Aminoácidos e Proteínas (Excelente Prof.ª)

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Alcione da Silva Arruda 
 A química dos organismos vivos está organizada em torno 
do carbono. 
 
 
 
 O carbono contribui com mais da metade do peso seco 
das células. 
 
 
 
 Ele pode formar ligações simples com o hidrogênio, assim 
como ligações simples e duplas com oxigênio e nitrogênio. 
BIOMOLÉCULAS 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Geometria da ligação do carbono. 
BIOMOLÉCULAS 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
 Átomos de carbono covalentemente ligados em 
biomoléculas podem formar cadeias lineares, ramificadas e 
estruturas cíclicas. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Nenhum outro elemento químico consegue formar 
moléculas com tanta diversidade de tamanho, formas e 
composição. 
 
 
 
 A maioria das biomoléculas podem ser consideradas como 
derivadas dos hidrocarbonetos. 
 
 
 
 Isso confere propriedades químicas específicas à 
molécula, formando várias famílias de compostos 
orgânicos. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Exemplos típicos de biomoléculas 
 
 
 álcoois; aminas; aldeídos e cetonas; ácidos 
carboxílicos. 
 
 
 Muitas biomoléculas são polifuncionais (dois ou mais 
grupos funcionais). 
 
 
 A biomolécula pode então possuir características químicas 
diferentes. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 A propriedade química de um composto é determinada 
pela química de seu grupo funcional. 
 
 
 Também pela sua disposição no espaço tridimensional. 
 
 São pequenas moléculas dissolvidas na fase aquoso 
(citossol) das células. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Esses moléculas inclui os aminoácidos comuns (aa); 
nucleotídeos; açúcares e seus derivados fosforilados e 
ácidos mono, di e tricarbaxílicos. 
 
 Polares ou carregadas; 
 
 
 solúveis em água; 
 
 
 presentes em concentrações micromolar a milimolar. 
 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Esses moléculas estão aprisionadas no interior das 
células, porque a membrana plasmática é impermeável a 
elas. 
 
 
 
 Essas moléculas nas células refletem um processo 
evolutivo. 
 
 São indispensáveis à vida da célula, pois são 
responsáveis pela formação das proteínas, ácidos 
nucleicos, lipídeos e carboidratos. 
BIOMOLÉCULAS 
 Sua formação se dá diretamente por meio das vias 
fotossintéticas e respiratórias. 
 
 
 
 Participam diretamente dos processos de formação de 
protoplasto e geração de energia e são universais. 
 
 
 
 Existem outras biomoléculas pequenas, específicas para 
certos tipos de células ou organismos - metabólitos 
secundários. 
Alcione da Silva Arruda 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Esses exercem papéis específicos para a vida da planta. 
 
 
 
 Não participam dos processos de formação de protoplasto 
e geração de energia. 
 
 
 
 Muitos são mediadores em processos de interação das 
plantas com o ambiente, não ocorrem universalmente nas 
plantas. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Apresentam ampla diversidade estrutural como taninos, 
flavonóides, alcalóides, glicosinolatos, pigmentos, ceras, 
etc. 
 
 
 Um grande número de metabolismo secundário têm 
atividade biológica. 
 
 
 
 Muitos estão relacionados a defesa da planta, outros são 
importantes medicinalmente. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
É O ESTUDO DO CONJUNTO DE PEQUENAS MOLÉCULAS 
EM UMA DADA CÉLULA. 
BIOMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 São moléculas biológicas – polímeros com peso molecular 
acima 5.000. 
 
 
 
 A síntese de uma macromolécula é a atividade que mais 
consome energia na célula. 
 
 
 
 Elas podem passar por processamentos adicionais que 
resultam em complexos maiores – ribossomos. 
MACROMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Proteínas – aminoácidos 
 
 
 Ácidos nucleicos – nucleotídeos 
 
 
 Lipídeos – derivados de hidrocarbonetos 
 
 
 Polissacarídeos – açúcar simples 
MACROMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 As ligações covalentes e os grupos funcionais definem o 
seu funcionamento das macromoléculas. 
 
