Apostila 09 - Fotossíntese - Fase Fotoquímica

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AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
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FOTOSSÍNTESE 
 
O que é fotossíntese? 
Antes de conceituarmos e falarmos de fotossíntese, vamos considerar primeiro a autotrofia, 
que nada mais é a produção de biomassa a partir da fixação de substratos inorgânicos como o CO2, 
utilizaqndo a para isso a energia liberada na oxidação de moléculas inorgânicas como o H2S, H2, So, 
NH4+, NO2-, Mn+2 e Fe+2 . Neste panorama, a fotossíntese pode ser considerada como um tipo especial de 
autotrofia. A fotossíntese é essencialmente o único mecanismo de entrada de energia no mundo vivo, 
com raras exceções, entre as quais encontram-se as bactérias quimiossintetizantes que obtêm energia ao 
oxidar substratos inorgânicos como o enxofre. 
Basicamente a fotossíntese envolve a conversão do CO2 em biomassa utilizando a energia 
derivada da luz. A fotossíntese é o processo mais importante do mundo vivo. Somente após o advento da 
fotossíntese aeróbica a atmosfera terrestre tornou-se rica em oxigênio, permitindo o desenvolvimento de 
outras formas de vida. Podemos destacar duas características únicas deste incrível processo. A primeira 
delas é o uso da energia solar, amplamente disponível na Terra para dissociar a água, pool de energia 
livre de Gibbs no nosso planeta, em fonte de hidrogênio para a biosfera e oxigênio molecular, subproduto 
fotossintético. A presença de oxigênio na atmosfera permitiu uma melhor utilização da energia livre de 
Gibbs, contida nos alimentos via respiração aeróbica dos organismos heterotróficos e simultaneamente 
levou à formação de uma camada de ozônio protetora contra raios ultravioleta. A segunda característica é 
a formação de produtos altamente energéticos como os carboidratos a partir da energia luminosa e gás 
carbônico presentes na atmosfera. 
Podemos ainda classificar os organismos em geral como foto-autotróficos (plantas, algas 
cianobactérias), foto-quimiotróficos (Halobacterium), quimio-autotróficos (ferro-bactérias, sulfo-bactérias) 
ou quimio-heterotróficos (animais) de acordo com a fonte dos componentes do processo de síntese 
(energia para síntese e carbono para produção de biomassa. 
 Os foto-autotróficos utilizam a energia do Sol e oxidação de substratos inorgânicos (H2O, H2S, 
H2 entre outras moléculas reduzidas) para redução de CO2 em compostos orgânicos. Sua equação 
global simplificada está descrita abaixo. 
 
nCO2 + nH2A + luz → (CH2O)n + nA 
 
Os foto-quimiotróficos utilizam a luz para gerar ATP, mas não são capazes de fixar CO2. Para 
crescimento utilizam moléculas orgânicas disponíveis. 
 
Os quimioautotróficos usam os compostos químicos [gás sulfídrico (H2S), enxofre elementar 
(S), amônia (NH3), gás hidrogênio (H2), nitrato (NO3-), nitrito (NO2-) e ferro (Fe2+)] como fonte de energia e 
usam o CO2 como fonte de carbono. Como exemplo, podemos citar algumas bactérias púrpuras 
quimioautotróficas que oxidam o H2S para produzir energia, posteriormente utilizada para reduzir o CO2 a 
carboidratos de maneira semelhante ao das bactérias púrpuras sulfurosas fotossintetizantes. 
Mas alguns autores são mais específicos e classificam os organismos de uma maneira um 
pouco mais detalhada (ver tabela abaixo). Assim a classificação vai depender da origem dos 
componentes-chave. A energia para geração de ATP pode vir da luz ou de moléculas orgânicas como 
álcool, carboidratos, ácidos orgânicos, entre outros. O carbono para biomassa pode vir do CO2 ou de 
compostos orgânicos (álcool, carboidratos, ácidos orgânicos, etc) e os elétrons para formação de 
NAD(P)H podem vir da água (H2O), gás sulfídrico (H2S), enxofre elementar (So), gás hidrogênio (H2) e 
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ferro ferroso (Fe(OH)+). Por exemplo, os animais, de acordo com a energia para formação de ATP, a 
fonte de carbono para biomassa e elétrons para NADH, seriam classificados como quimio-hetero-
organotróficos. As plantas, algas, cianobactérias, bactérias sulfurosas púrpuras (p.e. Chromatium) e 
verdes (p.e. Chlorobium) em foto-auto-litotróficos. As bactérias não sulfurosas púrpuras (p.e. Chloroflexus) 
e verdes (p.e. Rhodopseudomonas) podem ser classificadas foto-hetero-litotróficas e as halobactérias em 
hetero-foto-organotróficos. 
 
Existem dois tipos básicos de fotossíntese, a oxigênica e a anoxigênica, A fotossíntese 
anoxigênica está presente apenas nas bactérias. Nas bactérias púrpuras e verdes sulfurosas os doadores 
de elétrons são sulfetos de hidrogênio e nas púrpuras e verdes não sulfurosas os doadores de elétrons 
são moléculas inorgânicas reduzidas, exceto sulfetos de enxofre.
 
 
A fotossíntese está presente em todo o Reino Plantae, sendo as únicas exceções 
angiospermas parasitas completas, sem cor, como as Balanophoraceae. Está presente também em 
organismos semelhantes a algas do Reino Protista e em cianobactérias e bactérias fotossintetizantes do 
Reino Monera que possuem pigmentos fotossintéticos, que estão embebidos em membranas especiais. 
Nas plantas, os cloroplastos constituem as principais organelas da fotossíntese. Desenvolvem-
se a partir de proplastídeos pequenos, sem cor, com poucas ou nenhuma membrana interna. Estão 
presentes principalmente em células de folhas, mas também em caules, sépalas, frutos imaturos. No 
Reino Fungi e Animalia não existem cloroplastos, nem pigmentos fotossintéticos, embora existam casos 
bem documentados de organismos marinhos, como moluscos, esponjas, corais, hidras, anêmonas e 
ascidias que possuem simbiose com algas unicelulares e cianobactérias. Nestes exemplos de simbiose 
as algas e cianobactérias fornecem o carbono reduzido, enquanto que os animais contribuem com outros 
tipos de nutrientes. Mas existe um caso surpreendente da simbiose entre a lesma-do-mar Elysia chlorotica 
e a alga Vaucheria litorea, onde há muito provavelmente transferência horizontal de genes da alga para o 
DNA nuclear do molusco, que são utilizados para produção de proteínas utilizadas na manutenção do 
metabolismo e funcionalidade dos plastídeos (para revisão consulte os trabalhos do grupo de Rumpho de 
2008 e 2011). 
 
