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Metabolismo de Carboidratos

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04/02/2014 
1 
Metabolismo de 
carboidratos 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE PELOTAS 
 DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA 
 
 
1. Glicólise 
Degradação de carboidratos (glicose) 
para a produção de energia (ATP). 
 
 A glicólise é o centro do metabolismo 
dos carboidratos pois os glicídios 
provenientes tanto da dieta quanto das 
reações catabólicas podem ser 
convertidos em glicose. 
 
 
 
 
 
 
 
3 
É um excelente combustível e 
principal fonte de energia 
metabólica. 
 
Precursor de uma infinidade de 
intermediários metabólicos. 
1.1. Glicose 
4 
Destinos da glicose dentro das células: 
 
 
*ser oxidada a piruvato 
(GLICÓLISE) 
 
*ser armazenada na forma de 
glicogênio e amido 
 
*ser oxidada a pentoses --- via 
das pentoses fosfato 
 
5 6 
Glykys = açúcar lysis = quebra 
 
É um dos processos bioquímicos mais antigos na 
escala evolutiva. 
 
Uma das primeiras vias bioquímicas a ser elucidada. 
 
 Ocorre em todos os organismos vivos. 
1.2. Glicólise - características gerais 
04/02/2014 
2 
7 
 
Ocorre no citoplasma das células. 
 
Em certos tecidos e tipos celulares a glicose por meio 
da glicólise é a única fonte de energia: 
 
8 
Processo onde uma molécula de glicose é degradada 
por uma série de reações catalisadas por enzimas para 
liberar duas moléculas de piruvato. 
 
 
Durante as reações seqüenciais parte da energia é 
armazenada na forma de ATP e NADH. 
 
9 10 
Fase preparatória – 5 passos 
Consumo de ATP 
Fase de pagamento – 5 passos 
 Síntese de ATP 
 
A glicólise pode ser dividida em duas fases: 
1.3. Reações da glicólise 
11 12 
Fase preparatória (5 passos): 
A energia do ATP é investida e os 
intermediários são convertidos em um 
produto comum: o gliceraldeído - 3- fosfato. 
04/02/2014 
3 
13 14 
Fase de pagamento (5 reações finais): 
A energia livre da glicose é conservada na 
forma de ATP e NADH tendo como produto 
final duas moléculas de piruvato. 
1 molécula de glicose gera: duas moléculas 
de piruvato, duas de ATP e duas de NADH. 
15 
ATP 
ADP 
Glicose-6-fosfato 
Hexoquinase 
a-D-Glicose 
Mg++ 
6 
5 
1 
2 
3 
4 
6 
5 
2 
1 
3 
4 
1ª) Fosforilação da glicose 
16 
A glicose é fosforilada sendo o ATP o doador de 
grupos fosfato. É uma reação irreversível catalisada 
pela enzima hexoquinase. 
17 
2ª) Conversão da glicose-6-fosfato em frutose-6-fosfato: 
A enzima fosfoexose isomerase catalisa a 
isomerização da glicose-6-fosfato em frutose-6-
fosfato: 
 
18 
3ª) Fosforilação da frutose - 6 - fosfato em frutose -1,6-
bifosfato: 
 A enzima fosfofrutoquinase 1 catalisa a 
transferência de um grupo fosfato do ATP para a 
frutose-6-fosfato. 
04/02/2014 
4 
19 
4ª) Clivagem da frutose-1,6-bifosfato: 
 A frutose 1,6 bifosfato é quebrada para liberar 
gliceraldeído - 3- fosfato e diidroxiacetona fosfato. A 
reação é catalisada pela enzima aldolase. 
20 
5ª) Interconversão das trioses fosfato: 
Usado nos passos posteriores 
 A diidroxiacetona fosfato é convertida em 
gliceraldeído - 3- fosfato numa reação catalisada 
pela triose fosfato isomerase. 
21 
Fase preparatória 
22 
6ª) Oxidação do gliceraldeído-3-fosfato em 1,3-
bifosfoglicerato 
 A enzima gliceraldeído - 3- fosfato desidrogenase 
transforma o gliceraldeído 3- fosfato em 1.3 
bifosfoglicerato: 
23 
7ª) Transferência do fosfato do 1,3-bifosfoglicerato para 
o ADP: 
 A enzima fosfoglicerato quinase transfere um 
grupo fosfato do 1,3 bifosfoglicerato para o ADP 
formando 3-fosfoglicerato e ATP: 
24 
8ª) Conversão do 3-fosfoglicerato em 2-fosfoglicerato: 
 A enzima fosfoglicerato mutase catalisa a 
transferência do grupo fosforil entre C2 e C3 do 
glicerato. 
04/02/2014 
5 
25 
9ª) Desidratação do 2-fosfoglicerato a 
fosfoenolpiruvato: 
A enzima enolase remove uma molécula de água para 
liberar fosfoenolpiruvato: 
26 
10ª) Transferência do grupo fosfato do 
fosfoenolpiruvato para o ADP: 
A enzima piruvato quinase catalisa a transferência do 
grupo fosforil do fosfoenolpiruvato para o ADP. 
27 
Fase pagamento 
28 
1 molécula de glicose gera: duas 
moléculas de piruvato, duas de ATP e 
duas de NADH. 
29 
 Muitos carboidratos podem entrar na via glicolítica 
após sofrerem transformação e tornar-se um dos 
intermediários da glicólise: 
 
Glicogênio 
Amido 
Maltose 
Lactose 
Trealose 
Sacarose 
Frutose 
Manose 
Galactose 
 
 
 
30 
4.3- Entrada de outros 
carboidratos na via glicolítica 
04/02/2014 
6 
31 
 
Enzimas alostéricas são reguladas por moduladores que se ligam a 
outro sítio que não o sítio ativo. Os moduladores podem alterar 
a afinidade de uma enzima pelo substrato ou modificar a 
atividade catalítica. 
 
