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PROTEÍNAS
São polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
São macromoléculas que estão no centro dos processos biológicos.
A dupla ligação e a estrutura rígida e planar impedem a rotação livre.
O grupamento amino do C alfa do segundo aa atua como um nucleófilo ( átomo rico em e- que ataca um átomo pobre em e-) favorecendo a ligação com o grupamento carboxila do C alfa do primeiro, com a eliminação de H20.
Ressonância: C=O 
 C=N
 Dá rigidez ( não há possibilidade de rotação em torno da lig.peptídica)
EXTREMIDADE AMINOTERMINAL ( NH3+ LIVRE) = ÍNICIO
EXTREMIDADE CARBOXITERMINAL (COO- LIVRE) = FIM
MULTISUBUNIDADES: 2 ou mais polipeptídios associados na forma não covalente.
Menos de 2 cadeias iguais: OLIGOMÉRICA
Cadeias iguais: PROTÔMEROS
COMPOSIÇÃO:
CONJUGADAS: componentes químicos permanentemente associados.
	Aminoácido + grupo prostético ( não proteico)
 Holoproteína
(conjugada com porção proteica e não proteica)
Ex: hemoglobina – grupo prostético = HEME
SIMPLES: compostas apenas por um aminoácidos (apoproteínas)
 Albumina, queratina, histonas
NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS:
MONOMÉRICAS: uma cadeia polipeptídica.
 Albumina, mioglobina
OLIGOMÉRICAS: mais de uma cadeia polipeptídica.
 Insulina, hemoglobina
FORMA DAS PROTEÍNAS:
Esconde os aas apolares e expõe os aas polares
Alta solubilidade em H20
Muitas pontes de hidrogênio
 Baixa solubilidade em H20
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
As ligações covalentes individuais que contribuem para as conformações nativas das proteínas, como as ligações dissulfeto que unem partes separadas de uma única cadeia polipeptídica, são mais fortes do que as interações fracas individuais.
PRIMÁRIA: linear
 Lig. Peptídica 
 Mais simples
 Sequência de aas
SECUNDÁRIA: interações entre átomos
 Pontes de hidrogênio
 Disposição espacial
	Espiral = alfa hélice (átomos próximos) – forma mais comum de estrutura 2ária
Prega = folha beta pregueada (aproximação de regiões distintas ou dif. Cadeias)
 Paralela ou antiparalela
TERCIÁRIA: enovelada
 Interações entre os radicais de aminoácidos
 Arranjo tridimensional dos átomos da proteína
 
 Ponte dissulfeto (muito estáveis)
 Pontes de hidrogênio
 Ligação iônica / salina
 Apolares / hidrofóbicas
 Forças de Van der Waals
Aminoácidos que quebram a alfa-hélice: prolina, aas carregados, aas de cadeias laterais.
Quaternária: entre duas ou mais cadeias (oligoméricas)
 Cada um possui os 3 níveis anteriormente citados
 Ligações iônicas
 Pontes de hidrogênio nunca faz ligações covalentes
 Interações hidrofóbicas
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
ASPARTAME: adoçante ( fenilalanina + aspartato)
 Não pode ser ingerido por fenilcetonúricos ( são incapazes de sintetizar fenilalanina)
 Contém fenilalanina
 Enzima = ‘fenilalanina hidroxilase’
GLUTATIONA: tripeptídeo
 Antioxidadente
 Não enzimático
 Cisteína (-SH) ponte dissulfídica
VASOPRESSINA: = ADH ( hormônio antidiurético)
 Receptor V1 = veias -> vasoconstritor
 Receptor V2 = túbulos renais -> antidiurético
OCITOCINA: hormônio que atua no sistema reprodutor feminino
 Amplitude das contrações
 Liberação da lactação
 ‘hormônio do amor’
GLUCAGON: liberado no jejum ( manter os níveis glicêmicos)
 29 resíduos de aa
 Produzido pelas células alfa do pâncreas 
 Glicogenólise
 Gliconeogênese ( produção de glicose)
INSULINA: reduz os níveis glicêmicos
 51 resíduos de aa	
 Glicogênese
DESNATURAÇÃO: perda da atividade catalítica
 Rompimento das lig. químicas que mantêm a estrutura ( estrutura nativa)
 
	- desnaturação branda: rompem ligações fracas
- alimentação: HCL = rompe as estruturas primárias, secundárias e terciárias
 ENZIMAS = proteases ( quebram ligações primárias)
 Sem rupturas de ligações peptídicas
 Proteínas desnaturadas são insolúveis (exames de sangue e urina detectam as proteínas desnaturadas)
AGENTES DESNATURANTES
	FÍSICOS
Temperatura
Raio-X
Ultrassom
	QUÍMICOS
Ácidos e bases fortes
Detergentes 
Uréia 
PROPRIEDADES QUE SE ALTERAM: 	redução da solubilidade
 Perda da atividade biológica ( hormônios, enzimas, anticorpos...) 
 Aumento da digestibilidade ( + sucetíveis a ataques enzimáticos)
	HEMOGLOBINA
	MIOGLOBINA
	2α e 2β ( quaternário)
	8 α-hélices
	4 cadeias peptídicas
	1 cadeia peptídica
	Globular
	Globular
	Transporte de 02 dos pulmões ate os capilares.
	Reservatório ou carregador de 02