Estrutura dos Cloroplastos: 
Os cloroplastos consistem de um envelope (sistema duplo de membrana) que controla o tráfico 
molecular para dentro e para fora da organela, do estroma, que é amorfo, semelhante a gel e rico em 
enzimas e dos tilacóides, que são sacos membranáceos, contendo os pigmentos fotossintéticos. São 
organizados em granum (pilha de sacos achatados - plural grana) e tilacóides do estroma, também 
chamados de tilacóides inter-grana. As grana estão interligadas pelos tilacóides do estroma formando 
uma imensa rede de membranas interconectantes. Além disso, os tilacóides apresentam um espaço 
interno denominado lúmen. O lúmen é totalmente preenchido com água e sais dissolvidos. Assim, os 
cloroplastos apresentam dois espaços separados pelo sistema de membranas: o estroma (espaço 
externo) e o lúmen (espaço interno). 
As membranas dos tilacóides são muito fluidas pela grande proporção de ácidos graxos 
Energia para 
ATP 
Tipo de 
organismo 
Carbono para 
biomassa 
Tipo de 
organismo 
Elétrons para 
NADH 
Tipo de 
organismo 
Luz Fototrófico CO2 Autotróficos Água, H2 Litotróficos 
Químicos 
(oxidação) Quimiotróficos 
Moléculas 
orgânicas 
Heterotróficos 
Moléculas 
orgânicas 
Organotróficos 
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insaturados, como o ácido linolênico, com 3 duplas ligações e o ácido linoléico, com 2 duplas ligações. Os 
tilacóides constituem um sistema altamente dinâmico. A sua estrutura não é rígida, permitindo que a 
composição molecular e conformação mudem rapidamente, inclusive o arranjo espacial dos seus 
componentes. Esta flexibilidade está combinada com um alto grau de ordem necessário para a realização 
dos processos de transformaçãode energia. As unidades que participam dos processos de transformação 
de energia devem ser reconhecidas como componentes altamente organizados dentro da estrutura 
altamente dinâmica da membrana. Esses componentes que estão embebidos nas membranas dos 
tilacóides são as proteínas, envolvidas com transporte eletrônico - organizadas em complexos - e os 
pigmentos associados. 
 
 
O PROCESSO 
O processo fotossintético como um todo está dividido em duas fases, a fase fotoquímica e a 
fase de carboxilação. A fase fotoquímica envolve a fotólise da água e redução de NADP+ a NADPH e 
ocorre nas membranas dos tilacóides e sua função principal é a formação de poder redutor para a fase de 
carboxilação, a saber a redução de NADP+ a NADPH e formação de ATP com energia fornecida pela luz, 
a partir de ADP + Pi. 
A fase fotoquímica tem início com a fotólise da água. Como a água é difícil de oxidar (potencial 
redox positivo), a remoção dos elétrons e dos prótons requer a energia da luz via complexo envolvendo 
oxigênio (OEC) ou relógio de oxidação da água. A liberação de uma molécula de O2 ocorre via oxidação 
de 2 H2O e remoção de 4 elétrons. O relógio de oxidação da água contém grupo de manganês 
tetranuclear, formando dois pares organizados assimetricamente na proteína periférica próxima ao P680, 
de forma a apresentar centros metálicos heterogêneos, com 4 estados de oxidação (Renger, 1997). 
A luz coletada pelas antenas é passada para o P680, que perde um elétron, tornando-se 
oxidante forte (P680+). Este é então capaz de retirar um elétron da tirosina, que por sua vez os retira da 
água via OEC (passa um elétron de cada vez). O P680 (redutante fraco) passa o elétron para feofitina que 
por sua vez o transfere para o pool de plastoquinonas (Qa, Qb e PQ). 
 
A plastoquinona para se reduzir precisa de 2 
elétrons que estão fluindo pela cadeia de transporte 
eletrônico e de 2 H+, que estão no estroma. A PQH2 é 
oxidada pelo Citocromo f a PQ, liberando os prótons para o 
lúmen. Neste ponto é gerado um gradiente de prótons, 
suficiente para ativar a ATP sintase, formando ATP. Os dois 
elétrons da PQ têm destinos diferentes, um deles é 
transferido para a proteína de Rieske que o transfere para o citf e deste para a plastocianina (PC) e o 
outro volta via cit b6 para a PQ (PQ-). Para que a PQ- possa se reduzir é necessário mais um elétron. O 
segundo elétron está vindo do FSII e agora há condições de capturar 2 prótons vindos do estroma e 
temos a plastoquinona reduzida (PQH2). Este processo é denominado de Ciclo das quinonas de Mitchell 
(Ciclo Q). 
O citocromo f é oxidado pela PC, que se reduz. A PC reduzida move-se pelo lúmen, sempre 
próxima da membrana, até chegar no FSI e reduz o P700+, que foi oxidado via energia luminosa. O 
elétron que o P700+ perdeu é transferido para Ferredoxina, que passa os elétrons para uma flavoproteína 
associada à membrana, enzima NADP redutase (FNR) que reduz o NADP+ a NADPH. Ao absorver um 
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fóton de luz o P700, que é um oxidante fraco, torna-se um redutante forte (P700+). 
Em resumo, o fraco redutante (FSII) reduz o fraco oxidante (FSI) tanto que os dois sistemas se 
comportam como energizadores em dois estádios. Ambos fotossistemas devem funcionar em conjunto 
para que a fotossíntese possa ocorrer. 
NOTA: Lembre-se que, quanto mais negativo for o potencial, mais dificilmente as moléculas aceitam 
elétrons e vice-versa. Assim, o potencial para doar elétrons é maior do que para receber. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FOTOFOSFORILAÇÃO 
 
