Proteínas em Alimentos

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São as unidades fundamentais das proteínas. 
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos. 
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Possuem características estruturais em comum, tais como: a presença de um carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.
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proteínas são polímeros cujas unidades constituintes fundamentais são os aminoácidos
apenas 20 aminoácidos são responsáveis por produzir todas as proteínas, seja qual for a forma de vida
com exceção da glicina, todos os aminoácidos são estereoisômeros. Os estereoisômeros são compostos químicos de mesma fórmula molecular nos quais os átomos constituintes estão ligados na mesma seqüência, diferindo somente pela disposição dos átomos no espaço.
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A seqüência de aminoácidos de uma proteína é denominada de estrutura primária. 
A estrutura secundária se refere à conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária.
 A estrutura terciária inclui interações de aminoácidos bem mais distantes na cadeia primária. 
A disposição de mais de uma cadeia polipeptídica – denominadas subunidades – na composição de uma mesma molécula de proteína é chamada de estrutura quaternária.
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Primária -secundária -terciária –quaternária
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Estrutura linear onde os aminoácidos estão ligados covalentemente, por ligações amidas (peptídicas)
Condensação do grupo α-carboxílico de um aminoácido com o grupo α-amino do aminoácido subsequente, com remoção de uma molécula de água.
A extremidade com o grupo α-amino livre é chamada de N-terminal. A extremidade com o grupo α-carboxílico livre é a C-terminal. N é o início da cadeia e C o final.
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Apesar da ligação CO-NH ser descrita como covalente simples, tem caráter parcial de ligação dupla, devido a estrutura de ressonância causada pelo deslocamento de elétrons.
 Evita protonação do grupo N-H
A rotação da ligação CO-NH é no máximo 6º, assim cada segmento de 6C da sequencia fica em plano único (ângulo ω). A liberdade rotacional da cadeia é restrita.Apenas N-Cα e Cα-C rotacionam (angulos Φ e Ψ)
Transmite uma carga parcial negativa ao oxigênio da carbonila e uma carga parcial positiva ao nitrogênio da amina, tornado possível pontes de H entre estes grupos.
Os 4 átomos anexados à ligação peptídica podem estar na configuração cis ou trans. Geralmente, trans por ser termodinamicamente mais estável. Logo, isomerização não é facilitada, exceto quando envolve prolina.
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Estruturas helicoidais são formadas quando os ângulos Φ e Ψ de resíduos consecutivos de aa são torcidos para alcançar um mesmo conjunto de valores.
Teoricamente várias estruturas seriam possíveis, mas apenas 3 são encontradas, α-hélice, 310-hélice e β-hélice.
A α-hélice é a mais encontrada e mais estável. É estabilizada por pontes de H. pode ser orientada para direita ou esquerda, a direita é mais estável.
A maior parte da estrutura da α-hélice é anfifílica, isto é metade da superfície possui resíduos hidrofóbicos e outra metade, hidrofílicos.
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A prolina é um aa que quebra a α-hélice pois: em resíduos de prolina não é possível a rotação em N-Cα; não há hidrogênio ligado ao N, logo não pode formar pontes de H
Proteínas ricas em prolina possuem estrutura aleatória ou aperiódica. Ex caseínas
Na presença de poliprolina pode haver 2 tipos de estruturas helicoidais: poliprolina I (ligações cis) e poliprolina II (ligações trans).
Tripla hélice de poliprolina II forma o colágeno
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Estrutura estendida, os grupos C=O e N-H são orientados perpendicularmente em direção à cadeia, logo há pontes de H apenas intersegmento, não intrasegmento.
Em proteínas, duas fitas β da mesma molécula interagem por pontes de H e formam a folha β pregueada, que pode ser paralela ou antiparalela.
Dada a estabilidade das pontes de H, a folha antiparalela é mais estável.
A estrutura da folha β é mais estável que da α-hélice, ex desnaturação térmica: lactoglobulina (54% folha β) é 75,6ºC e globulina 11S da soja (64% folha β) é 84,5ºC
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Arranjo espacial atingido quando a cadeia linear da proteína com segmentos da estrutura secundária se dobram ainda mais em uma forma compacta tridimensional.
Envolve interações hidrofóbicas, eletrostáticas, van der Waals e pontes de hidrogênio.
