fotossintese 2 Carlos Martinez

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FFoottoossss íínntteessee –– PPaarrttee 22 
Prof. Carlos A. Martinez (carlosamh@ffclrp.usp.br - Departamento de Biologia, FFCLRP, USP, 14040-901, Ribeirão Preto, SP)
 Colaboração na elaboração e processamento de imagens: Prof. Marcelo Loureiro (UFV), R. Salermo, N. Rust e W. Antunes 
 
 
FOTOSSÍNTESE – PARTE 2 ......................................................................................................................................... 1 
5.1) ESTRUTURA DOS COMPLEXOS PROTÉICOS ENVOLVIDOS NAS REAÇÕES FOTOQUÍMICAS......................................... 3 
5.1.1) Fotossistema II (PSII)...................................................................................................................................... 3 
5.1.2) COMPLEXO CITOCROMO B6 /F....................................................................................................................... 4 
5.1.3) FOTOSSISTEMA I (FSI).................................................................................................................................. 5 
5.1.4) COMPLEXO ATP-SINTASE E SÍNTESE DE ATP................................................................................................. 5 
5.2) TRANSPORTE CÍCLICO DE ELÉTRONS NAS MEMBRANAS DOS TILACÓIDES ..................................................... 6 
6) HERBICIDAS QUE AFETAM AS REAÇÕES FOTOQUÍMICAS: ...................................................................... 8 
7) CICLO DE CALVIN (REDUÇÃO DO CO2)........................................................................................................... 10 
8) REGULAÇÃO DO CICLO DE CALVIN................................................................................................................ 12 
 
5) Fase Fotoquímica da Fotossíntese 
 A fotossíntese pode ser representada pela seguinte equação: 
CO2 + 2nH2O + Energia luminosa (CH2O)n + nO2 + nH2O 
 A síntese de carboidratos ((CH2O)n) a partir de dióxido de carbono e água requer um grande 
consumo de energia. A energia livre para a redução de um mol de CO2 até o nível de glicose é de 
478 kJ mol-1, sendo utilizada a energia luminosa para promover essa reação. 
 A fotossíntese pode ser dividida em duas fases que ocorrem simultaneamente 1) Fase 
fotoquímica, onde a energia luminosa é transformada em energia química presente nas moléculas 
de ATP e NADPH, e, 2) Fase bioquímica, na qual essa energia produzida nas reações fotoquímicas é 
utilizada para a fixação do CO2. Anteriormente, essas fases eram denominadas erroneamente de 
fase clara e fase escura da fotossíntese. O erro do uso desses termos para definir as diferentes fases 
da fotossíntese, consiste que ambas as fases só ocorrem na presença de luz, visto que muitas das 
enzimas participantes nas reações bioquímicas de fixação de CO2 só estão ativas na presença da luz. 
 Na fase fotoquímica da fotossíntese participam 4 grandes complexos protéicos: 1) 
fotossistema II, onde ocorre a hidrólise da molécula de água; 2) complexo citocromo b6-f, o qual 
participa no transporte de elétrons entre o fotossistema I e II; 3) fotossistema I , onde os elétrons 
provenientes da água são utilizados para a redução do NADP+; 4) complexo sintase do ATP, onde é 
transformada a energia química potencial presente no gradiente protônico entre o lúmem do 
tilacóide e o estroma, em ATP (Fig 14). 
 
