Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos
Proteínas são resíduos de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente (ligação peptídica). Há um total de 20 aminoácidos “mais importantes”, os quais são normalmente encontrados em proteínas. Esses 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Os aminoácidos são formados por um grupo carboxílico, um grupo amino e um grupo lateral.
 
Tais aminoácidos se diferenciam pelo grupo lateral, ou grupo R. Tais aminoácidos, com exceção da glicina, são opticamente ativos, ou seja, são capazes de desviar o plano da luz polarizada. Isso se dá pelo carbono α ser um centro quiral, logo é possível (devido arranjo tetraédrico) os quatros grupos diferentes ocuparem dois arranjos espaciais únicos, possuindo dois possíveis estereoisômeros (D ou L). Nos seres humanos só existe o levogiro (L), forma D é encontrada em alguns (somente poucos) pequenos peptídeos, incluindo peptídeos da parede celular de bactérias e certos peptídeos antibióticos.
Aminoácidos incomuns são todos derivados de aminoácidos comuns. Eles são encontrados em algumas proteínas e possuem funções importantes, como: 5-hidroxilisina, encontrado em proteínas da parede celular das plantas e no colágeno, proteína fibrosa de tecidos conectivos; 6-N-metil-lisina, encontrado em proteína contrátil do musculo; γ-carboxiglutamato, encontrado em proteína da cascata de coagulação do sangue; desmosina, proteína elastina.
Algumas funções dos aminoácidos:
 Constituição de proteínas; estruturação de células; hormônios; receptores de proteínas e hormônios; transporte de metabólitos e íons; atividade enzimática; imunidade; glicogênese no jejum e diabetes.
Sua classificação pelo radical “R”:
 Pela cadeia R:
-Alifático
-Aromática
 Polaridade (tendência de reagir com H2O):
-Apolares
-Polares:
~Neutro: são mais solúveis em água (+ hidrofílicos) se comparado com os apolares.
~Positivo (alcalinos) São os mais solúveis, pois há a necessidade 
~Negativo (ácidos) de haver carga para as interações iônicas.
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases:
Os grupos amino e carboxil de aminoácidos, juntamente com os grupos R ionizáveis de alguns aminoácidos, funcionam como bases e ácidos fracos. Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em água a pH neutro, ele passa a existir em solução como um íon dipolar ou zwitterion (predomina em pH neutro), o qual pode atuar tanto como um ácido quanto como uma base.
Aminoácidos possuem curvas de titulação características:
 A titulação ácido-base envolve a adição ou a remoção gradual de prótons.
 O pKa é a medida da tendência de um grupo em fornecer um próton (H+), e esta tendência reduz em dez vezes quando o pKa aumenta em uma unidade.
Aminoácidos podem ser usados como tampão (regular pH) e a faixa do poder tamponante é : +1 e -1 unidade de pH para pK1 meio ácido e pK2 meio alcalino.
Saber a carga do aminoácido a partir da curva de titulação:
 Quando o pH corresponde ao pH do ponto isoelétrico (pI) o aminoácido é neutro, quando se encontra abaixo desse ponto o aminoácido apresenta carga positiva, e carga negativa quando for superior ao seu pI.
Carga Líquida:
 A carga líquida é o somatório das cargas.
 O ponto isoelétrico (pI) é o ponto de equilíbrio das cargas, no qual apresentará carga líquida igual a 0.