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BIOQUÍMICA ÁGUA: 70% PESO CORPORAL AS MOLÉCULAS DE ÁGUA SE LIGAM POR PONTES DE HIDROGÊNIO MEMBRANAS BIOLÓGICAS MOSAICO FLUIDO LIPÍDEOS PROTEÍNAS PROTEÍNAS DE MEMBRANA POROS CANAIS IÔNICOS TRANSPORTADORES BOMBAS SINALIZADORES PROTEÍNAS INSERIDAS NA MEMBRANA AQUAPORINAS - CANAIS PARA H2O DIFUSÃO SIMPLES TRANSPORTADORES DIFUSÃO FACILITADA SUBSTRATOS ENERGÉTICOS: produção de ATP *necessidade metabólica *alimentos processo digestório *Anabolismo X catabolismo metabolismo: armazenamento e utilização dos *O aumento ou a diminuição da ingesta/armazenamento de substratos alterações orgânicas importantes Composição química da dieta: substratos energéticos CARBOIDRATOS OU SACARÍDEO OU GLICÍDEO PRODUZIDO PELA FOTOSSÍNTESE (EXCETO GALACTOSE) LIGAÇÃO É GLICOSÍDICA (COM DESIDRATAÇÃO) CARBOIDRATOS (CH): C, H e O – MACROMOLÉCULAS *FUNÇÕES: ENERGÉTICA, ARMAZENAMENTO, ESTRUTURAL *EX.: (SÃO CETONAS OU ALDEÍDOS) MONOSSACARÍDEOS (3,4,5,6 OU 7CARBONOS): Cn(H2O)N PENTOSES: RNA, DNA HEXOSES: FRUTOSE, GALACTOSE E GLICOSE (HIPO E HIPER) FORMAS CIS E TRANS ( E ): MAIS ESTÁVEIS DISSACARÍDEOS: 2 AÇÚCARES LIGADOS POR COVALENTE .MALTOSE: hidrólise GLI+GLI .LACTOSE: hidrólise GALACTOSE+GLI .SACAROSE: hidrólise GLI+FRUTOSE POLISSACARÍDEOS: AMIDO, GLICOGÊNIO, QUITINA E CELULOSE RESERVA, MACROMOLÉCULAS (CICLO) .HOMOPOLISSACARÍDEOS (MONÔMEROS IGUAIS) .HETEROSSACARÍDEOS (DIFERENTES) .MUCOPOLISSACARÍDEOS: REVESTEM A MUCOSA: INERTES (SEM DEGRADAÇÃO) cis trans Monossacarídeo C6H12O6 70 A 100 mg/dL Polissacarídeo: Glicogênio Reserva: fígado e músculo CH X índice glicêmico (IG) *CH ↑ insulina (hipoglicemiante) *CH que provoca pouca resposta na insulina são de baixo IG (indicador da velocidade que o CH atinge o sangue) *Resistência à insulina (DM tipo II) “downregulation” LIPÍDIO/ LIPÍDEO/ GORDURA -gordura cadeia carbônica grande -são solúveis em solventes orgânicos (éter, benzeno, acetona) e são insolúveis em água Funções: - energia**** - transportam vitaminas (A, B, D, K) - estrutura membrana - estrutura da bainha de mielina - composição da bile - precursores de hormônios - temperatura corporal (homeostasia) - suporte mecânico (coração) Lipídeos complexos: tem na estrutura ácido graxo, álcool e um outro composto (TG, cêras, fosfoglicerol) Lipídeos simples: ácido graxo e álcool (esteróis, prostaglandina ) -AG essenciais: não são sintetizadosalimentação: ác linoleico, ác linolênico, ác araquidônico -Podem ter ligações simples (saturado) ou duplas/triplas (insaturado) animal vegetal (trans) (cis) melhora o sabor dos alimentos Ácido graxo