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Aula 3 - PROTEINAS compalimentar

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MACRONUTRIENTES – PROTÉINA 
Objetivo : 
•- Reconhecer as estruturas químicas das proteínas; 
•- Conhecer suas fontes alimentares e recomendações de 
ingestão desse nutriente; 
•- Relacionar com suas funções ao organismo. 
CONCEITOS 
 Proteína vem do grego protos = primeiro 
 Contem Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e 16% de NITROGÊNIO. 
 São macromoléculas resultantes da condensação de 
moléculas aminoácidos através da ligação peptídica (une um 
aa a outro). 
IDENTIFICADOS 20 AMINOÁCIDOS COMUNS TODOS INDISPENSÁVEIS 
PARA A VIDA E A SAÚDE. 
 
 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 
 Classificados como: Essenciais, Não-essenciais, 
Condicionalmente essenciais. 
a) ESSENCIAIS 
 Não são sintetizados endogenamente OU por completo. 
(ESQUELETO DE CARBONO) 
 Problemas genéticos que resultam na deficiência de síntese de 
alguns aminoácidos levam ao desenvolvimento de sérias doenças 
 A dieta humana deve conter uma quantidade mínima 
 Nove aminoácidos são classificados como essenciais. 
A falta ocasiona alterações nos processos bioquímicos e fisiológicos e 
na síntese proteica. 
. 
 
 
 
HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA, LISINA, METIONINA, 
FENILALANINA, 
TRIPTÓFANO, VALINA, TREONINA 
ESTIMATIVA DAS NECESSIDADES AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
(mg/Kg/dia). FAO/OMS/UNU, (1985:). 
 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 b) NÃO-ESSENCIAIS - Mais da metade dos aa são não-essenciais 
 
 O termo refere-se a aminoácidos que o organismo pode sintetizar 
a partir de outros aminoácidos fornecidos( Alanina, Arginina, 
Asparagina, ác. Aspártico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina e 
Tirosina. 
 As proteinas presentes nos alimentos fornecem esses aa, mas 
não é essencial que forneçam. O corpo pode produzir aa não-
essenciais recebendo nitorgênio para formar o grupo amino e 
fragmentos de carboidrato ou gordura. 
 
CLASSES DE AMINOÁCIDOS: 
 c) CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS. 
 Aqueles que podem ser considerados essenciais para o 
organismo em determinado estado fisiológico ou em função de 
uma determinada condição clínica. 
 
 Ex: 
 Tirosina: fenilalanina O corpo normalmente utiliza o aa 
essencial fenilalanina para produzir Tirosina(aa n-essencial), 
logo se a dieta não fornecer fenillalina suficiente ou o corpo 
não conseguir realizar a conversão (devido doennça 
fenilcetonúria), a Tirosina se torna condicionalmente 
essencial. 
CONCEITOS 
 As proteínas são polipeptídios que resultam na 
condensação de milhares de moléculas de 
aminoácidos. As sua macromoléculas possuem 
pesos moleculares variados desde alguns 
milhares até vários milhões. 
PROTEÍNAS - ESTRUTURA 
 Importância dos a.a. – 
síntese protéica; 
diferenciam-se de outros 
nutrientes pela presença 
de N em sua molécula 
orgânica. 
 
 • Apresentam carbono 
assimétrico (exceto 
glicina) – capacidade de 
desviar a luz polarizada, 
diferenciando as 
características físico-
químicas entre os a.a. 
 
PROTEÍNAS - ESTRUTURA 
 Uma proteína ou polipeptídeo pode se 
apresentar em diferentes graus de 
estruturação: 
 Primária, secundária, terciária, quaternária 
 São mantidas por vários tipos de ligação e/ou 
interações entre os vários grupos funcionais dos 
aminoácidos que as compõem. 
PROTEÍNAS – ESTRUTURA 
 Estrutura primária - Ligações covalentes entre os resíduos - 
estrutural plana. 
 Ligação peptídica 
 Pontes dissulfeto 
 Estrutura secundária - Estrutura primária + Pontes de 
hidrogênio entre átomos da cadeia principal 
 
