Virologia Veterinária_EDUARDO FLORES
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Virologia Veterinária_EDUARDO FLORES


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codi\ufb01 ca a proteína ne-
cessária para formar todo o envoltório viral. Inde-
pendente do número de proteínas que compõem 
o capsídeo, a associação entre essas proteínas 
pode resultar em capsídeos com duas simetrias 
principais: icosaédrica e helicoidal (Figura 1.5). 
Estrutura e composição dos vírus 27
Os capsídeos helicoidais são formados por 
múltiplas cópias de uma mesma proteína. Essas 
proteínas se associam entre si e com o ácido nu-
cléico, revestindo externamente o genoma. Essa 
associação resulta em uma estrutura espiralada 
alongada, \ufb02 exível ou relativamente rígida (Figu-
ra 1.7). As dimensões dos nucleocapsídeos heli-
coidais variam muito, dependendo da extensão 
do genoma, podendo atingir até 1.800 nm nos 
\ufb01 lovírus. 
A maioria dos vírus animais possui capsíde-
os icosaédricos ou helicoidais, mas alguns (poxví-
rus, iridovírus e bacteriófagos) possuem capsíde-
os com arquitetura mais complexa, denominados 
genericamente capsídeos complexos.
Com base na arquitetura, simetria e comple-
xidade de arquitetura, os vírions de diferentes 
famílias podem ser agrupados em cinco grupos 
estruturais (Figura 1.8):
Os capsídeos helicoidais de alguns vírus de 
plantas apresentam-se como cilindros \ufb02 exíveis 
ou rígidos, no interior do qual está localizado o 
genoma. São todos vírus sem envelope. Os vírus 
animais que possuem nucleocapsídeos helicoi-
dais possuem genoma RNA de sentido negativo 
e são todos envelopados. O nucleocapsídeo heli-
coidal desses vírus é formado pela associação de 
cópias múltiplas da proteína do capsídeo com o 
genoma, que adota uma forma espiralada. Nos 
rabdovírus, o nucleocapsídeo adota uma forma 
bem de\ufb01 nida, semelhante a um projétil de arma 
de fogo, no interior do qual se aloja o genoma 
espiralado (Figura 1.7A). Na maioria dos vírus, 
o nucleocapsídeo helicoidal é \ufb02 exível e enovela-
se sobre si mesmo e sobre o genoma sem adotar 
uma forma de\ufb01 nida (Figura 1.7 B).
A B
Figura 1.7. Ilustração esquemática de nucleocapsídeos
helicoidais. A. Nucleocapsídeo helicoidal com
morfologia definida; B. Nucleocapsídeo helicoidal
flexível.
3
1A 1B
2A 2B
1. Capsídeo icosaédrico
2. Capsídeo helicoidal
Figura 1.8. Os cinco principais tipos estruturais dos
vírus. 1. Vírions com capsídeos icosaédricos: 1A. Sem
envelope; 1B. Com envelope. 2. Vírions com capsídeos
helicoidais: 2A. Sem envelope; 2B. Com envelope. 3.
Vírion comsimetria complexa.
Fonte: adaptada de Carter et al. (2005).
28 Capítulo 1
\u2013 sem envelope, capsídeo icosaédrico: ex: 
adenovírus, picornavírus;
\u2013 sem envelope, capsídeo helicoidal: ex: ví-
rus do mosaico do tabaco; 
\u2013 com envelope, capsídeo isosaédrico: ex: to-
gavírus, herpesvírus;
\u2013 com envelope, capsídeo helicoidal: ex: pa-
ramixovírus, rabdovírus;
\u2013 complexos: ex: bacteriófagos, poxvírus.
 
2.3 O envelope 
Os vírions de várias famílias possuem os nu-
cleocapsídeos recobertos externamente por uma 
membrana lipoprotéica denominada envelope. 
O envelope é formado por uma camada lipídica 
dupla, derivada de membranas celulares. Nessas 
membranas estão inseridas um número variável 
de proteínas codi\ufb01 cadas pelo genoma viral. Na 
maioria dos vírus, o envelope está justaposto 
externamente ao capsídeo. Nos herpesvírus, en-
tretanto, existe um espaço de espessura variável 
entre o capsídeo e o envelope, que é preenchido 
por uma substância protéica amorfa, denomina-
da tegumento. A quantidade e a forma adotada 
pelo tegumento são variáveis e, conseqüente-
mente, determinam a variação da morfologia e 
dimensões da partícula dos herpesvírus. Como o 
envelope é derivado de membranas celulares, e 
estas são \ufb02 uidas e \ufb02 exíveis, a superfície externa 
e a morfologia dos vírus envelopados são mais 
\ufb02 exíveis e menos de\ufb01 nidas do que nos vírus sem 
envelope. A estrutura de um vírion com envelo-
pe está ilustrada na Figura 1.9.