Estrutura ácidos graxos: H3C-(CH2)14-COOH Geralmente estão na forma de TG e não lineares *TG: 3 ácidos graxos + 1 glicerol líquido à temperatura ambiente sólido à temperatura ambiente Azeite: óleos de fruto (oliva, dendê) ↑ colesterol DAC REAÇÕES DO TG: 1)HIDRÓLISE: P/ FORNECER ENERGIA TG + 3H2O_________ GLICEROL + 3AG 2)SAPONIFICAÇÃO: FAZ SABÃO: AG livre (ESTEARATO DE SÓDIO) OU TG (OLEATO DE POTÁSSIO) 3)HIDROGENAÇÃO: 4)OXIDAÇÃO: FORMAÇÃO DE ALDEÍDO/ PRODUTO: RANÇO (DETERIORIZAÇÃO DE GORDURA) GORDURA: DEPÓSITO EM ADIPÓCITOS/ TEC ADIPOSO: CAVID/ ABD., GL. MAMÁRIA, OUTROS (RIM, CORAÇÃO) 14-20% HOMEM /21-27% MULHERES + SOBRECARGA CARDÍACA (MÍNIMO TEM Q TER: CRIANÇA) HDL/LDL/VLDL: LIPOPROTEÍNAS, CARREIAM O LIPÍDEO (SÃO INSOLÚVEIS EM ÁGUA). RELAÇÃO COM DAC -COLESTEROL BOM/ COLESTEROL RUIM Formação de margarina Lipoproteínas: transporte de lipídeos -quilomicrons: produzido intestino (90% TG exógeno + colesterol livre) -VLDL: produzido fígado (50% TG, 40% colesterol) -LDL: 25% proteína, transporte do fígado para a periferia (formação de placa de ateroma) -HDL: 50% proteína, 20% colesterol, 30% TG: colesterol para fígado (protetor cardiovascular) PROTEÍNAS função 50% peso seco de uma célula • Estrutural (colágeno, queratina): integridade cél/tecido • Enzimática (reguladoras biológicas): catalizadores • Reguladora/Hormonal (insulina) • Defesa (anticorpos) • Nutritiva e reserva (caseína, clara ovo, ferritina) • Coagulação sanguínea (fibrinogênio) • Transporte (hemoglobina, lipoproteína) • Contrátil e movimento (actina e miosina) • Função tampão • Receptores + H2O Formação de proteínas Ligação forte Aminoácidos (aa): grupo amina e carboxilo (20 tipos) 20 aa: 20 R diferentes 1) aa hidrofóbicos ou não polares (grupo R não polar) 2) Aa polares não carregados (grupo R não temcarga mas é polar) 3) Aa com carga negativa em pH 7,0 4) Aa com carga positiva em pH 7,0 Existem aa não proteicos: beta alanina (vitaminas), homocisteína e homosserina (metabolismo intermediário aa) aa gama aminobutírico (neurotransmissor) *Tipos de proteínas: -simples ou homoproteínas -complexas, conjugadas ou heteroproteínas (glicoproteínas, lipoproteínas) *Estrutura: -primária: sequência de aa -secundária: formas regulares da primária (pontes de H) (hélice ou pregueada) -terciária: disposição tridimensional da secundária (pontes S) (fortes) -quaternária: união de subunidades de proteínas (não covalente) (entre elétrons entre átomos: fracas) hemoglobina Ligação: dá rigidez à proteína. -FORTES que rompem com o ferver e ác forte (peptídicas que unem aa ou pontes dissulfeto que liga