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Carboidratos e Via Glicolítica UFMG

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GD2_Glicolise.doc
GD- Glicólise
Desenhe o esquema da via glicolítica, sem utilizar fórmulas ou enzimas envolvidas, mostrando as 2 fases em que esta via se divide e a diferença básica entre elas em termos energéticos.
A glicólise ocorre através de intermediários fosforilados. Indique as três funções desempenhadas pelos grupos fosfatos nestes intermediários.
Como ocorre o controle da via glicolítica ao nível das enzimas alostéricas hexoquinase, fosfofrutoquinase I e piruvato quinase?
 Indicar os passos da fermentação alcóolica que diferem da via glicolítica.
5.Citar e identificar na glicólise em anaerobiose a reação que regenera NAD+ a partir de NADH + H+.
6. Indicar, através de esquemas, as vias tributárias que levam glicogênio, frutose, galactose e manose à via glicolítica. 
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GD1_Carboidratos.doc
Carboidratos
Definir, classificar e dar as principais funções biológicas dos carboidratos.
Classificar os monossacarídeos de acordo com o número de átomos de carbono e o grupo funcional. Dar exemplos.
3- Dadas as fórmulas de diversos monossacarídeos assinalar os enantiômeros, diasteroisômeros e epímeros.
Escrever as equações indicando a formação de um hemiacetal pela reação de aldeídos e cetonas com álcoois.
Dada a estrutura linear de um monossacarídeo, escrever sua fórmula cíclica.
Escrever as fórmulas cíclicas de glicose e frutose dando em seguida seus nomes pela nomenclatura oficial.
Indicar nas fórmulas escritas no item 7 quais são os carbonos anoméricos e os anômeros existentes para glicose e frutose.
Em função da ciclização das hexoses justifique o fenômeno da mutarrotação e a duplicação do número de isômeros em relação à estrutura linear.
Desenhar a beta-D-glicose em sua estrutura hexagonal e na conformação em cadeira assinalando nesta, as ligações axiais e equatoriais.
Justificar a maior estabilidade da beta-D-glicse em relação à alfa-D-glicose.
Escrever alguns monossacarídeos derivados que resultem da redução do grupo carbonila.
Escrever as estruturas dos principais aminoaçucares : glicosamina e galactosomina.
Escrever a equação de formação e um dissacarídeo indicando com um círculo a ligação glicosídica.
Escrever as estruturas dos dissacarídeos: maltose, celobiose, lactose e sacarose indicando quais são redutores e não redutores, citando os tipos de ligação glicosídica entre os monossacarídeos constituintes.
Desenhar esquematicamente, os segmentos das estruturas de amilose e celulose mostrando as diferenciações conformacionais.
Citar as relações entre as funções biológicas de amilose e celulose e o tipo de ligação glicosídica.
Qual o tipo de ligação glicosídica da amilopectina e glicogênio nos pontos da ramificação?
Desenhar a unidade estrutural da quitina.
Quais os monossacarídeos componentes estruturais dos heteropolissacarídeos heparina e ácido hialurônico bem como o tipo de ligação glicosídica que ocorre.
Definir parede celular bacteriana. Definir peptidoglican. Escrever sobre a constituição química da parede celular bacteriana. Como diferem as paredes celulares das diferentes espécies de bactérias?
Definir glicoproteínas. Generalizando, quais proteínas celulares podem ser classificadas como glicoproteínas.
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FOSFORILAÇÃOOXIDATIVA2014.ppt
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FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
CLARA GUERRA DUARTE
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RECAPITULANDO...
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RESPIRAÇÃO CELULAR
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NADH E FADH2
Moléculas transportadoras de e-.
Coletam e- de alta energia nas vias catabólicas
E- doados para O2 = H20
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DEFINIÇÃO
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A FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
Ocorre na mitocôndria e é a principal fonte de energia para os seres vivos.
Conceito simples X mecanismo complexo:
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FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
O processo envolve:
Fluxo de e- através de proteínas de membrana.
Energia livre do fluxo acoplada ao transporte de H+ contra o gradiente.
Volta dos H+ através de canal específico, impulsionando a síntese de ATP.
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MECANISMO 
HIPÓTESE QUIMIOSMÓTICA
e- do NADH e FADH2 
RESPIRAÇÃO CELULAR
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
Membrana impermeável
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POTENCIAL DE REDUÇÃO
Potencial de transferência de e-  potencial de transferência de Pi.