 Estrutura terciária - Estrutura secundária + Ligações não-
covalentes entre átomos da cadeia lateral com outros átomos 
da cadeia lateral ou cadeia principal 
 Interações hidrofóbicas Interações eletrostáticas 
 Pontes de hidrogênio Pontes salinas 
 Estrutura quaternária - Ligações não-covalentes entre átomos 
de cadeias terciárias distintas em multímeros 
PROTEÍNAS – ESTRUTURA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) 
polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura 
quaternária. 
PROTEÍNAS - COMPOSIÇÃO 
QUÍMICA: 
 As proteínas são formadas por 20 aminoácidos 
em diversas proporções 
 As proteínas podem ser: 
EXÓGENAS ( provenientes da dieta) 
ENDÓGENAS( degradação das proteínas celulares 
do próprio organismo). 
 Cumprem diversas funções: estruturais, 
reguladoras, defesa, transporte dos fluidos 
biológicos. 
 
PROTEÍNAS - CLASSIFICAÇÃO 
 De acordo com a sua natureza química 
 Quanto à Forma 
 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas 
 De acordo com seu papel biológico 
 De acordo com seu valor nutritivo 
 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA – PROT. SIMPLES,CONJUGADAS E 
DERIVADAS 
 
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as 
que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. 
 Ex: glicil-alanina + água = glicina + alanina 
 Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições 
de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, 
as precipitações com sais, etc, são agrupadas em: 
Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis 
em água e incoaguláveis pelo calor. 
 Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína 
(esperma de arenque), estorina (esperma de 
esturjão). 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM 
A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
Cont. Prot. Simples 
Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em 
solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: 
escombrina (esperma de cavalo). 
 
Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em 
soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: 
ovoalbumina (clara de ovo), lactoglobulina (leite), 
soroalbumina (soro sanguíneo) 
 
Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis 
em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: 
ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina 
(soro sangüíneo), amandina (amêndoas). 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM 
A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 Cont. Proteínas simples 
 Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em 
soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: 
glutenina (trigo). 
 
 Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, 
em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de 
bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). 
 
 Albuminóides: são proteínas que apresentam função de 
suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de 
sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, 
unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões). 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM 
A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: são as 
que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros 
compostos denominados núcleo prostético ou grupo 
prostético (Grupo prostético: parte da proteína que não é 
aminoácido ) 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM 
A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 b) Proteínas conjugadas, 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA 
 
b) Cont.Proteínas conjugadas, 
 De acordo com a natureza do grupo prostético, as 
heteroproteínas podem ser: 
 Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina 
(saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica 
(ovário), tendomucóide (tendões). 
 Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: 
caseina (leite), vitelina (gema do ovo). 
 Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento 
(substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos 
vertebrados), clorofila (vegetais verdes),hemocianina 
(sangue dos invertebrados). 
CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA 
 
b) Cont. Proteínas conjugadas, 
 De acordo com a natureza do grupo prostético, as 
heteroproteínas podem ser: 
 Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA 
ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido 
desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), 
nucleoplasma (núcleos celulares). 
 Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: 
hemoglobina (sangue). 
 Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos 
 Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina 
Cont. Proteínas conjugadas 
A hemoglobina é um 
exemplo de proteína 
conjugada. Contém 4 
proteínas ligadas a 
uma porfirina e a um 
íon de ferro. 
As liproproteínas, tal 
como LDL e HDL, são 
também exemplos de 
proteínas conjugadas - 
neste caso, com 
lipídeos. 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM 
A SUA NATUREZA QUÍMICA 
 
c) Proteínas derivadas: 
 São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais, 
e inclui as substâncias formadas a partir de proteínas 
simples e conjugadas. 
 
 Subdivididas em proteínas derivadas primárias e proteínas 
derivadas secundárias.. 
 Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, 
proteosas, peptonas, polipeptídeos. 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA 
 
c) Cont.Proteínas derivadas: 
I. Proteínas derivadas primárias - Estas derivadas de proteína são 
formados por processos que causam apenas mudanças leves na 
molécula da proteína e em suas propriedades. Não há digestão 
hidrolítica das ligações peptídicas. 
 As proteínas derivadas primárias são sinônimas de proteínas 
desnaturadas. 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA 
 
