Aula 2 - Função e Estrutura das Proteínas

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PROTEÍNAS
Estrutura e Função
2016.2
PROTEÍNAS
São as macromoléculas mais abundantes que 
ocorrem nas células, considerando as formas e 
funções
Embora bastante diversificadas são construídas a 
partir do mesmo conjunto ubíquo de 20 aminoácidos
São cadeias longas de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas 
PROTEÍNASLIGAÇÃO PEPTÍDICA
PROTEÍNASLIGAÇÃO PEPTÍDICA
PROTEÍNASLIGAÇÃO PEPTÍDICA
PROTEÍNAS
São compostos formados pela união de poucos 
aminoácidos através de ligações peptídicas. 
PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
Peptídeos conhecidos
• Aspartame (L-aspartil-L-fenilalanil metil éster) 
• Oc(x)itocina (6 resíduos de aa)
• Insulina (51 resíduos de aa)
• Glucagon (29 resíduos de aa)
• Peptídeos antimicrobianos
PEPTÍDEOS
PROTEÍNASPEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
São formadas pela união de muitos aminoácidos 
através de ligações peptídicas. 
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Podem conter outros grupos químicos além dos 
aminoácidos – Proteínas conjugadas
• Lipoproteínas 
• Glicoproteínas
• Fosfoproteínas 
• Hemoproteínas
• Metaloproteínas
Grupo 
prostético
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
NÍVEIS DE ESTRUTURA PROTEICA
PROTEÍNAS
NÍVEIS DE ESTRUTURA PROTEICA
Primário – descreve a sequência de aminoácidos ao 
longo da cadeia polipeptídica.
Depende das ligações peptídicas
Leu – Gly – Thr – Val – Arg – Asp – His
Val – His – Asp – Leu – Gly – Arg – Thr
1
2
Composição de Aminoácidos?
Sequência de Aminoácidos?
PROTEÍNAS
A estrutura primária de uma 
proteína determina sua 
estrutura tridimensional
PROTEÍNAS
Substituição conservativa
Substituição de um aminoácido por
outro de polaridade semelhante.
Aminoácidos invariantes
Aminoácidos que são regularmente
encontrados na mesma posição.
Possuem papel essencial na estrutura
ou função da proteína.
Substituição não-conservativa Substituição de um aminoácido por
outro de polaridade diferente.
PROTEÍNAS
Exemplo: Insulina 
Existem grandes variações entre os resíduos 8, 9 e 10 (cadeia A) e 30 
(cadeia B) – provavelmente aminoácidos não-essenciais para a função.
PROTEÍNAS
Anemia Falciforme
Substituição não-conservativa na cadeia  - ácido 
glutâmico (Glu) por valina (Val)
PROTEÍNAS
Anemia Falciforme
NORMAL FORMA DE 
FOICE
PROTEÍNAS
Secundária – descreve as estruturas regulares
tridimensionais (CONFORMAÇÕES) formadas por
segmentos da cadeia polipeptídica.
hélice α Conformações beta
Estabilizadas por pontes de hidrogênio
PROTEÍNAS
Hélice α
PROTEÍNAS
Hélice α
• O esqueleto covalente Cα-C-N-
Cα-C-N da proteína assume a
forma de espiral ou mola,
enrolada para a direita, com
um espaçamento de 3,6 resíduos
de aminoácido por volta;
• Ligações de hidrogênio ocorrem
entre entre átomos das ligações
peptídicas de qualquer
aminoácido, exceto prolina;
• As cadeias laterais dos
aminoácidos voltam-se para fora
da hélice e não participam das
ligações de H
• Nem todas as sequências de
aminoácidos podem formar
hélice α
PROTEÍNAS
Restrições que influenciam a estabilidade 
de uma -hélice:
• Resíduos de Pro e Gly;
• Interações entre os grupos R adjacentes;
• Volume e forma dos resíduos Asn, Ser, Thr e Cys se tiverem muito
próximos;
• Interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do
segmento helicoidal e o dipolo elétrico da -hélice.
