apostila bioquimica 2010

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Professora: Marina Santiago de Mello 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2010 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
2 
SUMÁRIO 
1) PROTEÍNAS .............................................................................................................................................................. 3 
Aminoácidos ............................................................................................................................ 3 
Tipos De Aminoácidos ............................................................................................................... 4 
Propriedades estruturais importantes dos Aminoácidos ................................................................. 6 
Ligações Peptídicas ................................................................................................................... 6 
Níveis De Organização Protéica .................................................................................................. 6 
Lipoproteínas ........................................................................................................................... 8 
Glicoproteínas .......................................................................................................................... 8 
Desnaturação da Proteína .......................................................................................................... 8 
ESTUDO DIRIGIDO 1 .................................................................................................................................................... 8 
2) ENZIMAS .................................................................................................................................................................. 9 
Especificidade das Enzimas ...................................................................................................... 10 
Cofatores ou Coenzimas .......................................................................................................... 11 
Moduladores da Atividade Enzimática ........................................................................................ 11 
Taxa de Reação Enzimática ...................................................................................................... 12 
Tipos de Reações Enzimáticas .................................................................................................. 13 
ESTUDO DIRIGIDO 2 .................................................................................................................................................. 13 
3) CARBOIDRATOS ..................................................................................................................................................... 14 
Monossacarídeos .................................................................................................................... 15 
Derivados de Açúcares ............................................................................................................ 17 
Polissacarídeos ....................................................................................................................... 18 
Glicoproteínas ........................................................................................................................ 21 
ESTUDO DIRIGIDO 3 .................................................................................................................................................. 21 
4) LIPÍDEOS ............................................................................................................................................................... 21 
Classificação dos Lipídeos ........................................................................................................ 21 
Ácidos Graxos ........................................................................................................................ 22 
Triacilgliceróis = Triglicerídeos ................................................................................................. 23 
Fosfoglicerídeos = Glicerofosfolipídeos ...................................................................................... 24 
Eicosanóides .......................................................................................................................... 26 
Esteróides ............................................................................................................................. 27 
Cerídeos ................................................................................................................................ 28 
Lipoproteínas ......................................................................................................................... 28 
Glicolipídeos .......................................................................................................................... 28 
ESTUDO DIRIGIDO 4 .................................................................................................................................................. 28 
5) BIOENERGÉTICA .................................................................................................................................................... 28 
Produção de ATP .................................................................................................................... 29 
Metabolismo Anaeróbio ........................................................................................................... 32 
Metabolismo Aeróbio ............................................................................................................... 32 
ESTUDO DIRIGIDO 5 .................................................................................................................................................. 36 
6) VITAMINAS e SAIS MINERAIS................................................................................................................................ 36 
Vitaminas Lipossolúveis ........................................................................................................... 36 
Vitaminas Hidrossolúveis ......................................................................................................... 39 
Sais Minerais ......................................................................................................................... 43 
ESTUDO DIRIGIDO 6 .................................................................................................................................................. 45 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ................................................................................................................................. 45 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
3 
1) PROTEÍNAS 
 As proteínas possuem uma infinidade de atuações nas células. Possuem funções dinâmicas como: 
transporte, controle metabólico, contração e catálise de transformações químicas. Possuem também 
funções estruturais, ex.: as proteínas fornecem matriz para o tecido conjuntivo propriamente dito e para 
o osso. 
 As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 
50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que 
são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. 
 As enzimas são proteínas dinâmicas importantes, pois catalisam reações químicas, convertendo 
um substrato em um produto no sítio ativo da enzima. Quase todas as milhares de reações químicas queocorrem em organismos vivos exigem uma enzima catalisadora específica. Os traços genéticos são 
expressos através da síntese de enzimas, que catalisam reações que estabelecem o fenótipo. Existem 
várias doenças genéticas que resultam de níveis alterados em uma determinada enzima ou na sua 
seqüência de aminoácidos. Ex.: hipercolesterolemia familiar. 
 Temos proteínas de transporte importantes, como: a hemoglobina e a mioglobina, que 
transportam oxigênio no sangue e no músculo, respectivamente. A transferrina transporta ferro (Fe) 
no sangue. Proteínas transportadoras ligam-se carregam hormônios esteróides no sangue, de seu local 
de síntese para seu local de ação. Muitas drogas e compostos tóxicos são transportados ligados à 
proteínas. 
 As proteínas actina e miosina estão envolvidas no processo de contração muscular. 
 Existem proteínas com função protetora, ex.: imunoglobulinas (anticorpos) e interferon são 
proteínas que protegem o homem de infecções. A fibrina é importante para manter a hemostasia, ou 
seja, ajuda no impedimento da perda sangüínea quando ocorre lesão vascular. 
 O homem possui hormônios protéicos como: insulina, tireotropina, somatotropina 
(=hormônio do crescimento), hormônio luteinizante e hormônio folículo estimulante. Existem 
também os hormônios peptídicos (com menos de 50 aminoácidos), são eles: hormônio 
adrenocorticotrófico, hormônio antidiurético, glucagon e calcitonina. 
 As proteínas controlam e regulam a transcrição e tradução de genes. Ex.: histonas. 
 Possuímos proteínas estruturais importantes, como: colágeno, que formam a matriz óssea; e a 
elastina, que proporciona força e elasticidade aos ligamentos; e a -queratina, que forma a estrutura 
do tecido epitelial de revestimento. 
 Então, podemos concluir que para o entendimento do funcionamento normal e patológico do 
homem e de outros mamíferos depende do claro entendimento das propriedades das proteínas. 
 
Aminoácidos 
 As proteínas são polímeros de aminoácidos. As proteínas são formadas por aminoácidos ligados 
entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um 
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. 
 
Todas as proteínas são construídas a partir de um conjunto básico de 20 aminoácidos, arranjados 
em várias seqüências específicas. Logo, existem 20 aminoácidos para os quais códons de DNA são 
conhecidos. A transcrição e a tradução resultam na polimerização de aminoácido numa seqüencia de 
linear específica característica da proteína. 
 Os aminoácidos comuns contêm um átomo central, um carbono-alfa (), ao qual um grupo 
carboxílico, um grupo amino, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R) estão covalentemente 
ligados. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
4 
Um átomo de carbono com quatro substituintes diferentes arranjados na configuração tetraédrica 
é assimétrico e existe em duas formas enantiomorfas. Portanto, cada um dos aminoácidos apresenta 
isomeria óptica, exceto a glicina. A figura abaixo apresenta a projeção de Fischer para mostrar a direção 
espacial. O grupo -COO- é direcionado para cima e para trás do plano da página. Os grupos -H e -
NH3
+ estão posicionados na posição do leitor. Um aminoácido considerado dessa forma projeta seu grupo 
-NH3
+ ou para a esquerda ou para direita do átomo de carbono-. Se o -NH3
+ está projetado para a 
esquerda, o aminoácido tem configuração absoluta L. Logo seu enantiômero óptico possui o -NH3
+ com 
projeção para a direita, e tem uma configuração D. As designações L e D referem-se a capacidade de 
girar o plano de luz polarizada para a esquerda (L, levo) ou direita (D, dextro) de seu plano de 
polarização. 
 
 
 
 
Tipos De Aminoácidos 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
5 
 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
6 
Propriedades estruturais importantes dos Aminoácidos 
a) tamanho; 
b) núcleo compacto; 
c) carga; 
d) polaridade; 
e) participação em pontes de hidrogênio; 
f) hidrofobicidade; 
g) características específicas. 
 
Ligações Peptídicas 
 A polimerização de 20 aminoácidos comuns em cadeias de polipeptídicas nas células é catalisada 
por enzimas e está associada com ribossomos. 
 Quimicamente, essa polimerização é uma reação de desidratação. O grupo -carboxílico de um 
aminoácido com cadeia R1 forma uma ligação peptídica covalente com o grupo -amino do 
aminoácido com cadeia lateral R2 pela eliminação de uma molécula de água. 
 Logo um dipeptídeo é composto por dois aminoácidos ligados por uma única ligação peptídica. 
Um tripeptídeo possui 3 aminoácidos ligados, um tetrapeptídeo possui 4 aminoácidos ligados, um 
polipeptídeo possui n<99 aminoácidos, enquanto uma proteína possui mais de 100 aminoácidos. 
 
 
Níveis De Organização Protéica 
Estrutura Primária de Proteínas 
 É a seqüência de aminoácidos de uma proteína e suas ligações peptídicas. É o nível estrutural 
mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da proteína. 
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um 
"colar de pérolas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal“. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
7 
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações 
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é somente a 
seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 
O entendimento da estrutura primária da proteína é essencial para a compreensão de seu 
mecanismo de ação a nível molecular e sua relação com outras proteínas com papeis fisiológicos 
semelhantes. 
 
