Carboidrases -

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Carboidrases 1: Amilases
Capítulo 2 - Koblitz
Bioquímica de Alimentos
DEQ0603
Aspectos gerais sobre enzimas
	O que são enzimas?
		Catalisadores biológicos
		A maioria são proteínas
	Apresentam características bem particulares
-Atuam em condições amenas (temperatura, pressão e pH)
-São altamente específicas
Catalisadores biológicos
	Energia de ativação ou barreira energética:
quantidade de energia inicial que um substrato necessita para ser transformado em produto.
	Estado de transição ou complexo ativado:
forma molecular intermediária entre o substrato e o produto - Existente somente no alto da barreira energética. 
É altamente instável.
Progresso da reação
Energia
Estado de transição 
Reação não catalisada
Reação catalisada
Energia de ativação
Substrato (S)
Produto (P)
Teoria da catálise
E + S ES P + E
Estado de transição
Teoria da catálise
O Catalisador reduz a barreira energética - Propiciando percurso alternativos da reação para formar o estado de transição. 
São específicas
Formas rígidas
E e S se moldam p otimizar o encaixe
Em 1950, Emil Fisher propôs o modelo chave-fechadura para explicar a especificidade) da enzima pelo substrato. 
Neste modelo, o sítio ativo da enzima era pré-formado e deveria ter a mesma forma que substrato. 
Modelo Chave-Fechadura
Modelo Chave-Fechadura
	Não explicou a interação das enzimas com inibidores e análogos dos substratos.
Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o Modelo de encaixe induzido- Modelo aceito até hoje. 
Contato com o substrato induz mudanças conformacionais na enzima, que otimizam suas interações.
Possuem estrutura tridimensional complexa
Identificação de enzimas
	A. Classe 
	B. Sub-classe dentro da classe 
	C. grupos químicos específicos que participam da reação. 
	D. Numeração da enzima, propriamente dita 
	Exemplo: Quimotripsina - E.C. 3.4.21.1 
	3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de ligações covalentes) 
	4 → Sub-classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas) 
	21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no sítio ativo) 
	1 → Quimotripsina 
EC A.B.C.D
	E.C. (Enzyme Commission) of International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB)
Carboidrases
	Enzimas que catalisam 
-Degradação de carboidratos, ou seja, catalisam a quebra de ligações glicosídicas. 
-Reação inversa da hidrólise – síntese
-Reações de transglicosilação: transfere o resíduo liberado para outra molécula diferente da água.
Amilases
Pectinases
Celulases e hemicelulases
Lactases
Invertases
Características gerais e modo de ação
	O tipo de ligação influencia a ação da enzima
	Tamanho da molécula
	Padrões exo e endo de atividade
Amilases
	Capazes de hidrolisar ligações glicosídicas a-1,4 ou a-1,6 de amido, glicogênio e derivados
Amido: amilose e amilopectina
	Principal constituinte de uma gama de produtos 
	Principal fonte de reserva dos vegetais. 
Amilose
	Formada por cadeia linear de unidades de glicose ligadas por ligações glicosídicas a-1,4
1
4
	Em solução – conformação helicoidal
Amilopectina
	Estrutura ramificada
	Cadeias lineares (a-1,4) unidas entre si através de ligações a-1,6
1. Alfa-amilases (EC 3.2.1.1)
	Endoenzimas
	Especialistas na quebra de ligações a-1,4 de amido
	Geram mistura de oligossacarídios de diferentes pesos moleculares – dextrina ou maltodextrina
	Enzimas largamente distribuídas na natureza
	As de aplicação industrial são principalmente produzidas por Bacillus (pH 6 a 7; T entre 60 a 85º C) e Aspergillus (pH 5; T 50º C) 
2. b-amilases (3.2.1.2)
	Exoenzimas
	Hidrolisam exclusivamente ligações glicosídicas a-1,4 do amido a partir da extremidade não-redutora;
	Podem ser obtidas por vegetais (trigo, cevada, soja, batata doce) e cepas de Bacillus. 
	Atividade ótima em pH 5,0- 7,0 e estáveis 4,0 - 8,0 a 20°C; 
	Formam cerca de 90% de maltose e 10% de glicose e maltotriose.
12/12/16
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