Existem basicamente três mecanismos de fosforilação para formação de ATP nos organismos. 
O primeiro deles é conhecido como fosforilação em nível de substrato. Neste caso o ATP é gerado pela 
transferência de um grupamento fosfato de alta energia a partir de um composto fosforilado ao ADP. Esta 
ligação rica em energia geralmente foi adquirida na reação onde o substrato foi oxidado. No segundo tipo 
temos a fosforilação oxidativa que ocorre na respiração. Aqui temos a intercessão de uma cadeia de 
transporte de elétrons (CTE). Os elétrons são transferidos do composto orgânico, através de uma série de 
carregadores a um aceptor final, libera energia, onde parte é utilizada na geração de ATP, pela 
quimiosmose. Este mecanismo consiste na passagem dos H+, provenientes da quebra do NADH, pelos 
complexos I, II e IV gerando um gradiente de prótons, onde o espaço inter-membrana torna-se muito 
ácido (alta concentração de H+} e a matriz menos menos ácida (baixa concentração de H+). E por último 
temos a fotosforilação, que ocorre em células que contém pigmentos que absorvem luz. Neste caso, a 
energia luminosa, é convertida em ATP e NADPH, que serão utilizados para a biossíntese de açúcares, 
empregando também uma cadeia de transporte de elétrons e um gradiente de prótons entre o lúmen e o 
estroma, conforme descrito abaixo. 
O mecanismo pelo qual o ATP é produzido tanto na respiração como na fotossíntese é 
conhecido como mecanismo quimiosmótico de Mitchell e foi proposto em 1961. Antes da descoberta de 
Mitchell se pensava que a formação de ATP só ocorria pela fosforilação em nível de substrato. Mitchell 
propôs que a fosforilação era permitida pelo estabelecimento de um potencial eletroquímico através das 
membranas. Esta proposição foi testada experimentalmente em 1967 por Jagendorf e colaboradores e 
provou ser adequada. 
Na fotossíntese ocorrem dois tipos de fotofosforilação a acíclica e cíclica. A ATP sintase causa 
a formação de ATP no estroma e transporte de H+ do lúmen para o estroma. Os H+ do lúmen vêm da 
fotólise da água e da PQH2. O pH do lúmen é 5,0 enquanto que o do estroma é 8,0. O forte gradiente de 
prótons formado induz atividade da ATP sintase, pois as membranas dos tilacóides são totalmente 
impermeáveis aos prótons. Assim o gradiente de pH através da membrana fornece um potencial 
eletroquímico altamente favorável para dirigir a fotofosforilação. A energia total disponível para a síntese 
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de ATP (força protônica disponível) é 59 mV. Para sintetizar ATP são necessários 4 elétrons por ATP. Os 
passos para a síntese de ATP são sumariados a seguir. Primeiro ocorre a ligação de ADP + Pi ao sítio L 
(do inglês loose que significa frouxo), subunidade β. Em seguida ocorre mudança conformacional 
dependente de energia, converte o sitio L em T (do inglês tight que significa forte, firme), o T em O (do 
inglês open, que significa aberto) e o O em L. A rotação da subunidade γ em decorrência da passagem de 
H+ a favor de seu gradiente de potencial eletroquímico é a causa das mudanças conformacionais nos 
sítios catalíticos. Por último ocorre a síntese de ATP no sitio T e liberação de ATP no sítio O. 
 
 
 
 
 
Na fotofosforilação acíclica os elétrons são transferidos através das membranas dos tilacóides até 
NADPH. Eles não voltam a circular no sistema. 
Na fotofosforilação cíclica os elétrons não são doados ao NADP+ 
via ferredoxina. Esta proteína transfere os elétrons de volta ao 
sistema, diretamente no citocromo b6 e retornam ao P700 no FSI 
via PC. Durante esse processo forma-se um gradiente de 
prótons suficiente para gerar ATP. Nesse caso há uma 
competição pelos elétrons ao nível de Fd entre as duas formas de 
fosforilação. 
A fotofosforilação cíclica ocorre quando há NADPH em excesso, 
como em situações de anaerobiose, onde a fosforilação 
mitocondrial é inibida e os níveis de ADP são altos. Neste caso a 
fotofosforilação cíclica fornece ATP para conversão de hexose a 
amido e para fixação de N2, e também para fornecer ATP nos cloroplastos da BV de algumas plantas C4. 
 
Nós vimos que o processo de transformação de energia luminosa em química (ATP e NADPH) 
ocorre na cadeia de transporte de elétronslocalizada nas membranas dos tilacóides. Veremos a seguir 
cada um dos componentes dessa cadeia. 
 
FOTOSSISTEMA II 
O fotossistema II está diretamente envolvido com a oxidação da água, que por sua vez inicia o 
transporte eletrônico na fotossíntese. Ele é formado por um núcleo e dois sistemas coletores de luz (as 
antenas). O núcleo é composto por 6 proteínas integrais, onde está localizado o centro de reação P680 
(clorofila a especial). Essas 6 proteínas são codificadas pelo genoma do cloroplasto. Na interface 
membrana-lúmen, estão presentes 3 proteínas periféricas (codificadas pelo genoma nuclear) onde estão 
ligados Mn+4, Ca+2 e Cl-, essenciais à fotólise da água.; 40 clorofilas a, muitos β-carotenos, 2 
plastoquinonas, 2 feofitinas (clorofilas a modificadas). As antenas são formadas por 250 moléculas de 
clorofila a e b (1:1) e muitas xantofilas. Todas as ligações entre proteínas, camada bilipídica e pigmentos 
são ligações não-covalentes. Aproximadamente iguais em todos os organismos. O FSII produz um forte 
wt1103b_s 4e.plantphys.net/images/ch11 wt1103b_s.jpeg
Sítio O 
Sítio L 
Sítio T 
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oxidante (capaz de oxidar a água) e um redutante fraco (mais fraco do que o do FSI). 
O FSII ocorre principalmente nas regiões de contato entre os tilacóides, embora possam 
existir alguns poucos nas regiões expostas dos tilacóides. A sua função é a redução da PQ a PQH2. 
2H2O + 4 fótons + 2PQ → O2 + 2PQH2 
 