 
Estrutura Secundária de Proteínas 
 Refere-se ao enovelamento tridimensional local da cadeia polipeptídica numa proteína. É dada 
pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. 
É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre 
graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos 
amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso 
acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao 
longo de um segmento da molécula. 
 
 Estrutura em -hélice Estrutura em Fita- 
 
 
Estrutura Terciária de Proteínas 
 Refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo. Inclui as relações conformacionais das 
cadeias laterais no espaço e a relação geométrica entre regiões distantes da cadeia polipeptídica. É a 
forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas 
estrutural e funcionalmente. 
 
Estrutura Quaternária de Proteínas 
 Refere-se à estrutura e às interações de associação não covalente de subunidades polipeptídicas 
discretas numa proteína com subunidades múltiplas. Nem todas as proteínas têm estrutura quaternária. 
É dadapela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da 
molécula. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da 
função bioquímica da proteína. 
 
Estrutura Primária 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
8 
 
Estrutura Quaternária 
 
 
Lipoproteínas 
 As lipoproteínas são complexos constituídos por proteínas e lipídeos, que formam agregados 
moleculares distintos. Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição química, 
densidade e papel fisiológico característicos. A proteína e o lipídeo no complexo são unidos por forças 
não-covalentes. Ex.: HDL (lipoproteína de alta densidade), LDL (lipoproteína de baixa densidade), VLDL 
(lipoproteína de muito baixa densidade). 
 
Glicoproteínas 
 As glicoproteínas constituem muitas das proteínas de membrana. Algumas podem ser antígenos 
que determinam o sistema ABO e o sistema de histocompatibilidade determinantes de transplantes de 
um indivíduo. Alterações nas glicoproteínas de membrana podem ser correlacionadas com tumorigênese 
e transformação maligna no câncer. A maioria das proteínas plasmáticas, exceto a albumina, são 
glicoproteínas. Alguns hormônios protéicos são glicoproteínas (ex.: hormônio folículo estimulante – 
FSH). 
 A percentagem de carboidrato nas glicoproteínas é variável. As imunoglobulinas contêm pequena 
quantidade de carboidrato (4%), enquanto que a glicoproteína gástrica possui 82% de carboidrato. 
 
Desnaturação da Proteína 
 A desnaturação ocorre quando uma proteína perde a sua estrutura nativa secundária, terciária 
e/ou quaternária. A estrutura primária não é necessariamente quebrada pela desnaturação. O estado 
desnaturado está sempre relacionado com a perda da função da proteína. 
 A perda da função não é sinônimo de desnaturação, pois pequenas alterações conformacionais 
podem levar a perda da função, mesmo sem ocorrer a desnaturação. 
 A concentração de uma proteína na célula é controlada por sua velocidade de síntese e 
degradação. Entender o processo que controla a degradação de uma proteína é tão importante quanto 
entender o processo que regula a síntese. Logo, a desnaturação da proteína é a etapa que controla a 
velocidade de sua degradação. Enzimas celulares e organelas “digerem’ proteínas desnaturadas. 
 A desnaturação pode ocorrer devido a adição de uréia, detergentes, base forte, ácido forte, 
solvente orgânico e aquecimento. 
 
 
ESTUDO DIRIGIDO 1 
1) Cite três papeis fundamentais das proteínas para a vida dos seres vivos. 
2) Descreva ou esquematize a estrutura de um aminoácido comum. 
3) Quantos aminoácidos existem para construção de nossas proteínas? 
4) Qual a diferença entre um aminoácido L e um aminoácido D? 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
9 
5) Quais são as propriedades estudadas em um aminoácido? 
6) O que é uma ligação peptídica? 
7) Quantos aminoácidos possuem um(a): (a) dipeptídeo, (b) tripeptídeo, (c) tetrapeptídeo, (d) 
polipeptídeo, e (e) proteína. 
8) Descreva os quatro níveis de organização de uma proteína. 
9) Diferencie: lipoproteína e glicoproteína. 
10) O que é a desnaturação protéica? O que pode causar a desnaturação protéica? 
 
 
2) ENZIMAS 
 As enzimas são proteínas especializadas que funcionam na aceleração de reações químicas. 
Muitas reações, necessárias para a atividade normal das células, não aconteceriam em velocidade 
suficientemente altas, no pH e na temperatura do corpo, sem essas proteínas especializadas. 
 O termo que define rapidez de uma reação química, se catalisada ou não, é taxa ou velocidade. 
Taxa (=velocidade) é a variação na quantidade (mol, gramas) de materiais iniciais ou de produtos por 
unidade de tempo. Enzimas aumentam a velocidade atuando como catalisadores. Um catalisador 
aumenta a velocidade de uma reação química, mas não é alterado no processo. Uma enzima pode ficar 
temporariamente ligada à molécula que está sendo transformada durante estágios intermediários da 
reação, mas no final da reação a enzima estará, novamente, na sua forma original, quando o produto é 
liberado. Sendo assim, a enzima não é alterada como resultado da catálise. 
 Em função de uma enzima não ser modificada ou utilizada diretamente na reação que ela 
catalisa, ela é apresentada na equação da reação do seguinte modo: 
 
 
A + B + Enzima  C + D + Enzima 
 
ou 
 
 
A + B C + D 
 
 
 Em reações catalisadas por enzimas os reagentes são denominados substratos. 
 Como uma enzima aumenta a taxa de uma reação? Em termos termodinâmicos, ela reduz a 
energia de ativação tornando mais provável que a reação se inicie. As enzimas fazem isto, porque ao se 
ligarem às moléculas reagentes agrupam-nas na melhor posição, para que possam reagir umas com as 
outras. Sem enzimas, a reação dependeria da colisão ao acaso das moléculas reagentes até que estas se 
agrupassem de modo a poder reagir. Observe na figura abaixo que não houve alteração do conteúdo de 
energia livre inicial nem final dos substratos e produtos. 
ENZIMA 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
10 
 
 
 
 A maioria das enzimas são grandes moléculas de proteína com formas tridimensionais complexas. 
Em casa molécula de uma enzima há uma região denominada sítio de ligação, que é a parte da 
molécula da proteína que realmente se liga aos substratos. Quando a ligação enzima-substrato ocorre, 
as moléculas do substrato são colocadas juntas umas das outras e do sítio ativo da enzima, a região 
que promove a reação dos substratos entre si. 
 Por muitos anos pensou-se que o sítio de ligação tinha o formato para encaixar-se ao substrato 
de modo exato, do mesmo modo que uma chave se encaixa em uma fechadura. Hoje os cientistas 
descobriram que o sítio de ligação e os substratos não necessitam ajustar-se de modo exato. O sítio de 
ligação somente necessita atrair os substratos para aquela região da enzima. Então, à medida que o 
sítio de ligação e os substratos começam a interagir, o sítio de ligação muda seu formato para ajustar-se 
mais proximamente aos substratos. Este modelo denomina-se adaptação induzida. De acordo com 
este modelo, o sítio de ligação possui um formato intermediário que pode modificar-se para ajustar-se 
tanto ao substrato quanto ás moléculas produzidas. Esta característica possibilita uma enzima se ligar 
tanto ao substrato quanto ao produto, portanto seja capaz de catalisar uma única reação em ambas as 
direções. 
 
Especificidade das Enzimas 
 A maioria das enzimas reage somente a um conjunto de substratos ou a um grupo de substratos 
similares. A capacidade de uma enzima de catalisar uma determinada reação ou um grupo de reações 
intimamente relacionadas é denominada especificidade. Algumas enzimas são muito específicas nas 
reações que catalisam. Ex.: glicocinase liga um grupo fosfato na glicose, quando a glicose entra na 
célula. 
 Outras enzimas atuam em grupos inteiros de moléculas. As enzimas peptidases atuam sobre 
ligações peptídicas de polipeptídeos sem considerar quais os dois aminoácidos que estão reunidos por 
estas ligações. Logo, as peptidases não são muito especificas em suas reações. 
Para dar o nome a enzima os substratos são colocados primeiro, seguidos pelo tipo de reação aos 
quais a terminação –ase é afixada. Ex.: álcooldesidrogenase e glicocinase. Algumas enzimas possuem 
dois nomes. Estas enzimas foram descobertas antes de 1972, quando os atuais padrões para a 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
11 
denominação das enzimas foram adotados pela 1ª vez. Sendo assim, o nome antigo e o novo nome 
podem ser utilizados. 
Um conjunto pequeno de enzimas apresenta uma variedade de formas relacionadas 
denominadas: isoenzimas. As isoenzimas (=isozimas) são variantes que catalisam a mesma reação 
química, mas sob condições distintas ou em tecidos diferentes. Suas estruturas diferem levemente, o 
que determina a variabilidade na sua atividade. Ex.: lactato desidrogenase possui várias isoenzimas 
no coração, músculo estriado esquelético e no fígado. 
Algumas enzimas não estão prontas para catalisar a reação quando elas são sintetizadas. Estas 
enzimas produzidas como moléculas inativas denominadas proenzimas ou zimogênios. Quando tais 
enzimas são necessárias, uma ou mais poções da molécula são cortadas fora, e a enzima torna-se ativa. 
Este processo é chamado de Ativação Proteolítica. As enzimas envolvidas na coagulação sangüínea e 
na digestão são proenzimas. 
Se uma enzima possui as formas inativa e ativa. A forma inativa é denominada pela adição do 
sufixo –ogênio ao nome da enzima ativa. Ex.: Pepsinogênio é a forma inativa e pepsina é a forma ativa. 
 
