Aula 5 Enzimas

Prévia do material em texto

ENZIMAS 
CONCEITOS GERAIS 
AULA 05 
 As enzimas são proteínas especializadas 
em catalisar reações biológicas, ou seja 
aumentam a velocidade de uma reação 
química sem interferir no processo. Elas estão 
associadas a biomoléculas, devido as suas 
extraordinária especificidade e poder catalítico. 
Dar início a um processo; estimular 
 As enzimas permitem aumentar a velocidade da reação, sendo 
essenciais no metabolismo de todos os seres vivos. 
 Mesmo na presença de enzimas, a velocidade atinge um valor 
máximo onde se torna constante. 
E + S ES E + P 
1- Oxidoredutases 
São enzimas que catalisam reações de transferência, ou seja, reações de oxi-redução. 
Exemplo: Desidrogenases e Oxidases 
 
- O dióxido de carbono reduz-se formando monóxido de carbono 
2- Transferases 
Enzima que catalisa especificamente a transferência de radicais ou de funções 
químicas de um doador para um receptor. 
Exemplo: Quinases e Transaminases 
doador (grupo) transferase 
 
 
aceptor (grupo) transferase 
3- Hidrolases 
Enzimas que associadas a moléculas de água, promovem a cisão (quebra) de 
ligações. Catalisam as reações de hidrólise. 
Exemplo: Peptidases 
 
O nome, em geral, é dado pelo “substrato” + o sufixo “ase”, como é o caso das 
peptidades usado como exemplo. 
Enzimas que atuam na remoção de moléculas de água, gás carbônico e amônia, a 
partir da ruptura de ligações. 
 
Exemplo: Descarboxilase e Dehidratases 
4- Liases 
5- Isomerases 
Reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos 
 
Exemplo: Epimerases 
São moléculas com a mesma fórmula molecular, mas que diferem em 
sua estrutura espacial plana ou espacial. 
Exemplo: Álcool etílico (CH3CH2OH)- C2H6O 
 Éter metílico (CH3OCH3) - C2H6O 
6- Ligases 
Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas 
pré-existentes, sempre às custas de energia . 
Exemplo: Sintetases 
Entre os fatores que influenciam a atividade enzimática causando sua 
disfunção, conseqüente desnaturação (inativação), está: 
a elevação e diminuição da temperatura ou pH, superior ou compreendendo 
um patamar de ação otimizada conforme atuação local de cada enzima 
(exemplo: pepsina produzida no estômago, degradando proteínas em pH 
ácido), bem como a concentração de enzimas ou substratos que podem 
aumentar ou diminuir a velocidade da reação, de acordo com a quantidade 
de enzimas e a ocupação de seus sítios de ativação. 
CINÉTICA DA CATÁLISE 
ENZIMÁTICA 
 
É a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas 
bem como os fatores que a influenciam. 
 
 
No gráfico podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa 
de uma reação catalisada por uma enzima que com o aumento na 
concentração do substrato, a taxa de reação torna-se essencialmente 
independente da concentração do substrato e aproxima-se de uma taxa 
constante, onde a enzima é tida como estando saturada com o substrato. 
Em geral, as reações enzimáticas 
possuem velocidade proporcional à 
temperatura. 
No caso das reações enzimáticas 
elas apresentam uma temperatura 
ótima em que a velocidade da 
reação é máxima. 
Quando submetidas a baixas 
temperaturas ficam inativas devido 
a falta de energia para sua ativação 
responsável por provocar o choque 
entre as moléculas enzimáticas e o 
substrato. 
Com o aumento gradual da temperatura verifica-se o aumento da atividade 
enzimática até atingir uma temperatura ótima de atividade. A partir desse 
valor verifica-se a diminuição da atividade até chegar em um valor que ela 
deixa de atuar devido a desnaturação da proteína que a constitui (ela perde a 
configuração espacial e por consequência seu centro ativo). 
A temperatura ótima de cada enzima situa-se próxima a 
temperatura normal das células do organismo onde atuam. 
No ser humano, essa temperatura está em torno de 35 e 40 ºC. 
O pH do meio é fator 
condicionante da atividade 
enzimática. No pH ótimo sua 
atividade é máxima. Valores acima 
ou abaixo provocam diminuição de 
atividade. 
Exemplo: 
- Pepsina: pH ótimo = 2 (ácido) 
- Amilase salivar: pH ótimo = 7 
(neutro) 
- A velocidade catalítica de uma 
reação enzimática é condicionada 
pela concentração da enzima e pelo 
substrato. 
A medida que se aumenta a 
concentração da enzima mais produto 
final será formado até um certo limite. 
A velocidade de uma reação 
enzimática é diretamente proporcional 
à concentração da enzima. 
Se aumentarmos a concentração do 
substrato mantendo a da enzima, sua 
atividade aumenta até um certo ponto 
em que verifica-se sua SATURAÇÃO 
ENZIMÁTICA. 
 
Quando a concentração do substrato é 
baixa, a maior parte das moléculas 
estão livres.