PLASTOQUINONA 
A plastoquinona possui um anel aromático, com uma cadeia lateral isoprênica, contendo 9 
unidades repetitivas de isopreno. Este componente está embebido na membrana dos tilacóides e pode se 
mover através da camada bilipídica de acordo com o seu estado de oxidação. Na forma oxidada se 
aproxima do estroma, mas ao capturar 2H+ do lado do estroma, se reduz se move em direção ao lúmen 
se aproximando do citocromo b6-f, onde se oxida, passando os elétrons para o cit f e para a proteína de 
Rieske, e liberando os prótons no lúmen. Isto cria um gradiente de potencial eletroquímico capaz de ativar 
a ATP sintase. Em outras palavras, ao mudar seu estado de oxi-redução, este carregador mantém o pH 
do estroma alto (baixa concentração de H+) e o do lúmen baixo (alta concentração de H+), permitindo a 
geração de ATP (ver detalhes no Ciclo Q descrito acima). 
 
COMPLEXO CIT b6 - f 
O citocromo b6-f é um complexo protéico, composto por quatro polipeptídeos, três dos quais 
contêm ferro, que podem ser reduzidos a Fe+2 e reoxidados a Fe+3. São eles o citocromo b6 (Cit b6), o 
citocromo f (Cit f), a proteína de Rieske (proteína 2Fe-2S) e a proteína IV que não contém ferro e de 
função ainda desconhecida. Cada citocromo possui um ferro no grupo prostético heme. A proteína de 
Rieske contém 2Fe não heme ligada por uma ponte de 2S. Os dois citocromos e da proteína IV são 
cloroplásticos e cada um é codificado por um único gene, mas para a síntese da proteína de Rieske estão 
envolvidos múltiplos genes nucleares. Durante o ciclo das quinonas (Ciclo Q), prótons adicionais, além 
daqueles da quebra da molécula de água, podem ser liberados do estroma para o lúmen, via cit. b6-f. 
O complexo cit b6-f ocorre tanto nas grana como nos tilacóides do estroma e sua função 
é passar os elétrons do FSII para o FSI, executa isso oxidando PQH2 e reduzindo a plastocianina. Neste 
passo ocorre o transporte de H+ do estroma para o lúmen do cloroplasto. A oxidação da PQ pelo cit. f é 
mais lenta do que o restante dos componentes, por isso este passo é o fator limitante para o processo 
global. 
2PQH2 + 4PC (Cu+2) → 2PQ + 4PC (Cu+) + 4H+ (lúmen) 
 
PLASTOCIANINA 
A plastocianina é uma proteína que contém cobre, de baixo peso molecular (~10kDa), solúvel 
no lúmen, mas que permanece próxima à membrana do tilacóide. Esta proteína é decodificada por uma 
A redução de P700+ pela PC reduzida (Cu+) após um curto e saturante flash de luz é uma reação bi-
molecular. É uma das mais rápidas reações conhecidas entre duas proteínas (PC e centro de reação 
P700). Sua função é transferir o elétron vindo do Cit f para o FSI. Note que a PC reduzida se difunde 
livremente pelo lúmen em direção ao FSI. 
 
FOTOSSISTEMA I 
O fotossistema I (FSI) absorve luz independente do FSII, mas recebe elétrons vindos do FSII 
originados da água. É formado por um núcleo e dois sistemas coletores de luz (as antenas). O 
fotossistema I é composto por 11 proteínas essenciais, das quais 6 são codificadas pelo genoma dos 
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cloroplastos e 5 pelos genes nucleares. Dois polipeptídeos (os maiores) ligam-se ao centro de reação 
P700. Possui de 50 a 100 clorofilas a, alguns β-carotenos, 3 carregadores de elétrons: Ao (clorofila a 
especial), A1 (filoquinona - vit. K1) e 3 proteínas contendo Fe-S (Fe-SX, Fe-SB e Fe-SA) ou ferredoxinas 
ligadas. O sistema coletor de luz é formado por 100 moléculas de clorofila a e b (4:1) e carotenóides. O 
FSI produz um forte redutante (capaz de reduzir o NADP+) e um oxidante fraco. 
Ocorre nas regiões expostas das grana e nos tilacóides do estroma, mas não está 
presente nas regiões de contato dos tilacóides. Sua função é oxidar a PC (Cu+) e transferir estes elétrons 
para ferredoxina (proteína solúvel 2Fe-2S). Mas só passa um elétron de cada vez. 
Luz + 4PC (Cu+) + 4Fd (Fe+3) → 4PCu+2 + Fd (Fe+2) 
A transferência dos elétrons (e H+) para NADP+ é catalisada no estroma pela enzima FAD - Fd-
NADP+ redutase. 
4Fd (Fe+2) + 2 NADP+ + 2H+ → 4Fd (Fe+) + 2 NADPH 
 
ANTENAS (SISTEMAS COLETORES DE LUZ) 
Os sistemas coletores de luz (antenas) do FSII e do FSI são formados pelos pigmentos 
fotossintéticos (clorofilas, carotenóides e xantofilas), embebidos nos tilacóides e ligados às proteínas 
integrais. As clorofilas estão ligadas às proteínas integrais pela porfirina. A cadeia de fitol está voltada 
para a camada bilipídica. 
Os pigmentos do sistema coletor de luz apresentam uma baixa eficiência na absorção de luz, 
pois cada elétron leva 15 ms para passar pela cadeia de transporte eletrônico e cada molécula de clorofila 
absorve 1 fóton/100 ms (na luz solar brilhante), 1 fóton/s (na luz difusa) e 1 fóton/10 s (em um dia 
nublado). Essa baixa eficiência é superada pela associação das antenas com os centros de reação (P680 
e P700). 
As antenas variam muito entre os organismos, indicando uma adaptação evolutiva nos diversos 
ambientes além do balanço de energia entre os fotossistemas. 
 
