Projeto pesquisa endo e exopeptidases

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UNIVERSIDADE DA REGIÃO DA CAMPANHA
CURSO DE MEDICINA VETERINÁRIA
II SEMESTRE
SCARLETTE BARDIM AREBALO
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS
Alegrete
2016
SCARLETTE BARDIM AREBALO
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS: ENDOPEPTIDADE E EXOPEPTIDASE
Projeto de pesquisa com o Tema Enzimas proteolíticas: endopeptidase e exopeptidase, aula de bioquímica animal da medicina veterinária, ministrada pelo professor José Luiz Quadros.
Alegrete
2016
Sumário
INTRODUÇÃO 
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja, aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. A ligação entre dois aminoácidos em uma macromolécula de proteína é denominada ligação peptídica e se estabelece sempre entre um átomo de hidrogênio perdido pelo grupo amina de um aminoácido e uma hidroxila perdida pelo grupo carboxila de outro, formando uma molécula de água.
Existe um processo de degradação de proteínas por hidrólise enzimática, dá-se o nome de proteólise. Essa síntese é realizada por enzimas denominadas proteases (também conhecidas como peptidases, proteinases ou, ainda, enzimas proteolíticas), que têm a função de quebrar as ligações entre os aminoácidos da cadeia proteica. Elas ajudam na digestão de proteínas contidas nos alimentos. Então nosso corpo produz essas enzimas no pâncreas, mas certos alimentos também podem conter essas proteínas. 
Em linhas gerais, as enzimas proteolíticas são divididas em endopeptidases e exopeptidases, de acordo com a localização da ligação peptídica a ser clivada, além disso, as proteases podem clivar sequências especificas de aminoácido.
Esse trabalho tem como objetivo expor o que são essas enzimas proteolíticas, onde se localizam e qual a sua função em nosso organismo e alguns de seus usos comerciais. 
DESENVOLVIMENTO
	
Protease
Proteases são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das proteínas. O processo é chamado de clivagem proteolítica, um mecanismo comum de ativação ou inativação de enzimas envolvido principalmente na digestão e na coagulação sanguínea. Como uma molécula de água é utilizada no processo, as proteases são classificadas como hidrolases.
As peptidases constituem uma grande família, dividida em endopeptidases ou proteínases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, entre as regiões N- e C-terminal. A presença de grupos α-amino ou α-carboxila tem um efeito negativo na atividade da enzima.
As exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região N ou C terminal. Aquelas que atuam na região amino terminal livre liberam um único resíduo de aminoácido (aminopeptidases), um dipeptídeo (dipeptidil-peptidases) ou um tripeptídeo (tripeptidil-peptidases). As exopeptidases que atuam na região carboxi terminal livre liberam um único aminoácido (carboxipeptidases) ou um dipeptídeo (peptidil-dipeptidases).
Classificação
Existem atualmente seis classes de proteases: Proteases de serina, proteases de treonina, proteases de cisteína, proteases de ácido aspártico (por exemplo a plasmepsina), metaloproteases e proteases de ácido glutâmico.
As peptidases de treonina e ácido glutâmico não haviam sido descritas até 1995 e 2004, respectivamente. O mecanismo usado para clivar uma ligação peptídica envolve a fabricação de um resíduo de aminoácido (peptidases de serina, cisteína e treonina) ou a formação de uma molécula de água nucleofílica (peptidases de ácido aspártico e ácido glutâmico e metaloproteases) capaz de atacar o grupo carbonil da ligação peptídica. Uma maneira de formação de nucleófilo é pela tríade catalítica, onde um resíduo de histidina é usado para ativar uma serina, cisteína ou treonina como nucleófilo.
 As peptidases podem ser classificadas por critérios evolucionários. Depois de analisadas sequências de aminoácidos das peptidases foram classificadas de acordo com suas famílias evolutivas. Algumas das famílias foram agrupadas juntamente e apresentam sinais de relacionamento distante, parece haver cerca de 60 linhas evolucionárias de peptidases com origens distintas. Alguns membros com atividades completamente diversas de peptidase, no entanto há exemplos impressionantes de convergência.
Função
Proteases ocorrem naturalmente em todos os organismos e correspondem a 1-5% de seus conteúdos genéticos. Essas enzimas estão envolvidas numa grande variedade de reações metabólicas, da simples digestão de proteínas do alimento a cascatas altamente reguladas (por exemplo a da coagulação, o sistema complementar, as vias de apoptose, e a cascata ativadora da profenoloxidase nosinvertebrados). Para viabilizar o controle de tais cascatas, algumas peptidases podem quebrar ligações peptídicas em seqüências específicas de aminoácidos (proteólise limitada), ao passo que outras degradam o peptídeo integralmente (proteólise ilimitada). A clivagem específica de uma proteína pode tanto neutralizá-la, quanto permitir que ela assuma uma conformação ativa, o que pode servir de sinalização para ciclos celulares.
