Aula 01 Proteínas

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Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia
Aminoácidos e 
Proteínas
Universidade Paulista – UNIP
Campus Flamboyant – Goiânia
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Proteínas
INGESTÃO DE PROTEÍNAS
� Preocupação desde os jogos olímpicos da GRÉCIA;
� Nenhuma toxicidade conhecida, nenhuma vantagem
conhecida.
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Proteínas
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Proteínas
IMPORTÂNCIA SOCIAL E ECONÔMICA
� Importante na nutrição humana e como identificador de 
regiões ricas e pobres;
� Nutriente caro;
� Não é substância de reserva como os carboidratos e 
gorduras;
� Produzidos de acordo com a necessidade da célula;
� A alteração do padrão genético do alimento é cara e 
demorada.
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Proteínas
ORIGEM
� O sueco Berzelius (1779-1848) criou o conceito Proteína
baseado na palavra de origem grega proteios, que significa
primeiro, ou de principal importância;
� Conhecimento histórico da estrutura das proteínas:
começou com a descoberta do aminoácido GLICINA isolado
da gelatina em 1820 por Henri Braconnot, na França;
� Até o final do séc. XIX os outros 22 aa identificados,
inclusive os derivados TIROXINA e DIIODOTIROSINA;
Em 1902 Emil Fisher e Franz Hofmeister,
independentemente desenvolveram o modelo de ligação
peptídica com os arranjos tridimensionais (hélice, novelo,
etc.), as pontes de H e dissulfeto,etc..
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Proteínas
DEFINIÇÃO
“Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes
em todas as células vivas, formados fundamentalmente por
C, H, O e N. Contêm ainda S, P, Cu, Fe, Mg entre outros
elementos. Podem ser considerados polímeros de
compostos nitrogenados conhecidos como aminoácidos
(aa).
Aminoácidos - São compostos orgânicos que contêm um
grupo amina contendo nitrogênio carregado positivamente
em uma extremidade e um grupo carboxila carregado
negativamente na outra extremidade ”. Os aminoácidos são
os monômeros que constituem as proteínas onde estão
ligados entre si através de ligações peptídicas (amida).
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Proteínas
COMPOSIÇÃO ELEMENTAR EM PESO
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Proteínas
� São as moléculas mais abundantes nas células vivas,
ocorrendo em todas as células e em todas as partes delas;
� Ocorrem em grande variedade, milhares de diferentes
tipos;
� São encontradas em uma mesma célula peptídios de
tamanho relativamente pequeno até enormes polímeros com
pesos moleculares na faixa de milhões;
� Proteínas possuem grande diversidade de funções
biológicas;
� Todas proteínas, sejam das linhagens mais antigas de
bactérias, sejam das formas mais complexas de vida são
constituídas com o mesmo conjunto de 20 aminoácidos.
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Proteínas
QUANTIDADE NO CORPO ANIMAL
• • • • Carcaça seca e desengordurada: 80% de PB;
• • • • Músculo esquelético: 45% do peso animal (maior conj. 
protéico,
grande importância no metabolismo);
QUANTIDADE NO VEGETAL
• • • • Protoplasma e núcleo celular (nos órgãos reprodutivos e 
folhas);
• • • • Envelhecimento do vegetal: Aumenta a proporção caule: 
folhas com redução na % de proteína na planta inteira;
• • • • A adubação nitrogenada aumenta a % de PB do vegetal, 
sendo a maior parte de NNP pois o teor de PB vegetal é 
relativamente constante (espécie-específica);
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Proteínas
FUNÇÕES
1. Basicamente elementos estruturais (colágeno, elastina,
queratina, fibroina, etc.);
2. Contração e movimentação (actina e miosina, tubulina,
etc.);
3. Fonte de nutrientes e de reserva (ovoalbumina, caseína,
ferritina) e fonte alternativa de energia quando a dieta é
deficiente em fontes convencionais de energia (carboidratos
e lipídios);
4. Veículo de transporte para gorduras, vitaminas e alguns
minerais (hemoglobina, lipoproteínas, etc.);
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Proteínas
FUNÇÕES
5. Pontes de ligação ou receptores na parede celular;
6. Atividade enzimática (a maioria das enzimas são proteínas)
e hormonais (insulina, ocitocina, hormônio paratireóideo);
7. Defesa do organismo (imunoglobulinas ou anticorpos,
fibrogênio e trombina, etc.);
8. Formação da maior parte dos músculos, órgãos internos e
externos, tecidos conectivo e cartilaginoso - Construtora;
9. Outras (Adoçante: A Monelina é uma proteína de uma
planta africana com sabor adocicado; Anticongelante;
animais aquáticos.