As estruturas terciárias de varias proteínas polipeptídicas simples são compostas de domínios. São regiões da sequência polipeptídica que se dobram sozinhas, em uma forma terciária. São miniproteínas dentro de uma única proteína. A estabilidade de cada domínio é independente dos demais.
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Arranjo espacial de uma proteína quando ela contém mais de uma cadeia polipeptídica.
É resultante de ligações proteína-proteína não covalentes (pontes de H, hidrofóbicas e eletrostáticas)
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O estado nativo é, termodinamicamente, o mais estável com a energia livre o mais baixo possível.
Qualquer mudança no seu ambiente levará a molécula a assumir uma nova estrutura de equilíbrio.
Mudanças sutis são adaptabilidade conformacional.
Mudanças importantes, sem clivagem de ligações peptídicas, são consideradas desnaturação.
Em alimentos pode ser desejável (elimina inibidores de tripsina, aumenta digestibilidade, forma espuma) ou não (reduz solubilidade, perde ação enzimática)
Pode ser reversível ou não
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A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)
 - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
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Temperatura 
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Pressão hidrostática –redução de volume, compactação , é rever´svel. Empregada em inativação microbiana e formação de géis.
Cisilhamento- agitação amassamento, batimento
Combinação de gentes torna a desnaturação mais efetiva
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pH- principalente ponto isoeletrico
Floculação: é um processo reversível de precipitação, porque pode-se solubilizar a proteína pela adição de base ou ácido.
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Solventes orgânicos- afetam interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e interações eletrostáticas.
Solutos de baixo peso molecular- uréia, detergentes, sais caotrópicos, devido a interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície protéica.
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propriedades físico-químicas que afetam o seu comportamento no alimento durante o preparo, processamento e armazenamento, e contribuem para a qualidade e atributos sensoriais dos alimentos
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Depende
composição e seqüência de amonoácidos,
carga líquida e sua distribuição, 
relação hidrofobicidade/hidrofilicidade,
estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, 
flexibilidade/rigidez
habilidade de reagir com outros componentes
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Coagulação
Há quebra das pontes de hidrogênio e dissulfídicas, ou outras ligações
A agregação ocorre de maneira casual
Coagulação das caseínas A cadeia de 169 aminoácidos da κ-caseína pode ser hidrolizada pelas enzimas quimosina e pepsina
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Emulsificação
sistema heterogêneo que consiste em um líquido imiscível, completamente difuso em outro na forma de gotículascom diâmetro superior a 0,1 micron
tipo óleo/água (maionese, leite, creme e sopas)
tipo água/óleo (manteiga e margarina)
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Agente emulsificante
substância capaz de ajudar a formação de uma mistura estável de duas substancias anteriormente imiscíveis
moléculas ampifílicas, as proteínas migram espontaneamente para a interface da emulsão do tipo óleo/água
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Formação de gel
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Obtenção
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Formação de espuma
É uma dispersão de glóbulos de gás, geralmente o ar, separados por uma suspensão de proteínas que reduz a tensão superficial entre o ar e o líquido, facilitando a deformação do segundo e assim se formam filmes estruturais em volta das gotas de ar, prendendo-o e formando bolhas
A capacidade de uma proteína em formar espuma refere-se à expansão de volume da dispersão protéica com a incorporação de ar por batimento ou agitação
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Formação de fibras protéicas
filamentosas ou globulares 
(nativas)
Exemplo soja
Proteína texturizada de soja é o produto protéico dotado de integridade estrutural identificável, de modo a que cada unidade suporte hidratação e cozimento, obtida por fiaçãoe extrusão termoplástica, a partir de uma ou mais das seguintes matérias-primas: proteína isolada de soja, proteína concentrada de soja e farinha desengordurada de soja. A proteína texturizada de soja é utilizada como ingrediente de alimentos como fonte protéica e como extensor em produtos de carne.
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A proteína texturizada de soja, ou carne de soja, é obtida através das seguintes etapas: inicialmente, retira-se da soja moída o seu óleo e o seu carbohidrato, através de solventesquímicos e alta temperatura. Em seguida, mistura-se uma solução alcalina para separar as fibras. Logo após, submete-se a um processo de precipitação e separação utilizando um banho ácido. Por último, vem um processo de neutralização através de uma solução alcalina. Segue-se uma secagem a altas temperaturas e à redução do produto em um pó.