, Condicionalmente essenciais. a) ESSENCIAIS Não são sintetizados endogenamente OU por completo. (ESQUELETO DE CARBONO) Problemas genéticos que resultam na deficiência de síntese de alguns aminoácidos levam ao desenvolvimento de sérias doenças A dieta humana deve conter uma quantidade mínima Nove aminoácidos são classificados como essenciais. A falta ocasiona alterações nos processos bioquímicos e fisiológicos e na síntese proteica. . HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA, LISINA, METIONINA, FENILALANINA, TRIPTÓFANO, VALINA, TREONINA ESTIMATIVA DAS NECESSIDADES AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS (mg/Kg/dia). FAO/OMS/UNU, (1985:). CLASSES DE AMINOÁCIDOS: b) NÃO-ESSENCIAIS - Mais da metade dos aa são não-essenciais O termo refere-se a aminoácidos que o organismo pode sintetizar a partir de outros aminoácidos fornecidos( Alanina, Arginina, Asparagina, ác. Aspártico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e Tirosina. As proteinas presentes nos alimentos fornecem esses aa, mas não é essencial que forneçam. O corpo pode produzir aa não- essenciais recebendo nitorgênio para formar o grupo amino e fragmentos de carboidrato ou gordura. CLASSES DE AMINOÁCIDOS: c) CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS. Aqueles que podem ser considerados essenciais para o organismo em determinado estado fisiológico ou em função de uma determinada condição clínica. Ex: Tirosina: fenilalanina O corpo normalmente utiliza o aa essencial fenilalanina para produzir Tirosina(aa n-essencial), logo se a dieta não fornecer fenillalina suficiente ou o corpo não conseguir realizar a conversão (devido doennça fenilcetonúria), a Tirosina se torna condicionalmente essencial. CONCEITOS As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões. PROTEÍNAS - ESTRUTURA Importância dos a.a. – síntese protéica; diferenciam-se de outros nutrientes pela presença de N em sua molécula orgânica. • Apresentam carbono assimétrico (exceto glicina) – capacidade de desviar a luz polarizada, diferenciando as características físico- químicas entre os a.a. PROTEÍNAS - ESTRUTURA Uma proteína ou polipeptídeo pode se apresentar em diferentes graus de estruturação: Primária, secundária, terciária, quaternária São mantidas por vários tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que as compõem. PROTEÍNAS – ESTRUTURA Estrutura primária - Ligações covalentes entre os resíduos - estrutural plana. Ligação peptídica Pontes dissulfeto Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de hidrogênio entre átomos da cadeia principal Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações não- covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos da cadeia lateral ou cadeia principal Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas Pontes de hidrogênio Pontes salinas Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre átomos de cadeias terciárias distintas em multímeros PROTEÍNAS – ESTRUTURA Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária. PROTEÍNAS - COMPOSIÇÃO QUÍMICA: As proteínas são formadas por 20 aminoácidos em diversas proporções As proteínas podem ser: EXÓGENAS ( provenientes da dieta) ENDÓGENAS( degradação das proteínas celulares do próprio organismo). Cumprem diversas funções: estruturais, reguladoras, defesa, transporte dos fluidos biológicos. PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO De acordo com a sua natureza química Quanto à Forma Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas De acordo com seu papel biológico De acordo com seu valor nutritivo CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA – PROT. SIMPLES,CONJUGADAS E DERIVADAS a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Ex: glicil-alanina + água = glicina + alanina Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em: Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão). CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA Cont. Prot. Simples Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: escombrina (esperma de cavalo). Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo) Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas). CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA Cont. Proteínas simples Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões). CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: são as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético (Grupo prostético: parte da proteína que não é aminoácido ) CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA b) Proteínas conjugadas, CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA b) Cont.Proteínas conjugadas, De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes),hemocianina (sangue dos invertebrados). CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA b) Cont. Proteínas conjugadas, De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina Cont. Proteínas conjugadas A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. Contém 4 proteínas ligadas a uma porfirina e a um íon de ferro. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos. CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais, e inclui as substâncias formadas a partir de proteínas simples e conjugadas. Subdivididas em proteínas derivadas primárias e proteínas derivadas secundárias.. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos. CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA c) Cont.Proteínas derivadas: I. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de proteína são formados por processos que causam apenas mudanças leves na molécula da proteína e em suas propriedades. Não há digestão hidrolítica das ligações peptídicas. As proteínas derivadas primárias são sinônimas de proteínas desnaturadas. CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA Proteanas São produtos insolúveis formados pela ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles são formados particularmente de certas globulinas, mas diferem das globulinas por serem insolúveis em soluções salinas diluídas. Metaproteínas São formados por ação adicional de ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são geralmente solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são insolúvel em solventes neutros. Proteínas coaguladas - São produtos insolúveis formados pela ação de calor ou álcool sobre proteínas naturais. Produtos semelhantes também podem ser formadas por ação de luz ultravioleta, raios x ou pressão muito alta. Ex.: albumina de ovo cozida, carne cozida e outras proteínas, proteínas precipitadas pelo álcool. c) Cont.Proteínas derivadas: II. Proteínas derivadas secundárias Estas substâncias são formadas na digestão hidrolítica progressiva das ligações peptídicas das moléculas de proteína. CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA NATUREZA QUÍMICA Podem Ser Monoméricas e Oligoméricas: a) Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. b) Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS a) Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - QUANTO À FORMA – FIBROSAS E GLOBULARES Pertencem as proteínas de estrutura: colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. b) Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - QUANTO À FORMA São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina e etc) CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO – ESTRUTURAIS, REGULADORAS, PROTETORAS, BALANÇO HÍDRICO, FUNÇÃO HORMONAL, RESERVA, COAG.SANGUÍNEA E TRANSPORTE: Enzimas - catalizadores de diversas reações em nosso organismo. Sem elas essas reações não aconteceriam ou gerariam produtos indesejados. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica. O substrato precisa ter características que permitam o "encaixe" com a enzima. Essa relação é chamada de chave- fechadura. Cont. Enzimas - A atividade da enzima pode ser bloqueada pela ação de um inibidor. CONT.CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO A atividade enzimática controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores. c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: A proteína é utilizada para a síntese de leucócitos e anticorpos que ajudam na defesa contra doenças e infecções. Um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua formação). Ex.: Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção CONT. CLASSIFICAÇÃODAS PROTEÍNAS - DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO d) Balanço hídrico: Ajudam no controle do balanço hídrico por todo o organismo por exercer função osmótica. EX: ALBUMINA. e) Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO d) Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite. e) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica f) Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDOCOM O PAPEL BIOLÓGICO Cont. Transporte As lipoproteínas transportam lipídios no suprimento hidrossolúvel do sangue. Hemoglobina carreador de oxigênio nos eritrócitos Transferrina carreador de ferro no sangue CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM O VALOR NUTRITIVO – PROT. COMPLETAS E INCOMPLETAS O valor biológico de uma proteína é determinado pelo conteúdo absoluto em aa essenciais e pela relação ponderal dos