PROTEÍNAS

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FACULDADE INTEGRADA DO SERTÃO 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA
PROFESSOR RONMILSON MARQUES
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AMINOÁCIDOS
ESTRUTURA MOLECULAR
O QUE SÃO AMINOÁCIDOS ?
São ácidos orgânicos que integram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina
MENOR UNIDADE CONSTITUINTE DE UMA PROTEÍNA
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Reação de Desidratação
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Características da ligação peptídica:
 
Caráter de dupla ligação parcial:
A ligação peptídica é mais curta do que uma ligação simples e é rígida e planar, impedindo a rotação livre da ligação entre carbono da carbonila e o nitrogênio da ligação peptídica.
 
Polaridade:
Todas as ligações amida, os grupos -C=O e –NH da ligação peptídica não possuem carga e nem aceitam ou fornecem prótons na faixa de pH de 2 a 12. Os grupos carregados nesta ligação consistem em ᾂ-amino N-terminal e ᾂ- carboxila C- terminal.
 
Polaridade:
Os grupos C=O e –NH da ligação peptídica são polares e estão envolvidos em pontes de hidrogênio.
 
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PEPTÍDEOS
Polipeptídios:
 Ligação de muitos aminoácidos por ligações peptídicas resultando em uma cadeia não ramificada.
Resíduo:
 Cada aminoácido que compõe o peptídeo.
 
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PEPTÍDEOS
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PROTEÍNAS
Níveis Estruturais
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
http://tutucombioinformatica.blogspot.com.br/2011/08/mas-o-que-e-uma-proteina.html
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Estruturas secundárias
Hélice α
 Folha β 
Arranjos regulares de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros na sequência linear.
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Hélice α
Existem várias hélices, Mas a Hélice α é a mais comum.
Apresenta uma estrutura helicoidal que consiste em um esqueleto polipeptídico central em espiral e bem compacto com as cadeias laterais dos aminoácidos estendendo-se para fora do eixo central para evitar a interferência estérica entre si.
Vista superior
Vista Lateral
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Hélice α
A Hélice α é estabilizada por uma ampla formação de pontes de hidrogênio. Entre os átomos de oxigênio das carbonilas e os hidrogênio das amidas. 
As pontes de hidrogênio são ligações fracas individualmente, mas unidas estabilizam a hélice α .
 
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Folha β 
A Folha β é outra forma da estrutura secundaria, na qual todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos com pontes de hidrogênio. 
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Folha β características
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Estabilização da estrutura terciária
Pontes dissulfetos: ligação covalente formadas pelos grupos sulfidrila (-SH) e dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina.
Interações hidrofóbicas: Aminoácidos com cadeias hidrofóbicas que ficam localizados no interior da molécula se ligando a outros aminoácidos hidrofóbicos.
Pontes de hidrogênio 
Ligações iônicas: grupos carregados negativamente interagem com grupos carregados positivamente.
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Estrutura quaternária
O ARRANJO DAS UNIDADES POLIPEPTÍDICAS
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DOMÍNIO DA PROTEÍNA
SÃO UNIDADES FUNCIONAIS FUNDAMENTAIS COM ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL EM UM POLIPEPTÍDIO.
QUANDO SE TEM CADEIAS COM MAIS DE 200 AMINOÁCIDOS TAMBÉM SE TEM MAIS DE UM DOMÍNIO.
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Desnaturação
DESDOBRAMENTO E DESORGANIZAÇÃO DAS ESTRUTURAS DA PROTEÍNA, 
NÃO OCORRE HIDROLISE (QUEBRA) DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
OCASIONADAS PELO: CALOR, SOLVENTES ORGÂNICOS, AGITAÇÃO MECÂNICA, ÁCIDOS OU BASES, DETERGENTES E ÍONS OU METAIS PESADOS.
PODE SER REVERSÍVEL OU NÃO
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Desnaturação da Proteína
GERALMENTE, AS PROTEINAS QUANDO DESNATURADAS, SÃO INSOLÚVEIS, SENDO PRECIPTADAS EM SOLUÇÕES.
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Desnaturação da Proteína
Perda da função
Desnaturação é a perda da conformação.
Ocorre de forma abrupta
Pode ser causada por 
Agentes físicos
Calor
Agitação mecânica
Agentes químicos 
pH
Detergentes
4 pontes dissulfeto
Cataliticamente ativa
Pontes dissulfeto desfeitas
Cataliticamente inativa
desenovelada
ativa
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Desnaturação
As proteínas são sintetizadas na forma desenovelada;
Uma seqüência de interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos que compõe o polipeptídeos leva ao seu enovelamento;
A estrutura nativa (enovelada) é mais estável termodinamicamente do que a não enovelada.
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Dobramentos inadequados
Pode ocorrer:
Espontaneamente
Mutação genética
As proteínas dobradas de forma imprópria são normalmente degradadas na células
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Dobramento inadequado da proteína
Quando o mecanismo de correção falha pode originar algumas doenças
Amiloidoses
Doença do príon
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