16 Metabolismo das proteínas

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Compostos orgânicos - C, H, O, N e S;
Hidrólise enzimática das proteínas produzem AA.
Possuem grupo NH2 e COOH 
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Classificação
de acordo com a conformação
 - globulares
 - fibrosas 
de acordo com os produtos de hidrólise
 - simples
 - conjugadas
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ANABÓLICA
 blocos formadores para todo material celular
CATABÓLICA
 combustível energético em certas condições
 proteínas musculares e hepáticas
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inicia no estômago  PEPSINA em meio ácido
 PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS
Ação mais importante digestão tripsina e quimotripsina
ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases 
 
 jejuno e íleo  transporte passivo
 não existe depósito de aminoácidos  proteínas
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 Entrada de alimentos→ estimula mucosa gástrica secreta gastrina → estimula produção de HCl e pepsinogênio pelas glândulas gástricas;
 pH (1,0 a 2,5) age como anti-séptico e desenovela proteínas para ação das enzimas hidrolíticas;
 Pepsinogênio é convertido em pepsina ativa;
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
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 Conteúdo gástrico no intestino delgado, ocorre secreção de secretina pâncreas produz HCO3 neutraliza HCl, aumenta pH = 7,0;
 Aminoácidos no duodeno libera o hormônio colecistoquinina, estimula secreção de tripsina, quimotripsina e carboxipeptidases (pH 7,0 e 8,0);
 
Aminoácidos são absorvidos pela mucosa intestinal.
DIGESTÃO E ABSORÇÃO
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1º
2º
3º
4º
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 Aminoácidos livres e dipeptídeos absorvidos pelas células epiteliais intestinais;
 Dipeptídeos hidrolisados antes de entrarem no sangue;
 Os aminoácidos metabolizados no fígado.
ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
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Transporte dos aminoácidos às células
 Concentração de aminoácidos livres nos líquidos extracelulares menor que no intracelular;
 Aminoácidos passa do meio extra para o
meio intracelular por transporte ativo.
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Degradação de proteínas endógenas
 Proteínas intracelulares marcadas para degradação
pela ligação com ubiquitina;
 Complexo protéico proteossomo reconhece proteínas ligadas a ubiquitina e hidrolisam, liberando ubiquitina Livre;
 Proteínas são degradadas até aminoácidos e peptídeos.
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Degradação proteínas endógenas
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 Transferência de grupo amino de um aminoácido para outro;
 Aminoácidos desaminados por transaminação:
 Enzimas que catalisam a transaminação designadas aminotransferases ou transaminases, necessitam da coenzima piridoxal-fosfato (derivado vit B6).
Transaminação
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Desaminação
Glutamato produzido por transaminação é desaminado, forma cetoglutarato libera amônia livre;
 Reações fígado e rins, fornecem α-cetoácidos e NH4, fonte de nitrogênio na síntese de uréia;
 Reação de transaminação e desaminação do glutamato rota onde grupos NH2 dos AA são liberados como NH4.
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Desaminação pela glutamato desidrogenase
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Via catabólica de peptídeos endógenos e exógenos pelas peptidases
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NH4 tóxica em altas concentrações;
Deve ser incorporada em compostos biologicamente utilizáveis;
A conversão de glutamato a glutamina é catalisada pela glutaminasintase na reação com gasto ATP;
NH4 + glutamato + ATP glutamina + ADP + Pi
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BALANÇO NITROGENADO: ingestão = excreção 
POSITIVO: ingestão > excreção  proteína fixada
crescimento, gestação, recuperação de doenças e treinamento de força
NEGATIVO: excreção > ingestão  catabolismo
 
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Fenilcetonúria -
Dieta: restrição a fenilalanina
Albinismo - falta a enzima tirosinase, enzima responsável pela conversão de tirosina em melanina
Porfirias - faltam enzimas que catalisam reações de síntese de porfirinas;
Conseqüências neurológicas.
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