 
Cofatores ou Coenzimas 
 Algumas vezes a ativação de uma enzima requer a presença de uma molécula adicional ou íon, 
denominado cofator. Cofatores podem ser moléculas inorgânicas ou moléculas orgânicas não protéicas. 
Cofatores inorgânicos são íons. Ex.: Ca2+ ou Mg2+. Eles devem ligar-se à enzima para que os substratos 
possam se associar ao sítio de ligação. 
 
 Cofatores orgânicos são denominados coenzimas. São freqüentemente derivadas de vitaminas. 
As coenzimas não alteram o sítio de ligação da enzima como os cofatores o fazem. As coenzimas atuam 
como receptores e carreadores de átomos ou grupos funcionais que são removidos a partir dos 
substratos durante a reação. As coenzimas são necessárias, mas em pequenas quantidades. 
 
 
Moduladores da Atividade Enzimática 
 A capacidade de uma enzima aumentar a reação pode ser alterada por vários fatores, incluindo a 
temperatura, o pH ou moléculas que interagem com a enzima. Um fator que influencia a atividade de 
uma enzima é denominado modulador. Se um modulador ativa uma enzima, a taxa de reação 
catalisada pela enzima irá aumentar. Se um modulador inativa a enzima, a taxa de reação irá diminuir, 
podendo até parar por completo. 
 Existem dois mecanismos pelos quais a modulação ocorre: 
(1) O modulador muda a capacidade de ligação do substrato ao sítio de ligação da enzima; e 
(2) O modulador muda a capacidade da enzima para alterar a energia de ativação da reação. 
 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
12 
 
 
Moduladores que alteram a taxa de reação 
MUDANÇAS NO SUBSTRATO DE LIGAÇÃO DO SÍTIO ATIVO 
Inibidor Competitivo Compete diretamente com o substrato pela ligação ao sítio ativo. 
Modulador Alostérico 
(Ativador ou Inibidor) 
Liga-se à enzima longe do sítio ativo, e muda o sítio ativo. 
Processo reversível. Ex.: proteínas regulatórias 
pH Os íons H+ alteram a forma tridimensional da enzima pela quebra 
das pontes de hidrogênio ou de enxofre. Pode ser um processo 
irreversível se a proteína desnaturar. 
Temperatura Alteram a forma tridimensional da enzima porque quebram as 
pontes de hidrogênio ou de enxofre. Pode ser um processo 
irreversível se a proteína desnaturar. 
 
MUDANÇAS NA CAPACIDADE DA ENZIMA DE DIMINUIR ENERGIA DE ATIVAÇÃO DA REAÇÃO 
Modulação Covalente Liga-se covalentemente à enzima e muda sua capacidade de 
alterar a energia de ativação. Ex.: adição ou remoção de grupos 
fosfatos. 
 
 
Taxa de Reação Enzimática 
 A taxa de reação é medida através do monitoramento da velocidade em que os seus produtos são 
sintetizados ou em que os seus substratos desaparecem. Se a quantidade presente da enzima ou a 
concentração do substrato mudam, a taxa de reação também mudará. 
 Um importante determinante da taxa de reação enzimática é a quantidade de enzima presente. 
Logo, a taxa de reação é proporcional à quantidade de enzima. O relacionamento entre a concentração 
da enzima e a taxa de reação é um caminho importante pelo qual as células regulam os seus processos 
fisiológicos. As células controlam a quantidade de enzima por regularem a sua síntese e degradação. Se 
a síntese de uma enzima excede a degradação, a enzima se acumula e a velocidade de reação aumenta. 
Se a degradação da enzima excede a síntese, a quantidade da enzima diminui, e também a velocidade 
de reação. Quando a quantidade de enzima é constante, o turnover é fixo. 
 Se a concentração de enzima for constante, a taxa de reação irá variar de acordo com a 
concentração de substrato. Em baixas concentrações de substrato, a taxa de reação é diretamente 
proporcional à concentração deste substrato. Mas quando a concentração de substrato aumenta, o 
número de moléculas de enzima fica limitado e não existem mais sítios de ligação livres para as 
moléculas de substrato se ligarem. A enzima, mesmo catalisando reações rapidamente, pode chegar 
num limite máximo = saturação. 
 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
13 
 
 
 Algumas reações são reversíveis. Deste modo a reação pode acontecer de A+B  C+D ou C+D  
A+B. Na reação inversa, os produtos tornam-se reagentes e os reagentes tornam-se produtos. As 
reações reversíveis se direcionam a um estado de equilíbrio, onde a taxa de reação na direção posterior 
(A+B  C+D) é exatamente igual à taxa da reação inversa (C+D  A+B). no equilíbrio, não existe 
mudança no total da quantidade de reagente e produto. Tão rápido quanto A e B convertem-se em C e 
D, a reação inversa acontece na mesma taxa. 
 Se a concentração de substrato (A e B) ou produto (C e D) muda, o equilíbrio é interrompido. O 
sistema então ajusta as concentrações de substrato e produto até que a relação de equilíbrio seja 
restaurada. À medida que a concentração de substrato muda, a mudança se reflete nas concentrações 
dos produtos. 
 
 
Tipos de Reações Enzimáticas 
 
TIPO DE REAÇÃO O QUE ACONTECE ENZIMAS 
REPRESENTATIVAS 
1) OXIRREDUÇÃO Adiciona ou subtrai elétrons ou H+ 
a) Oxidada Transfere elétrons de um doador para o oxigênio 
Remove elétrons e H+ 
Oxidase 
 
Desidrogenase 
b) Reduzida Ganha elétrons Redutase 
 
2) HIDRÓLISE e DESIDRATAÇÃO Adiciona ou subtrai água Hidrolase 
a) Hidrólise Divide moléculas grandes pela adição de água Protease, Lipase 
b) Desidratação Remove água. Usado para fazer grandes 
moléculas a partir de várias moléculas menores 
 
 
3) TRANSFERÊNCIA DE GRUPOS 
QUÍMICOS 
Adiciona, subtrai ou muda grupos entre 
moléculas 
 
a) Reação de troca Fosfato 
Grupo Amina 
Cinase 
Transaminase 
b) Adição de um Grupo Fosfato 
Grupo Amina 
Fosforilase 
Aminase 
c) Subtração de um Grupo Fosfato 
Grupo Amina 
Fosfatase 
Deaminase 
 
4) LIGAÇÃO Liga dois substratos usando a energia a partir do 
ATP 
Sintetase 
 
 
ESTUDO DIRIGIDO 2 
1) O que é uma enzima? 
2) Defina: (a) taxa de reação, (b) catalisador, (c) substrato, (d) produto, (e) sítio de ligação, (f) sítio 
ativo 
3) Como uma enzimaaumenta a taxa de uma reação? 
4) Qual a diferença entre o modelo de chave e fechadura e o modelo de adaptação induzida? 
5) O que é especificidade enzimática? Todas as enzimas possuem alta especificidade? 
6) Caracterize: (a) isoenzimas e (b) proenzimas 
7) Como uma proenzima se torna ativa? 
8) Qual a importância de um cofator? Qual a diferença entre cofator e coenzima? 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
14 
9) Explique como atuam os seguintes moduladores enzimáticos: (a) pH, (b) temperatura, (c) inibidor 
competitivo, (d) modular alostérico de ativação, (e) modulador alostérico de inibição, (f) modulação 
covalente. 
10) Como medimos a taxa de reação enzimática? 
11) Quais fatores podem alterar a taxa de reação enzimática? 
12) O que é satura enzimática? 
13) Denomine os quatro tipos de reações enzimáticas. 
 
