Enzimas: Definição, Classificação e Regulação

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UFPI/CCA/DBFI
ELEMENTOS DE BIOQUIMICA 
KATIA BONFIM LEITE DE MOURA SERVULO
ADAILTON MATHEUS SOARES DA COSTA 
LISTA – Enzimas
1 - O que são enzimas? Dê exemplo de três proteínas com função enzimática. 
As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações químicas.
Catalise, lipases e ligazes.
2 - Identifique os componentes de uma reação enzimática. 
E – Enzima
S –Substrato
ES – Complexo Enzima - Substrato 
P – Produto (S)
3 - Conceitue cofatores e coenzimas, descrever sua importância e exemplificar. 
Coenzima: a molécula orgânica que se liga às enzimas para ativar uma reação.
Cofator: quando a enzima utiliza íons metálicos com cargas opostas.
4 – Como as enzimas se classificam? Exemplifique cada classe.
Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenasses e Oxidases.
Transferases: transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminase.
Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente – Peptidases.
Liases: catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases.
Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos – Epimerases.
Ligases: catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre à custa de energia – Sintetases. 
5 - Descreva os fatores que alteram a atividade das enzimas. 
Ph, temperatura, concentração da enzima, concentração do substrato.
6 - Qual o conceito de “sitio ativo”? 
	Centro Ativo: A parte da estrutura da enzima que é utilizada para conectar ao substratro. 
7 - Comente as características de um gráfico que mostre a influência do pH na velocidade de uma reação catalisada por uma enzima. 
Enzimas como a catalase e a lipaze que tem pH ótimo em 7 e 8 respectivamente quando estão com pH distantes destes sua velocidade de catalisação de uma reação diminui e quando seu pH está igual a este ou próximo disso a uma melhor eficiência de catalisação de uma reação. 
8 - Conceitue velocidade máxima de uma reação enzimática e relacione com saturação da enzima pelo substrato. 
	Essa situ
ação é considerada como estando se aproximando da velocidade máxima da reação (Vmáx), uma situação em que todas as enzimas (E) estão com substratos ligados em seus sítios ativos, formando o complexo ES.
9 - Conceitue Km e relacione com a afinidade da enzima pelo substrato. 
	É a concentração do substrato na qual a velocidade de reação equivale à metade da velocidade máxima.
10 - Descreva os tipos de inibição enzimática.
Inibição reversível, Inibição Reversível Competitiva, Inibição Reversível Não Competitiva, Inibição Irreversível.
11 - Que são enzimas reguladoras?
São enzimas que limitam a velocidade das rotas metabólicas.
12 - Definir enzimas alostéricas? Como essas enzimas diferem das enzimas simples?
	Controlam ações químicas de transformação de um substrato e, quando ele precisar ser gasto, elas atuam bem. Quando o gasto atingiu sua finalidade, aparece um efetor alostérico negativo que freia o processo em um outro ponto da linha metabólica. Em uma enzima simples tal fenômeno não acontece.