intercadeia ou intracadeia) -FRACAS (pontes de H, interação eletrostática onde há cargas =s ou interação Hidrofóbica que une aa não polares no interior da molécula de proteína aa polares: externo (ligação com água) aa apolares: interno *MIOGLOBINA (1SUBUNID//): TRANSPORTA 1 MOLÉCULA DE O2 HEMOGLOBINA (4 SUBUNID//): TRANSPORTA 4 MOLÉCULAS O2 -ALOSTÉRICA/ INTELIGENTE: ALTERA-SE CONFORME O METABOLISMO: TRANSPORTA O2 NO GRUPO HEME (PULMÃO P/ TECIDOS) CO2: LIGDADO À PARTE PROTEICA (TECIDO P/ PULMÕES) ENZIMAS: CATALIZADORES DE REAÇÕES QUÍMICAS, ACELERAM (CATALIZADORES BIOLÓGICOS). ESPECÍFICAS DE SEUS SUBSTRATOS, EFICIENTES, GLOBULARES (REGIÃO QUE SUBSTRATO SE ENCAIXA-OCORRE A REAÇÃO), NÃO PARTICIPAM DA REAÇÃO NEM COMO PRODUTO NEM COMO REAGENTE (INTACTAS APÓS), SÃO REUTILIZADAS. ENERGIA DE ATIVAÇÃO É MENOR DEFICIÊNCIA DE ENZ. : DOENÇA OU FATAL GRUPOS DE ENZIMAS: DEPENDE TIPO DE REAÇÃO -OXIREDUTASES: REAÇÃO DE OXIREDUÇÃO -TRANSFERASES: CATALIZAM TRANSFERÊNCIAS DE GRUPOS FUNCIONAIS -LIASES: QUEBRAM DUPLA LIGAÇÃO -ISOMERASES: CONVERTE CIS-TRANS -LIGASES: FORMAÇÃO DE LIGAÇÃO -HIDROLASES: HIDRÓLISE (QUEBRA SUBSTRATO EM H2O) GRUPOS DE COFATORES: AUXILIAM AS ENZIMAS -ÍON INORGÂNICO: FERRO, CÁLCIO, MAGNÉSIO, MANGANÊS, ZINCO: PARTE DO CENTRO ATIVO OU ESTRUTURA TERCEÁRIA DA ENZIMA -MOLÉCULA ORGÂNICA: COENZIMA: COA, NAD, FAD (VIT)MODULADORES: ATUAM EM SÍTIO REGULATÓRIO (NÃO NO SÍTIO ATIVO): PODEM ESTIMULAR OU INIBIR *FATORES QUE INFLUENCIAM ATIVID/ ENZIMÁTICA: 1)[ ] DE SUBSTRATO: VELOCIDADE MÁXIMA DA REAÇÃO HÁ ENZIMAS SATURADAS PELOS SUBSTRATOS 2)pH: MÁXIMA VELOCIDADE DA REAÇÃO DESNATURAÇÃO DA ENZIMA FORA DE pH ÓTIMO 3)TEMPERATURA: TEMP ÓTIMA P/ VELOCID// MÁXIMA DA REAÇÃO. FORA DESSA HÁ PERDA DA FÇ (NÃO DESNATURA) -ENZ. REGULADORAS: REGULA REAÇÃO EM FÇ DO METAB. -ZIMOGÊNIO: FORMA INATIVA DE ENZ, SOFRE PROTEÓLISE PARCIAL E FICA ATIVO PEPSINOGÊNIO ___ PEPSINA (SUCO GÁSTRICO) TRIPSINOGÊNIO ___ TRIPSINA (SUCO PANCREÁTICO) PROTROMBINA ___ TROMBINA (COAGULAÇÃO SG) -INIBIDORES ENZIMÁTICOS: PATOLÓGICOS --INIBIÇÃO REVERSÍVEL: AUMENTA A CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO E PODE REVERTER A INIBIÇÃO --INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL: MOLÉCULAS SE LIGAM À ENZ. E NÃO SE DESLOCAM MAIS (ENVENENAMENTO) EX.: INSETICIDAS ORGANOFOSFORADOS E ÍONS PESADOS (CHUMBO, MERCÚRIO, PRATA) OS INIBIDORES PODEM SER COMPETITIVOS (ESTRUTURA PARECIDA COM O SUBSTRATO, ENGANO O CENTRO ATIVO E A ENZ., REAÇÃO NÃO OCORRE) E PODEM SER NÃO COMPETITIVOS (SE LIGA A OUTRO SÍTIO DE COMBINAÇÃO, NO SÍTIO REGULATÓRIO)
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