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Proteínas
PROTEÍNAS
Estruturais
Motoras
Hormonais
Enzimas
Transporte Anticorpos
Núcleo-
proteínas
Reserva
de Membrana
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Proteínas
DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS E ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
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Lúmen Intestinal Enterócito Capilares
Aminoácidos
Aminoácidos
40%
Dipeptídios 
Tripeptídios
60%
+
aa
Dipeptidases
Tripeptidase
aa
Di
ge
st
ão
Proteínas da dieta
Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas
proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do
colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo imunidade passiva.
Fato sem importância em termos nutricionais
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Proteínas
DIGESTÃO, ABSORÇÃO E TRANSPORTE
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE 10 A 30 g /dia - CÉLULAS 
EPITELIAIS DO DUODENO E JEJUNO 
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H+
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
Proteínas e Aminoácidos
DIGESTÃO NO ESTÔMAGO
Pepsinogênio pepsina
15% da proteína ingerida é 
Transformada em peptídeos e em aa
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PRÓENZIMAS
CARBOXIPEPTIDASE A e B
ELASTASE
TRIPSINA
QUIMIOTRIPSINA
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
Proteínas e Aminoácidos
DIGESTÃO
•Proteases pancreáticas
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tripsinogênio tripsina
quimiotripsinogênio quimiotripsina
proelastase elastase
Procarboxipeptidase A e B carboxipeptidase A e B
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
Proteínas e Aminoácidos
Mucosa do duodeno e jejuno
ENTEROPEPTIDASE
TRIPSINOGÊNIO TRIPSINA
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Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
Proteínas e Aminoácidos
BORDA EM ESCÔVA DO DUODENO E 
JEJUNO
PEPTIDASES
•aminopeptidases
•aminooligopeptidases
•dipeptidil aminopeptidase
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Digestão de Proteínas
Detalhando............
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Digestão de Proteínas
� Locais de Digestão das Proteínas
� Enzimas envolvidas
–locais de síntese 
–ativação
–especificidade
� Absorção dos aminoácidos
� Degradação das proteínas endógenas
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Locais:
• estômago
• intestino
Síntese das enzimas:
• estômago
• pâncreas
• intestino
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Estômago Pâncreas
Intestino 
Delgado
ZIMOGÊNIOS
Ativação por
Clivagem proteolítica
ENZIMAS ATIVAS
Síntese das enzimas
Digestão de Proteínas
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Pró-enzimas
zimogênios
Enzimas Ativas
Proteínas AminoácidosLivres
Absorvidos
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Processo de Digestão das Proteínas
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Estômago
Intestino Delgado
Pâncreas
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
• Pepsina
• Tripsina
• Quimiotripsina
• Elastase
• Carboxipeptidases
• Enteropeptidase
• Aminopeptidases
• Dipeptidases
• Tripeptidases
Digestão de Proteínas - Enzimas
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Pepsinogênio
H+ pH~2 
Pepsina
Gastrina
±42 aa amino-terminais
Inibidorda pepsina
Estimula a secreção de 
HCl e pepsinogênioEstômago
Digestão gástrica gera peptídios e aminoácidos
Importante função no estímulo para iniciação da fase pancreática 
da digestão das proteínas
Liberação de colecistoquinina e secretina
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Digestão de Proteínas -
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Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Secreção de HCl pelas células parietais
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HCl
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Secreção de HCl pelas células parietais
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Intestino Delgado Superior
Células endócrinas
Colecistoquinina
CCK
Secretina
Secreção das 
enzimas 
pancreáticas
Secreção do 
bicarbonato
Secreção da 
Enteropeptidase
↓↓↓↓ motilidade 
estomacal
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Digestão de Proteínas
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Pâncreas