Proteanas São produtos insolúveis formados pela ação de água, ácidos diluídos ou enzimas. Eles 
são formados particularmente de certas globulinas, mas diferem das globulinas por 
serem insolúveis em soluções salinas diluídas. 
Metaproteínas São formados por ação adicional de ácidos e álcalis sobre as proteínas. Elas são 
geralmente solúveis em ácidos e álcalis diluídos, mas são insolúvel em solventes 
neutros. 
Proteínas coaguladas - São produtos insolúveis formados pela ação de calor ou álcool sobre proteínas 
naturais. Produtos semelhantes também podem ser formadas por ação de luz 
ultravioleta, raios x ou pressão muito alta. 
Ex.: albumina de ovo cozida, carne cozida e outras proteínas, proteínas precipitadas 
pelo álcool. 
c) Cont.Proteínas derivadas: 
II. Proteínas derivadas 
secundárias 
 Estas substâncias são 
formadas na digestão 
hidrolítica progressiva das 
ligações peptídicas das 
moléculas de proteína. 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO - DE ACORDO COM A SUA 
NATUREZA QUÍMICA 
 
Podem Ser Monoméricas e 
Oligoméricas: 
 
a) Proteínas Monoméricas - 
Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
 
b) Proteínas Oligoméricas - 
Formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica; São as 
proteínas de estrutura e 
função mais complexas. 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - QUANTO AO 
NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS 
a) Proteínas Fibrosas - Na sua 
maioria, são insolúveis nos 
solventes aquosos e 
possuem pesos 
moleculares muito 
elevados. 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - 
QUANTO À FORMA – FIBROSAS E GLOBULARES 
 Pertencem as proteínas de estrutura: colágeno do tecido 
conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a conchiolina das 
conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro 
sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas 
fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como 
as tubulinas, que são formadas por múltiplas 
subunidades globulares dispostas helicoidalmente. 
b) Proteínas Globulares - 
De estrutura espacial 
mais complexa, são 
mais ou menos 
esféricas. 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - 
QUANTO À FORMA 
 São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus 
pesos solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos 
moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. 
Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os 
enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. 
 
a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela 
construção dos tecidos. 
 Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); 
 Queratina (pelos, cabelo, unha); 
 Miosina (músculos responsáveis pela contração); 
 Albumina (plasma sangüíneo); 
 Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). 
b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções 
orgânicas. 
 Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, 
maltase, pepsina, etc) 
 Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina e etc) 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM O 
PAPEL BIOLÓGICO – ESTRUTURAIS, REGULADORAS, 
PROTETORAS, BALANÇO HÍDRICO, FUNÇÃO HORMONAL, 
RESERVA, COAG.SANGUÍNEA E TRANSPORTE: 
Enzimas - catalizadores de diversas reações em nosso 
organismo. Sem elas essas reações não aconteceriam 
ou gerariam produtos indesejados. 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE 
ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
A ligação entre o sítio ativo 
e o substrato é 
extremamente específica. 
O substrato precisa ter 
características que 
permitam o "encaixe" com 
a enzima. Essa relação é 
chamada de chave-
fechadura. 
Cont. Enzimas - A atividade da enzima pode ser 
bloqueada pela ação de um inibidor. 
 
 
 
CONT.CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDO 
COM O PAPEL BIOLÓGICO 
A atividade enzimática  controlada, pelo 
organismo, através da liberação ou captação 
de inibidores. 
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: A proteína é utilizada para 
a síntese de leucócitos e anticorpos que ajudam na defesa 
contra doenças e infecções. 
 Um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou 
a sua formação). 
 
