PROTEÍNAS TOTAIS e frações ORIGINAL (2)[1]

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PROTEÍNAS TOTAIS E FRAÇÕES 
Discentes: Beatriz freire
beatriz melo
 clebson lima
 mariana almeida
mariana Evelyn 
Roberta oliveira
Bioquímica clinica
Monica Batista
PROTEÍNAS TOTAIS 
O número de proteínas distintas dentro de uma célula humana é estimado entre 3.000 a 5.000.
As mais medidas são as presentes no sangue, urina, líquido cefalorraquidiano (LCR), líquido amniótico, peritonial ou pleural, saliva e fezes.
 As funções das proteínas plasmáticas incluem transporte, manutenção da pressão oncótica, tamponamento de alterações do pH, imunidade humoral, atividade enzimática, coagulação e resposta de fase aguda.
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
A concentração das proteínas plasmáticas é determinada por três fatores principais:
velocidade de síntese
velocidade do catabolismo
volume de líquido no qual as proteínas estão distribuídas. 
HIPERPROTEINEMIA
Desidratação: causa o aumento (relativo) de todas as frações proteicas na mesma proporção.
Enfermidades monoclonais: promovem a elevação de imunoglobulinas, causando o aumento nos níveis das proteínas totais séricas.
Enfermidades policlonais crônicas: Cirrose hepática, hepatite ativa crônica, sarcoidose, lupus eritematoso sistêmico e infecção bacteriana crônica.
HIPOPROTEÍNEMIA
Aumento do volume plasmático: Hemodiluição por intoxicação hídrica, também como na cirrose quando a ascite está presente. 
Perda renal de proteínas: Síndrome nefrótica e glomerulonefrite crônica. 
Perda de proteínas pela pele: Queimaduras severas. 
Gota: Aumento da uricemia. 
Distúrbios da síntese protéica: A síntese é sensível ao suprimento de aminoácidos e, assim, a desnutrição, má absorção, dietas pobres em proteínas, enfermidade hepática não-virótica severa promovem hipoproteinemia. 
DETERMINAÇÃO DAS PROTEÍNAS TOTAIS SÉRICAS
Paciente: Não deve ingerir dieta rica em gorduras durante 8 horas antes do teste. Suspender as medicações que interferem nos níveis das proteínas séricas. 
Amostra: Soro sem hemólise e não lipêmico. A amostra pode ser refrigerada por até uma semana.
Interferentes: 
Resultados falsamente elevados: clofibrato, corticotropina, dextrano, heparina, insulina, somatropina, tireotropina, corticosteroides.
Resultados falsamente reduzidos: anticoncepcionais orais, dextrano, íon-amônio, líquidos intravenosos excessivos contendo glicose, pirazinamida e salicilatos.
Métodos
Métodos: refractometria e biureto.
PROTEÍNAS TOTAIS NA URINA
As proteínas de baixa massa molecular rotineiramente são filtradas através da membrana basal glomerular. 
As proteínas de pequeno tamanho molecular são conduzidas para dentro do túbulo renal onde são quase totalmente reabsorvidas;
Uma pequena fração é conduzida através dos túbulos e aparece na urina.
 Entre 20-50% da proteína urinária é albumina. 
DETERMINAÇÃO DAS PROTEÍNAS TOTAIS NA URINA
Amostra: São utilizadas amostras de 24 h ou 12 h sem preservativos e mantidas em refrigerador. Não sendo possível a determinação nas primeiras 48 h após a coleta, deve-se misturar bem e separar uma alíquota. Amostras congeladas são estáveis por um ano. 
Métodos: A determinação quantitativa das proteínas na urina é realizada por um dos seguintes métodos: turbidimetria, corantes, biureto, indicador de pH.
Eletroforese de proteínas
Eletroforese é uma técnica laboratorial usada para separar os grupos de proteínas do soro. Isso possibilita medir e analisar as proteínas individualmente. Para tanto, o soro é colocado em um tipo especial de papel e exposto a uma corrente elétrica. Isso faz com que os diferentes tipos de proteínas se movimentem e se agrupem. As proteínas criam faixas separadas no papel e são analisadas no laboratório. 
As principais frações protéicas, de acordo com sua eletropositividade, são albumina, alfa-1-globulina, alfa-2-globulina, betaglobulina e gamaglobulina. De acordo com o nível de resolução do método eletroforético
Pré-albumina
Sintetizada no fígado
Meia-vida menor que 12h.
Fornecem indicadores simples e sensíveis de desnutrição ou disfunção hepática.
Os níveis caem rapidamente nas reduções calóricas e proteicas na dieta.
Pré-albumina diminuem na inflamação, doenças malignas, cirrose hepática, enfermidades renais perdedoras de proteínas.
