Enzimas (Aula 05)

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ENFERMAGEM 
ESTUDO DAS ENZIMAS 
Ciências da Saúde II 
 
ESTUDO DAS ENZIMAS 
 
 
1) Definições 
2) Classificação e nomenclatura das enzimas 
3) Fatores que interferem na atividade enzimática: 
pH e Temperatura 
4) Inibidores enzimáticos 
5) Regulação da atividade enzimática 
6) Coenzimas 
DEFINIÇÕES 
 As enzimas são proteínas especializadas em 
catalisar reações biológicas 
 São consideradas as unidades funcionais do 
metabolismo celular 
 
 Obs.: Enzimas aceleram a velocidade de uma reação e 
ainda agem como reguladoras deste conjunto complexo 
de reações 
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS 
 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
 
 
1) Nome Recomendado: Utiliza-se o sufixo “ase”. 
Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase. 
 
2) Nome Sistemático: Fornece informação sobre a 
função metabólica. 
Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase. 
 
 
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS 
3) Nome Usual: Consagrados pelo uso. 
Ex: Peptina, Ptialina, Tripsina. 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
 
 
 
 
São divididas em 6 grupos, de acordo com a reação 
que catalisam 
 
1) Oxidorredutases: transferência de elétrons: oxi-
redução. 
Ex: Desidrogenases e Oxidases 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
2) Transferases: transferência de grupamentos 
funcionais como grupos amina, fosfato, carboxil, 
acil, etc 
Ex: Quinases e Transaminases 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
3) Hidrolases: hidrólise de ligação covalente pela 
adição de água 
Ex: Peptidases 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
4) Liases: quebra de ligação covalente e remoção de 
moléculas de água, amônia e gás carbônico 
Ex: Dehidratases e Descarboxilases 
 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
5) Isomerases: rearranjos intramoleculares 
Ex: Epimerases 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
6) Ligases: condensação de 2 moléculas, associada 
ao consumo de ATP 
EX: Sintetases 
FATORES QUE INTERFEREM NA 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA: pH 
 Existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas 
elétricas da molécula da enzima é ideal para a 
catálise 
Obs.: Fora do pH ideal, as enzimas perdem completamente 
sua função 
FATORES QUE INTERFEREM NA 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA: 
TEMPERATURA 
 As enzimas possuem uma temperatura ótima para 
reação 
 Quanto maior a temperatura, maior a velocidade 
da reação, até um pico de velocidade ser atingido 
 Elevação maior da temperatura resulta em 
redução na velocidade, por desnaturação da 
molécula 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
São compostos que podem diminuir a atividade de 
uma enzima, podendo ser reversível ou irreversível 
 
Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: 
 Inibição Enzimática Reversível Competitiva 
 Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
 Inibição Enzimática Reversível Competitiva: 
 Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio 
de ligação do substrato 
 O efeito é revertido aumentando-se a concentração de 
substrato 
 Este tipo de inibição depende das concentrações de 
substrato e de inibidor 
 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
 Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva 
 Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um 
sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à ela ao mesmo 
tempo que o substrato 
 Este tipo de inibição depende apenas da concentração do 
inibidor 
 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
 Inibição Enzimática Irreversível: 
 Há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou 
no sítio catalítico da enzima 
 A enzima inibida não recupera sua atividade 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, 
atuando como moduladoras do metabolismo celular 
 
Existem 2 modelos de regulação enzimática 
 Modulação Alostérica 
 Modulação Covalente 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
 Modulação Alostérica 
 Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, 
onde liga-se de forma não-covalente um modulador alostérico 
que pode ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a 
enzima) 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
 Induz modificações na estrutura da enzima, modificando a 
afinidade desta com seus substratos 
 Inibição por “feed back” é um modelo comum de modulação 
alostérica, onde o próprio produto da reação atua como 
modulador da enzima que catalisa 
 
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
• Modulação Covalente 
 Há modificação covalente da molécula da enzima, com 
conversão entre formas ativa/inativa 
 Ocorre principalmente pela adição/remoção de 
grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina, 
treonina ou tirosina na enzima 
COENZIMAS 
São compostos orgânicos, quase sempre derivados 
de vitaminas, que atuam em conjunto com as 
enzimas 
Podem atuar segundo 3 modelos : 
1) Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à 
do substrato 
 
COENZIMAS 
2) Ligando-se covalentemente em local próximo ou 
no próprio sítio catalítico da apoenzima 
3) Atuando de maneira intermediária aos dois 
extremos citados acima 
 
 
 
 “A Enfermagem é uma arte; e para realizá-la 
como arte, requer uma devoção tão exclusiva, um 
preparo tão rigoroso, quanto a obra de qualquer 
pintor ou escultor; pois o que é tratar da tela morta 
ou do frio mármore comparado ao tratar do corpo 
vivo, o templo do espírito de Deus? É uma das 
artes; pode-se dizer, a mais bela das artes!” 
 
 (Florence Nightingale)