PIGMENTOS 
As clorofilas são insolúveis em água por causa do fitol, e praticamente não absorvem energia 
na região do verde (490-550nm), conferindo às plantas a sua cor verde característica. A clorofila a é 
verde-azulada e a clorofila b verde-amarelada. Os picos de absorção para as duas clorofilas estão na 
região do azul e do vermelho. As formas de clorofila a apresentam picos de absorção na região do 
vermelho em 662, 670, 677 e 684 nm, sendo que na região do azul os picos estão em 410 e 430 nm. Já 
as formas de clorofila b possuem picos de absorção na região do vermelho em 640 e 650 nm e na região 
do azul os picos encontrados são de 430 e 454 nm. 
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Obs. Os carotenóides e as ficobilinas são pigmentos acessórios 
 
Os picos de absorção dos carotenóides estão na região do azul. Os carotenóides mais 
comumente encontrados nas antenas são os carotenos (ex: β-caroteno) e as xantofilas (ex: luteína). Os 
picos de absorção para β-caroteno são de 449 e 475 nm. Para luteína são de 423, 445 e 473 nm. 
A combinação dos diferentes tipos de pigmentos otimiza, portanto, a captação de luz ao nível 
das antenas. O processo fotossintético torna-se mais eficiente com o aproveitamento de vários 
comprimentos de onda. 
 
ATP sintase 
A ATP sintase converte ADP + Pi emATP e água. Como está acoplada com o transporte de 
elétrons e H+ através da membrana do tilacóide é também chamada de fator de acoplamento. Do ponto 
de vista energético a formação de ATP a partir de ADP + Pi é altamente desfavorável e só ocorre através 
da energia luminosa. 
A ATP sintase ocorre próxima do FSI, só nos tilacóides do estroma e nas regiões livres 
das grana. 
Esta enzima, também denominada complexo CF0CF1 é formada por duas partes principais: a) A 
primeira é composta por duas unidades (F0 e CF0), que são proteínas integrais (transmembranas e 
hidrofóbicas), com 4 subunidades difeentes a, b, b´, Co. Elas contêm um canal que transporta H+ de um 
lado ao outro da membrana. Este canal está disposto de forma ligeiramente espiral, e por isso pode 
transportar 3 H+ de cada vez. Note que eles não entram exatamente ao mesmo tempo, mas em um 
Clorofila a- 
metil no anel 2 (CH3) 
Eucariotos: 
Plantas superiores, Algas (verdes, vermelhas e 
pardas), Euglenóides, Diatomáceas, Dinoflagelados 
Procariotos: 
Cianobactérias e proclorofitos 
Clorofila b- 
aldeído no anel 2 (CHO) 
Eucariotos: 
Plantas superiores, Algas verdes e Euglenóides 
Procariotos: 
Proclorofitos 
Clorofila c- 
Não possui fitol 
Presentes somente em alguns eucariotos: 
Diatomáceas 
Dinoflagelados 
Algas pardas 
Clorofila d- 
O-CHO no anel 1 
Somente em um tipo de eucarioto: 
Algas vermelhas 
Somente em um tipo de procarioto: 
Cianobactérias 
Ficobilinas: 
a- Aloficocianina (absorção em vermelho) 
b- Ficoeritrina (absorve luz no verde) 
c- Ficocianina (absorve luz no azul) 
Presentes somente em um tipo de eucarioto: 
Algas vermelhas 
Presentes somente em um tipo de procarioto: 
Cianobactérias 
Carotenóides Todos os organismos fotossintetizantes 
Bacterioclorofila Bactérias (exceto cianobacterias) 
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determinado momento há 3 prótons dentro da enzima. A saída do outro lado também é de um a um, mas 
com um espaço mínimo, capaz de formar 1 ATP; b) A segunda parte é formada por F1 e CF1 Estas são 
proteínas periféricas hidrofílicas, que possuem subunidades 3α, 3β, 1γ, 1δ 1ε, das quais a β é uma ATP 
sintase reversa e γ forma um “portão e um eixo” que controla o fluxo de prótons de F0 a F1. 
 
 PRINCÍPIOS DE ABSORÇÃO DA LUZ 
A luz se comporta como onda (luz visível: de 390 a 760 nm) e como partícula (fótons). É uma 
forma de energia radiante, banda estreita do espectro eletromagnético, com 2 vetores, o elétrico e o 
magnético vibrando em ângulo de 90º em relação ao outro. 
Os fótons são pacotes discretos de energia com o seu comprimento de onda associado. Como a 
freqüência é inversamente proporcional ao comprimento de onda, nos comprimentos de onda mais curtos, 
violeta e azul por exemplo, os fótons são mais energéticos do que aqueles da região do laranja e 
vermelho (comprimentos de onda mais longos). 
E = hν = hc/λ, 
onde E = energia de um único fóton, 
h = constante de Planck (6,625 x 10-34 J.s.)/fóton 
ν = freqüência da radiação (No de ondas transmitidas na unidade de tempo) 
λ = comprimento de onda 
c = velocidade da luz (3X 108m.s-1) 
Existe um princípio fundamental na fotoquímica que postula que cada átomo pode absorver um 
fóton de cada vez, e este pode causar a excitação de um elétron. Ou seja um fóton pode excitar um 
elétron. Os elétrons não podem ser parcialmente excitados. Como as clorofilas possuem muitos elétrons 
diferentes que podem absorver fótons de comprimentos de onda diferentes, os elétrons podem apresentar 
diferentes estados de excitação. Só a luz absorvida pode ser ativa nos processos fotoquímicos. Requer a 
participação de uma molécula. O tempo que uma molécula leva para absorve um fóton é igual a um 
femtosegundo (1,0 X 10-15s). 
 
