Estudo Dirigido - Proteínas - Resolvido

Prévia do material em texto

Estudo Dirigido 
Proteínas 
Proteínas são biomoléculas de grande dimensão, ou macromoléculas, constituídas por uma 
ou mais cadeias de resíduos aminoácidos. As proteínas desempenham um vasto conjunto 
de funções no organismo, entre as quais a catalisação de reações metabólicas, a replicação 
do DNA, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas de um local para outro. As 
proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, a qual é 
determinada pela sua sequência genética, e que geralmente provoca o enovelamento da 
proteína numa estrutura tridimensional específica, que determina a sua atividade. 
 
1- Conceitue polipeptídeo. 
Polipeptídeo é uma molécula formada por muitos aminoácidos ligados por ligações 
peptídicas e que possuem massas moleculares abaixo de 10.000. 
 
2- Quais são as principais funções das proteínas? 
As proteínas podem atuar como catalisadoras, veículos de transporte (hemoglobina), 
hormônios, elementos estruturais (colágeno), agentes protetores, enzimas, em sistemas 
contráteis e de armazenamento (ferritina), além de apresentarem também funções anti-
infecciosas (imunoglobulina) e nutricionais (caseína). 
 
3- Explique como ocorre a ligação peptídica que promove a formação dos complexos 
proteicos a partir de resíduos de aminoácidos. 
A ligação peptídica ocorre através da desidratação de 
um grupo α-carboxila de um aminoácido e um grupo α-
amino do outro. O grupo α-amino de um aminoácido 
(com grupo R2) atua como nucleófilo para deslocar o 
grupo hidroxila de outro aminoácido (com grupo R1), 
formando uma ligação peptídica (sombreada). Os grupos 
amino são bons nucleófilos, mas o grupo hidroxila é um 
grupo de saída fraco e não prontamente deslocado. 
 
4- Qual a função das chaperonas moleculares? 
As chaperonas moleculares interagem com polipeptídeos parcialmente dobrados ou 
dobrados de forma incorreta, facilitando os mecanismos de enovelamento correto ou 
garantindo um microambiente adequado para ocorrer o enovelamento, processo em que as 
proteínas assumem uma forma tridimensional. 
 
5- Estruturalmente, as proteínas podem ser classificadas como de 4 tipos: primária, 
secundária, terciária e quaternária. Quais fatores são levados em consideração para 
realizar essa divisão? 
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas e inclui quaisquer pontes dissulfeto. O polipeptídeo resultante pode ser disposto 
em unidades de estrutura secundária, como em uma hélice α. A hélice é uma parte da 
estrutura terciária do polipeptídeo dobrado, que é ele mesmo uma das subunidades que 
compõem a estrutura quaternária da proteína multissubunidade, nesse caso a hemoglobina. 
 
Bárbara Dias
Typewritten text
B
Bárbara Dias
Typewritten text
Por Bárbara Dias - Biomedicina - UNIRIO
 
 
 
 
 
 
6- Na tabela abaixo, relacione o tipo de estrutura da proteína com as ligações que as 
estabilizam. 
 
 
 
 
 