Tripsinogênio
Quimiotripsinogênio
Pró-elastase
Pró-carboxipeptidases
Intestino
Enteropeptidase
Aminopeptidases
Dipeptidases 
Tripeptidases
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Digestão de proteínas - Enzimas
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Tripsinogênio TripsinaEnteropeptidase
Quimiotripsinogênio Tripsina Quimiotripsina
Pró-elastase Tripsina Elastase
Pró-carboxipeptidases Tripsina Carboxipeptidases
Aminopeptidases
(Membrana em borda de escova) 
Peptidases intracelulares
Di e tripeptidases 
Sintetizadas na 
forma ativa
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Digestão de Proteínas
Ativação dos zimogênios
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Phe
Tyr
Glu
Asp
Arg
Lis
Phe
Tyr
Trp
Leu
Glu
Asp
Ala
Ser
Gly
Especificidade das proteases NH3+
H C R
C O
NH
C O
NH
H C R
COO-
H C R
Amino-terminal
Carboxi-terminal
Aminopeptidases
PepsinaTripsinaQuimiotripsinaElastasePepsinaCarboxipeptidases 
A- Hidrofóbicos
B- Arg,Lys
PEPSINA Phe, Tyr, Glu, Asp,Leu
TRIPSINA Arg, Lys
QUIMIOTRIPSINA Phe, Tyr, Trp, Leu, 
Glu, Asp, Met
ELASTASE Ala,Ser, Gly
Grupo amino
doado por:
CARBOXIPEPT. A Hidrofóbicos 
CARBOXIPEPT. B Arg, Lys
Grupo carboxi 
doado por:
PROTEASES
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Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Absorção dos aminoácidos
• Transporte Ativo Secundário
Co-transporte com Na+
7 tipos diferentes
• Difusão Facilitada
• Ciclo do γ-Glutamil
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Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Absorção dos aminoácidos
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Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
Absorção dos aminoácidos
• Intestino
– Mucosa (luminal):
• Principalmente transporte ativo secundário 
(Na+)
– Serosa (contra-luminal):
• transporte facilitado
• Outros tecidos
• transporte ativo secundário (Na+)
• transporte facilitado (menor quantidade)
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Aminoácidos
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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AnabolismoCatabolismo
Aminoácidos 
Livres
Proteínas 
endógenas
Proteínas 
da dieta
Metabolismo
SÍNTESE 
PROTÉICA
Fonte: Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Aminoácidos
� São as unidades estruturais básicas das proteínas.
� É constituído de um grupamento amina, uma
carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R
diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é
chamado de carbono alfa por ser o adjacente ao
grupamento carboxila (ácido).
DEFINIÇÃO
É um ácido orgânico nitrogenado:
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Aminoácidos
R: radical (H ou uma cadeia alifática ou aromática);
COOH: grupo carboxílico e NH2: grupo amínico;
C: carbono α, imediatamente ligado à carboxila (COOH) com 
exceção nos aas PROLINA e HIDROXIPROLINA;
CONFIGURAÇÃO: “L”, oposta à "D" dos CHO.
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Aminoácidos
� Estereoisômeros são L ou D aminoácidos;
� L-aminoácidos são biologicamente ativos;
� D-aminoácidos encontram-se nas bactérias e antibióticos.
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Aminoácidos – Ligação Peptídica
� É a ligação entre os aminoácidos
�A ligação peptídica é feita a partir da formação de uma
ponte de hidrogênio entre o carbono da carboxila do
primeiro aminoácido com o nitrogênio do grupo amina do
aminoácido seguinte. Esta interação propicia a liberação
de uma molécula de água.
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Proteínas
� Peptídeo – Constituídos pela união de aminoácidos. 
Existem dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos, 
pentapeptídeos, etc. 
� Oligopeptídeo – Peptídeo constituído por um pequeno 
número de aminoácidos.
�Polipeptídeo – Peptídeo constituído por muitos 
aminoácidos. Geralmente possuem PM < 10.000.
� Proteínas – Podem ter milhares de unidades de aa.
� Peptídeos e Proteínas biologicamente ativos ocorrem 
em uma ampla faixa de tamanhos.
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Aminoácidos – Classificação
1) QUANTO À NATUREZA DO GRUPO R
Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;
Básicos: lisina, histidina;
Ácidos: Ac. glutâmico, Ac. aspártico;
Ramificados: isoleucina, leucina, valina;
Sulfurados: metionina, cisteína, cistina;
Outros : treonina.