 
 Ex.: 
 Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, 
como as bactérias; 
 Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; 
 Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente 
atacados pelos fagócitos; 
 Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃODAS PROTEÍNAS - DE ACORDO COM O PAPEL 
BIOLÓGICO 
d) Balanço hídrico: 
Ajudam no controle do balanço hídrico por todo o 
organismo por exercer função osmótica. EX: 
ALBUMINA. 
e) Função Hormonal – Muitos hormônios são, na 
verdade, proteínas especializadas na função de 
estimular ou inibir a atividade de determinados 
órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, 
ex. o hormônio pancreático insulina que, lançado 
no sangue, contribui para a manutenção da taxa 
de glicemia. 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS - 
DE ACORDO COM O PAPEL BIOLÓGICO 
d) Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas 
para a germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do 
leite. 
e) Coagulação sangüínea - vários são os fatores da 
coagulação que possuem natureza protéica, como 
por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica 
f) Transporte – Muitas proteínas são transportadoras 
de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de 
uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A 
hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos 
alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos 
para os pulmões. 
 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – DE ACORDO 
COM O PAPEL BIOLÓGICO 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS – 
DE ACORDOCOM O PAPEL BIOLÓGICO 
Cont. Transporte 
 As lipoproteínas transportam 
lipídios no suprimento 
hidrossolúvel do sangue. 
 Hemoglobina carreador de 
oxigênio nos eritrócitos 
 Transferrina carreador de 
ferro no sangue 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE ACORDO COM O VALOR 
NUTRITIVO – PROT. COMPLETAS E INCOMPLETAS 
O valor biológico de uma proteína é determinado pelo 
conteúdo absoluto em aa essenciais e pela relação 
ponderal dos a.a. essenciais e os a.a. não essenciais 
(BELITZ, 1999). 
 
a) PROTEÍNAS COMPLETAS (ALTO VALOR BIOLOGICO) 
 
 Contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidade e 
proporção suficientes para atingir as necessidades 
corporais. 
 
 As proteínas de origem animal são em sua grande maioria 
consideradas como referência em termos de composição de 
aminoácidos. 
 
 Ex: ovo, leite, queijo,carne,ave e peixe, soja. 
 
 
CONT. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS DE 
ACORDO COM O - VALOR NUTRITIVO 
b) PROTEÍNAS INCOMPLETAS – BAIXO VALOR BIOLÓGICO 
 
 São deficientes em 01 ou mais aminoácidos essenciais. 
 Geralmente de origem vegetal ( grãos, legumes,nozes, 
sementes) 
 As proteínas vegetais contribuem consideravelmente para a 
ingestão protéica total da população : BAIXO CUSTO 
 Limitantes do valor nutritivo – 
 
Fonte proteica Amino ácido limitante 
Trigo, cereias Lisina 
Arroz Lisina 
Legumes Triptofano 
Trigo e centeio Treonina 
Milho, cereais Lisina and triptofano 
Feijão Metionina (or cisteina) 
ovos, frango Nenhum; referência para proteína absorvida 
 
PROTEÍNAS - PROPRIEDADES 
 Propriedades elétricas -O comportamento de uma proteína 
globular em solução ácida ou básica é determinado em 
grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis 
nos radicais R dos resíduos de aminoácidos. 
 
 A solubilidade de uma proteína depende do número e do 
arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da 
composição em aminoácidos. Partes não protéicas da 
molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., que 
também afetam a solubilidade. 
 
CONT. PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 CONT. Solubilidade 
 Força iônica 
 Em  de sais (baixa força iônica), a solubilidade 
em geral  = pois os íons salinos tendem a se 
associar às proteínas contribuindo para uma 
hidratação e/ou repulsão entre as moléculas, 
aumentando a solubilidade “salting in”. 
 
 Em  salinas, os íons competem com a 
proteína pela água, ocasionando perda de água 
de hidratação, atração mútua entre as 
moléculas e formação de precipitado “salting 
out” =Solubilidade diminui. 
Bacalhau e leite 
 
 
CONT. PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 Cont. Solubilidade 
 
 Constante dielétrica do solvente 
 Constantes dielétricas elevadas aumentam a 
solubilidade das proteínas. 
 
 Temperatura 
 A maioria das proteínas é solúvel a temperatura 
ambiente e a solubilidade tende a aumentar à 
medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 
o C. Além destas temperaturas a proteína 
começa a desnaturar e a solubilidade diminui. 
 
CONT.PROTEÍNAS – PROPRIEDADES 
 CONT. Solubilidade 
 
 Classificação das proteínas em função da 
solubilidade: 
 
PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO 
 Ocorre com a quebra das ligações secundárias e 
terciárias,geralmente é irreversível, a proteína perde 
a forma e a função. 
 Os fatores que causam a desnaturação: 
 
 Calor: ↑ 10°C 
 Radiação UV: mudança na conformação, ruptura 
de ligação covalente, ionização. 
 pH: >10,0 ou < 3,0 
 Solventes orgânicos: alteram a corrente dielétrica, 
solventes 
 apolares rompem interações hidrofóbicas. 
 