Glicina e Prolina
Interações entre os grupos R adjacentes
Volume e forma dos resíduos Asn, Ser, Thr e Cys se tiverem
muito próximos
Interações entre os resíduos de aminoácidos das 
extremidades do segmento helicoidal e o dipolo elétrico 
da -hélice
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
folha-β-pregueada
• Na folha pregueada as cadeias
polipeptídicas dispõem-se
lateralmente (em paralelo) e
fazem ligações de H entre os
átomos da ligação peptídica.
• Ligações entre segmentos
próximos ou distantes da
proteína. Também podem estar
em cadeias diferentes.
• Cadeias com conformação mais 
distendida
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
O que pode limitar a formação de folhas ?
• Grupos R dos resíduos de aminoácidos muito volumosos.
Normalmente as estruturas em folha beta são ricas em aminoácidos
com grupos R pouco volumosos como Ala.
PROTEÍNAS
Terciária – descreve o dobramento final da cadeia 
polipeptídica por interação de regiões com estrutura 
regular ou de regiões sem estrutura definida.
OBS - A estrutura primária de uma proteína determina a sua estrutura 
terciária
PROTEÍNAS
Nesse nível de organização, as cadeias laterais dos 
aminoácidos irão interagir através de ligações fracas (não-
covalentes) permitindo que segmentos distantes da 
estrutura primária se aproximem
• Ligações de H
•Interações hidrofóbicas
•Ligações iônicas 
Interação covalente por ponte dissulfeto (-S-S-) 
também pode ocorrer em algumas proteínas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas Proteínas globulares
PROTEÍNAS
Quaternária – descreve a estrutura proteica que ocorre 
quando a proteína possui mais de uma subunidade.
trímero
tetrâmero hexâmero
PROTEÍNAS
Estabilização da estrutura quaternária
PROTEÍNAS
Exemplos de proteínas com estrutura quaternária
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
Desnaturação das proteínas
• Proteína desnaturada - Quando sua conformação
nativa é destruída devido a quebra de ligações não-
covalentes ou pontes dissulfeto.
• Proteína nativa - conformação mais estável que a
molécula pode assumir.
PROTEÍNAS
Desnaturação das proteínas
PROTEÍNAS
Agentes desnaturantes
• Calor
• Ácidos e bases fortes
• Solventes orgânicos polares
• Detergentes
PROTEÍNAS
As pontes de dissulfeto podem ser rompidas e um cabelo crespo 
pode se tornar liso, temporariamente, através de ação química 
(alisamentos) ou física (aquecimento por secador, por exemplo)
O cabelo é crespo ou liso, dependendo do número de pontes
dissulfeto entre as proteínas encontradas no eixo do cabelo.
Quanto maior o número dessas ligações, mais crespos os cabelos
serão.
PROTEÍNAS
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
A estrutura tridimensional está 
relacionada à função da 
proteína.
PROTEÍNAS
• Função enzimática (catalisadores biológicos)
Ex – Lipases, tripsina, 
quimotripsina
• Função hormonal
Ex – Insulina
PROTEÍNAS
• Função estrutural - sustentação dos tecidos
conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das
unhas
Ex – colágeno, queratina
PROTEÍNAS
• Função de transporte – Carreiam substâncias através
de membranas ou através do sangue.
Proteínas de membrana
PROTEÍNAS
• MIOGLOBINA – Tem a função principal de
armazenar oxigênio nos músculos de mamíferos.
• HEMOGLOBINA – Tem a função de transportar
oxigênio do sangue para os tecidos.
Proteínas que se ligam ao oxigênio
PROTEÍNAS
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA
4 cadeias (2α e 2β) 1 cadeia 
Liga-se a 4 moléculas de O Liga-se a 1 molécula de O
PROTEÍNAS
• Função de defesa
Anticorpos - Imunoglobulinas
PROTEÍNAS
• Função de defesa
Defesa de plantas contra fungos, bactérias, insetos, 
nematóides, etc.
PROTEÍNAS
• Função motora - Proteínas
responsáveis pelo transporte intracelular
e pela motilidade do sistema contrátil
muscular.
• Actina
• Miosina
• Tubulina
• Cinesina