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Aminoácidos – Classificação
2) QUANTO À POLARIDADE DA CADEIA R
R Não polar (hidrofóbico) - alanina, valina, leucina, 
isoleucina, prolina, fenilalanina,triptofano, metionina;
R Polar sem carga - glicina, serina, treonina, cistina, tirosina, 
asparagina, glutamina ( podem formar pontes de H);
R Polar com carga Positiva - lisina, arginina, histidina;
R Polar com carga Negativa - ácido aspártico, ácido 
glutâmico, hidroxiprolina e hidroxilisina.
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Aminoácidos – Classificação
3) QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL
Glicogênicos - Podem ser transformados em glicose
alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina, 
valina.
Glucocetogênicos - Podem se transformar em glicose ou em 
corpos cetônicos
fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina
Cetogênicos - Podem se transformar em corpos cetônicos
leucina
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Aa essenciais
Fenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina
Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina
Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato
Glutamina Glicina Prolina Serina Tirosina
Aa não-essenciais
PROTEÍNAS
Aminoácidos – Classificação
QUANTO À PRESENÇA NAS PROTEÍNAS
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AMINOÁCIDOS INDISPENSÁVIES (ESSENCIAIS)
“Aquele que o animal não pode sintetizar de forma alguma, ou 
em quantidade adequada ou em velocidade apropriada às suas 
necessidades fisiológicas e de produção (NUNES, 1998)”.
� As plantas sintetizam todos os aas que necessitam;
� Os animais sintetizam somente de 10 a 12 aas encontrados 
em suas proteínas;
� As proteínas animais são formadas por combinações de 20 
aminoácidos (denominados aminoácidos protéicos); 
� Há mas de 1 bilhão de seqüências possíveis e as seqüências 
determinam a função única. 
Aminoácidos – Classificação
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Glicogênicos
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Arginina
Histidina
Metionina
Treonina
Valina
Glico e cetogênicos
Tirosina
Cetogênicos
Leucina
Lisina
NÃ
O
-
ES
SE
NC
IA
IS
(estudos com animais
indicam que é glico e
cetogênico)
Isoleucina
Fenilalanina
Triptofano
Lisina 
Aminoácidos – Classificação
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Aminoácidos Essenciais - Memorização
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AMINOÁCIDOS NÃO PROTÉICOS
� Presentes no metabolismo animal masnão participam de
moléculas protéicas; Já foram identificados mais de 200 aas em
produtos naturais (plantas superiores);
� Citrulina e ornitina: ciclo da uréia e síntese de arginina;
� Betalanina: isômero da alanina, faz parte da vitamina ácido
pantotênico;
� Creatina: apresenta um grupo amina, derivada da glicina, faz
parte do fosfato de creatina (armazenamento de energia);
� N-acetil-lisina: encontrado em biomassa de algumas
bactérias, produzido em grande escala para adicionar às
rações.
Aminoácidos – Classificação
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H
H C COOH
NH2
GLICINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H
H C C COOH
H NH2
ALANINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H
H C C COOH
OH NH2
SERINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H
H C C COOH
SH NH2
CISTEÍNA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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COOH
H C NH2
H C H
COOH
ÁC. ASPÁRTICO
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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COOH
H C NH2
H C H
H C H
COOH
ÁC. GLUTÂMICO
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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O N NH2
NH C C C COOH
H H
ASPARAGINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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O N N NH2
NH C C C C COOH
H H H
GLUTAMINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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N H
HO C COOH
H NH2
TIROSINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H2C CH2
H2C C COOH
N H
H
PROLINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H NH2
C C C COOH
H OH H
TREONINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H H
CH3 S C C C COOH
H H NH2
METIONINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H
H C H H
H
H
H C NH2
H
C C COOH
VALINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H
H C H H H
H
H
H C H NH2
H
C COOHC C
LEUCINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H H H H
H C C C C COOH
H H CH3 NH2
ISOLEUCINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H H H H
H C C C C C COOH
NH2 H H H NH2
LISINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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NH H H H H H
H2N C N C C C C COOH
H H H NH2
ARGININA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H
C C COOH
H NH2
FENILALANINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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HC N
C N H
H C H
H C NH2
COOH
CH
HISTIDINA
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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H H
C C C
CH H NH2
N
H
TRIPTOFANO
Aminoácidos – Estrutura
Fonte: Prof . Dr . Ivan Piçarro
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Proteínas
endógenas
AMINOÁCIDOS
Grupo
Amino
Cadeia
Carbonada
Uréia
Compostos
nitrogenados
não-protéicos
Proteínas 
da dieta