 
Fig. 14. Esquema geral das reações fotoquímicas, apresentando os quatro grandes complexos protéicos envolvidos nas 
reações fotoquímicas. (Modificado de Buchanan et al, 2000). 
. 
No fotossistema II (FSII), ocorre perda de um elétron da clorofila do centro de reação. A 
perda desse elétron está associada também a atuação do complexo de evolução do oxigênio (CEO), 
o qual retira 4 elétrons de duas moléculas de água em uma só vez. Cada elétron oriundo 
da molécula de água será usado para restituir aqueles perdidos pelas moléculas de clorofila do 
centro de reação, re-estabelecendo a capacidade de doação de elétrons daquelas moléculas. As 
plastoquinonas (PQ) receberão esses elétrons, e ao recebê-los, captarão dois prótons do estroma, 
liberando-os no lúmem, quando da liberação dos mesmos elétrons ao complexo citocromo b6f 
(Cit.b6f). Esses elétrons serão então doados a plastocianina a qual os transportará ao fotossistema I 
(FSI) , repondo os elétrons perdidos pelas clorofilas do centro de reação desse fotossistema, quando 
excitadas pela luz. Esses elétrons são doados pelo FSI à ferredoxina (Fdx), a qual então, através da 
enzima oxidoredutase da Ferredoxina-NADP+ (FNR) , reduzirá o NADP+ a NADPH. A hidrólise da 
água liberará 4 prótons no lúmem, que somados a mais quatro prótons transportados pelas 
plastoquinonas (quando do transporte de 4 elétrons advindos da hidrólise daquelas moléculas), gera 
então uma energia química potencial presente neste gradiente eletroquímico de prótons, o qual 
então será utilizado pela sintase do ATP para gerar ATP (a partir de ADP + Pi). São gerados 3 ATP 
a partir desses 8 prótons liberados no lúmem. Assim, a hidrólise de duas moléculas de água, e o 
transporte de seus quatro prótons, poderão gerar 2 moléculas de NADPH e 3 moléculas de ATP. 
5.1) Estrutura dos Complexos Protéicos Envolvidos nas Reações Fotoquímicas 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa pelos dos 
sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos fotossistemas II (PSII) e I 
(PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de elétrons da molécula de água até 
o NADP+ , com a formação de NADPH. A quebra da molécula de água e o transporte de elétrons 
permitem a criação de um gradiente de prótons entre o lúmen do tilacóide e o estroma do 
cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons permite a síntese de ATP, via complexo ATP-
sintase. A etapa fotoquímica resulta então, em produção de poder redutor (NADPH), liberação de 
oxigênio (subproduto da dissociação da molécula da água), e formação de ATP por meio do 
complexo ATP-sintase. O ATP e NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin, aonde o CO2 será 
fixado e reduzido. 
Como pode ser observado na fig. 14, são quatro os complexos protéicos envolvidos nas reações 
fotoquímicas da fotossíntese. Esses complexos diferem quanto as proteínas que os compõem, bem 
como sua função: 
5.1.1) Fotossistema II (FSII ou PSII) 
 Fotossistema II é um complexo composto de mais de 15 polipeptídeos. Entre eles se
destacam as proteínas D1 e D2. Associadas à proteína D1 estão (Fig. 15): 
a) O centro de reação P680 , o qual contém uma molécula especial de clorofila a que atua como 
doador primário de elétrons; 
b) A feofitina, que é uma molécula de clorofila a modificada (2 átomos de H ao invés do átomo 
central de Mg), e que atua como aceptor primário de elétrons; 
c) A plastoquinona QB , quinona especial de plastídeo, que transporta elétrons da QA até o complexo 
citocromo b6 /f ; 
d) O doador secundário de elétrons Z (resíduo de tirosina), que transfere elétrons da molécula da 
água até o P680. 
e) A proteína D2 mantém ligada à sua estrutura a plastoquinona QA, que transfere elétrons da 
feofitina até a QB. Recentes evidências mostram que o heterodimero D1 / D2 também mantém ligado 
o complexo de oxidação da molécula de água (complexo que evolui oxigênio, CEO). (Figura 15) 
 