 
3) CARBOIDRATOS 
 O nome carboidrato provém da sua estrutura: literalmente, carbono com água. A fórmula básica 
dos carboidratos é (CH2O)n, mostrando que para cada carbono existem dois hidrogênios e um oxigênio, 
a mesma razão H:O encontrada na água. O n após os parênteses representa o número de repetições da 
unidade CH2O: CnH2nOn. Ex.: a glicose ou hexose, C6H12O6, tem um n=6. A glicose é um exemplo da um 
açúcar simples, sendo o menor tipo de carboidrato. 
 Os carboidratos também podem ser denominados: glicídios, ou hidratos de carbono, ou 
sacarídeos. 
 Os nomes de todos os açúcares simples terminam com o sufixo –ose. Existem dois tipos de 
açúcares simples, os monossacarídeos (mono= um + sakcharon= açúcar), e os dissacarídeos 
(di=dois). Os monossacarídeos são as unidades de construção dos carboidratos complexos e têm tanto 
cinco carbonos, como a ribose, quanto seis carbonos, como a glicose (dextrose), frutose e 
galactose. 
 Quando dois monossacarídeos ligam-se entre si, eles formam uma molécula de dissacarídeo. São 
dissacarídeos típicos a maltose, lactose (açúcar do leite) e a sacarose (açúcar de mesa). 
 Quando muitas moléculas de glicose juntam-se umas com as outras, elas formam moléculas 
muito grandes. Estas moléculas complexas de carboidratos são denominadas polissacarídeos (poly= 
muitos). Uma molécula grande formada por unidades que se repetem é denominada polímero. Deste 
modo, todos os carboidratos complexos são polímeros de glicose. Como estes polímeros têm um único 
tipo de molécula, a glicose, as diferenças entre os polissacarídeos ocorrem pelo modo em que as 
moléculas de glicose estão ligadas. 
 Todas as células de um organismo vivo armazenam glicose como fonte de energia sob a 
forma de polissacarídeos, e algumas células também produzem polissacarídeos com um 
propósito estrutural. Ex.: leveduras e bactérias produzem um polímero de armazenamento de glicose 
denominado dextran. Muitos animais invertebrados sintetizam um polissacarídeo estrutural denominado 
quitina. Plantas produzem dois tipos de polissacarídeos: uma molécula de armazenagem denominada 
amido, digerível pelos humanos, e uma molécula estrutural denominada celulose, não digerível pelos 
humanos. Infelizmente não somos capazes de digerir a celulose e obter sua energia, pois trata-se da 
molécula orgânica mais abundante no planeta. 
 Células animais produzem um polissacarídeo de armazenamento denominado glicogênio que é 
encontrado em todos os tecidos corporais, principalmente no músculo estriado esquelético e no fígado. A 
glicose é um dos principais combustíveis do corpo. Ela circula na corrente sangüínea e é a unidade 
básica na produção de glicogênio. Durante a absorção digestiva de um alimento para a corrente 
sangüínea, a glicose fornece a maior parte da energia necessária ao corpo. O excesso é convertido em 
glicogênio e gordura. 
 A ribose e a desoxirribose são dois monossacarídeos de cinco carbonos, pentoses, 
biologicamente importantes como constituintes de outro grupo importante de compostos orgânicos 
denominados ácidos nucléicos, e suas unidades básicas são denominadas nucleotídeos. 
 Os carboidratos são também muito importantes na composição da substância fundamental dos 
tecidos conjuntivos, esses carboidratos são denominados mucopolissacarídeos. Essa substância 
fundamental e as proteínas fibrosas embebidas nela constituem a matriz extracelular do tecido 
conjuntivo (substância intercelular). 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
15 
 Os carboidratos não catalisam reações químicas complexas como as proteínas, nem se replicam 
como os ácidos nucléicos. Devido ao fato de os polissacarídeos não serem construídos de acordo com 
um molde genético, como as proteínas e os ácidos nucléicos, eles tendem a ser muito mais 
heterogêneos – tanto em tamanho como em composição – do que outras moléculas biológicas. 
 Entretanto, tornou-se claro que a variação estrutural dos carboidratos é fundamental para sua 
atividade biológica. As organizações aparentemente casuais dos carboidratos nas proteínas e na 
superfície das células são a chave para muitos eventos de reconhecimento entre as proteínas e entre as 
células. A compreensão da estrutura dos carboidratos, desde o mais simples monossacarídeo até o mais 
complexo polissacarídeo ramificado, é essencial para o reconhecimento das diversas funções dos 
carboidratos nos sistemas biológicos. 
 
 
Monossacarídeos 
 Os monossacarídeos, ou açúcares simples, são sintetizados a partir de precursores menores, 
originalmente derivados de CO2 e H2O pela fotossíntese. Os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas 
derivados de poliidroxialcoóis de cadeia linear contendo pelo menos três átomos de carbono. Eles são 
classificados de acordo com a natureza química de seu grupo carbonila e pelo número de seus átomos 
de carbono. Se o grupo carbonila for um aldeído, o açúcar será uma aldose. Se o grupo carbonila for 
uma cetona, o açúcar será uma cetose. Os monossacarídeos menores, com três átomos de carbono, 
são as trioses. Aqueles com quatro, cinco, seis, sete ou mais átomos de carbono são, respectivamente, 
tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, etc. 
 
 Ex.: aldose D-glicose (CH2O)6 
 
 
 
 A indicação D ou L nas aldoses é feita de acordo com a convenção de Fisher. Os L açúcares são 
as imagens especulares de seus D açúcares. O prefixo D é freqüentemente omitido porque os L 
açúcares, são biologicamente muito menos abundantes do que os D açúcares. 
 Os açúcares que se diferem apenas pela configuração em torno de um átomo de C são 
denominados epímeros uns dos outros. Portanto, a D-glicose e a D-manose são epímeros em relação 
ao C2. Os açúcares de seis carbonos glicose, manose e galactose são as aldoses mais comuns. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
16 
 
 Algumas cetoses são denominadas de acordo com a inserção –ul anterior ao sufixo –ose do nome 
da aldose correspondente; assim: D-xilulose é a Cetose correspondente à aldose D-xilose. As cetoses 
mais comuns são diidroxiacetona, ribulose e frutose, as quais encontramos em nossos estudos do 
metabolismo. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
17 
 
IMPORTANTE: um açúcar com um anel de seis membros é conhecido com piranose. Os açúcares com 
anéis de cinco membros são denominados furanoses. 
 
 
 
Derivados de Açúcares 
 Devido ao fato dasformas lineares e cíclicas das aldoses e das cetoses se interconverterem, 
esses açúcares sofrem reações típicas de aldeídos e cetonas. 
1) A oxidação química branda ou a oxidação enzimática de uma aldose converte seus grupo aldeído a 
um grupo carboxílico ácido, produzindo um ácido aldônico como o ácido glicônico. 
2) A oxidação específica do álcool das aldoses produz ácidos urônicos, que são nomeados por meio da 
adição do sufixo –urônico à raiz do nome da aldose parental.Ex.: ácido glicurônico. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
18 
3) As aldoses e as cetoses podem ser reduzidas sob condições amenas para produzir poliidroxialcoóis 
acíclicos conhecidos como alditóis. Ex.: Ribitol (componente da coenzima flavina), glicerol e o 
mioinositol (componente lipídico importante) e xilitol (adoçante utilizados em chicletes “sem açúcar”). 
 
4) As unidades monossacarídicas nas quais um grupo OH é substituído por H são conhecidas como 
desoxiaçúcares. O de maior importância é a -D-2-desoxirribose (açúcar do DNA). A L-fucose é um 
L-açúcar componente dos polissacarídeos. 
 
5) Nos aminoaçúcares, um ou mais grupos OH foram substituídos por um grupo amina. Ex.: D-
glicosamina e D-galactosamina. 
 
 
Polissacarídeos 
 Formam polímeros ramificados e lineares. Isso ocorre porque as ligações glicosídicas podem ser 
formadas por qualquer grupo hidroxila de um monossacarídeo. 
 São classificados em homopolissacarídeos ou heteropolissacarídeos se consistirem de um ou 
mais tipos de monossacarídeos. Apesar de as seqüências de monossacarídeos dos heteropolissacarídeos 
poderem, ser mais variadas do que as das proteínas, muitos são compostos por apenas poucos tipos de 
monossacarídeos que se alternam em uma seqüência repetitiva. 
 Os dissacarídeos são os polissacarídeos mais simples. O dissacarídeo mais abundante é a 
sacarose. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
19 
 
 As plantas possuem paredes rígidas que suportam diferenças de pressão osmótica entre os 
espaços extra e intracelular de até 20atm. Em plantas grandes, como árvores, a parede celular também 
tem a função de sustentação. A celulose, o componente estrutural principal da parede celular das 
plantas, é responsável por mais da metade do carbono presente na biosfera. 
 
 A quitina é o principal componente estrutural do exoesqueleto de invertebrados, como: 
crustáceos, insetos e aranhas, estando também presente na parede celular algumas algas. É tão 
abundante quanto à celulose. 
 