32 
4.4 Regulação da glicólise 
1. Hexoquinase: 
 
Catalisa a reação de entrada da glicose 
na via glicolítica. 
 
 
Inibida pelo produto da sua reação: 
glicose-6-fosfato. 
 
33 34 
Fígado: Hexoquinase D ou glicoquinase 
 
Km maior: mais glicose para atingir a saturação. 
Vmáx alta: o fígado remove eficientemente o excesso de glicose. 
Inibida por frutose - 6 - fosfato 
2. Fosfofrutoquinase I 
 
 
35 
3. Piruvato quinase 
 
Altas concentrações de ATP 
inibem alostericamente a 
piruvato quinase, diminuindo a 
afinidade da enzima por seu 
substrato: fosfoenolpiruvato. 
 
Inibida pelo acetil CoA (produzido 
pelo catabolismo de ácidos 
graxos, aminoácidos e glicose). 
 
36 
04/02/2014 
7 
37 
Regulação hormonal da glicólise 
 1. Em condições aeróbicas: o piruvato é transformado em acetil 
CoA o qual entra no ciclo de krebs. O NADH formado na 
glicólise é reoxidado a NAD+ pela passagem de elétrons pela 
cadeia transportadora até o oxigênio. 
 
 
2. Em condições anaeróbicas: O NADH gerado pela glicólise 
não pode mais ser reoxidado pelo oxigênio, deixando a célula 
sem aceptor de elétrons. O NAD + precisa ser regenerado por 
outras reações, ou seja, o NADH transfere seus elétrons para 
formar um produto final reduzido: lactato e etanol. 
38 
4.5 Destinos do piruvato 
39 40 
4.5.1 Destino do piruvato em condições aeróbicas: 
41 42 
Complexo da piruvato desidrogenase é composto por 3 enzimas e 
cinco coenzimas: tiamina pirofosfato, flavina adenina dinucleotídeo, 
coenzima A, nicotinamida adenina dinucleotideo e lipoato. 
 
Quatro vitaminas são requeridas na alimentação: tiamina (tiamina 
pirofos.), riboflavina (no FAD), niacina (NAD) e pantotenato 
(coenzima A) 
04/02/2014 
8 
43 
Complexo da 
piruvato 
desidrogenase 
44 
Deficiência de tiamina: 
 
 
Em humanos causa uma doença 
conhecida como beribéri que é 
caracterizada pela perda parcial de 
funções neurais. 
 
Não conseguem oxidar o piruvato, 
isso é de importância para o 
cérebro pois este usa a glicose 
como fonte de energia. 
 
 
Outros animais: polineurite 
 
 
 
 
45 
Rendimento de ATP na degradação aeróbica do 
piruvato: 
 
 
 
 
 
 
 
Fermentação do ácido lático: 
 
O NAD+ é regenerado a partir do NADH pela redução do piruvato a 
lactato catalisada pela enzima lactato desidrogenase. 
46 
4.5.2 Destino do piruvato em condições anaeróbicas: 
 
 
47 
 
Ocorre em músculos em contração vigorosa intensa 
(trabalham em condições de hipóxia). 
 
A quantidade de oxigênio que as células musculares recebem 
paraa respiração aeróbia é insuficiente para a liberação da 
energia necessária para a atividade muscular intensa. 
 
 
 
48 
04/02/2014 
9 
 
Nas hemáceas: mesmo na presença de oxigênio o lactato também 
pode ser formado. 
 
 
 
49 
Em microorganismos e bactérias: também transformam piruvato 
em lactato. 
 
Fermentação da lactose do leite leva a produção de lactato que faz 
baixar o pH e desnatura as proteínas do leite provocando sua 
precipitação. 
 
Fermentação láctea ( iogurtes). 
Fermentação alcóolica: 
 
A levedura e outros microorganismos convertem o piruvato em 
etanol e gás carbônico: 
50 
 
 
A piruvato descarboxilase está presente nas leveduras 
de cervejarias e padarias. 
 
O CO2 produzido na descarboxilação do piruvato é 
responsável pela carbonatação característica do 
champanhe. 
 
Na panificação quando leveduras são misturadas com 
um açúcar o CO2 liberado pela piruvato 
descarboxilase provoca o aumento do volume da 
massa. 
 
A álcool desidrogenase está presente em muitos 
organismos que metabolizam o álcool. 
 
 
 
 
 
51 
b) Glicólise e as células tumorais: 
 
As células tumorais podem sofrer condições de hipóxia porque o 
tumor sofre a falta de uma rede capilar sanguínea suficiente 
capaz de supri-lo com oxigênio. 
 
Células tumorais mais distantes dos capilares dependem da 
glicólise como fonte de energia. 
 
Células tumorais captam mais glicose que as normais e as 
convertem em lactato para reoxidar o NADH. 
 
Muitas células tumorais também apresentam uma superprodução 
de várias enzimas glicoliticas. 
 
 
 
52 
Correlações clínicas

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