a.a. essenciais e os a.a. não essenciais (BELITZ, 1999). a) PROTEÍNAS COMPLETAS (ALTO VALOR BIOLOGICO) Contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade e proporção suficientes para atingir as necessidades corporais. As proteínas de origem animal são em sua grande maioria consideradas como referência em termos de composição de aminoácidos. Ex: ovo, leite, queijo,carne,ave e peixe, soja. CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM O - VALOR NUTRITIVO b) PROTEÍNAS INCOMPLETAS – BAIXO VALOR BIOLÓGICO São deficientes em 01 ou mais aminoácidos essenciais. Geralmente de origem vegetal ( grãos, legumes,nozes, sementes) As proteínas vegetais contribuem consideravelmente para a ingestão protéica total da população : BAIXO CUSTO Limitantes do valor nutritivo – Fonte proteica Amino ácido limitante Trigo, cereias Lisina Arroz Lisina Legumes Triptofano Trigo e centeio Treonina Milho, cereais Lisina and triptofano Feijão Metionina (or cisteina) ovos, frango Nenhum; referência para proteína absorvida PROTEÍNAS - PROPRIEDADES Propriedades elétricas -O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., que também afetam a solubilidade. CONT. PROTEÍNAS – PROPRIEDADES CONT. Solubilidade Força iônica Em de sais (baixa força iônica), a solubilidade em geral = pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas, aumentando a solubilidade “salting in”. Em salinas, os íons competem com a proteína pela água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as moléculas e formação de precipitado “salting out” =Solubilidade diminui. Bacalhau e leite CONT. PROTEÍNAS – PROPRIEDADES Cont. Solubilidade Constante dielétrica do solvente Constantes dielétricas elevadas aumentam a solubilidade das proteínas. Temperatura A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 o C. Além destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui. CONT.PROTEÍNAS – PROPRIEDADES CONT. Solubilidade Classificação das proteínas em função da solubilidade: PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO Ocorre com a quebra das ligações secundárias e terciárias,geralmente é irreversível, a proteína perde a forma e a função. Os fatores que causam a desnaturação: Calor: ↑ 10°C Radiação UV: mudança na conformação, ruptura de ligação covalente, ionização. pH: >10,0 ou < 3,0 Solventes orgânicos: alteram a corrente dielétrica, solventes apolares rompem interações hidrofóbicas. CONT. PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO Cont. dos fatores que causam a desnaturação: ↓ solubilidade Mudança na capacidade de ligar água Perda da atividade biológica ↑ ataque por proteases ↑ viscosidade Dificuldade de cristalização ↑ reatividade química PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES Intervalo (% de energia) Macronutrientes Crianças, 1-3 anos Crianças, 4-18 anos Adultos Gorduras 30 – 40 25 - 35 20 – 35 -6 ácido graxo poliinsaturado (ácido linoléico)1 5 - 10 5 - 10 5 – 10 -3 ácido graxo poliinsaturado (ácido -linolênico)1 0,6 – 1,2 0,6 – 1,2 0,6 – 1,2 Carboidrato2 45 - 65 45 - 65 45 – 65 Proteína 5 - 20 10 - 30 10 - 35 CONT. PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES FAO/OMS/UNU,1985 CRIANÇAS PROTEÍNA DE BOA QUALIDADE (g/kg/dia) 1,1 - 2,0 1,20 2,1 - 3,0 1,15 3,1 - 5,0 1,10 5,1 - 12 anos 1,0 WHO,2003 10 a 15 % do VET 0,8 a 1,0 g/kg de peso/dia Hipoprotéica < 0,8 g/kgP/dia <10 % VET Normoprotéica 0,8 -1,0 g/kgP/dia 10 -15% VET Hiperprotéica > 1,0 g/kgP/dia > 15% VET CONT. PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES QUALIDADE DA PROTEÍNA: A qualidade da proteína dietética é importante para determinar se há ingestão de proteína animal em quantidades recomendadas. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: DESNUTRIÇÃO: • Definida como estado patológico de diferentes graus de intensidade e variadas manifestações clínicas. • Quanto a origem: primária(dietética) ou secundária(condicionada) • Na desnutrição primária o consumo inadequado de nutrientes é o determinante. CONT. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: cont. DESNUTRIÇÃO: A forma secundária é causada por alguma afecção ou necessidades nutricionais aumentadas. A desnutrição protéico-calórica primária é muito menos comum em adultos CONT. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: cont. DESNUTRIÇÃO: Formas graves: MARASMO e o KWASHIORKOR. A desnutrição em criança compromete a velocidade de crescimento e desenvolvimento, muitas vezes com alterações irreversíveis se a deficiência nutricional ocorrer durante a gestação, lactação ou nos primeiros anos de vida. 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