Introdução à Bioquímica Geral

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Universidade de Santa Cruz do Sul 
Curso de Fisioterapia 
 
Bioquímica Geral 
 
Profa. Dra. Lisianne B. Benitez 
Objetivo: 
“Identificar e comparar estruturas e funções das 
biomoléculas dentro de uma visão global da 
Bioquímica” 
 
Áreas principais: 
*Química estrutural: relação entre estrutura química dos componentes 
dos SV e sua atividade biológica; 
*Metabolismo: reações químicas das biomoléculas; 
*Genética molecular: estudo de substâncias, processos de 
armazenamento e transferências de informações biológicas 
 
Bioquímica Geral 
UNISC Profa. Lisianne Benitez 
Conteúdos programáticos 
Componentes moleculares das células: 
 
Bioquímica Geral 
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*Aminoácidos 
*Proteínas 
*Enzimas 
*Metabolismo de Aa 
e proteínas 
*Carboidratos 
*Metabolismo 
de HC *Lipídios 
*Metabolismo 
de AG 
*Metabolismo no 
jejum 
*Metabolismo no 
estado absortivo 
“Estudo das estruturas 
moleculares, dos 
mecanismos e dos 
processos químicos 
responsáveis pela vida” 
“Os organismos vivos 
se mantêm por sua 
capacidade de obter, 
transformar, armazenar 
e utilizar energia” 
Bioquímica Geral 
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O que o estudo da Bioquímica envolve? 
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As reações bioquímicas nas 
diferentes rotas metabólicas que 
ocorrem nos 
SV para manutenção da vida 
(metabolismo) 
A química estrutural das biomoléculas e 
 sua relação com a função 
biológica (estática) 
O armazenamento e 
transmissão da informação 
biológica através de diferentes 
substâncias e processos 
Biomoléculas e células 
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Ligações químicas entre os elementos 
Blocos construtivos 
Aa, nucleotídeos, açúcares, AG 
Biomoléculas 
“Proteínas”, “Ácidos nucleicos”, “Polissacarídeos”, “Lipídios” 
Elementos mais importantes nos organismos vivos 
C, H, O, N 
Hierarquia estrutural na organização molecular das células 
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Unidades estruturais das proteínas 
Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um 
grupo amino 
 
Aminoácidos 
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- C - 
Carbono  
Centro quiral 
COO- 
Grupo carboxila 
H3N Grupo amino 
R 
Radical ou cadeia lateral 
H 
Estrutura dos Aa 
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Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas são 
-aminoácidos; 
 
Apresentam um grupo carboxila e um grupo amino 
ligado ao mesmo átomo de carbono (carbono alfa); 
 
 Em todos os Aa (exceção a glicina) o C é ligado a 4 
diferentes grupos: um grupo carboxil, um grupo amino, 
um grupo R e um hidrogênio; 
 
A glicina é uma exceção pois há dois hidrogênios 
ligados ao C. 
 
Estrutura dos Aa 
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Cadeia lateral do Aa 
Existem 20 diferentes tipos de Aa 
Os Aa diferem na cadeia lateral (grupo R). 
O R varia na estrutura, tamanho e carga elétrica (essas variações 
influenciam na solubilidade dos Aa em água). 
As cadeias laterais dos aminoácidos que compõem uma proteína 
determinam o comportamento da proteína. 
 O radical chamado genericamente de "R“ é responsável pela 
diferenciação entre os 20 AA. É o "R" quem define uma série de 
características dos AA, tais como polaridade e grau de ionização 
em solução aquosa. É a polaridade do radical "R" que permite a 
classificação dos aminoácidos 
 
Aminoácidos 
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Histórico de descobertas: 
 
primeiro - asparagina 1806 
último – treonina 1938 
 
Todos os Aa tem nomes comuns – muitas vezes derivados do 
material de origem: 
 
asparagina - aspargo 
glutamato - gluten do trigo 
tirosina - queijo (grego tyros) 
glicina - sabor adocicado (grego glykos) 
Ácido glutâmico – glúten (trigo) 
 
Aminoácidos 
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“As proteínas são construídas a partir de um repertório de 20 Aa” 
Classificação dos Aa: 
 
*Com base na polaridade da cadeia lateral (Lehninger, 2008) 
Alifáticos (não-polares ou hidrofóbicos) 
Polares sem carga 
Aromáticos 
Ácidos (negativamente carregados) 
Básicos (positivamente carregados) 
 
Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Aminoácidos 
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Nomenclatura dos Aa 
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Os Aa são usualmente designados por símbolos de três letras. 
**Símbolos de uma letra: comparar sequências de proteínas homólogas 
Abreviaturas 
Aminoácido 
 
Três letras Uma letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Aspartato Asp D 
Cisteína Cys C 
Fenilalanina Phe F 
Glutamato Glu E 
Glutamina Gln Q 
Glicina Gly G 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys K 
Metionina Met M 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Treonina Thr T 
Triptofano Trp W 
Tirosina Tyr Y 
Valina Val V 
 