Os vírions adquirem a membrana lipídica 
que compõe o envelope pela inserção/protusão 
do nucleocapsídeo através de membranas celu-
lares, mecanismo denominado brotamento. Os 
lipídios que constituem o envelope são deriva-
dos das membranas da célula hospedeira, e as 
proteínas são codi\ufb01 cadas pelo genoma viral. A 
estrutura lipídica dupla dos envelopes é bem se-
melhante entre os diferentes vírus. No entanto, a 
espessura e composição dessa camada variam de 
acordo com a membrana celular que os originou. 
O envelope, adquirido na membrana plasmática, 
contém fosfolipídios e colesterol em determinada 
proporção, enquanto o envelope originado das 
membranas celulares internas é mais delgado e 
contém pouco ou nenhum colesterol. Os envelo-
pes virais praticamente não contêm proteínas ce-
lulares. As proteínas celulares da membrana são 
excluídas da região do brotamento por interações 
entre as proteínas virais que se inserem na cama-
da lipídica. 
Os envelopes dos vírus podem conter um ou 
mais tipos de proteínas codi\ufb01 cadas pelo genoma 
viral (os herpesvírus possuem entre 10 e 12; os 
poxvírus possuem um número ainda maior). A 
maioria das proteínas do envelope contém oligos-
sacarídeos (açúcares) associados, constituindo-se, 
portanto, em glicoproteínas. Essas glicoproteínas 
são produzidas e modi\ufb01 cadas no retículo endo-
plasmático rugoso (RER) e no aparelho de Golgi, 
\ufb01 cando inseridas na própria membrana do RER 
ou sendo enviadas para a membrana nuclear do 
Golgi ou para a membrana plasmática, locais do 
brotamento. 
As glicoproteínas do envelope viral pos-
suem dimensões e estruturas variáveis e a maio-
ria é formada por proteínas integrais de membrana 
(Figura 1.10A). Essas glicoproteínas podem estar 
presentes na forma de monômeros, homo ou he-
terodímeros, trímeros e até tetrâmeros. Em geral, 
as glicoproteínas do envelope apresentam três 
regiões principais em comum: a) uma região ci-
toplasmática ou interna (cauda); b) uma região 
transmembrana (tm) e c) uma região externa. A 
cauda é geralmente pequena e interage com a su-
perfície externa do nucleocapsídeo no processo 
de morfogênese e brotamento. A região tm está 
inserida na camada lipídica e serve de sustenta-
ção e \ufb01 xação da proteína. A extensão dessa re-
nucleocapsídeo
genoma
membrana
lipídica
glicoproteínas
envelope
Figura 1.9. Ilustração esquemática da estrutura de um
vírion com envelope. As aberturas no envelope e no
capsídeo são meramente ilustrativas, com o fim de
permitir a visualizaçãodas estruturas internas.
Adaptado de Reschke, M.; www.biographix.de
Estrutura e composição dos vírus 29
gião varia de acordo com a espessura e origem 
da camada lipídica: entre 18 (vírus da febre ama-
rela, que brota no retículo endoplasmático) e 26 
aminoácidos (vírus da in\ufb02 uenza, que adquire o 
envelope na membrana plasmática). A região tm 
é composta principalmente por aminoácidos hi-
drofóbicos. Algumas glicoproteínas do envelope 
possuem várias regiões tm e, assim, atravessam 
a membrana duas ou três vezes. Outras não pos-
suem região tm e, portanto, não se encontram 
inseridas na membrana lipídica. Essas glicopro-
teínas encontram-se associadas ao envelope por 
interações covalentes ou não-covalentes com ou-
tras glicoproteínas integrais de membrana e, por 
isso, são ditas proteínas periféricas de membrana 
(Figura 1.10B). Exemplos desse tipo de proteína 
são as glicoproteínas E0 dos pestivírus e a SU dos 
retrovírus. A região externa é geralmente maior; 
é hidrofílica e contém um número variável de oli-
gossacarídeos associados. As glicoproteínas do 
envelope de alguns vírus formam projeções na 
superfície dos vírions, denominadas peplômeros, 
que podem ser visualizadas sob ME.
d) transmissão do vírus entre células. Nas etapas 
\ufb01 nais do ciclo replicativo, algumas glicoproteínas 
do envelope auxiliam no egresso das partículas 
recém-formadas, permitindo a sua liberação a 
partir da membrana celular (neuraminidase nos 
ortomixovírus).