 
 O amido é um polissacarídeo de reserva energética. É depositado nos cloroplastos das células 
vegetais como grânulos insolúveis compostos por -amilose e amilopectina. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
20 
 
 
 O glicogênio, polissacarídeo de reserva dos animais, está presente em todas as células, mas é 
mais abundante no músculo estriado esquelético e no fígado, onde ocorre sob a forma de grânulos 
citoplasmáticos. A estrutura primaria do glicogênio assemelha-se a da amilopectina, mas o glicogênio é 
mais ramificado, com pontos de ramificação ocorrendo a cada 8 a 14 resíduos de glicose. 
 Os carboidratos da substância fundamental conhecidos como mucopolissacarídeos, são 
heteropolissacarídeos (heteros= outros), isto é, eles são compostos de duas diferentes unidades de 
monossacarídeos. Essas unidades de açúcares são de dois tipos: os que têm um grupo ácido (açúcares 
ácidos) e aquelas que têm um grupo amino (açúcares aminados). O mucopolissarídeo mais abundante é 
o ácido hialurônico, no qual o ácido glicurônico e a N-acetilglicosamina alternam-se regularmente em 
uma cadeia não ramificada. Outros importantes mucopolissarídeos são os sulfatos de condroitina, 
encontrados principalmente na substância fundamental da matriz cartilaginosa. Nas cadeias desses 
mucopolissacarídeos, a galactosamina contém um grupo sulfato alternando-se com o ácido glicurônico. 
Os mucopolissacarídeos podem estar combinados com pequenas quantidades de proteínas, denominadas 
mucoproteínas ou proteoglicanas. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
21 
Glicoproteínas 
 As glicoproteínas constituem muitas das proteínas de membrana. Algumas podem ser antígenos 
que determinam o sistema ABO e o sistema de histocompatibilidade determinantes de transplantes de 
um indivíduo. Alterações nas glicoproteínas de membrana podem ser correlacionadas com tumorigênese 
e transformação maligna no câncer. A maioria das proteínas plasmáticas, exceto a albumina, são 
glicoproteínas. Alguns hormônios protéicos são glicoproteínas (ex.: hormônio folículo estimulante – 
FSH). 
 A percentagem de carboidrato nas glicoproteínas é variável. As imunoglobulinas contêm pequena 
quantidade de carboidrato (4%), enquanto que a glicoproteína gástrica possui 82% de carboidrato. 
 
ESTUDO DIRIGIDO 3 
1) Explique a fórmula básica do carboidrato. 
2) Quais são os dois tipos de açúcares simples? Qual a diferença entre eles? 
3) Caracterize: (a) mucopolissacarídeo e (b) glicoproteína. 
4) O que são açúcares epímeros? 
5) Diferencie: furanose e piranose. 
6) O que é um derivado de açúcar? Cite três exemplos. 
7) Defina polissacarídeo. Qual a diferença entre um homopolissacarídeo e um heteropolissacarídeo. 
8) Qual a importância dos seguintes polissacarídeos: (a) amido, (b) glicogênio, (c) celulose, e (d) quitina 
 
 
4) LIPÍDEOS 
 Os lipídeos são biomoléculas feitas de carbono, hidrogênio e oxigênio, como os carboidratos, mas 
possuem muito menos oxigênio. Uma característica importante é que os lipídeos não são muito solúveis 
em água, devido à sua estrutura apolar. Tecnicamente, em temperatura ambiente, os lipídeos são 
denominados gorduras, quando no estado sólido, e óleos, quando no estado líquido. Muitos lipídeos 
derivados de animais, como a banha e a manteiga, são gorduras, enquanto que muitos lipídeos 
derivados de vegetais são óleos. 
 Os lipídeos são o grupo mais diverso de biomoléculas. Devido à sua hidrofobicidade, os lipídeos 
não se misturam em água, no entanto são solúveis em solventes orgânicos, como: clorofórmio, éter, 
benzeno e metanol. 
 Em geral, os lipídeos desempenham três funções biológicas: 
1) As moléculas de lipídeos, na forma de uma bicamada lipídica, são componentes essenciais, 
juntamente com as proteínas, das membranas biológicas. 
2) Os lipídeos que contêm cadeias de hidrocarbonetos servem como reservas energéticas. 
3) Muitos eventos de sinalização intra e intercelulares envolvem moléculas de lipídeos. 
 
 Embora os lipídeos sejam uma classe distinta de biomoléculas, veremos que eles geralmente 
ocorrem combinados, seja covalentemente ou através de ligações fracas para produzir moléculas 
híbridas tais como: glicolipídeos e lipoproteínas. 
 
 
Classificação dos Lipídeos 
 A classificação baseia-se na estrutura de seu esqueleto. Os lipídeos complexos, que contêm 
ácidos graxos como componentes, incluem os acilgliceróis, os fosfatoglicerídeos, os esfingolipídeos e as 
ceras, que diferem na estrutura dos esqueletos aos quais os ácidos graxos estão covalentemente 
ligados. Eles também são denominados lipídeos saponificáveis, uma vez que produzem sabões (sais de 
ácidos graxos) sob hidrólise alcalina. 
Profª Marinade Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
22 
 O outro grupo principal de lipídeo consiste nos lipídeos simples, que não contêm ácidos graxos 
e, portanto não são saponificáveis. 
 
Classificação dos Lipídeos 
Tipo de Lipídeo Esqueleto 
Complexo (saponificável) 
Acilgliceróis (triglicerídeos) Glicerol 
Fosfoglicerídeos Glicerol-3-fosfato 
Esfingolipídeos Esfingosina 
Ceras Alcoóis não-polares de peso 
molecular elevado 
Simples (não-saponificáveis) 
Terpenos 
Esteróides 
Eicosanóides 
 
 
Ácidos Graxos 
 Embora os ácidos graxos ocorram em quantidades muitos grandes como blocos construtivos 
componentes dos lipídeos saponificáveis, eles ocorrem apenas em traços na forma livre nas células e 
tecidos. Existem mais de 100 tipos de ácidos graxos. 
 Todos possuem uma longa cadeia hidrocarbonada e um grupo carboxílicos terminal. A cadeia 
hidrocarbonada pode ser saturada (ex.: ácido palmítico), ou pode possuir uma ou mais duplas ligações 
(ex.: ácido oléico); alguns ácidos graxos contém triplas ligações. 
 Os ácidos graxos diferem um do outro no comprimento da cadeia e no número e posição de suas 
ligações insaturadas. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
23 
 Os ácidos graxos mais abundantes têm um número par de átomos de carbono com cadeias entre 
14 e 22 átomos de carbono de comprimento, mas aqueles com 16 a 18 carbonos predominam. Os mais 
comuns entre os ácidos graxos saturados são o ácido palmítico (C16) e o ácido esteárico (C18) e, entre os 
ácidos graxos insaturados, o ácido oléico (C18). Os ácidos graxos insaturados predominam sobre os 
saturados, particularmente nas plantas superiores e em animais que vivem em baixas temperaturas. 
Ácidos graxos insaturados têm pontos de fusão mais baixos do que ácidos graxos saturados de mesmo 
comprimento de cadeia. 
 
 
 Ácidos graxos com um número ímpar de átomos de carbono ocorrem somente em quantidades 
vestigiais nos animais terrestres, mas ocorrem em quantidades significantes em muitos organismos 
marinhos. 
 
 
Triacilgliceróis = Triglicerídeos 
 As gorduras e os óleos existentes em plantas e em animais consistem, na sua maioria, em 
misturas de triglicerídeos. Essas substâncias apolares e insolúveis em água são triésteres de glicerol 
com ácidos graxos. 
 Os ácidos graxos no corpo ligam-se ao glicerol para formar mono-, di-, triglicerídeos. Os 
triglicerídeos atuam como reservas de energia em animais, sendo a mais abundante classe de lipídeos, 
apesar de não serem componentes das membranas celulares. Concentrações de triglicerídeos no sangue 
são preditores de doenças arteriais; uma concentração elevada de triglicerídeos em jejum está 
relacionada a um maior risco de desenvolvimento de doenças vasculares. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
24 
 
 As gorduras são uma forma altamente eficiente de armazenamento de energia metabólica, pois 
os triglicerídeos são menos oxidados do que os carboidratos ou as proteínas, fornecendo 
significativamente mais energia, por unidade de massa, na sua oxidação completa. As gorduras 
fornecem em torno de seis vezes mais energia do que um glicogênio hidratado. 
 Nos animais os adipócitos (células de gordura) são células especializadas na síntese e no 
armazenamento de triglicerídeos. Enquanto outros tipos celulares têm apenas algumas gotículas de 
gordura dispersas no seu citosol, os adipócitos podem estar quase inteiramente preenchidos com 
glóbulos de gordura. O tecido adiposo é mais abundante na camada subcutânea e na cavidade 
abdominal. O conteúdo gorduroso dos seres humanos normais (20% nos homens e 27% nas mulheres) 
permite que eles sobrevivam a um jejum de dois ou três meses. De modo diferente, o suprimento 
normal de glicogênio, que funciona como uma reserva energética de curta duração, pode fornecer a 
energia necessária ao organismo por menos de 1 dia. A camada gordurosa subcutânea também fornece 
isolamento térmico, o que é particularmente importante para animais aquáticos de sangue quente, como 
baleias, focas, gansos e pingüins, os quais são rotineiramente expostos a baixas temperaturas. 
 