Fig. 15. Estrutura do fotossistema II, apresentando as suas proteínas constituintes, centro de reação e o complexo de 
evolução de oxigênio (CEO). (Modificado de Buchanan et al. 2000). 
 Ligada às proteínas do CEO, existem quatro átomos de manganês, os quais servem como 
“reservatórios” temporários de elétrons. A reação de hidrólise da água por esse complexo, utiliza 
como substrato, duas moléculas de água simultaneamente, retirando entãoquatro elétrons de uma 
só vez, os quais são então armazenados nos átomos do manganês. Esses elétrons irão então, um de 
cada vez, recompor os elétrons perdidos pela clorofila do centro de reação do fotossistema II. 
Somente após a retirada dos quatro elétrons do CEO, é que uma nova hidrólise da água pode 
ocorrer. Assim, a hidrólise da água é um processo dependente da perda de elétrons pela clorofila, 
ocorrendo somente durante o dia. 
 Em resumo, no Fotossistema II, a molécula de água é oxidada até oxigênio e os elétrons 
gerados permitem a redução da plastoquinona. Na oxidação de duas moléculas de água, são 
removidos 4 elétrons, gerando-se uma molécula de oxigênio molecular e 4 íons hidrogênio. 
5.1.2) Complexo Citocromo b6 /f 
O complexo citocromo b6 /f é formado por quatro diferentes polipeptídeos, o citocromo b6 , 
o citocromo f, uma proteína que contem ferro-enxofre (2Fe-2S) e um quarto polipeptídeo chamado 
de polipeptídeo IV, de função ainda desconhecida. Em resumo, o complexo citocromo b6 / f 
transfere elétrons da quinona reduzida (PQH2) até a plastocianina, que é uma proteína periférica 
móvel que contem cobre e que tem como principal função transferir elétrons do citocromo b6/f até o 
P700 ,centro de reação do Fotossistema I. O citocromo b6/f também participa no transporte cíclico de 
elétrons, um fenômeno denominado de Ciclo Q (Q de quinona), doando e recebendo os elétrons da 
plastoquinona. Esse processo também ocorre na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial, 
aonde um outro complexo protéico está envolvido. 
5.1.3) Fotossistema I (FSI ou PSII) 
O Fotossistema I é formado por um complexo multiproteínico que mantém ligados vários 
transportadores de elétrons. O centro de reação é energizado por um complexo "antena" de 
aproximadamente 200 moléculas de clorofila a. A energia é transferida ao P700 , dímero de clorofila 
a . Associados ao PSI se encontram o A0 , monômero de clorofila a , centros Ferro-Enxofre (Fx , FA, 
FB ), que transportam elétrons até a ferredoxina (Fig. 16). O complexo Fotossistema I catalisa a 
oxidação da plastocianina e a redução da ferredoxina. 
 
Fig. 16. Estrutura do fotossistema I, mostrando o transporte de elétrons da plastocianina (doador de elétrons do FSI) e a 
ferredoxina. (Modificado de Buchanan et al, 2000).
 
5.1.4) Complexo ATP-sintase e síntese de ATP 
 O complexo ATPsintase é formado de duas partes, o CFO e o CF1 . O CFO é composto de 3 tipos de 
subunidades em diferente número, as proteínas a(1), b(2) e c(9-12). Esses polipeptídeos se 
encontram inseridos na membrana tilacoidal, formando no seu interior um canal protônico, através 
do qual ocorre o fluxo de prótons do lúmen até o estroma (Figura 14). A parte CF1 é composta 
de cinco polipeptídeos extrínsecos (α , β , δ , γ , ε ), formando uma estrutura esférica, que contém 
sítios catalíticos para a síntese de ATP. A energia do gradiente eletroquímico de prótons, criado 
durante o transporte de elétrons entre os fotossistemas, é utilizada para a síntese de ATP por meio 
do mecanismo quimiosmótico proposto por Peter Mitchell em 1960. 
ADP-3 + Pi-2 + H+ =========> ATP-4 + H2O 
 Segundo esse mecanismo, que lhe valeu o Prêmio Nobel de Química a Mitchell, em 1978, a 
diferença de concentração de íons e a diferença de potencial elétrico através da membrana são as 
fontes de energia livre utilizada para sintetizar ATP. Mitchell propôs que a energia total disponível 
para a síntese de ATP, chamada de força próton motora (∆ p ), resulta da soma do potencial 
químico de prótons (∆ pH) e do potencial elétrico transmembrana (∆ ψ ): 
∆ p = ∆ pH + ∆ ψ 
 A elucidação do mecanismo enzimático da síntese do ATP foi realizado por Paul Boyer, John 
Walker e Jens Skou, de Estados Unidos, do Reino Unido e da Dinamarca, respectivamente.
 Por essa descoberta, estes pesquisadores obtiveram o Prêmio Nobel de química em 1977
(http://nobelprize.org). Boyer e colaboradores clarificaram a estrutura tridimensional da 
ATPsintase 
 Segundo o mecanismo proposto por Paul Boyer et al, quando os ions hidrogênio fluem atraves da 
membrana, pelo anel formado pelas subunidades c (da parte CFo), o disco é obrigado a girar. Esse
giro obriga a rotar à subunidade gamma da parte CF1 que se encontra ligada a esse anel. As três 
subunidades beta e alfa da parte CF1 não podem girar por encontrar-se ancoradas pela subunidade b. 
A subunidade gamma rota dentro do cilindro formado pelas 6 subunidades alfa e beta. Dado que a 
subunidade gamma é assimétrica, sua rotação provoca mudanças estruturais na subunidade beta. A 
subunidade beta muda de três formas βO , βL e βT. As mudanças estruturais na subunidade beta 
permite que o ADP e o ATP fiquem ligados com diferente força (vide vídeo da síntese de ATP). 
 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa pelos dos 
sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos fotossistemas II (PSII) e I 
(PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de elétrons da molécula de água até 
o NADP+ , com a formação de NADPH. A fotólise da molécula de água e o transporte de elétrons 
permitem a criação de um gradiente de prótons entre o lúmen do tilacóide e o estroma do 
cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons permite a síntese de ATP, via complexo ATP-
sintase. A etapa fotoquímica resulta em: 
• Produção de forte agente redutor, NADPH 
• Liberação de oxigênio como subproduto da dissociação da molécula da água 
• Formação de ATP por meio do complexo ATP-sintase 
O ATP e NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin. 
 