 (potencial de redução ΔE0) (ΔG)
 Medido em Volts!
N° de e- transferidos
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PARA A RESPIRAÇÃO...
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PROTEÍNAS TRANSPORTATORAS DE ELÉTRONS
Grupos flavina, Fe-S, quinonas, hemes e cobre.
Mesmo que e- possam se mover mesmo no vácuo, eles tendem a se perder com o aumento da distancia.
Grupamentos especializados otimizam a transferência. 
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CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
Três grandes complexos proteicos:
NADH-Q OXIDORREDUTASE (Complexo I)
Q-CITOCROMO C OXIDORREDUTASE
(Complexo III)
CITOCROMO C OXIDASE (Complexo IV)
Elétrons são transportados de C I e C II para C III pela CoenzimaQ (ubiquinona.)
E- vão de C III para C IV pelo citocromo C.
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UBIQUINONA (COQ)
Possui 3 estados de oxidação. 
Q
Q-
QH2
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COMPLEXO I (NADH-Q OXIDORREDUTASE /NADH DESIDROGENASE)
Entrada dos e- de NADH
NADH  FNM  Fe-S  Q
Passagem dos e- leva ao bombeamento de 4H+ através da membrana interna mitocondrial. 
Mecanismo ainda não totalmente
elucidado.
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COMPLEXO II
Succinato desidrogenase (succinato  malato) = 1 FADH2
A enzima faz parte do complexo II. FADH2 se liga ao complexo, doando e- para Fe-S, que os transfere para Q. 
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COMPLEXO III (Q-CITOCROMO C OXIDORREDUTASE / CITOCROMO REDUTASE)
Cataliza a transferência de e- de QH2 para a forma oxidade do citocromo c.
Grupamentos Fe-S, heme e subunidades citocromo (b e c1). 
 Ciclo Q
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COMPLEXO IV – (CITOCROMO C OXIDASE)
Oxidação do citocromo c reduzido, acoplado á redução do O2 a duas moléculas de água  ΔG°´ = -231.8 kJ mol-1
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COMPLEXO IV – (CITOCROMO C OXIDASE)
Os H+ desta reação são consumidos da matriz, contribuindo para o gradiente.
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RADICAIS LIVRES
A redução parcial do oxigênio leva a produção de radicais livres.
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SÍNTESE DE ATP
Realizado pelo complexo ATPsintase, ligado à membrana interna da mitocôndria.
Gradiente de H+ impulsiona a síntese.
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ATP SINTASE
Grande complexo membranar.
F1  atividade catalítica
F0  canal transmembrana
ADP + Mg++ é o substrato.
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COMO O FLUXO DE H+ IMPULSIONA A SÍNTESE DE ATP?
O ATP é formado mesmo na ausência de força próton motriz. ΔG°’= 0 (equilíbrio ATP e ADP)
O ATP só deixa o sítio catalítico mediante o fluxo de H+.
Mecanismo binding-change  sítios assimétricos, com diferentes afinidades. Estabiliza o ATP formado, fazendo com que sua energia seja semelhante ao ADP 
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MECANISMO
Sítios com diferentes afinidades 
pelo ATP. 
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MECANISMO
Rotação da subunidade γ.
T = conformação “apertada”  maior afinidade (ATP ligado)
L = conformação “solta”  (ADP + Pi)
O = conformação “aberta”  Liberação do ATP
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COMO O FLUXO ATRAVÉS DE F0 OCASIONA A LIBERAÇÃO DO ATP?
Protonação progressiva de de resíduo de Aspartato  rotação das subunidades.
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PONTOS DE ENTRADA NA MITOCÔNDRIA
  NADH
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Adenina Nucleotídeo Translocase ADP/ATP
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REGULAÇÃO
ATP  produto final (regula todas as etapas precedentes)
2,5 ATP por par de e-. (estimativa)
Cadeia transportadora de e- é condicionada a fosforilação simultanea do ADP. 
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REGULAÇÃO
Bloqueadores em várias etapas.
Desacopladores – fluxo de e- sem síntese simultânea de ATP  caminho alternativo para a volta de H+. 
Termogenina (ucp)
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VISÃO GERAL
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Fim!
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