Fosfoglicerídeos = Glicerofosfolipídeos 
 Os fosfoglicerídeos são o principal componente lipídico das membranas biológicas; somente 
quantidades muito pequenas de fosfoglicerídeos ocorrem em outros locais da célula. Muitos 
fosfoglicerídeos são diglicerídeos com um grupo de fosfato ligado ao único carbono que não possui um 
ácido graxo. Geralmente existe um ácido graxo saturado e um insaturado, o último na posição 2 do 
glicerol. 
 Os fosfoglicerídeos são inadequadamente chamados por: fosfolipídeos ou fosfatídeos. 
 Devido ao fato dos fosfoglicerídeos possuírem uma cabeça polar além de suas caudas 
hidrocarbonadas não-polares, eles são chamados de lipídeos anfipáticos ou polares. Os diferentes tipos 
de fosfoglicerídeos diferem em tamanho, forma e carga elétrica de seus grupos polares da cabeça. 
 Cada tipo de fosfoglicerídeo pode existir em muitas espécies químicas diferentes, diferindo em 
seus ácidos graxos substituintes. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
25 
 
 
Membrana Plasmática 
 A membrana plasmática (MP) também pode ser denominada membrana celular. A MP regula as 
trocas entre a célula e seu meio ambiente e é o receptor de sinais do meio ambiente próximo ou 
distante se adaptando prontamente às alterações necessárias para manter a homeostase da célula e do 
organismo. 
A MP é constituída principalmente por fosfoglicerídeos e proteínas. Sua espessura varia de 65 a 
100 angstrons; isto é, menor que um milionésimo de uma polegada de espessura. 
 A MP consiste em uma camada dupla de fosfoglicerídeos, na qual estão incrustadas proteínas. As 
proteínas são livres para se movimentar no interior da membrana. Em conseqüência, não estão 
distribuídas uniformemente, mas formam um mosaico em constantes mudanças. Aberturas minúsculas, 
ou poros, variando entre 7 e 10 angstrons de diâmetro se estendem através da membrana. 
 Os fosfoglicerídeos formam duas camadas paralelas (designadas como dupla camada) com suas 
cabeças hidrofílicas voltadas para o meio aquoso, na superfície das membranas, e suas caudas 
hidrofóbicas voltadas para o interior da membrana. Proteínas interdispersas penetram parcial ou 
completamente na dupla camada fosfolipídica. 
 As duas funções importantes da MP são conter os componentes da célula e regular a passagem 
de substância para dentro e para fora da célula. Uma troca altamente seletiva de substâncias acontece 
através da membrana limitante e envolve vários tipos de processos ativos e passivos. 
 A permeabilidade da MP depende dos seguintes fatores: estrutura da membrana, tamanho das 
moléculas, carga iônica, solubilidade em lipídios, presença de moléculas transportadoras, e diferenças de 
pressão. 
 As MPs de certas células são altamente especializadas para facilitar funções específicas. As 
células colunares que revestem o lúmen (porção oca) do trato intestinal têm numerosas projeções finas 
(= microvilos) que auxiliam no processo de absorção na digestão. Uma única célula colunar pode ter 
cerca de 3.000 microvilos na porção exposta da MP. 
 Certos órgãos sensoriais contêm células que têm MPs especializadas. Os fotorreceptoresbastonetes e cones do olho, sensíveis aos raios luminosos têm dupla camada de membranas em forma 
de disco denominadas cálices ópticos. Estas estruturas contêm pigmentos associados com a visão. 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
26 
Dentro do órgão de Corti no ouvido interno estão as células sensoriais internas (pêlos). Estes receptores 
táteis (toque) são estimulados por vibração mecânica. 
 
Esquema da MP 
 
 
Eicosanóides 
 Os eicosanóides são derivados do ácido araquidônico. As prostaglandinas e compostos 
relacionados – prostaciclinas, tromboxanas, leucotrienos e lipoxinas – são conhecidos como 
eicosanóides, porque são todos compostos de 20 carbonos (C20). Os eicosanóides agem em 
concentrações muito baixas e estão envolvidos no surgimento de dor e febre, e na regulação da pressão 
arterial, da coagulação sangüínea e da reprodução. 
 De modo diferente dos hormônios, os eicosanóides não são transportados pela corrente 
sangüínea aos seus sítios de ação, tendendo a agir localmente, próximo às células que os produzem. Na 
verdade, a maioria dos eicosanóides decompõe-se em segundos ou em minutos, o que limita seu efeito 
a tecidos vizinhos. 
 Nos seres humanos, o precursor mais importante do eicosanóide é o ácido araquidônico, um 
ácido graxo poliinsaturado com 4 ligações duplas. O araquidonato é armazenado nas membranas. 
 Os produtos específicos do araquidonato são tecido-dependente. Ex.: plaquetas produzem 
praticamente tromboxanas, mas as células endoteliais sintetizam prostaciclinas. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
27 
Esteróides 
 Os esteróides, a maioria de origem eucariótica, são derivados do ciclopentanoperidrofenantreno 
(composto por 4 anéis não-planares fusionados). 
 O colesterol é o esteróide mais abundante nos animais, e é um componente importante na 
membrana plasmática dos animais. 
 
 Nos mamíferos, o colesterol é o precursor metabólico dos hormônios esteróides, substâncias 
que regulam uma grande variedade de funções fisiológicas. Os hormônios esteróides são classificados de 
acordo com a resposta fisiológica que desencadeiam: 
1) Os glicocorticóides, como o cortisol (C21) afetam o metabolismo dos carboidratos, de proteínas 
e lipídeos e influenciam outras funções vitais, como reações inflamatórias e a capacidade de lidar 
com o estresse. 
2) A aldosterona e outros mineralocorticóides regulam a excreção de sal e água pelos rins. 
3) Os androgênios e os estrogênios afetam o desenvolvimento e a função sexual. A testosterona 
(C19) é o hormônio sexual masculino responsável pelos caracteres sexuais masculinos, produção 
de esperma e libido. 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
28 
Cerídeos 
 Ceras são ésteres sólidos de ácidos graxos muito grandes, insolúveis em água, com alcoóis 
graxos monoidroxílicos de cadeia longa ou esteróis. Elas são macias e maleáveis quando levemente 
aquecidas, mas são duras quando frias. 
 As ceras são encontradas como revestimentos protetores na pele, nos pêlos e nas penas, em 
folhas e frutos de plantas superiores, e no exoesqueleto de alguns insetos. 
 
Lipoproteínas 
 As lipoproteínas são complexos constituídos por proteínas e lipídeos, que formam agregados 
moleculares distintos. Cada tipo de lipoproteína tem massa molecular, tamanho, composição química, 
densidade e papel fisiológico característicos. A proteína e o lipídeo no complexo são unidos por forças 
não-covalentes. Ex.: HDL (lipoproteína de alta densidade), LDL (lipoproteína de baixa densidade), VLDL 
(lipoproteína de muito baixa densidade). 
 
Glicolipídeos 
 São moléculas de lipídeos ligadas à carboidratos. São compostos por uma ceramida (esfingosina 
+ ácido graxo) e um glicídeo de cadeia curta. É um componente fundamental do glicocálix e membrana. 
Entre os principais glicídeos que formam parte dos glicolipídios encontramos a: galactose, manose, 
frutose, glicose, N-acetilglicosamina, e N-acetilgalactosamina. 
Temos os: 1) cerebrosídios que são encontrados nas membranas das células neurais. São 
importantes componentes dos músculos e da membrana celular do nervos, moléculas do sistema 
nervoso central e periférico, que formam parte da bainha de mielina dos nervos. O mais conhecido é a 
mielina; e 2) gangliosídios que são encontrados em grande quantidade nas células ganglionares do 
sistema nervoso central, especialmente nas terminações nervosas. 
 
ESTUDO DIRIGIDO 4 
1) Diferencie: gordura e óleo. 
2) Quais são as tres principais funções dos lipídeos? 
3) Explique a classificação em lipídeos complexos e simples? 
4) Caracterize: (a) ácido graxo, (b) triglicerídeo, (c) fosfoglicerídeo, (d) eicosanóide, (e) esteróide, (f) 
cerídeo, (g) lipoproteína, e (h) glicolipídeo. 
5) Explique a estrutura da membrana plasmática. 
6) Onde armazenamos os triglicerídeos? 
 