Uso comercial das proteases 
 Essas enzimas possuem aplicação comercial, estando entre os três maiores grupos de enzimas industriais, sendo responsáveis por 60% da venda internacional de enzimas. Estas enzimas estão envolvidas em processos biológicos essenciais, como a coagulação sanguínea, morte celular e diferenciação de tecidos. Várias etapas proteolíticas importantes ocorrem no mecanismo invasivo de tumores, assim como no ciclo de infecção de um grande número de vírus e microrganismos patogênicos. Estes fatos tornam as proteases um alvo quimioterápico valioso para o desenvolvimento de novos compostos farmacêuticos. As enzimas proteolíticas também participam no catabolismo de proteínas, tanto nas vias degradativas como nas biossintéticas, e na liberação de hormônios peptídeos farmaceuticamente ativos a partir de proteínas precursoras. Certas modificações específicas e seletivas de proteínas durante a ativação de enzimas ocorrem via proteólise, que também colabora no transporte de proteínas secretórias na membrana. As proteases têm também uma variedade de aplicações principalmente na indústria de detegentes e de alimentos. Tendo em vista os recentes acordos mundiais para uso de tecnologias não poluentes, as proteases começaram a ser usadas em larga escala no tratamento do couro, em substituição aos compostos tóxicos e poluentes até então usados. Na indústria farmacêutica, as proteases são usadas em pomadas cicatrizantes e têm um uso potencial para outros medicamentos. Proteases hidrolisam as proteínas em peptídeos e aminoácidos, facilitando a sua absorção pelas células; devido a seu papel despolimerizante, as enzimas extracelulares têm um papel importante na nutrição.
CONCLUSÃO
Em nosso organismo existem vários tipos de proteínas, e elas podem ser especializadas como as enzimas, entre tantas que existem em nosso organismo, temos as enzimas proteolíticas, ou conhecidas também como peptidases, que auxiliam na ativação ou inativação de outras enzimas, como as encontradas no nosso sistema digestório e coagulação sanguínea. Elas constituem uma grande família, dividida em endopeptidases e exopetidases, de acordo com a posição da ligação peptídica a ser clivada na cadeia peptídica. Endopeptidases atuam preferencialmente nas regiões internas da cadeia polipeptídica, e as exopeptidases atuam somente nos finais das cadeias polipeptídicas na região terminal. As peptidases podem ser classificadas por critérios evolucionários. Existem atualmente seis classes de proteases: Proteases de serina, proteases de treonina, proteases de cisteína, proteases de ácido aspártico (por exemplo a plasmepsina), metaloproteases e proteases de ácido glutâmico.
Essas quebras ocorrem naturalmente em todos os organismos e correspondem a 1-5% de seus conteúdosgenéticos. Essas enzimas estão envolvidas numa grande variedade de reações metabólicas, da simples digestão de proteínas do alimento a cascatas altamente reguladas. 
Elas também têm grande aplicação comercial, estando entre os três maiores grupos de enzimas industriais, sendo responsáveis por 60% da venda internacional de enzimas. Estas enzimas estão envolvidas em processos biológicos essenciais, como a coagulação sanguínea, morte celular e diferenciação de tecidos. As proteases também tem uma variedade de aplicações na indústria de detergentes e de alimentos. Tendo em vista os recentes acordos mundiais para uso de tecnologias não poluentes, as proteases começaram a ser usadas em larga escala no tratamento do couro, em substituição aos compostos tóxicos e poluentes até então usados. Na indústria farmacêutica, as proteases são usadas em pomadas cicatrizantes e têm um uso potencial para outros medicamentos. 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRAFICAS
Info Escola, Proteólise. Disponível em: <http://www.infoescola.com/bioquimica/proteolise/ > 
Acesso dia 9 de setembro de 2016.
Therapy, Enzimas proteolíticas. Disponível em: < http://therapy.epnet.com/nat/GetContent.asp?chunkiid=124925> Acesso dia 10 de setembro de 2016.
GALBAN, Victor Diaz e Kettelhut, Isis do Carmo. "Mecanismos de Proteólise e seus Fundamentos", Disponível em: <http://www.rbi.fmrp.usp.br/proteol/proteol.htm> Acesso doa 10 de setembro de 2016.