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Propriedades ácido-básicas dos Aa 
Importantes na compreensão e análise das propriedades das proteínas; 
Importante para separar, identificar e quantificar os Aa e determinar 
sua sequência nas proteínas; 
Os Aa em solução aquosa de pH neutro ocorrem como íons dipolares 
(ou zwitterions); 
Na forma dipolar do aminoácido a amina é protonada (- NH3
+) e a 
carboxila está dissociada (- COO-); 
O estado de ionização de um aminoácido varia com o pH : 
 em solução ácida (ex: pH 1) a carboxila não está ionizada (COOH) e a 
amina está (- NH3
+) 
em solução acalina (ex: pH 13) a carboxila está ionizada (- COO-) e a amina 
não (- NH2) 
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Propriedades ácido-básicas dos Aa 
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Estereoquímica dos Aa 
Todos os Aa, com exceção da 
glicina apresentam atividade 
óptica; 
 
Compostos que existem em duas 
formas que não se superpõem, 
sendo uma a imagem especular da 
outra, apresentam atividade óptica 
(compostos quirálicos); 
 
A quiralidade é um fenômeno que 
ocorre com todos os compostos que 
apresentam um C assimétrico (C*) 
Obs: treonina e isoleucina: 2 C* 
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Estereoquímica dos Aa 
Alteram o plano de vibração 
da luz polarizada, em um 
polarímetro; 
Dextrógiro (direita)/Levógiro 
(esquerda); 
As duas formas em cada par 
são denominadas 
estereoisômeros, isômeros 
ópticos ou enantiômeros; 
Os L-Aa são predominantes 
na natureza 
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Ocorrência dos isômeros 
H3N- C - H 
COOH 
R 
L-aminoácido 
Proteínas 
encontradas nos 
seres vivos 
H - C - H3N 
COOH 
R 
D-aminoácido 
Alguns antibióticos e 
em peptídios presentes 
em bactérias 
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Estereoquímica dos Aa 
 
Nomenclatura D e L baseada no D e L-Gliceraldeído (açúcar com 3C) 
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Aa Essenciais x Aa Não Essenciais 
Os seres humanos não podem viver sem uma dieta protéica; 
Somos incapazes de sintetizar certos aminoácidos dentre os 20 
Aa padrão; 
Esses Aa que somos incapazes de sintetizar são conhecidos 
como Aa essenciais e devem ser fornecidos na nossa 
alimentação; 
Os aminoácidos que são classificados como essenciais são 
necessários principalmente durante períodos de crescimento 
rápido dos tecidos, como na infância e na recuperação de 
doenças 
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Aa Essenciaisx Aa Não Essenciais 
 
AA não essencial AA essencial 
Alanina Arginina 
Asparagina Histidina 
Aspartato Isoleucina 
Cisteína Leucina 
Glutamato Lisina 
Glutamina Metionina 
Glicina Fenilalanina 
Prolina Treonina 
Serina Triptofano 
Tirosina Valina 
 
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Importância Biológica dos Aa 
São encontrados no sangue: 
1.Na forma livre; 
2.Fazendo parte das proteínas; 
3.Como neurotransmissores (NT) – precursores de 
impulsos nervosos; 
4.A partir de seu metabolismo – produzindo 
compostos de importância biológica; 
5.Hormônios da tireóide – derivados de Aa 
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Aminoácidos Biologicamente Ativos 
Os 20 aminoácidos-padrão sofrem um grande número de 
modificações químicas para outros AA e compostos relacionados 
como parte de sua síntese e degradação celular normal; 
 
Alguns Aa e seus derivados agem como mensageiros químicos 
para comunicações entre as células. A glicina, o ácido -
aminobutírico (GABA; um produto da descarboxilação da 
glutamina) e a dopamina, por exemplo, são neurotransmissores 
(substâncias liberadas pelas células nervosas para alterar o 
comportamento das células vizinhas); 
 
A histamina (produto da descarboxilação da histidina) é um 
potente medidor local de reações alérgicas 
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Aminoácidos Biologicamente Ativos 
N NH
NH2
OH
O
N NH
NH2
histidina histamina
A histamina é uma amina básica formada a partir da 
histidina pela ação da enzima histidina descarboxilase. 
• A histamina está envolvida nos processos alérgicos e de 
ulcerações gástricas. 
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Aminoácidos Biologicamente Ativos 
A tiroxina (derivado da tirosina) é um hormônio da tireóide 
que contém iodo e que geralmente estimula o metabolismo dos 
vertebrados; 
 
Um grande número de doenças ocorrem devido a 
anormalidades do transporte dos aminoácidos na célula; 
 
 Em várias situações essas condições são caracterizadas pela 
presença de grandes quantidades de um ou mais aminoácidos na 
urina (aminoacidúrias). 
São pequenos polímeros de Aa 
Cada unidade é denominada “resíduo” 
 
-2 resíduos: dipeptídeo 
-3 resíduos: tripeptídeo 
-12-20 resíduos: oligopeptídeo 
-mais de 20: polipeptídeo 
 
Peptídeos 
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Componentes dos peptídios 
• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos 
 - presença da ligação peptídica 
•Grupamento N-terminal (NH2 livre) 
 C- terminal (COOH livre) 
•Resíduos de aminoácidos 
•Radicais dos aminoácidos - ligados à espinha dorsal 
•Radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios 
 O 
Ligação Peptídica 
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União entre a função carboxila de um aa e a função amina de outro aa 
Ligação Peptídica 
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Exemplo de um pentapeptídeo. As ligações peptídicas estão marcadas em 
amarelo. A cadeia começa na ponta amino-terminal