 
5) BIOENERGÉTICA 
 A eficiência das vias metabólicas como produtoras de energia é freqüentemente medida em 
quantidade de adenosina trifosfato (ATP) que as mesmas podem produzir. O ATP é um nucleotídeo que 
contém na sua molécula três grupos fosfato. O terceiro grupo fosfato é mantido na molécula por uma 
ligação covalente que necessita de energia. A energia é estocada nesta ligação de fosfato de alta energia 
e é liberada quando esta ligação é quebrada a partir da remoção do grupo fosfato. Esta relação é 
demonstrada pela seguinte relação: 
 
 
 
 
 O til significa uma ligação de alta energia e o Pi é a abreviatura do fosfato inorgânico. A 
quantidade estimada de energia livre liberada. A ligação de alta energia formada é facilmente quebrada 
na presença de enzimas especializadas (ATPases), liberando a energia para o sistema reacional, em um 
processo exergônico. 
ADP + Pi + energia  ADP ~P (=ATP) 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
29 
Não só o ATP exerce essa função, mas há uma prevalência de reações intracelulares que o utilizam como 
a molécula fornecedora de calor para as reações endotérmicas, talvez por um preciosismo evolucionário 
que “preferiu” utilizar uma “moeda única” para as “transações” energéticas celulares. 
A molécula de ATP não é, entretanto, uma molécula de reserva energética por excelência, uma vez que 
perde muito rapidamente seu Pi, sendo, por isso, utilizada mais em reações que necessitem da liberação 
rápida de calor. As melhores moléculas de armazenamento real de energia são o amido, glicogênio e 
triglicerídeos que podem liberar a principal molécula precursora da síntese do ATP, a acetil-CoA. O ATP 
não é a única molécula capaz de receber e liberar energia térmica para as reações bioquímicas. A 
condição primordial para uma molécula ser considerada "altamente" energética é ter a capacidade de 
transferir grupamentos químicos durante reações bioquímicas, liberando a energia para o meio (reação 
exergônica) possibilitando que os substratos da reação absorvam esta energia para ser produzido os 
produtos. 
 
Moléculas “Altamente Energéticas” que Participam dos Processos 
Bioquímicos Essenciais 
Molécula Energética Grupo de Transferência Exemplos de reações que participam 
ATP (Adenosina trifosfato) 
UTP (Uridina trifosfato) 
GTP (Guanosina trifosfato) 
Creatina-fosfato 
Pi (Fosfato inorgânico) Glicólise,ciclo de Krebs, cadeia respiratória 
e síntese da creatina 
NADH (Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo) 
NADPH (NAD-fosfato) 
FADH2 (Flavina-adenina-dinucleotídeo) 
Elétrons, hidrogênio Síntese do ácido láctico, ciclo de Krebs e 
cadeia respiratória 
Acetil-CoA (Acetil Coenzima A) Grupo acil Ciclo de Krebs, -Oxidação, Síntese de 
aminoácidos e lipídeos 
Biotina Gás carbônico (CO2) Ciclo de Krebs 
THC (Tetra-hidro-folato) Carbono simples Síntese de aminoácidos 
TPP (Tiamina-priofosfato) Aldeído Ciclo de Krebs, Sínes de Acetil-CoA 
adoMET (S-adenosilmetionina) Metil Síntese e Degradação de aminoácidos 
Uridina-bi-fosfato-glicose Glicose Síntese do amido e glicogênio 
 
 As vias metabólicas que produzem a maioria das moléculas de ATP são aquelas que necessitam 
de oxigênio (O2)  denominadas vias aeróbias ou oxidativas. As vias anaeróbias podem ocorrer 
sem O2 também produzem moléculas de ATP, porém em quantidades muito menores. 
 
 
Produção de ATP 
 As vias catabólicas que extraem energia a partir das biomoléculas e a transferem para o ATP são: 
Glicólise, Ciclo de Krebs e Sistema de Transporte de Elétrons. A produção aeróbia de ATP segue duas 
vias comuns: Glicólise e Ciclo de Krebs. Essas duas vias produzem uma pequena quantidade de ATP 
diretamente, porém sua contribuição mais importante são os elétrons de alta energia carreados pelo 
NADH e FADH2 para o Sistema de Transporte de Elétrons na mitocôndria. O Sistema de Transporte de 
Elétrons transfere energia dos elétrons para as ligações fosfato de alta energia do ATP. Em vários pontos 
do processo produz CO2 e água (H2O). A água pode ser usada pela célula, as o CO2 é um produto de 
excreção e deve ser removido do corpo. 
As biomoléculas utilizadas para produzir energia são: carboidratos, lipídeos e proteínas. Os 
carboidratos são os alimentos energéticos por excelência, apesar de os lipídios serem mais calóricos. Os 
lipídios são compostos primários de reserva energética na maioria dos animais justamente pelo fato de 
serem primeiro armazenados como indicativo de excesso de calorias na alimentação. 
Os nutrientes energéticos ingeridos diariamente, rapidamente são consumidos. As reservas de 
glicogênio sintetizado a partir de excesso de glicose duram, no máximo, 24 horas, enquanto que as 
reservas de lipídios armazenadas nos adipócitos podem fornecer, em tese, energia para cerca de um 
mês sem a ingestão de alimentos. Entretanto, a produção de compostos secundários a degradação dos 
lipídios (os corpos cetônicos) possuem ação danosa ao organismo, o que faz que um animal que não se 
alimente por mais de duas semanas morra por inanição. Os animais hibernantes são exceção a essa 
regra, pois os lipídios armazenados durante as estações quentes garantem a energia e água necessárias 
durante o inverno, sem haver a ação danosa dos corpos cetônicos, mas sim seu aproveitamento total no 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
30 
metabolismo energético. O camelo que contém em suas corcovas grandes depósitos de gordura que 
garante água e energia para as longas travessias do deserto. 
Os carboidratos (glicose) são a fonte primária de energia dos neurônios. Em sua ausência, 
somente há a utilização dos corpos cetônicos, não havendo o metabolismo energético de ácidos graxos. 
As proteínas são utilizadas somente de forma terciária para a produção de energia, porém 
possuem inúmeras funções biológicas que as fazem essenciais na alimentação, apesar de serem 
“desmontadas” em aminoácidos na digestão e sintetizadas, no fígado, em todas as proteínas 
plasmáticas. A utilização de proteínas no metabolismo energético indica certo desperdício de um 
substrato tão diferenciado em uma função básica como a produção de energia. Isto só se observa 
quando há extrema carência energética na ausência de glicose ou lipídios disponíveis para o 
metabolismo energético ou quando há intensa atividade física. 
 
 
 
Glicólise 
 A glicólise, também conhecida como via de Ebden-Meyerhof. Essa via ocorre no citosol e não 
exige a presença de O2, logo serve como uma via comum para o catabolismo aeróbio e anaeróbio da 
glicose. 
 Durante a glicólise, uma molécula de glicose é convertida por uma série de reações catalisadas 
por enzimas em 2 moléculas de piruvato, produzindo um ganho em energia. Uma parte da energia 
produzida é utilizada para fosforilar as moléculas de ADP, produzindo moléculas de ATP. Os eventos da 
glicolise podem ser sintetizados da seguinte maneira: 
 
Glicose + 2 NAD+ +2 ADP + 2 Pi  2 Piruvatos + 2 ATP + 2 NADH + 2 H
+ + 2 H2O 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
31 
 
É importante notar que apenas 5,2% da energia de oxidação da glicose foram liberados ao fim da 
glicólise, permanecendo todo o restante na forma de piruvato. Este por sua vez poderá ser 
completamente degradado para utilização desta energia pelo Ciclo do Ácido Cítrico, ou, quando não há 
disposição de oxigênio, ser encaminhado à degradação anaeróbia da glicose (fermentação). 
Os carboidratos ingressam na via na forma de glicose. Os lipídeos são quebrados em ácidos 
graxos e glicerol, e estes ingressam em pontos diferentes da via. As proteínas são quebradas em 
aminoácidos, que ingressam em vários pontos da via. 
A glicólise gasta 2 ATPs e produz 4 ATPs e 2 NADH. O rendimento energético final da glicólise é: 
• 1a. FASE: - 2 ATPs 
• 2a. FASE: +4 ATPS (= saldo bruto: 2 por cada lactato formado) 
• SALDO: + 2 ATPs (saldo líquido) 
 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
32 
Metabolismo Anaeróbio 
 Dependendo das necessidades e condições da célula, o piruvato pode ser direcionado para uma 
das duas vias (aeróbia ou anaeróbia). Se a célula contém a quantidade adequada de O2, o piruvato entra 
no Ciclo de Krebs. 
 Se a célula não contém O2 suficiente para a via aeróbia, o piruvato é convertido em Lactato. 
 
 
 
 
 
 A conversão do piruvato em lactato transforma o NADH, produzido anteriormente na glicólise, em 
NAD+ quando um átomo de hidrogênio é transferido para a molécula de lactato. Como resultado, o saldo 
da produção de energia para o metabolismo anaeróbio de uma molécula de glicose é de a ATPs e 
nenhum NADH. 
 
Metabolismo Aeróbio 
 Se a célula tem uma quantidade adequada de O2 para o metabolismo aeróbio, então as moléculas 
de piruvato formadas a partir da glicose durante a glicólise são transportadas para a mitocôndria. Uma 
vez dentro da matriz mitocondrial, o piruvato é convertido em Acetil-Coenzima A (Acetil-CoA). 
 
