Aula 2 - proteínas

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São substâncias orgânicas constituídas por aminoácidos unidos 
entre si, formando uma ou mais cadeias polipeptídicas 
Proteínas 
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Sequência de Aa da Ribonuclease A 
1 cadeia polipeptídica = proteína 
monomérica 
Mais de 1= proteína multimérica 
A sequência de Aa é uma 
característica única de cada 
proteína e é codificada pela 
sequência de nucleotídeos do 
DNA 
•A) De acordo com a conformação da molécula 
-Fibrosas 
-Globulares 
 
•B) De acordo com os produtos de hidrólise 
-Simples 
-Conjugadas 
 
•C) De acordo com o número de cadeias 
-Monoméricas (uma cadeia polipeptídica. Ex: mioglobina) 
-Oligoméricas (duas ou mais cadeias polipeptídicas. Ex: Hb) 
 
Classificação das Proteínas 
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•Forma de fibras lineares 
(cilíndrica) 
•Insolúveis em água 
•Função estrutural (principalmente) 
•Exs: 
-Queratina 
-Colágeno 
-Elastina 
-Fibrinogênio 
 
A) Proteínas Fibrosas 
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•Forma aproximadamente esférica 
•Relativa solubilidade em água 
•Diversos papéis funcionais: 
-catalisadores (enzimas) 
-transporte 
-reguladoras de vias metabólicas 
-reguladoras da expressão gênica 
 
•Exs: mioglobina; hemoglobina; 
lisozima; citocromo c; quimiotripsina; 
ribonuclease; albumina 
 
 
 
A) Proteínas Globulares 
 
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Hb 
Liberam por hidrólise somente 
aminoácidos 
Exs: 
1.Albumina sérica 
-secretada pelo fígado 
-corresponde a 60% das proteínas 
plasmáticas 
-maior proteína do plasma 
-função: transportar compostos 
hidrofóbicos no sangue (AG, esteróides) 
-níveis normais: 3,5 – 5 g/dL 
 
B) Proteínas Simples (Homoproteínas) 
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2.Queratina 
-principal componente dos cabelos, unhas e 
epiderme 
 
3.Globulinas 
-transporte de hormônios sexuais (testosterona e 
estradiol); de tiroxina (TBG); de 
corticosteróides; de vitamina D 
 
4.Histonas 
-ligações com o DNA 
B) Proteínas Simples 
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TBG 
B) Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas) 
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Classe Grupo prostético Exemplo 
Glicoproteínas carboidrato Imunoglobulina G 
Fosfoproteínas ácido fosfórico Caseína (leite); 
ovoalbumina (ovo) 
Lipoproteinas lipídios VLDL, LDL, HDL 
Metaloproteínas Fe; Zn; Ca; Mn Catalase (Fe); Álcool 
desidrogenase (Zn) 
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina 
Flavoproteínas Nucleotídeos da 
flavina 
Succinato 
desidrogenase 
Liberam por hidrólise, além de Aa, substâncias não proteicas 
(grupo prostético). 
1.Nível primário 
•É a sequência de Aa que compõem a cadeia polipeptídica 
•É o nível de estrutura mais simples, definido pela ordem dos 
Aa 
Organização estrutural das proteínas 
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Nível primário 
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Nível primário- exemplo: 
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Nível primário- exemplo: 
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2.Nível secundário 
•É a disposição espacial 
dos Aa na cadeia 
polipeptídica 
•Os dois arranjos mais 
comuns são: 
-α-hélice 
-folha ß-pregueada 
Organização estrutural das proteínas 
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Arranjo em α-hélice  mantido pelas pontes de H 
que se formam entre átomos de duas ligações 
peptídicas próximas, o esqueleto polipeptídico se 
enrola em torno do eixo de uma hélice imaginária, 
no sentido horário 
 
Nível secundário 
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α-hélice 
Nível secundário 
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Nível secundário 
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Folha ß-pregueada: o esqueleto polipeptídico está quase 
completamente estendido e os grupos R se alternam acima e 
abaixo do esqueleto 
 
Nível secundário 
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Folha ß-pregueada 
 
1.Nível terciário 
Organização estrutural das proteínas 
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Refere-se à forma 
tridimensional da 
proteína pelo 
enovelamento da 
cadeia 
polipeptídica 
Nível terciário – exemplos: 
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Globina 
1.Nível quaternário: diversas proteínas são formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica (oligoméricas). A estrutura quaternária descreve a 
forma com que as diferentes subunidades se agrupam e se ajustam para 
formar a estrutura total da proteína 
Organização estrutural das proteínas 
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Nível quaternário - exemplo 
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Hb – possui 4 subunidades 
Visão geral da organização estrutural das proteínas 
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Funções das proteínas 
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1) Catálise Enzimática  enzimas. 
São essenciais para a determinação do padrão de transformações 
químicas em sistemas biológicos; 
 
2) Transporte  Muitas moléculas pequenas e íons são 
transportadas por Proteínas específicas. 
 - Hemoglobina – transporta O2 nas hemáceas; 
 - Mioglobina – transporta O2 nos músculos; 
 - Lipoproteínas – transportam lipídios do fígado para 
outros órgãos; 
 
 
Funções das proteínas 
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3) Nutriente e Armazenamento  Sementes de muitas plantas 
armazenam proteínas nutrientes necessárias à germinação e ao 
crescimento do broto, como por exemplo trigo, milho e arroz. 
 