 
 
 
No estado estável, os pares de elétrons giram em sentidos opostos, e o spin do átomo será 
neutralizado S = 0 (singlet 0 ou estado estável). Após a absorção de um fóton, um dos elétrons passa 
para um nível de energia mais alto. Neste nível, ele pode manter o mesmo sentido de rotação, oposto ao 
do seu par eletrônico (singlet 1 ou singlet 2, ou estado excitado 1 e 2). Nos comprimentos de onda mais 
energéticos, como a luz azul por exemplo, os elétrons atingem o estado singlet 2. Já nos comprimentos 
de onda mais longos como o vermelho por exemplo, os elétrons chegam até o singlet 1. A permanência 
no estado excitado é da ordem de 10-9 segundos (1,0 nanossegundo). Ao absorver energia e se excitar, o 
elétron pode também alterar a sua rotação, apresentando um sentido de rotação paralelo ao do seu par 
eletrônico (triplet, ou estado metaestável). Neste estado ele pode permanecer por um tempo mais longo, 
da ordem de 1,0 milissegundo (10-3s). 
 
 
 
estado excitado 
decaimento 
Estado estável 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
 19
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
O decaimento pode ocorrer de diversas maneiras: como calor, calor mais fluorescência, 
fosforescência e transferência. Quando o elétron estiver no estado excitável (singlet 2) a energia poderá 
ser perdida como calor e o elétron decair para o singlet 1. Neste estado energético a energia pode ser 
perdida também como calor ou calor mais fluorescência. A fluorescência é a emissão de um fóton de 
comprimento de onda mais longo, durante a volta para o estado fundamental. A clorofila a apresenta 
fluorescência somente na luz vermelha (660 nm, 181 KJ/mol), mesmo que tenha absorvido luz azul (450 
nm, 262KJ/mol). Do estado singlet 1 o elétron pode perder energia como calor e passar ao estado triplet 
(metaestável). Neste estado energético o elétron poderá voltar ao estado estável perdendo energia na 
forma de calor e emitindo um fóton de comprimento de onda mais longo. Este fenômeno é denominado 
então de fosforescência. Não ocorre fluorescência no estado triplet. A transferência de energia é a forma 
de decaimento mais importante para as reações fotoquímicas. Neste processo, o elétron pode voltar ao 
estado estável transferindo sua energia para a molécula vizinha. A transferência de energia ocorre com 
pouquíssima perda de energia como calor e ocorre preferencialmente nos comprimentos de onda menos 
energéticos, que induzem estados de excitação eletrônicos mais baixos (singlet 1) ou triplet. Para uma 
eficiente transferência de energia, o sistema é normalmente organizado com um gradiente termodinâmico 
da antena ao centro de reação (um funil de energia). Isto significa que as moléculas do sistema coletor de 
luz absorve energia nos comprimentos de onda mais energéticos (azul) e transfere a excitação para os 
pigmentos com bandas de absorbância menos energéticos (vermelho). O centro de reação tem menos 
energia. Existem variações. Para transferência de energia, a molécula precisa: 
a) Estar na distância correta 
b) Estar apropriadamente alinhada 
c) Ter no espectro de absorção uma sobreposição (overlapping) para absorção e fluorescência com 
as moléculas vizinhas. 
 
RESSONÂNCIA INDUTIVA 
É a maneira pela qual a energia dos vários pigmentos é transferida para o centro de reação 
(clorofila a especial). Estatisticamente a transferência de energia deve ser direcionada para pigmentos 
com pico de absorção mais longos, como o P680 (FSII) e o P700 (FSI). Os pigmentos (clorofila a, b e 
carotenóides) estão organizados em sistemas coletores de luz, as antenas, associadas ao fotossistema II 
e I. Além de coletar luz os carotenóides protegem as clorofilas da fotooxidação (destruição oxidativa por 
O2 em altos níveis de irradiância). 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
 20
 
REGULAÇÃO DA FOTOSSÍNTESE PELO LCHII: Sob condições naturais a quantidade de luz para o 
FSII e o FSI não é necessariamente balanceada, devido a vários fatores como númerode moléculas das 
antenas, coeficiente de absorção, capacidade dos FSII e FSI de absorver luz. Em condições de luz não 
saturantes, a liberação da energia de excitação entre FSII e FSI, assim a taxa de transporte eletrônico e 
fotossíntese será limitada pelo FS que está recebendo menos energia. Há várias maneiras de balancear 
os dois fotossistemas. Uma das mais conhecidas é a fosforilação da proteína da antena do FSII (a LCHII). 
A enzima que catalisa a reação é uma kinase ligada ao tilacóide. Esta enzima é sensível ao estado redox 
da membrana, sendo ativada quando o FSII está recebendo energia em excesso, reduzindo PQ a PQH2. 
 
 
A fosforilação aumenta as cargas negativas da proteína dissociando-a do FSII e afrouxando a 
ligação com as membranas dos tilacóides (regiões das grana ligadas) liberando-a para migrar para o FSI 
das regiões não ligadas dos tilacóides do estroma. Quando o balanço de energia se restabelece, e o pool 
de PQ se reoxida, a proteína kinase é desativada e uma fosfatase desfosforila o LCHII, fazendo com que 
este migre para as regiões ligadas se recombinando com o FSII. O resultado é um ajustamento contínuo 
dinâmico da distribuição de energia de excitação entre o FSII e FSI. Este contínuo ajustamento de energia 
mantém um fluxo ótimo de elétrons entre os fotossistemas. 
 
FOTOINIBIÇÃO 
Sob condições saturantes há uma alta absorção de fótons pelo aparelho fotossintético do que 
pode ser utilizado pelas reações bioquímicas (fixação de CO2). O resultado é uma transferência de 
energia para moléculas de O2 abundantes no cloroplasto. Assim são formados radicais (espécies de O2 
reativas), que possuem efeito tóxico. As maiores fontes de radicais .O2- são os aceptores de elétrons do 
FSI (ferredoxina). Além disso, pode haver a formação de oxigênio singlet 1O2*, com a passagem da 
excitação da clorofila para o oxigênio. O oxigênio singlet danifica muitos componentes especialmente 
lipídios. 
Existem muitos mecanismos para dissipar ou remover este excesso de fótons, ou os subprodutos 
tóxicos (Fig.1). 
 