Ciclo de Krebs 
 A Acetil-CoA libera sua unidade de acetil com 2 carbonos dentro de uma via metabólica cíclica 
conhecida como Ciclo de Krebs. O Ciclo de Krebs (assim denominado em homenagem ao bioquímico 
alemão Hans Krebs que estabeleceu, em 1937, as seqüências de reações a partir de estudos 
preliminares), também chamado Ciclo do Ácido Tricarboxílico ou Ciclo do Ácido Cítrico, é a mais 
importante via metabólica celular. 
 Os 2 carbonos da unidade Acetil entram no ciclo pela combinação com uma molécula de 
oxaloacetato com 4 carbonos que é a ultima molécula intermediaria do ciclo. A moléculas de citrato de 6 
carbonos resultante, passa por uma série de reações, até que completa o ciclo como outra molécula de 
oxaloacetato. A maior parte da energia liberada pelas reações do ciclo é capturada com elétrons de alta 
energia em três moléculas de NADHe uma de FADH2. Entretanto, alguma quantidade de energia é 
utilizada para sintetizar ligações fosfato de alta energia de uma molécula de ATP. Em duas das reações o 
carbono e o oxigênio são removidos sob a forma de CO2. No final do ciclo, a molécula de oxaloacetato 
com 4 carbonos que permaneceu, volta a iniciar o ciclo. 
 
IMPORTANTE: A acetil-CoA também é originária da degradação de ácidos graxos (β-oxidação) a partir da 
mobilização dos triglicerídeos armazenados nos adipócitos e também dos aminoácidos originários da 
degradação das proteínas (alanina, treonina, glicina, serina, cisteína, fenilalanina, tirosina, leucina, lisina 
e triptofano). Corpos cetônicos também podem ser degradados em acetil-CoA e aproveitados pelos 
músculos e neurônios. 
O Ciclo de Krebs pode ser dividido em oito etapas consecutivas: 
1. Início: condensação da acetil-CoA como oxalacetato, gerando citrato: esta reação é catalisada 
pela enzima citrato-sintase e gera um composto de seis carbonos, uma vez que o oxalacetato possui 4C 
e a acetil-CoA, possui 2C que correspondem aos dois últimos carbonos da glicose que ainda estão unidos 
depois da oxidação do piruvato. 
2. Isomerização do citrato em isocitrato: esta reação é catalisada pela enzima aconitase. Há a 
formação de cis-aconitato como um intermediário ligado à enzima, porém pode ser que ele constitua 
uma ramificação do ciclo. 
3. Oxidação do citrato a α-cetoglutarato: catalisada pela enzima isocitratodesidrogenase, utiliza o 
NADH como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação, havendo o desprendimento de uma 
molécula de CO2, a primeira da acetil-CoA. Há a formação de oxalo-succinato como intermediário ligado 
à enzima. 
4. Descarboxilação oxidativa do α-cetoglutarato a succinil-CoA: é catalisada pelo complexo 
enzimático α-cetoglutarato-desidrogenase e utiliza o NADH como transportador de 2 hidrogênios 
liberados na reação, havendo o desprendimento de mais uma molécula de CO2 que corresponde ao 
NADH NAD 
Piruvato Lactato 
Lactato desidrogenase 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
33 
último carbono remanescente da acetil-CoA, com as reações seguintes reorganizando o estado 
energético dos compostos com a finalidade de regenerar o oxalacetato, molécula iniciadora do ciclo, 
permitindo o prosseguimento do metabolismo da acetil-CoA. 
5. Desacilação do succinil-CoA até succinato: a enzima succinil-CoA sintase catalisa esta reação de 
alto poder termogênico, gerando um GTP (guanosina-tri-fosfato) que é convertido em ATP (o único 
produzido no nível dos substrato do Ciclo de Krebs). 
6. Oxidação do succinato a fumarato: catalisada pela enzima succinato-desidrogenase, utiliza o 
FADH2 como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação. 
7. Hidratação do fumarato a malato: catalisada pela enzima fumarase (ou fumaratohidratase) 
corresponde a uma desidratação com posterior hidratação, gerando um isômero. 
8. Término: desidrogenação do malato com a regeneração do oxalacetato: catalisada pela 
enzima malato-desidrogenase, utiliza o NADH como transportador de 2 hidrogênios liberados na reação. 
Na verdade, o Ciclo de Krebs não termina, verdadeiramente, com esta reação, pois outra molécula de 
acetil-CoA condensa-se com o oxalacetato, reiniciando um novo ciclo. 
 O Ciclo de Krebs adiciona carbonos provenientes da Acetil-CoA em cada volta do ciclo e produz: 
ATP, elétrons de alta energia do NADH e FADH2, e CO2. 
 O próximo passo do metabolismo aeróbio envolve a transferência de elétrons de alta energia 
contidos no NADH e FADH2 para o Sistema de Transporte de Elétrons. 
 
 
 
Sistema de Transporte de Elétrons 
 O passo final do metabolismo aeróbio é a produção de ATP a partir da transferência dos elétrons 
do NADH e FADH2. Essa transferência é possível devido à ação de um grupo de proteínas mitocondriais 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
34 
conhecidas como sistema de transporte de elétrons, que se localiza na membrana interna da 
mitocôndria. O complexo de proteínas do sistema de transporte de elétrons inclui enzimas e proteínas 
contendo moléculas de ferro conhecidas como citocromos. 
 Os elétrons de alta energia passam através do sistema de transporte de elétrons, e sua energia é 
utilizada para mover o H+ da matriz mitocondrial para o espaço intermembranas. A energia estocada 
neste gradiente de concentração é então transferida para ligações de alta energia da molécula de ATP 
quando o H+ move-se de volta através da membrana. A síntese de ATP usando o sistema de transporte 
de elétrons é denominada fosforilação oxidativa, porque o sistema de transporte de elétrons necessita 
de oxigênio para atuar como aceptor final dos elétrons e do H+. 
 O NADH mitocondrial e o FADH2 produzidos no ciclo de Krebs fornecem elétrons de alta energia. 
Dois elétrons de cada vez passam através do complexo de proteínas, perdendo energia em cada 
transferência. Durante três das transferências ocorre liberação de energia suficiente para realizar o 
trabalho de transportar os íons H+ para os espaços intermembranas, a energia liberada é perdida na 
forma de calor. 
 Ao final da cadeia de transporte de elétrons, os elétrons forneceram a porção utilizável da energia 
que armazenavam. Neste local, cada dois elétrons se combinam com dois H+ presentes na matriz. Os 
átomos de hidrogênio resultantes então se combinam com um átomo de oxigênio, originando uma 
molécula de H2O. 
 O saldo da produção de energia de uma molécula de glicose é de 36 ou 38 ATP. 
 
 
 
-Oxidação 
 Os triglicerídeos são a principal forma de obtenção dos lipídios na alimentação, tanto de origem 
animal quanto vegetal. Os três ácidos graxos presentes na molécula são os substratos para uma via 
metabólica de extrema importância quando a glicose não consegue satisfazer as necessidades 
energéticas ou quando o organismo está sobre intensa carência energética por exercício físico intenso. 
Os lipídeos constituem a principal molécula de armazenagem de substrato do corpo, pois eles 
têm um maior conteúdo energético do que as proteínas ou carboidratos. Os lipídeos são degradados 
pelas lípases em glicerol e ácidos graxos. O glicerol ingressa na glicólise. Um ácido graxo deve ser 
transportado do citosol para o interior da mitocôndria. Lá ele é lentamente desdobrado em unidades de 
2 carbonos em um processo denominado -Oxidação. Na maioria das células as unidades de 2 carbonos 
Profª Marina de Mello 
Esta apostila não possui fins lucrativos, não podendo ser comercializada, sendo uma compilação de diversas obras 
referenciadas no texto. 
 
35 
são convertidas em Acetil-CoA, que ingressa diretamente no ciclo de Krebs. Como muitas moléculas de 
Acetil-CoA podem ser produzidas a partir de um único ácido graxo, os lipídeos produzem mais energia 
que a glicose e a proteína. A partir de um ácido graxo simples pode-se produzir 165 ATP. 
A β-oxidação é uma via extremamente eficaz na produção de energia, já que as moléculas de 
acetil-CoA, NADH e FADH2 formadas já se encontram na mitocôndria e podem seguir para o ciclo de 
Krebs e cadeia respiratória, rapidamente. 
Porém, o excesso da acetil-CoA formado vai obrigar à sua saída para o citoplasma para iniciar a 
síntese de ácidos corpos cetônicos. 
 
 
Proteínas 
 A 1ª etapa do catabolismo protéico é a quebra das proteínas em polipeptídeos através de 
proteases. Uma vez que isto tenha ocorrido, as peptidases quebram as ligações peptídicas liberando