Aminoácidos e peptídeos II

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Universidade de Mogi das Cruzes
Bioquímica
Profa. Viviana Paes
2016
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Proteínas Peptídeos e Aminoácidos
 Proteínas são as moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos sistemas biológicos.
 Ex: Colágeno, as enzimas, hemoglobina, albumina.
 Proteínas apresentam diversidade funcional, mas apresentam características estruturais comuns. São polímeros lineares de unidades de aminoácidos (aa)
aminoácido-aminoácido-aminoácido-aminoácido-aminoácido = proteína
Ligação covalente
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Polímeros de aminoácidos
Poucos Aminoácidos
Unidos por ligação peptídica
Unidos por ligação peptídica
Muitos Aminoácidos
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Todas as proteínas são formadas por aminoácidos. Unem-se por ligação peptídica para formar uma sequência específica. São grupos muito heterogêneos de substâncias. 
Quatro características em comum: 
um grupo Carboxila 
um grupo Amino, unidos a um mesmo átomo de carbono
o C
Um hidrogênio
Diferenciam-se na cadeia lateral do Radical R
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Estrutura Geral de um
Aminoácido
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A cadeia lateral determina a solubilidade (tendência a interagir com a água).
O C é devido a atividade → assimetria óptica.
Na natureza se encontram predominantemente estereoisômeros L. Em proteínas somente existem L-aminoácidos. 
Aminoácidos
Moléculas 
assimétricas
Oticamente 
ativas
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Isomeria
L-aminoácido
 D-aminoácido
Isômeros ópticos
Estereoisômeros
L – do grego lae: esquerda
D – do grego dexter: direita
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Ocorrência dos isômeros
 Há dois esterioisômeros: L / D 
L-aminoácido
Proteínas encontradas em humanos 
D-aminoácido
Alguns antibióticos e em peptídios presentes em bactérias
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AMINOÁCIDOS
São identificados 20 aminoácidos diferentes que fazem parte das proteínas. Com estes 20 aminoácidos se constroem todas as proteínas da biosfera.
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Classificam-se segundo a solubilidade em água, dependendo da cadeia lateral.
Cadeias laterais apolares (6).
Cadeias laterais polares não ionizáveis (6).
Cadeias laterais aromáticas (3).
Cadeias laterais carregadas positivamente (3).
Cadeias laterais carregadas negativamente (2).
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CADEIAS LATERAIS APOLARES
Cadeias laterais hidrocarbonadas (alifáticas). Aminoácidos hidrofóbicos.
Estas correntes têm tendência a dirigir-se para o interior da proteína. 
Contribuem principalmente à forma tridimensional da proteína. 
A interação com a água depende da capacidade de formar pontes de hidrogênio.
Isoleucina: o mais apolar.
Glicina: o menos apolar. Tem um grupo muito pequeno (H) que forma pontes de hidrogênio muito fracas. Permite flexibilidade da cadeia.
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CADEIAS LATERAIS APOLARES
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CADEIAS LATERAIS POLARES NÃO IONIZÁVEIS 
Não têm grupos ionizáveis, mas podem estabelecer pontes de hidrogênio.
Serina: OH permite formar ponte de hidrogênio facilmente. 
Prolina: Heteroanel amínico. Não tem um grupo amina primária livre, faz parte de uma estrutura cíclica. O heteroanel dá rigidez a ligação peptídica e a cadeia polipeptídica nesse ponto.
Asparagina e glutamina: Derivam do ácido aspártico (aspartato) e o ácido glutâmico (glutamato).
Cisteína: Contém um grupo sulfidrilo, com elevada tendência a oxidar-se. O pH fisiológico forma dímeros de cisteína mediante a pontes disulfeto → cistina. Isto estabiliza muito a proteína. 
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CADEIAS LATERAIS POLARES NÃO IONIZÁVEIS
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CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS
Os aminoácidos aromáticos, como a maioria dos compostos que contêm anéis conjugados, apresentam uma forte absorção da luz ultravioleta (máxima a 280nm).
Esta propriedade se utiliza para detectar proteínas e valorizar a quantidade (detecção analítica de proteínas). É uma propriedade de todas as proteínas, porque todas contêm aminoácidos aromáticos.
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CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS
Fenilalanina: aminoácido muito hidrofóbico. A tirosina e o triptofano têm menor caráter hidrofóbico, pela presença de grupos polares.
Tirosina: o grupo fenol é levemente ácido, e pode formar pontes de hidrogênio. E o OH é muito reativo e pode modificar-se.
Triptofano: O maior grau de liberdade dos elétrons aumenta a estabilidade da estrutura. É um dos aminoácidos menos abundante nas proteínas. 
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CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS
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CADEIAS LATERAIS COM CARGAS POSITIVAS 
(aminoácidos básicos)
Levam grupos básicos em suas cadeias laterais; têm carga + ao pH fisiológico. São muito polares; costumam achar-se na superfície exterior da proteína.
Lisina e Arginina: têm grupos básicos protonados no pH fisiológico. 
Histidina: é o menos básico; se desprotona a pH=6. Pode trocar prótons a pH próximo ao fisiológico. Participa em catálises enzimática com transferência de prótons (H+).
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CADEIAS LATERAIS COM CARGAS POSITIVAS 
(aminoácidos básicos)
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CORRENTES LATERAIS COM CARGAS NEGATIVAS 
(aminoácidos ácidos)
São os únicos aminoácidos carregados negativamente a pH=7. Hidrófilos. Situam-se na superfície da proteína.
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CORRENTES LATERAIS COM CARGAS NEGATIVAS 
(aminoácidos ácidos)
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não somos capazes de sintetizar e portanto devemos ingerir na dieta.
Obs: A lisina quase não esta presente em vegetais, e é importante para a transmissão do impulso nervoso; seu déficit causa transtornos neurológicos. 
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Nomenclatura dos aminoácidos
		