 
Níveis elevados
Níveis diminuídos
Enfermidade renais crônicas
Enfermidade hepática
Má nutrição proteica
ALBUMINA
Compreende ao redor de 60% das proteínas presentes no plasma humano. 
Sintetizada no fígado em velocidade dependente da ingestão protéica, mas sujeita a regulação por retroalimentação pelo teor de albumina circulante.
 Tem meia vida de 15-19 dias. 
FUNÇÕES
Contribui com 75-80% do efeito osmótico do plasma, um dos fatores que regulam a distribuição apropriada de água entre os compartimentos intra e extracelulares. 
Transporte e armazenamento de vários compostos muito dos quais pouco solúveis em água. A concentração plasmática de diversas substâncias, como cálcio, alguns hormônios (tiroxina, triiodotironina, cortisol, aldosterona) e triptofano, são reguladas, de certo modo, pela sua ligação à albumina. 
HIPERALBUMINEMIA
É encontrada raramente como nos casos de carcinomatose metastática, desidratação aguda, diarréia, esclerodermia, esteatorréia, estresse, febre reumática, gravidez, intoxicação hídrica, lúpus eritematoso sistêmico, meningite, miastenia, mi eloma múltiplo, nefro se, neoplasias, osteomielite, pneumonia, poliartrite nodosa, sarcoidose, traumatismo, tuberculose, úlcera péptica, uremia, vômito e hemoconcentração. 
HIPOALBUMINEMIA
Pode ser fisiológica ou patológica
Redução da síntese
Aumento do catabolismo protéico
Perda de proteínas 
Distribuição alterada
CONSEQUÊNCIAS DA HIPOALBUMINEMIA
A hipoalbuminemia afeta a distribuição líquida do corpo e as concentrações plasmáticas de substâncias transportadas ligadas à albumina.
Distribuição dos líquidos corporais
Função transportadora
DETERMINAÇÃO DA ALBUMINA SÉRICA
Paciente: Não deve consumir dieta rica em gordura por 48h antes da prova. 
Amostra: Soro. Evitar estase prolongada na coleta de sangue, pois a hemoconcentração aumenta os níveis de proteínas plasmáticas. Em frascos bem fechados, o soro límpido é estável por uma semana em temperatura ambiente ou um mês no refrigerador.
Interferências:
Resultados falsamente elevados: agentes citotóxicos, anticoncepcionais orais e bromossulfaleína. Resultados falsamente reduzidos: paracetamol, aspirina, estrogênios, anticoncepcionais orais, ampicilina, asparaginase e fluorouracil.
Os primeiros métodos para a separação da albumina das globulinas empregavam o fracionamento salino. Os mais populares usavam o sulfato de sódio com a medida da albumina pelo método de Kjeldahl ou pelo desenvolvimento de cor pela reação do biureto.
Métodos: verde de bromocresol, eletroforese e outros métodos
MÉTODOS 
Fração alfa-1-globulina: Tem na alfa-1-antitripsina seu principal componente. Esta glicoproteína atua na inibição de enzimas proteolíticas.
Aumentada
Diminuída
Processos inflamatórios agudos
Neoplasias
Doençashepáticas
Gravidez
Administração de estrogênio
Genético grave e à doença pulmonar ou hepática na infância
Doenças deTangier
Fração alfa-2-globulina: É constituída por duas proteínas principais: alfa-2-macroglobulina e a haptoglobina.
Aumentada
Diminuída
Processo inflamatório agudo
síndromenefrótica
Neoplasia
Hipertireodismo
Queimaduras
Gravidez
Síndrome hemolítica
Doençashepatocelular
Transfusões
Fração betaglobulina: É constituída pela transferrina e pelo componente C3 do sistema de complemento.
Aumentada
Diminuída
Síndromenefrótica
Mixedema
Icterícia Obstrutiva
Anemiaferropriva
Cirrose
SidromedeCushing
Não é Comum
Doençasauto-imunes
Deposição de imunocomplexos.
Fração gamaglobulina: É constituída predominantemente pelas imunoglobulinas G, A e M, sendo a fração eletroforética de maior interesse clínico. 
Aumentada
Diminuída
Artrite reumatoide
Cirrose
Hepatite crônica ativa
Lúpus eritematoso sistêmico
Linfomas
Imunodeficiências
congênitas ou adquiridas
Terapiacom drogas citotóxicas ou imunossupressoras
Idade avançada
BIBLIOGRAFIA 
KANAAN, Salim; et al.; Bioquímica Clinica da Universidade Federal Fluminense-UFF, 2008.
MOTTA, Valter t. ; Bioquímica Clínica: Princípios e Interpretações, p. 62-89. v.8.