LE 3

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Aluno (a): Luana Santos Teixeira
EXERCÍCIO: FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Indique quais das seguintes afirmativas são corretas para o sítio de ligação do heme na mioglobina; nas afirmativas incorretas, explique o porque.
a) a Histidina proximal liga-se ao Ferro covalentemente (Verdadeiro)
b) a Histidina distal liga-se ao Oxigênio covalentemente (Falso)
A Histidina distal liga-se ao Oxigênio, mas através de uma interação de hidrogênio
c) a Histidina distal liga-se ao Ferro (Falso)
A histidina proximal liga-se ao ferro
d) o Ferro do Heme liga-se a CO com os átomos de Fe, C e O alinhados (Verdadeiro)
e) o Ferro do Heme liga-se ao átomo de Oxigênio do CO (Falso)
O ferro do grupo Heme se liga ao átomo de Carbono do grupo CO
f) Uma molécula de CO pode ligar-se à mioglobina ao mesmo tempo que uma molécula de Oxigênio (Falso)
Há apenas um sítio de ligação, o qual pode ser ocupado pelo O2 ou pelo CO2, mas não por ambos ao mesmo tempo.
Qual das afirmativas abaixo é correta em relação às estruturas da Hemoglobina e Mioglobina?
a) A estrutura terciária da mioglobina é similar à de uma subunidade da hemoglobina
b) A estrutura quaternária da mioglobina é similar à de uma subunidade da hemoglobina
c) A mioglobina poderia substituir uma das subunidades da hemoglobina nos eritrócitos
d) A mioglobina possui um sítio de ligação do Oxigênio por molécula
e) A mioglobina possui um sítio de ligação do Oxigênio por grupo Heme
f) A hemoglobina possui um sítio de ligação do Oxigênio por molécula
g) A hemoglobina possui um sítio de ligação do Oxigênio por grupo Heme
Qual das seguintes afirmativas é verdadeira tanto para a Hemoglobina quanto para a Mioglobina?
a) pH baixo diminui a afinidade pelo Oxigênio
b) O átomo de Ferro do heme liga-se através de 5 dos seus 6 sítios de coordenação aos átomos de Nitrogênio
c) o coeficiente de Hill é igual ao número de subunidades da molécula de hemoglobina
d) a ligação do O2 ocorre na reentrância onde os polipeptídeos fazem contato
e) nenhuma das afirmativas anteriores se aplica a ambas as moléculas
EXERCÍCIO: ENZIMAS E CINÉTICA ENZIMÁTICA
Enzimas facilitam as reações químicas por:
Aumentar a diferença entre os valores de energia livre dos reagentes e produtos
Diminuir a diferença entre os valores de energia livre dos reagentes produtos
Diminuir a energia de ativação da reação
Aumentar a energia de ativação da reação
Nenhuma das anteriores
Quais das alternativas não é um mecanismo celular para a regulação da atividade enzimática
Ligação de peptídeos regulatórios através de pontes dissulfeto
Proteólise
Modificações covalentes
Indução de alterações conformacionais
Digamos que você, desejando caracterizar uma enzima recém isolada, preparou diversos tubos de ensaio, cada qual contendo 0,1 μM da enzima, com concentrações crescentes de substrato. Após um período de incubação na temperatura adequada, você mediu as concentrações do produto formado e obteve os dados como na tabela abaixo. Prepare dois gráficos:
O primeiro relacionando os valores das concentrações de substrato (eixo X) aos valores das quantidades de produto formado (eixo Y) na unidade de tempo (minuto)
O segundo, relacionando os recíprocos (inverso, 1/X) dos valores das concentrações de substrato (eixo X) aos recíprocos (1/Y) dos valores das quantidades de produto formado (eixo Y)
Identifique em ambos os gráficos as variáveis em X e Y (velocidade, concentração; inversos) e as respectivas unidades de medida, e responda às questões 3 a 6.
	[S]
(mM)
	1/[S]
(mM ^-1)
	Vo
(μM/min)
	1/Vo
(1/μM x min-1)
	0
	-
	0
	-
	2
	0, 500
	28
	0, 0357
	4
	0, 250
	38
	0, 0263
	6
	0, 166
	43
	0, 0232
	8
	0, 125
	47
	0, 0212
	10
	0, 100
	48
	0, 0208
	12
	0, 083
	49
	0, 0204
	14
	0, 071
	50
	0, 0200
3. Qual o valor de Vmax da sua enzima para o substrato utilizado?
10 μM/min
30 μM/min
0,8 μM/min
0,05 μM/min
50 μM/min
4. Qual o valor de Km da sua enzima para o substrato utilizado?
1,5 μM
10 μM
0,5 mM
1,0 mM
1,5 mM
5. Qual o kcat (número de turnover) da sua enzima?
5 x 102/s
1,0/min
5 x 102/min
5 x 103/min
1 x 102/s
6. Por que o gráfico atinge um platô?
a enzima é inibida por altas concentrações de substrato
a afinidade da enzima pelo substrato se altera durante a catálise
a enzima provavelmente está sendo progressivamente degradada por proteases
o sítio ativo se satura com altas concentrações de substrato
o substrato vai sendo degradado
7. Para a reação catalisada por enzima, ilustrada abaixo, por que o termo k-2 não está incluído na Equação de Michaelis-Menten?
Esta reação jamais ocorre
A omissão do termo k- 2 simplifica os cálculos
A Equação de Michaelis-Menten apenas descreve as velocidades iniciais de reação
O termo k-2 já está incluído em Km
A Equação de Michaelis-Menten apenas descreve a formação do complexo ES
8. Para cada alternativa a seguir, indique se V ou F:
a unidade d medida de Km é velocidade por segundo F
Km = k2 + k-1/k1 V
Km é igual à concentração de substrato que resulta em velocidade máxima de reação F
Em concentração muitas altas de substrato, a velocidade de reação é independente da concentração do substrato V
A concentração do complexo ES permanece constante ao longo da reação V
A concentração da enzima é normalmente muito mais baixa que a concentração do substrato V 
A velocidade de reação é igual ao produto da concentração do complexo ES pela constante k2, ou: Vo = [ES] x k2 V
9. Sobre as enzimas, indique se V ou F:
Para funcionar eficientemente, precisam estar em concentrações semelhantes às concentrações dos reagentes F
Aumentam o valor da constante de equilíbrio, dessa forma favorecendo a formação do produto F
Aumentam a velocidade de conversão do reagente em produto V
Asseguram a conversão completa de substrato em produto F
Asseguram que o produto é termodinamicamente mais estável que o substrato F
Diminuem a energia de ativação para a conversão de substrato em produto
São consumidas nas reações que catalisam F