5.2) Transporte Cíclico de Elétrons nas Membranas dos Tilacóides 
 
 Até agora apresentamos o transporte acíclico, através do qual os elétrons são retirados da 
água (fonte dos elétrons), no CEO do FSII, e transportados ao receptor final de elétrons (NADP+), 
). Durante a oxidação de uma segunda molécula 
de plastoquinol (B), a rota de transferência de elétrons é idêntica exceto que o segundo elétron 
reduz a plastosemiquinona no sítio Q
resultando na síntese de NADPH. Os elétrons, quando chegam no NADP+, não voltam mais a 
membrana do tilacóide, inexistindo então a possibilidade de um transporte cíclico a partir dessa 
molécula. 
Também pode haver um transporte cíclico de elétrons nas reações fotoquímicas. Reações de 
estresse, as quais podem prejudicar o funcionamento do FSII, ou das reações do Ciclo de Calvin, 
podem servir como gatilhos para ativar um certo níivel de transporte cíclico de elétrons. 
Este transporte cíclico, pode ocorrer de duas formas. A primeira é chamada de Ciclo Q (Q de 
quinona), em analogia a um clico semelhante que ocorre nas reações de transporte de elétrons na 
cadeia de transporte de elétrons. A segunda forma é denominada de fotofosforilação cíclica, aonde 
ocorre um transporte cíclico dos elétrons do FSI a plastoquinona oxidada, junto ao FSII. 
O ciclo Q envolve o transporte cíclico de elétrons entre a plastoquinona reduzida (ou 
plastoquinol, ou PQH2) e o complexo citocromo b6f (Fig 17). No sítio de ligação do quinol (Qp), 
uma molécula de plastoquinol é oxidada e dois prótons são gerados ao lúmem. Durante o primeiro 
desvio de elétrons pelo complexo (A), um elétron liberado do plastoquinol é passado para 
carregadores de alto potencial para o transporte de elétrons (proteína RfeS de Rieske e o citocromo 
f), chegando então a plastocianina (PC). O outro elétron é desviado dessa rota normal (transporte 
acíclico), sendo passado o elétron para dois tipos de citocromos b (b1 e bh), chegando, finalmente ao 
sítio de ligação da quinona PQ, denominado na figura como Qn, no qual este reduz uma molécula de 
quinona para formar uma plastosemiquinona(PQ.
n a uma molécula de plastoquinol totalmente reduzida (PQ. .), 
a qual então captura dois prótons do estroma, estando então novamente apta para doar elétrons para 
o mesmo complexo, transportando também prótons para o lúmem (figura 17). 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fig. 17. Esquema de um ciclo Q, o qual pode ser dividio em duas fases: (A) desvio de um elétron de uma 
primeira plastoquinona doadora, e (B) desvio de outro elétron de uma segunda molécula doadora de plastoquinona. 
 
