RESUMO SOBRE ENZIMAS

Prévia do material em texto

ENZIMAS
São proteínas globulares especializadas
Simples e conjugadas
Catalisadores biológicos
Aceleram reações químicas baixa energia de ativação
 Não altera a energia livre que está sendo produzida
Grande eficiência catalítica
Alto grau de especificidade por seus substratos (catalizadores orgânicos não são específicos)
Funcionam soluções aquosas
 Em pH e temperaturas fisiológicas
Não são consumidas na reação
Papel fundamental na saúde e na doença = homeostase
A atividade catalítica depende da integralidade de suas conformações nativas
 
 Estados anormais = não condizem com a homeostasia
 Erros inatos do metabolismo (EIM): 
 - defeitos do DNA que sintetiza enzimas diferentes
 - algumas enzimas incapazes ou capacidade parcial 
 - sintomatologia variada
 - teste do pezinho
Redução da entropia
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS:
OXIRREDUTASES: transferência de elétrons ( oxidação – redução)
 São as hidrogenases e as oxidases
	Lactato desidrogenase:
 Ácido pirúvico ácido lático 
 ( redução) (oxidação)
 NADH
	Álcool desidrogenase:
 Etanol acetaldeído
 (oxidação)
TRANSFERASES: transferência de grupos funcionais (C, N ou P)
 São as cinases e as transaminases
 Piruvato carboxilase
	Serina hidroximetil transferase:
 Serina + THF glicina + THF
 (-CH2) (-CH2)
	Hexoquinase:
 ATP + glucopiranose glicose-6-fosfato + ADP
( grupo prostético)
HIDROLASES: catalisam reações de hidrólise de ligações covalentes
 Peptidades e ureases
	Urease:
Ureia CO2 + 2NH3
 (uréase + H20)
	Lactase:
 Lactose + H20 glicose + galactose
LIASES: quebram ligações covalentes e removem moléculas ( H20, NH2 OU CO2)
 C-C
 C-S
 C-N
 Desidratases e descarboxilases
 
	Piruvato descarboxilase:
Piruvato acetaldeído + CO2
 (-COO-)
ISOMERASES: formam isômeros (interconversão) – deslocam diferentes grupamentos
 Triose fosfato isomerase
LIGASES: formação de novas moléculas a partir de 2 já existentes ( c/ gasto de ATP)
 C-C
 C-S REAÇÃO DE CONDENSAÇÃO (perda de H20)
 C-O
 C-N
Acoplados à hidrólise de ATP ou cofatores similares
Sintetases
	Piruvato carboxilase
 Piruvato oxialoacetato
 (ATP)
VIA METABÓLICA:
Enzima – substrato: uma enzima sem atividade/ não funcional não dá continuidade na via metabólica.
- excesso de produto da enzima anterior
- falta do produto final
-inibição: excesso de substrato ou ausência de produto
PROPRIEDADES:
Atuam em baixas concentrações
Condições suaves de temperatura e pH
Possuem todas as características das proteínas
Podem ter sua atividade regulada
São catalisadores biológicos
 Aceleram a velocidade de: a 
 Transformam de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto.
Turnover number = capacidade de renovação
Não alteram o estado de equilíbrio
Especificidade funcional ( devido ao sítio de ligação) = diferentes enzimas atuam sobre o mesmo substrato
 Enzima 1 substrato
 Substrato várias enzimas
LIGAÇÃO CHAVE-FECHADURA:
Encaixe perfeito do substrato na enzima
Nenhuma estrutura é rígida o suficiente (todas acabam se moldando) – ligeiramente adaptado
	SUBTRATOS COMPLEXO LIG.NO SÍTIO LIBERAÇÃO DO
 ES ATIVO PRODUTO
COFATORES: substâncias não proteicas
 Podem ser inorgânicas ou orgânicas
 Participam das reações enzimáticas
 São regenerados para reações futuras
ORGÂNICOS: todos derivados de vitaminas hidrossolúveis (DEKA)
 São ex: NADH + H+, FADH2 E NADPH + H+
 Derivam de vitaminas do complexo B
 Coenzimas
INORGÂNICOS: magnésio(fosforilação), zinco e manganês
 Substâncias não proteicas como íons metálicos
 
 
VITAMINAS DO COMPLEXO B: liberadoras de energia (NAD+)
 Hematopoiéticas
 Transportadoras de grupos químicos
FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DA ENZIMA:
pH, temperatura (fatores de natureza proteica)
concentração do substrato e da enzima (formação do complexo ES)
presença de inibidores (baixa afinidade)
VELOCIDADE= número de moléculas convertidas em produto
- alta com a concentração de substrato (1ª ordem)
-platô = velocidade não se altera mais (ordem zero, saturação do substrato, enzima já em atividade máxima)
TEMPERATURA= ótima – se ultrapassar a enzima desnatura (perde a atividade e desestrutura suas ligações)
As enzimas afetam a velocidade, mas não o equilíbrio químico das reações. 
A ligação com o substrato ajusta a conformação enzimática, tornando-a ideal para a catálise.
NOMENCLATURA:
‘ase’ – enzima recomendada
DNA-polimerase, urease
Que dá informação específica sistemática
De sua função metabólica
CINÉTICA DA REAÇÃO ENZIMÁTICA
A velocidade da reação é diretamente proporcional a quantidade de concentração do reagente.
	ENZIMA
	SUBSTRATO
	LOCAL DE DIGESTÃO
	PRODUTO FINAL
	Protease
	Proteínas
	Gástrico
	Aminoácidos
	Lipase
	Lipídios
	Intestinal (grosso)
	Ác.graxos +glicerol
	Amilase
	Amidos
	Salivar/intestinal
	Monossacarídeos
PRESENÇA E CONCENTRAÇÃO DE COFATOR
Constante de MIKAELIS (KM) – afinidade da enzima 
 (são inversamente proporcionais)
Indica a alta ou abaixa capacidade da enzima de se ligar ao substrato
E + S -> ES
Poder catalítico da enzima: capacidade da enzima de transformar o substrato ligado ao complexo ES em produto.
ES -> E + P
KM = [subs] na qual a velocidade da reação é Vmax\2
	Baixo KM = baixa [s] necessária para que a reação = alta afinidade pelo substrato
 Atinja Vmáx\2