Aminoacidos e proteinas

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Aminoácidos e Proteínas
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- Mais abundantes 
 Desempenham várias funções
Funções:
	1) estrutural: formam estrutura de sustentação - colágeno e elastina
	2) catalizam reações – enzimas
	3) transporte de moléculas – hemoglobina e mioglobulina
	4) mecanismo de defesa – anticorpo e interferon
	5) controle de metabolismo (ação hormonal) – insulina
	6) mecanismo contrácteis – miosina e actina
	7) controle da expressão gênica – proteínas reguladoras que se ligam e sítios específios no DNA.
Proteínas
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Aminoácidos: componentes das proteínas
- Proteínas: polímeros de aminoácidos
 são sintetizados a partir de 20 monômero diferentes – aminoácidos
 - são compostos que apresentam na sua estrutura:
	- grupo amino (-NH2)
	- grupo carboxila (-COOH)
Estrutura do aminoácido
- em pH fisiológico estes grupos apresentam-se completamente ionizados
	- NH3+ - COO-
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Classificação dos aminoácidos
- De acordo com a polaridade da cadeia lateral.
 Apolares
 Polares
 Neutros
 Àcidos 
 Básicos
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Classificação dos aminoácidos
1) Grupos apolares (grupo R hidrofóbico)
	- grupo R: cadeias orgânicas com caráter de hidrocarbonetos
	- não interagem com a água
	- na estrutura tridimensional da molécula tendem a fica no interior da mesma.
- Ex: glicina, alanina, valina, leucina, metionina etc..
2) Grupos Polares: (grupo R hidrofílico)
	- grupo R: uma carga elétrica líquida, o que permite a interação com moléculas de água.
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Classificação dos aminoácidos
São subdivididos em 3 grupos:
2.1- Aminoácido básicos: carga positiva – pH neutro estão protonado
	Ex: lisina, arginina e histidina
2.2 – Aminoácidos ácidos: carga negativa – pH neutro estão desprotonado
	Ex: glutamato e aspartato
2.3 – Aminoácidos sem carga: cadeia lateral sem carga líquida
	 Ex: glicina, treonina, tirosina, serina, cisteína
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Classificação dos aminoácidos
 Carbono quiral ou assimétrico
 Exceção da glicina
H
aminoácido
glicina
Isômeros: 2 formas opticamente ativas
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Polímeros de aminoácidos: peptídeos e proteínas
- Ligação peptídica: ligação entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido, com a liberação de uma molécula de água.
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Pentapeptídeo
Impossibilidade de Rotação em torno da ligação peptídica
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 O que é uma cadeia polipeptídica?
	polímero de resíduos de aminoácidos.
Resíduos – em cada ligação peptídica foi eliminada uma molécula de água.
	- dipeptídeos: 2 resíduos
	- tripeptídeo: 3 residuos
	- oligopeptídeo (peptídeo): até 30 resíduos
	- polipeptídeos: mais que 30 resíduos
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Proteínas
Considerações:
- formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas,
Quimotripsina
Troponina
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Variação na composição de aminoácidos
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Estrutura tridimensional definida
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Estrutura das Proteínas
 a organização espacial de uma molécula de proteína irá depender da sua composição de aminoácidos, uma vez que cada um possui uma característica particular como:
 carga, volume e reatividade com a água.
Estrutura primária: 
- é a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. 
- é escrita da região N- terminal pra C-terminal.
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2) Estrutura Secundária: 
é a estrutura bidimensional, 
formada pela interação de aminoácidos próximos na cadeia polipeptídica 
2.1) - hélice
enrolamento da cadeia em torno de um eixo. 
A ponte de H é forma entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente. 
A cadeia lateral dos aminoácidos projetam para fora da hélice.
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2.2) Folha -pregueada:
 interação lateral de segmentos da cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes. 
 Pontes de H formada por unidades peptídicas distantes na mesma cadeia ou por cadeias polipeptídicas diferentes. 
 As cadeias laterais estão perpendiculares ao eixo das cadeias.
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Variação na estrutura secundária que compõe as moléculas
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3) Estrutura terciária: 
- é o dobramento final da cadeia polipeptídica, devido a interação de regiões com estrutura regular (-hélice e folha  pregueada), ou regiões sem estrutura definida.
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Interação não covalente:
	a- Pte de hidrogênio: cadeia lateral de aminoácidos polares com ou sem carga.
	b- Interação Hidrofóbica: entre as cadeias laterais hidrofóbicas de aminoácidos apolares.
	c- Ligações iônicas: interação entre cadeia lateral de cargas opostas. 
Interação covalentes:
	a- Ponte dissulfeto: formada entre resíduos de cisteína. 
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3) Estrutura quaternária:
Interação de mais de uma cadeia polipeptídica
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Proteínas globulosas e fibrosas
1- Globulares: 
apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. 
 São geralmente solúveis. 
 Desempenham várias funções.
2- Fibrosas: 
são cadeias polipeptídicas longas que apresentam estrutura secundária regular. 
 São geralmente insolúveis. 
 Desempenham papel estrutural basicamente.
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Proteínas Conjugadas
 Várias proteínas possuem moléculas orgânicas não protéicas ligados a eles. 
 Esse grupo é chamado de grupo prostético e a proteína de proteína conjugada.
	- Grupo protético interage com a proteína por ligação covalente ou não covalente. 
- Ex: mioglobulina (grupo prostético heme)
- glicoproteína: grupo prostético é um carboidrato. 
- lipoproteínas: grupo prostético é um lipídeo.
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Alteração Estrutural das Proteínas
 Desnaturação: 
	- a proteína perde a sua estrutura terciária ou quaternária.
	- ocorre rompimento de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos aminoácidos. 
	- as ligações peptídicas são mantidas.
	- perda de atividade
	- aumento da temperatura, valores de pH muito baixo ou muito alto, detregentes.
 Renaturação: 
	- capacidade da proteína em adquirir sua conformação original.
	- in vitro é um processo demorado
	- in vivo (na célula): a conformação nativa é adquirida com a ajuda de chaperoninas. Proteínas que controlam a reatividade das cadeias laterais das proteínas. 
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Importância da estrutura das proteínas
Mudança de um único aminoácido: Anemia falciforme
Glu (ác. glutâmico → Val (valina)
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Alteração na estrutura secundária da proteína: Mau da vaca louca
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Alteração na modificação pós-traducional: Escorbuto
 Falta de vitamina C
 Vitamina C é o cofator da enzima polil-hidroxilase (adiciona OH nos aa prolina do colágeno)
 Hidroxilação é importante pois aumenta o número de pontes de hidrogênio no colágeno – Maior rigidez. 
 hemorragias na gengiva, pouca fixação do tente, inchaço, dores nas articulações,