Aminoácido
		Abreviaturas
		
		Três letras
		Uma letra
		Alanina
		Ala
		A
		Arginina
		Arg
		R
		Asparagina
		Asn
		N
		Asparato
		Asp
		D
		Cisteína
		Cys
		C
		Fenilalanina
		Phe
		F
		Glutamato
		Glu
		E
		Glutamina
		Gln
		Q
		Glicina
		Gly
		G
		Histidina
		His
		H
		Isoleucina
		Ile
		I
		Leucina
		Leu
		L
		Lisina
		Lys
		K
		Metionina
		Met
		M
		Prolina
		Pro
		P
		Serina
		Ser
		S
		Treonina
		Thr
		T
		Triptofano
		Trp
		W
		Tirosina
		Tyr
		Y
		Valina
		Val
		V
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PEPTÍDEOS
Ligação Peptídica
Os aminoácidos têm a capacidade de unir-se entre eles mediante a formação de uma ligação covalente (amida), que denomina-se ligação peptídica.
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Formação da ligação peptídica
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Ligação Peptídica
A formação da ligação peptídica é uma reação de condensação; elimina-se H2O (OH- da carboxila de um aminoácido + H+ do grupo NH2+ do outro aminoácido)
Produz-se um ataque nucleofílico do C carboxílico sobre o N+ do grupo amina do outro aminoácido. Nunca se formam ligações peptídicas entre cadeias laterais.
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Peptídeos de interesse biológico
ASPARTAME
200 X mais doce que o açúcar contém fenilalanina
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HORMÔNIOS PEPTÍDICOS
Ocitocina - induz o trabalho de parto em gestantes e controla as contrações do músculo uterino. Gravidez - aumento de receptores.
Estimulação do fluxo de leite – amamentação
Vasopressina - Controle da pressão sanguínea
regula contrações do músculo liso.
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Peptídio
Número
de AA
Glândulas/
células produtoras
Efeitos principais
Encefalinas
5
Hipófise anterior e
medula adrenal
Analgesia
Oxitocina
9
Hipófise posterior
Contração uterina e de glândulas
mamárias
Vasopressina
9
Hipófise posterior
Aumento da pressão sanguínea e da
reabsorção de água pelo rim
Glucagon
29
Células 
a
 do pâncreas
Aumento da produção de glicose pelo
fígado no jejum
Gramicidina
10
Cepas 
de Bacillus
brevis
Antibiótico
Glutationa
3
Maioria das células
Proteção de radicais –SH de proteínas,
manutenção do Fe
+2
 da hemoglobina e
dissipação de H
2
O
2
Peptídeos de interesse biológico
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