4) Movimento Coordenado  Algumas proteínas habilitam 
células e organismos com a capacidade de contraírem-se, de 
mudarem de forma, ou de se deslocarem no meio ambiente. 
 Ex: Actina; Miosina músculo 
 
Actina e Miosina 
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Funções das proteínas 
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5) Sustentação Mecânica  fornecem resistência ou proteção às 
estruturas biológicas (proteínas estruturais). 
Exs: 
 - Colágeno (pele, cartilagens, ossos e tendões) – alta 
resistência à tensão; é uma proteína fibrosa; 
 - Elastina (ligamentos) - distensão 
 - Queratina (cabelos e unhas) – alta resistência e 
insolubilidade (Aa hidrofóbicos); 
 
Funções das proteínas 
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 6) Proteção Imunitária  defendem os organismos contra a 
invasão de outras espécies ou os protegem de ferimentos. 
Exs: 
 
 - Os anticorpos são proteínas altamente específicas que 
reconhecem e se combinam com substâncias estranhas tais 
como vírus, bactérias e células de outros organismos; ex: 
Imunoglobulinas (Ig); 
 
 - Fibrinogênio ou Trombina (coagulação sangüínea) – 
previnem a perda de sangue quando o vaso é lesado; 
Imunoglobulinas 
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Classes de Ig humanas: baseadas nas diferenças em sequências de 
Aa na região constante das cadeias pesadas 
 
1. IgG- Cadeias pesadas gama: é a principal no soro (75%) e nos espaços 
extravasculares. É a única que atravessa a placenta. Liga-se a células 
aumentando seu poder de fagocitose 
2. IgM- Cadeias pesadas mu: eficiente na lise de microrganismos e na sua 
aglutinação para eliminação do corpo 
3. IgA- Cadeias pesadas alfa: é a principal Ig encontrada em secreções 
(lágrimas, saliva, muco, colostro). Importante na imunidade local (mucosas) 
4. IgD- Cadeias pesadas delta: baixos níveis no soro (papel dividoso). Liga-se às 
células funcionando como um receptor para Ag 
5. IgE- Cadeias pesadas épsilon: envolvida em reações alérgicas e em doenças 
parasitárias provocadas por helmintos (aumentam nas infecções por parasitos 
auxiliando o diagnóstico) 
 
Imunoglobulinas 
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Funções das proteínas 
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7) Geração e Transmissão de Impulsos 
Nervosos  A resposta das células 
nervosas à estímulos específicos é 
feita através de proteínas receptoras. 
 
 
 
 
8) Regulação e Controle do Crescimento  Algumas proteínas ajudam a 
regular a atividade celular ou fisiológica; servem como sensores que controlam 
o fluxo de energia e de matéria. 
 - Hormônio (insulina) – regula o metabolismo da glicose; 
 - ACTH – Hormônio do crescimento 
Funções das proteínas: visão geral 
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Desnaturação 
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Desnaturação proteica resulta no desdobramento e 
desorganização da estrutura da proteína, que não é acompanhada 
de hidrólise das ligações peptídicas. 
 
Os agentes desnaturantes são: calor, solventes orgânicos, 
agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e metais 
pesados como mercúrio e chumbo. 
 
A consequência mais significante da desnaturação é que a 
proteína perde usualmente sua atividade biológica característica. 
Desnaturação 
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As proteínas desnaturadas frequentemente são insolúveis e 
assim precipitam em solução. 
 
A desnaturação pode em casos raros ser reversível, nesta 
situação, a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original 
quando o agente desnaturante é removido. Porém a maioria das 
proteínas uma vez desnaturadas ficam permanentemente 
alteradas. 
 
A desnaturação é um processo suave, basta uma entre centenas 
de interações hidrofóbicas se desfazer, para que uma estrutura 
terciária ou quaternária perca a sua conformação original. 
Desnaturação 
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Renaturação 
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Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa 
pode ser recuperada (renaturação) retirando-se lentamente o agente desnaturante, 
como por exemplo fazer uma diálise contra água para retirar o agente desnaturante 
uréia