Potencialmente o ciclo Q poderia aumentar o rendimento quântico das reações 
fotossintéticas, ou seja, mais prótons seriam transportados para um mesmo número de elétrons 
gerados da hidrólise da água, às custas de uma redução na taxa de síntese de NADPH. Seu nível de 
ocorrência é bem menor que o transporte acíclico, estando ainda indefinida a sua regulação e 
significância. 
 
No segundo tipo de transporte cíclico, denominado de fotofosforilação cíclica, a ferredoxina 
não cede os seus elétrons para o NADP+ através da enzima FNR. Ao invés disso, a ferredoxina 
desloca-se até o fotosistema II e cede então os seus elétrons para a enzima oxidoredutase da 
ferredoxina-plastoquinona. Essa enzima só está presente no FSII, e pega os elétrons da ferredoxina e os 
transfere a plastoquinona. Essa então abandona o FSII, capturando dois prótons do estroma, e após 
“aportar” no complexo citocromo b6f, descarrega os seus elétrons nesse complexo, fazendo com 
que dois prótons sejam transportados para cada dois elétrons recebidos através da ferredoxina. Esse 
transporte garante a formação de um grandiente protônico, o que permite a síntese de ATP no 
tilacóide, apesar de não ser produzido NADPH (Fig. 18). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fig. 18: Fototransporte cíclico de elétrons. A enzima Fed-PQ oxidoredutase é localizada no fotossistema II, 
próxima ao sítio de ligação da plastoquinona 
 
 A significância desse ciclo sob condições fisiológicas normais ainda é assunto controverso. 
Contudo há evidências inequívocas de que a fotofosforilação cíclica deve operar a altas taxas nos 
cloroplastos das células da bainha de certas plantas C4. A função desse transporte cíclico é 
provavelmente ajustar as taxas de síntese de ATP e NADPH de acordo com a demanda. 
 
66)) HHeerrbbiicc iiddaass qquuee AAffeettaamm aass RReeaaççõõeess ffoottooqquuíímmiiccaass:: 
 Um grande número de herbicidas afetam as reações fotoquímicas e estão 
disponíveis comercialmente. Muitos desses compostos apresentam semelhança estrutural com 
moléculas transportadoras de elétrons dos fotossistemas, como mostra a Fig. 19. 
 
 
Fig 19. Classes de herbicidas que afetam a fase fotoquímica da fotossíntese. A) Estrutura da Plastoquinona B. B) Classe 
1: herbicidas que afetam o transporte entre a QA e PQ. C) Classe 2: afetam o transporte de elétrons entre a PB e 
Citocromo b6/f. D) Classe 3: afetam o transporte de elétrons entre FS1 e Ferredoxina. 
 
Esses herbicidas apresentam como mecanismo de ação, a sua ligação em um dos 
componentes dos fotossistemas, impedindo então o normal transporte dos elétrons, como 
esquematiza a figura 20. 
 
Fig. 20. Esquema do modo de ação dos herbicidas que afetam as reações fotoquímicas 
 
Esses herbicidas podem apresentar certa seletividade, como por exemplo, as atrazinas, as 
quais não afetam plantas como o milho e o sorgo. A razão para esta seletividade baseia-se em 
pequenas diferenças na seqüência de aminoácidos da proteína D1, na região peptídica a qual liga a 
quinona B e a atrazina. Nessas plantas a quinona B liga-se normalmente, mas não o herbicida. O 
uso contínuo por várias décadas desse herbicida no cultivo de milho no cinturão do milho nos EUA 
(Corn Belt) tem levado a uma pressão evolutiva que resultou na mutação em alguns aminoácidos 
das proteínas D1 em várias plantas daninhas, as quais tornaram-se resistentes a esse herbicida.. 
Com exceção do paraquat, a maioria dos herbicidas afeta o transporte entre o FSII e o 
complexo citocromo b6/f. O paraquat retira os elétrons do fotossistema I, competindo com a 
ferredoxina. O efeito herbicida do paraquat se deve a este levar a rápida produção de superóxidos. A 
produção desse radical é tão rápida, que esse herbicida é utilizado inclusive como dessecante, de 
forma, por exemplo, a antecipar a colheita de alguns produtos agrícolas. 
 Outras informações podem ser obtidas junto aos sítios eletrônicos das companhias 
fabricantes desses agrotóxicos. DuPont, Dow Chemicals, Ciba Geigy, BASF, etc. ,
 