CONT. PROTEÍNAS – DESNATURAÇÃO 
Cont. dos fatores que causam a desnaturação: 
 
 ↓ solubilidade 
 Mudança na capacidade de ligar água 
 Perda da atividade biológica 
 ↑ ataque por proteases 
 ↑ viscosidade 
 Dificuldade de cristalização 
 ↑ reatividade química 
 
PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES 
 
 
Intervalo (% de energia) 
Macronutrientes Crianças, 1-3 
anos 
Crianças, 4-18 
anos 
Adultos 
Gorduras 30 – 40 25 - 35 20 – 35 
-6 ácido graxo 
poliinsaturado (ácido 
linoléico)1 
5 - 10 5 - 10 5 – 10 
-3 ácido graxo 
poliinsaturado (ácido 
-linolênico)1 
0,6 – 1,2 0,6 – 1,2 0,6 – 1,2 
Carboidrato2 45 - 65 45 - 65 45 – 65 
Proteína 5 - 20 10 - 30 10 - 35 
CONT. PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES 
 FAO/OMS/UNU,1985 
 
CRIANÇAS PROTEÍNA 
DE BOA 
QUALIDADE 
(g/kg/dia) 
1,1 - 2,0 1,20 
2,1 - 3,0 1,15 
3,1 - 5,0 1,10 
5,1 - 12 anos 1,0 
WHO,2003 
 10 a 15 % do VET 
 0,8 a 1,0 g/kg de 
peso/dia 
Hipoprotéica 
< 0,8 g/kgP/dia 
<10 % VET 
 
Normoprotéica 
0,8 -1,0 g/kgP/dia 
10 -15% VET 
 
Hiperprotéica 
> 1,0 g/kgP/dia 
> 15% VET 
CONT. PROTEÍNAS – RECOMENDAÇÕES 
 QUALIDADE DA PROTEÍNA: 
 
 A qualidade da proteína dietética é importante 
para determinar se há ingestão de proteína 
animal em quantidades recomendadas. 
 
PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: 
 DESNUTRIÇÃO: 
 
• Definida como estado patológico de diferentes graus 
de intensidade e variadas manifestações clínicas. 
 
• Quanto a origem: primária(dietética) ou 
secundária(condicionada) 
 
• Na desnutrição primária o consumo inadequado de 
nutrientes é o determinante. 
 
CONT. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: 
 cont. DESNUTRIÇÃO: 
A forma secundária é causada por alguma afecção ou 
necessidades nutricionais aumentadas. 
 
 
 
 
 
A desnutrição protéico-calórica primária é muito 
menos comum em adultos 
 
CONT. PROTEÍNAS – DEFICIÊNCIA: 
 cont. DESNUTRIÇÃO: 
 Formas graves: MARASMO e o KWASHIORKOR. 
 
 
 
 
 A desnutrição em criança compromete a velocidade de 
crescimento e desenvolvimento, muitas vezes com 
alterações irreversíveis se a deficiência nutricional ocorrer 
durante a gestação, lactação ou nos primeiros anos de vida. 
 
 
 
 
BIBLIOGRAFIA 
 
 COULTATTE, T. P.; Alimentos: a química de seus componentes. 3ª edição; Porto Alegre; Artmed, 2004. 
 FENNEMA, Owen R.; Food Chemistry; 3rd edition; New York; Marcel Dekker, Inc, /os-sais-minerais.htm; acessado em 27 de 
setembro de 2008. 
 http://pt.wikipedia.org/wiki/Sais_minerais; acessado em 27 de setembro de 2008. 
 LEHNINGER, A. Princípios da Bioquímica. Ed. Omega, Brasil, 1986. 
 COLLI, C.; SARDINHA, F.; FILISETTI, T.M.C.C. Alimentos Funcionais. In: CUPPARI, Lílian. Nutrição: nutrição clínica no adulto. 2ª 
Edição, Editora Manole, p. 71-87. 
 FERRARI, C. K. B.; SILVA, E. A. F. Alimentos funcionais: Melhorando a nossa saúde, disponível em www.scielo.com.br , 
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