 
 
 
 
 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
 21
 
+Car 
 Car-O2 
1O2* 3O2 
+3O2 
1Clor + hν 3Clor* ClorT 1Clor 
Calor 
 
Car 
 
CarT 
 
Calor 
 
Car 
 
CarT 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Entre os mecanismos podemos citar: fotoproteção por carotenóides que dissipam a energia de 
excitação das clorofilas, o ciclo das xantofilas que além de dissipar o excesso de energia seqüestra 
oxigênio impedindo a formação de oxigênio reativo, o sistema de desintoxicação por SOD, e a cadeia 
redox glutationa/ascorbato. 
 
FOTOPROTEÇÃO 
A dissipação de energia por CarT (carotenóide no estado triplet) é mais eficiente do que a 
fluorescência. A extinção não fotoquímica (quenching) por emissão de fluorescência é também uma das 
maneiras de dissipar energia, embora segundo alguns autores não seja tão eficiente quando comparada 
aos carotenóides. Os carotenóides absorvem UV/azul, mas não podem excitar 3O2 (estável). Além dos 
carotenóides há outros antioxidantes inespecíficos que se ligam aos radicais livres, como o ascorbato, 
glutationa e α-tocoferol. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Mohr & Schopfer 1995 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
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CICLO DAS XANTOFILAS 
Sob luz baixa a energia de excitação das clorofilas é preferencialmente alocada para a 
fotossíntese. Quando a irradiância aumenta, a violaxantina se transforma em zeaxantina por de-
epoxidação. Isto aumenta a proporção de energia transferida para zeaxantina, para ser dissipada como 
calor, protegendo as clorofilas da fotodestruição. Sob luz baixa, ocorre a ativação da epoxidase, 
acumulando violaxantina, associada com o estado não quenching*. O estado não quenching significa o 
mesmo que fluorescência fotoquímica, que resulta do transporte de elétrons através do fotossistema II. 
Sob luz alta, ocorre a ativação da de-epoxidase, que converte xantofila em zeaxantina, associada ao 
estado quenching. O estado quenching significa o mesmo de fluorescência não fotoquímica, e se refere a 
vários processos, que resultam da dissipação de energia do fotssistema II e I além de fotoinibição. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
SOD E CADEIA REDOX ASCORBATO-GLUTATIONA 
A SOD (superóxido dismutase) catalisa a transformação do superóxido em oxigênio e peróxido 
de hidrogênio. Ocorre nos cloroplastos, nas mitocôndrias e nos peroxissomos. Ela transforma oxigênio 
reativo (radial superóxido) em peróxido de hidrogênio e oxigênio molecular. 
 
O2 + 1e- .O2- (radical superóxido) 
 
.O2- + .O2- + 2H+ H2O2 + O2 
 
Mas o H2O2 também é tóxico. Por isso para ser retirado outro sistema entra em ação. È a cadeia 
redox ascorbato-glutationa, que usa NADPH para transformar H2O2 em água. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hopkins, 1999 
SOD 
 
H2O2 
2H2O
ascorbato 
peroxidase 
ascorbato 
dehidro-
ascorbato
glutationa 
redutase 
GSSG 
2GSH 
dehidroascorba
to redutase 
NADPH + H+ 
NADP+ 
Mohr & Schopfer, 1995 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
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EVOLUÇÃO 
 
A origem da fotossíntese é uma questão biológica fundamental. A sua evolução ocorreu no mais 
puro estilo de bricolagem, com adaptações de peças (enzimas, carregadores de elétrons, etc.) para 
desempenharem novas funções. Ainda há muitas lacunas a serem preenchidas mas alguns passos já 
estão sendo dados. Xiong & Bauer (2002) enumeram duas grandes teorias para explicar a evolução da 
fotossíntese, a primeira delas baseada em uma origem pré-biótica e acoplada à origem da própria vida na 
Terra, sendo que suas origens remontariam 3,8 bilhões de anos. A segunda baseada em estudos 
filogenéticos indica que a fotossíntese evoluiu a partir de formas de vida quimiolitotróficas, há 3,5 bilhões 
de anos atrás. As cianobactérias surgiram há 2,5 bilhões de anos e capacidade fotossintética dos 
eucariotos foram adquiridas das cianobactérias por endosimbiose (Lynn Margulis 1981) há cerca de 1,8 
bilhões de anos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Provavelmente o primeiro organismo a utilizar a energia do sol em benefício próprio em uma 
atmosfera anaeróbica foi uma Archaea. A luz solar era utilizada para gerar ATP e absorver nutrientes. O 
pigmento é a bacteriorodopsina, uma proteína integral de membrana semelhante à rodopsina retinal, que 
absorve na região do verde (pico de 570 nm) e deixa passar azul e vermelho. Este pigmento está 
localizado na membrana externa e serve ao mesmo tempo como proteína carregadora, que transporta 
prótons de um lado a outro na membrana. O gradiente de prótons é utilizado para absorção de nutrientes 
e produção de ATP. Mas não apresentam fotossistemas. Esses organismos não fixam CO2 e nem liberam 
O2. Em resumo nas Archaea não há clorofilas ou CTE; a bomba de prótons é acionada pela luz atuando 
na rodopsina; produzem energia, mas não poder redutor e por isso precisa de compostos orgânicos 
reduzidos. Como exemplo temos o Halobacterium salinarum, que habita locais com altíssimos teores de 
sais, cujas colônias exibem uma bela cor púrpura. 
 