 
77)) CCiicc lloo ddee CCaallvviinn ((rreedduuççããoo ddoo CCOO22 )) 
 
A segunda fase da fotossíntese é a fase bioquímica, composta pelo Ciclo de Calvin, o qual 
pode ser subdividido em quatro fases: 1) fixação do C02 pela Rubisco , gerando duas moléculas de 
ácido 3-fosfoglicérico a partir de uma molécula de ribulose 1,5-fosfato (Fig.21) ; 2) Redução, 
envolvendo duas reações químicas, na qual as duas moléculas de ácido 3-fosfoglicérico serão 
transformados em duas trioses (gliceraldeído 3-fosfato) (Fig. 22), 3) Regeneração, na qual serão 
envolvidas 5 moléculas de trioses para regenerar três moléculas de ribulose 1,5-bifosfato (RuBp) 
para a continuação desse ciclo bioquímico (Figs. 23 e 24) e, 4. Biossíntese de compostos. 
 
 
Fig. 21. Primeira fase do Ciclo de Calvin. A enzima Rubisco (Carboxilase da ribulose 1,5 bifosfato), enzima mais 
abundante na natureza, pode promover dois tipos de reação: a reação carboxilativa, normalmente predominante, e a 
reação oxigenásica. 
 
 A enzima Rubisco é uma proteína abundante nas folhas (quase 50% da proteína solúvel total 
das folha, sendo enzima mais abundante do planeta), e é composta de 8 subunidades grandes e 8 
subunidades pequenas. O gene que codifica as subunidades grandes está localizado no DNA do 
cloroplasto, entanto que o gene que codifica as subunidades pequenas está localizado no DNA do 
núcleo. A Rubisco, além de atuar como uma carboxilase, também apresenta atividade oxigenásica. 
Quando atua como oxigenase, o aceptor ribulose 1,5-bifosfato se combina com o oxigênio para 
produzir um PGA e uma molécula de fosfoglicolato. Esse processo é a primeira reação de uma
rota metabólica denominada de fotorrespiração (figura 21). 
 
 
 
Fig. 22. Esquema das reações componentes da fase de redução do ciclo de Calvin. É nessa fase que a energia gerada na 
fase fotoquímica é utilizada, produzindo moléculas ricas em energia (trioses: 3-fosfogliceraldeído). 
 
Quando se considera a riqueza relativa de O2 na atmosfera terrestre (21% de O2 contra 
somente 0,037% de C02), pode-se primeiramente pensar que a reação oxigenásica predomina. 
Contudo a afinidade da Rubisco pelo C02 é cerca de 100 vezes maior do que pelo oxigênio, razão 
pela qual a reação de carboxilação predomina sobre a de oxigenação 
 Para que ocorra uma fase de regeneração, serão necessárias cinco moléculas de trioses, as 
quais serão sucessivamente condensadas em moléculas intermediárias, de número variável de 
carbonos, até que 3 moléculas de Ribulose 1,5-BP são regeneradas: 
 
 
Fig. 23: Esquema mostrando as reações da fase de regeneração do Ciclo de Calvin. Somente uma entre seis trioses 
formadas estará disponível para a célula utilizar em suas reações biossintéticas. 
 
 Considerando a ocorrência de 3 reações de carboxilação, serão necessárias 6 reduções, 
gerando então 6 trioses (fig. 24). Dessas 6 trioses geradas, 5 serão utilizadas na fase da regeneração 
do Ciclo de Calvin, enquanto que uma triose poderá então ser utilizada para a síntese de sacarose e 
de amido (ver fig. 22 e 23). Essa “sexta” molécula de triose (a qual contém 3 carbonos), representa 
então o produto líquido da fixação de três moléculasde CO2. 
 