 
7- A estrutura secundária de uma proteína é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
próximos entre si na sequência primária da mesma. A cadeia polipeptídica pode interagir 
consigo mesma de dois modos principais: pela formação das α-hélices e das folhas-β. 
Explique como ocorrem essas duas interações. 
α-hélice: nesta estrutura, a molécula polipeptídica se apresenta como um ahélice 
orientada para a direita como se estivesse em torno de um cilindro, mantida por pontes de 
hidrogênio entre os grupos C=O e o H-N das ligações peptídicas. 
folhas-β: esta estrutura resulta da formação de pontes de hidrogênio entre duas ou mais 
cadeias polipeptídicas adjacentes. As pontes de hidrogênio ocorrem entre os grupos C=O e 
o H-N de ligações peptídicas vizinhas em vez de no interior da cadeia. 
8- Ao responder à questão 2, você deve ter notado que algumas proteínas desempenham 
funções estruturais. As proteínas estruturais geralmente são fibrilares ou globulares. Dê 
exemplos de proteínas estruturais de cada um desses grupos e diga no que se diferem as 
proteínas fibrilares das globulares. 
O colágeno é uma proteína fibrosa e a hemoglobina é uma proteína globular. Na sua 
maioria, as fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares 
Tipo de 
estrutura 
Ligações que estabilizam a 
estrutura 
Primária Ligações peptídicas 
Secundária Ligações de hidrogênio 
Terciária Ponte salina (interação 
iônica), de hidrogênio e de 
dissulfeto, interação 
hidrofóbica 
Quaternária Ponte de hidrogênio e de 
dissulfeto, e interação 
hidrofóbica 
muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e 
paralelas ao eixo da fibra. As globulares possuem cadeias polipeptídicas enoveladas 
firmemente em estruturas tridimensionais compactas em forma esférica ou elipsoide. Suas 
massas moleculares são variáveis enquanto a solubilidade em água é relativamente elevada 
pois as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos (Phe, Leu, Ile, Met e Val) estão 
orientados para o interior das estruturas, enquanto grupos polares hidrófilos (Arg, His, Lis, 
Asp e Glu) estão situados na área externa. 
9- Disserte sobre a função das proteínas hemoglobina e mioglobina. 
A hemoglobina transporta oxigênio dos pulmões aos tecidos periféricos e também 
transporta CO2 e prótons dos tecidos periféricos aos pulmões, para subsequente excreção. 
A mioglobina é uma proteína transportadora e armazenadora de oxigênio nos músculos 
esqueléticos e cardíacos dos vertebrados, ligando o O2 liberado pela hemoglobina nos 
capilares e posteriormente difundido através das membranas celulares. 
10- O que é a desnaturação proteica? O que pode levar uma proteína à desnaturação? 
A desnaturação ocorre pela alteração da conformação tridimensional nativa das proteínas 
sem romper as ligações peptídicas. A desnaturação ocorre nas seguintes condições: 
alteração de pH e temperatura, solventes orgânicos, ureia, detergentes, agentes 
redutores, concentração de sais, íons de metais pesados e estresse mecânico. 
11- Dê um exemplo de proteína que é: 
Reserva alimentar: ovalbumina 
Transportadora: hemoglobina 
Contrátil: actina 
Protetora: imunoglobulina 
Toxina: ricina 
Estrutural: colágeno 
Hormonal: insulina 
Enzima: lactase 
12- No que diferem proteínas simples e conjugadas? No que consiste um grupo prostético? 
Dê exemplo de proteína conjugada e indique qual o seu grupo prostético. 
Proteínas simples contêm apenas resíduos de aminoácidos e nenhum outro constituinte 
químico, já as conjugadas contêm outros componentes químicos permanentemente 
associados, e essa parte é normalmente chamada de grupo prostético. Por exemplo, as 
lipoproteínas contêm lipídeos. 
13- Relacione as colunas com as proteínas conjugadas apresentadas: 
I. CROMOPROTEÍNA 
II. FOSFOPROTEÍNA 
III. GLICOPROTEÍNA 
IV. LIPOPROTEÍNA 
V. NUCLEOPROTEÍNA 
 
(III) Grupo prostético: carboidrato. Um exemplo é a mucina. 
(V) Grupo prostético: ácido nucleico. Um exemplo é a 
ribonucleoproteína. 
(I) Grupo prostético: pigmento. Um exemplo é a hemoglobina. 
(II) Grupo prostético: ácido fosfórico. Um exemplo é a caseína. 
(IV) Grupo prostético: lipídio. Um exemplo é o que é 
encontrado na membrana celular lipídica.
14- Diferencie proteínas monoméricas das oligoméricas. 
Proteína monomérica é formada por apenas uma cadeia polipeptídica. Já as oligoméricas 
são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica e são as proteínas de estrutura e função 
mais complexas. 
15- De que forma pode ser calculado o número de resíduos de aminoácidos presentes em 
uma proteína? 
É possível calcular o número aproximado de resíduos de aminoácidos em uma simples 
proteína que não contenha quaisquer outros constituintes químicos dividindo a sua massa 
molecularpor 110. Embora a massa molecular média dos 20 aminoácidos comuns seja de 
cerca de 138, os aminoácidos menores predominam na maioria das proteínas. Levando em 
conta as proporções nas quais os vários aminoácidos ocorrem em uma proteína média, a 
massa molecular média dos aminoácidos de uma proteína é mais próxima de 128. Como 
uma molécula de água (Mr 18) é removida para criar cada ligação peptídica, a massa 
molecular média de um resíduo de aminoácido em uma proteína é de cerca de 128 – 18 = 
110. 
16- Coloque em ordem crescente de grandeza molecular: PROTEOSE, PEPTONA E 
POLIPEPTIDEO. 
Proteose, peptona e polipeptídeo.