 
 
 
Ragavendra 2000 (ed.)
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
 24
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Postula-se que o ancestral de todos os organismos verdes fotossintetizantes vivia em 
sedimentos e provavelmente obtinha nutrientes de organismosmortos e competia com as Archaea por 
luz. Como as Archaea absorviam luz na região do verde, restava para esses organismos os comprimentos 
azuis e vermelhos. O pigmento provavelmente era uma porfirina, semelhantes aos grupamentos heme 
dos citocromos. As clorofilas poderiam ter se desenvolvido a partir dos citocromos. Esses organismos 
teriam sido os primeiros a transferir energia por ressonância indutiva, para otimizar o processo, pois 
pouca luz deveria atingir os sedimentos (www.steve.gb.com/science/photosynthesis.html). 
A fonte de poder redutor mais comum da água do mar no final do Archeno e início do 
Proterozoico (2,9 a 1,6 G.A) era o íon ferroso (0.1–1.0mM). O íon ferroso poderia ter sido o primeiro 
doador de elétrons para o FS II. O ancestral em comum das proteobacterias e das cianobacterias deveria 
ter utilizado o Fe(OH)+ como principal doador de elétrons para fixação de CO2. Nas bactérias ancestrais a 
redução de NADP+ ocorreria no centro de reação P700 (RC1) a redução do P+ (Em=+0.24V) pelo 
Fe(OH)+ (Em=+0.1–0.2V) seria desfavorecida por causa da pequena diferença entre o potencial redox de 
ambos. Por outro lado o Fe(OH)+ seria um bom redutor naquelas bactérias que possuem o centro de 
reação P680 (RC2) onde o Em=+0.4–0.5V para P+, o que favorece a reação. Quando surgiu o esquema Z 
(RC2 e RC1 em série linear) combinado com transporte de elétrons cíclico no RC2 ou no RC1 se tornou 
possível o surgimento de um mecanismo de redução de NADP+ e geração de ATP necessário para a 
fixação de CO2 pelas enzimas do ciclo de Calvin. A presença de RC1, RC2 e OEC em cianobactérias 
devem ter sido impulsionada pela necessidade de substituir o Fe(OH)+ pela água como doadora de 
elétrons. 
A evolução do relógio de oxidação da água (OEC) provavelmente surgiu quando ocorreu a 
transição entre doadores de elétrons. Antes da água provavelmente o peróxido de hidrogênio (H2O2) foi 
um doador transitório e que o OEC atual estaria estruturalmente relacionado com as enzimas catalase-
Mn. A oxidação do H2O2 a O2 apresenta um potencial redox de +0.27V, um pouco mais alto que o da 
oxidação de Fe2+ to Fe3+ (Heising et al. 1999). A enzima catalase-Mn possui um centro de Mn binuclear 
semelhante aocentro de Mn tetranuclear do OEC. Assim foi proposto que o RC2 associado ao OEC 
evoluiu de um RC2 associado a uma catalase-Mn. Além disso o OEC sob certas condições pode 
funcionar como uma catalase Olson & Blankenship (2004). 
 
www.bme.gatech.edu/groups/voit/research7.php 
AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
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A evolução dos outros componentes da fotossíntese também estão sendo investigados 
especialmente através de estudo filogenéticos. O que já se sabe que muitos componentes evoluíram a 
partir de citocromos, como as apoproteínas dos centros de reação tipo I e tipo II. Há evidências que as 
apoproteínas do citocromo b tenham originado as do centro reação tipo II. O citocromo b e a proteína 
ferro-enxofre de Rieske (componentes do complexo cit b6f) são ubíquas e ocorrem nas Archaea, Bacteria 
e Eukarya (Xiong & Bauer (2002). 
A análise filogenética dos genes da biossíntese dos pigmentos receptores tipo tetrapirrol-Mg 
indica que os organismos anoxigênicos são ancestrais dos oxigênicos (Cianobacteria) e que a linhagem 
das bactérias púrpuras (anoxigênicas) contém a mais antiga via de biossíntese desse tipo de pigmento. 
Os pigmentos receptores tipo tetrapirrol-Mg são encontrados somente em Bacteria, incluindo a da 
linhagem do cloroplasto, sendo pouco provável que tenham existido no ancestral comum entre Archae e 
Bacteria. Além disso, já se sabe que muitas proteínas de transferência de elétrons na fotossíntese estão 
relacionadas com as da respiração aeróbica, indicando que muitos componentes respiratórios - inclusive o 
complexo citoromo bc e a citocromo oxidase - já estavam presentes no último ancestral comum entre 
Archaea e Bacteria. Esta descoberta leva à conclusão que o metabolismo fotossintético surgiu depois do 
metabolismo respiratório. Os centros de reação devem ter evoluído a partir de uma cadeia respiratória 
pré-existente. A existência de componentes respiratórios anteriores aos fotossintéticos é contrária à 
crença que a fotossíntese oxigênica precede à respiração aeróbica. Poderíamos supor que uma forma 
primitica de complexo citocromo bc realizava um tipo de respiração anaeróbica para conversão de energia 
ou já havia um tipo de respiração aeróbica ocorrendo em uma atmosfera extremamente baixa de oxigênio 
no ambiente primitivo, que era resultado da fotólise da água. Esta última sugestão é corroborada pelos 
dados de afinidade da citocromo oxidase pelo O2 (0,1 µmol.L-1) o que corresponde a uma concentração 
de 0,05%, em relação à concentração atmosférica, quantidade suficiente para ativar a respiração (Xiong & 
Bauer (2002). 
 
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Mohr, H. & Schopfer, P. 1995. Plant physiology. Springer, London. 
 
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Ragavendra, A.S. 2000. Photosynthesis. Acomprehensive treatise. Cambridge University Press, 
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AUTORA: Profª Dra Lourdes Isabel Velho do Amaral 2011 
 
 
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Salisbury, F.B. & Ross, C. 1992. Plant physiology. 4a. ed. Wadsworth, Belmont. 
 
Taiz, L. & Zeiger, E. 2009. Fisiologia vegetal. 4 ed. Artmed Editora. Porto Alegre. 
 
Xiong, J. & Bauer, C.E. 2002. Complex evolution of photosynthesis. Annu. Rev. Plant Biol. 53:503–21