Fig. 24. Esquema simplificado do Ciclo de Calvin. Observe que maior energia (ATP e NADPH) é gasta na fase de redução. 
 
88)) RReegguullaaççããoo ddoo CCiicc lloo ddee CCaallvviinn 
 
A regulação do ciclo de Calvin tem como função evitar a formação de ciclos fúteis, como 
por exemplo, a síntese e degradação da frutose-1,6-bifosfato, que resultaria em um gasto adicional 
de ATP. Uma outra função é a manutenção de concentrações adequadas de intermediários, como 
eritrose e sedoheptulose, que devem ser suficientes para garantir a regeneração da Ribulose -1,5-
bifosfato. O esquema abaixo mostra detalhes da ativação da rubisc (Fig; 25). 
 
 
 
Fig. 25: Esquema da regulaçao da Rubisco pela enzima Ativase da Rubisco e pela carboimilação associada aos sinais 
fotoquímicos. 
 
Durante a noite a RuBP se encontra em alta concentração dentro do cloroplasto, e liga-se a 
um sítio ativo da Rubisco (sítio esse diferente do sítio catalítico da enzima). A ligação da RuBP 
nesse sítio evita a ativação da Rubisco pelo processo de carboimilação. O papel da enzima Ativase 
da Rubisco, é retirar essa molécula RuBP desse sítio alósterico, permitindo então que a 
carboimilação prossiga. As reações de carboimilação só ocorrem durante o dia, e são uma forma 
pelo qual sinais da ocorrência de níveis significantes das reações fotoquímicas regulam a ativação 
do Ciclo de Calvin. Assim, com alto nível das rações fotoquímicas, um alto nível de transporte 
de prótons ocorrerá do estroma para o lúmem do tilacóide. Isso levara a redução da concentração de 
prótons no estroma, e a conseqüente primeira reação da carboimilação, aonde o grupo amino do 
resíduo aminoácido da serina da Rubisco é desprotonado. Paralela ao intenso transporte de prótons 
para dentro do lúmem, um contra-transporte de Mg++ ocorre do lúmem para o estroma, duplicando a 
concentração de magnésio no estroma. Esse aumento da concentração de íons magnésio permite 
então a carboxilação do grupo amino daquele resído de serina desprotonado, ligando-se o magnésio 
a esse novo carbono introduzido. Note que a carboimilação ocorre em um aminoácido diferente 
daqueles do sítio ativo da Rubisco. 
 Com a ocorrência das reações fotoquímicas um alto nível de ferredoxina reduzida é 
encontrado no estroma, permitindo a transferência de seus elétrons para a tioredoxina, e finalmente, 
para as enzimas alvo, as quais após sua redução, podem ser ativadas ou inativadas (Fig. 26). Entre as 
ativadas por esse sistema, encontra-se a ativase da rubisco, a fosfatase da frutose 1,6-bifosfato, a 
fosfatase da sedoheptulose-1,7-bifosfato, a fosforibulocinase, e a desidrogenase do 3-GAP. Assim, 
essas enzimas também só estarão ativadas durante o dia. A função dessa ativação das enzimas 
somente durante o dia, tem como objetivo evitar a ocorrência de ciclos fúteis de síntese e 
degradação de alguns intermediários do Ciclo de Calvin (p.ex., síntese e degradação da F1,6BP, o 
que levaria ao desperdício de ATP). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fig. 26: Sistema ferredoxina-tioredoxina de regulação da atividade das enzimas do Ciclo de Calvin. 
 
 A ação em conjunto desses diferentes mecanismos de regulação do Ciclo de Calvin pela luz 
resultam na atividade de várias enzimas, somente durante o período diurno. Assim não ocorre 
carboxilação, mas também não ocorre redução nem regeneração, preservando-se a noite razoável 
quantidade de intermediários desse ciclo, de forma que, no início de um novo período luminoso 
(período diurno), possa rapidamente ocorrer alta carb oxilação e fixação CO2