Aula 06 Aminoácidos e Proteínas

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Osmundo Brilhante
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
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As Biomoléculas
 Compostos químicos sintetizados por seres vivos, e que participam da estrutura e do funcionamento da matéria viva. São, na sua maioria, compostos orgânicos, cujas massas são formadas em 97% de C, H, O e N (Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio).
 O elemento principal é o carbono pois é capaz de formar quatro ligações.
 Em percentagem do peso seco da célula temos: Carbono 50 a 60%; Oxigênio 25 a 30%; Nitrogênio 08 a 10%; Hidrogênio 03 a 04%.
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Substâncias Encontradas em Tecidos Vivos
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Níveis de Organização Molecular
 Célula, unidade morfológica e fisiológica de todos os organismos vivos
 Biomoléculas, constituintes fundamentais da célula
 Os alimentos que ingerimos servem para dois propósitos:
Suprir as nossas necessidades energéticas;
Fornecer as matérias primas para a obtenção dos compostos e que o nosso organismo precisa;
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Introdução
As proteínas medeiam praticamente qualquer processo que ocorra em uma célula, exibindo uma diversidade de funções quase infinita. São as biomoléculas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes da célula. É o produto final das vias de informação. Formadas de subunidades monoméricas relativamente simples, as quais provem a chave para a estrutura de milhares de diferentes proteínas. São indubitavelmente os compostos biológicos mais importantes.
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A Síntese de Proteína
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Funções das Proteínas
Algumas das funções das proteínas:
Estrutura. Para os animais o principal constituinte estrutura são as poteínas. Ex: colágeno e queratina;
Catálise. As enzimas são proteínas com atividade catalítica;
Movimento. Atividade muscular. Os músculos são feitos de proteínas. Ex: miosina e actina;
Transporte. Um grande número de proteínas realiza tarefas de transporte. Ex: hemoglobina.
Hormônios. Vários hormônios são proteínas. Ex: insulina, eritropoietina e o do crescimento humano;
Proteção. Anticorpos e anticoagulantes. Ex: imunoglobulinas e fibrinogênio.
Armazenamento. Proteínas de armazenamento. Ex: caseína, ovoalbumina e ferritina.
Regulação. Proteínas reguladoras. Ex: regulação da expressão gênica.
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Aminoácidos
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente;
Vinte aminoácidos são encontrados nas proteínas;
Asparagina, 1806;
Treonina, 1938;
Todos são -aminoácidos;
Cadeia lateral;
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Propriedades dos Aminoácidos Proteicos
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Aminoácidos Essenciais
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Aminoácidos Não Proteicos
Presentes no metabolismo animal mas que não participam de moléculas proteicas;
Foram identificados mais de 200 aas não proteicos em produtos naturais (plantas superiores): ex.:
Citrulina e ornitina: ciclo da uréia e síntese de arginina;
Betalanina: isômero da alanina, faz parte da vitamina ácido pantotênico;
Creatina: amina, derivada da glicina, faz parte do fosfato de creatina (armazenamento de energia);
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Aminoácidos do Sangue
A concentração normal de aminoácidos no sangue está entre 35 e 65 mg∕dl;
2 mg∕dl em média para cada aminoácido;
Os produtos da digestão e da absorção gastrointestinal são quase inteiramente aminoácidos;
Após a refeição a concentração de aminoácidos no sangue aumenta;
No sangue os aminoácidos têm rápida absorção;
Renovação dos aminoácidos;
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Ligação Peptídica
Ligações amida;
O produto é um dipeptídeo;
Consistem de dois a milhares de resíduos;
Oligopeptídeos;
Polipeptídeos;
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Peptídeos e Proteínas
O limite mínimo para uma cadeia para uma cadeia polipeptídica dobrar-se em uma forma definida e estável que lhe permita desempenha uma função específica parece ser de 40 aminoácidos;
Quanto maior for o polipeptídeo (e quanto maior for o seu RNAm e seu gene) maior será a probabilidade de introdução de erros durante a transcrição e a tradução;
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Peptídeos e Proteínas
Pentapeptídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
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Pontes Dissulfeto
As funções dos aminoácidos e das proteínas são determinadas pelas cadeias laterais;
Cisteína, propriedade especial;
Cisteína + cisteína = cistina
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Níveis Estruturais de Proteína
Estrutura Primária: consiste na sequência de aminoácidos da sua cadeia polipeptídica ou das suas cadeias polipeptídicas;
Estrutura Secundária: é o arranjo espacial dos átomos de um esqueleto polipeptídico, sem levar em consideração a conformação de suas cadeias laterais;
Estrutura Terciária: refere-se à estrutura tridimensional de um polipeptídeo inteiro;
Estrutura Quaternária: refere-se ao arranjo espacial das subunidades de uma proteína quando esta proteína é composta de duas ou mais cadeias laterais;
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Níveis Estruturais de Proteína
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Níveis Estruturais de Proteína
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Níveis Estruturais de Proteína
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Função das Proteínas
A mioglobina (Mb) é uma proteína globular dos vertebrados. No homem, é formada por uma cadeia de 153 aminoácidos. Com um peso molecular de 16.700 daltons, é uma das proteínas mais simples que transporta oxigênio molecular (O2), sendo o principal transportador intracelular de oxigênio nos tecidos musculares, além de estocar oxigênio nos músculos. Entretanto, não realiza o transporte de oxigênio da mesma forma que a hemoglobina - à qual se assemelha estruturalmente. Isto porque, à diferença da hemoglobina, a mioglobina não tem ligações cooperativas com o oxigênio, por ser monomérica, isto é, formada de uma só subunidade.
Mioglobina
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Função das Proteínas
A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório. A distribuição é feita através da interação da hemoglobina com o oxigénio do ar (que pode ser inspirado ou absorvido, como na respiração cutânea). Devido a isto, forma-se o complexo oxi-hemoglobina, representado pela notação HbO2. Chegando às células do organismo, o oxigénio é libertado e o sangue arterial (vermelho) transforma-se em venoso (vermelho arroxeado). A hemoglobina livre pode ser reutilizada no transporte do oxigénio. A hemoglobina distribui o oxigénio para as todas as partes do corpo irrigadas por vasos sanguíneos.
Hemoglobina
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Função das Proteínas
A proteína miosina é uma ATPase que se movimenta ao longo da actina e em presença de ATP, são responsáveis pela contração muscular. Estas proteínas são as principais componentes dos miofilamentos, as organelas que constituem o "esqueleto" das células musculares. Ela é uma enzima mecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.
Miosina e Actina
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Função das Proteínas
Anticorpos (Ac), imunoglobulinas (Ig) ou gamaglobulinas, são glicoproteínas sintetizadas e excretadas por células plasmáticas derivadas dos linfócitos B, os plasmócitos, presentes no plasma, tecidos e secreções que atacam proteínas estranhas ao corpo, chamadas de antígenos, realizando assim a defesa do organismo (imunidade humoral). Depois que o sistema imunológico entra em contato com um antígeno (proveniente de bactérias, fungos, etc.), são produzidos anticorpos específicos contra ele. Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, I gG e IgM. Os diferentes tipos se diferenciam pela suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos.
Anticorpos
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A Síntese de Proteína
 
Glúten (derivado do Latin glūten) é uma proteína amorfa composta pela mistura de cadeias protéicas longas degliadina e glutenina.
No
caso do trigo (Triticum) a massa protéica é composta de cerca 68% de gliadina e 32% de glutenina (que compõem o glúten), 13% de globulina e 7% de albumina
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