 
 Assim como seu arranjo, isto é, sua estereoquímica. 
 
 
 Composto contendo carbono normalmente existe como 
estereoisômeros. 
 
 moléculas com as mesmas ligações químicas, porém, 
com diferentes configurações. 
MACROMOLÉCULAS 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Configuração de isômeros geométricos 
MACROMOLÉCULAS 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
 Isômeros são compostos bem definidos. 
 
 
 
 Cada um possuindo propriedades químicas únicas. 
 
 
 
 Outro tipo de estereoisômero, ocorre quando o carbono 
possui diferentes ligantes – centro quiral. 
MACROMOLÉCULAS 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Assimetria molecular 
MACROMOLÉCULAS 
Alcione da Silva Arruda 
 Uma molécula com somente um carbono quiral pode ter 
dois estereoisômeros. 
 
 
 O número de estereoisômeros aumentam com o número 
de carbono quiral na molécula. 
 
 
 Diferente dessa configuração é a CONFORMAÇÃO 
molecular. 
 
 O arranjo espacial dos grupos substituintes sem quebrar 
nenhuma de suas ligações, é livre para assumir diferentes 
posições no espaço. 
MACROMOLÉCULAS 
Glicina 
Dipolar Protonada 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) Alcione da Silva Arruda 
Carnes (aves, peixes); 
grãos secos e ovos 
Frutas 
Vegetais 
Leite e seus 
derivados 
Gorduras, óleos e 
doces 
Sementes, grãos, cereais e seus derivados 
PROTEÍNAS 
Alcione da Silva Arruda 
 As proteínas são polímeros de aminoácidos. 
 
 
 Vinte diferentes aminoácidos normalmente são 
encontrados em proteínas. 
Asparagina 
Descoberto em 1806 
em aspargo 
Descoberto em 1938 
 Treonina 
Aminoácidos 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Grupo amino 
Grupo carboxil 
Átomo de carbono alfa (α) 
 R – (cadeia lateral) varia em estrutura, tamanho e carga 
elétrica. 
 
 
 Influenciam na solubilidade dos aminoácidos (aa) em 
água. 
Características dos 
Aminoácidos 
Alcione da Silva Arruda 
 Existem outros aminoácidos. 
 
 
 
 Aminoácidos comuns são designados com abreviações de 
três letras e símbolos de uma letra. 
 
 
 
 Essa nomenclatura é utilizada como atalho para indicar a 
composição e a sequência de aminoácidos polimerizados 
em proteínas. 
Características dos 
Aminoácidos 
Aminoácidos Três Letras Uma Letra 
Glicina Gly G 
Alanina Ala A 
Prolina Pro P 
Valina Val V 
Leucina Leu L 
Isoleucina Ile I 
Metionina Met M 
Fenilalanina Phe F 
Tirosina Tyr Y 
Triptofano Trp W 
Alcione da Silva Arruda 
Características dos 
Aminoácidos 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos Três Letras Uma Letra 
Serina Ser S 
Treonina Thr T 
Cisteína Cys C 
Asparagina Asn N 
Glutamina Gln Q 
Lisina Lys K 
Histidina His H 
Arginina Arg R 
Aspartato Asp D 
Glutamato Glu E 
Características dos 
Aminoácidos 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Grupo amino 
Grupo carboxil 
Átomo de 
carbono alfa (α) 
 Os resíduos de aminoácidos em proteínas são 
exclusivamente estereoisômeros L. 
 Enantiômeros 
Centro Quiral dos 
Aminoácidos 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
 Resíduos de D-aminoácidos podem ser encontrados em 
pequenos peptídeos, em parede celular bacteriana e certos 
peptídeos antibióticos. 
 
 
 
 As células são capazes de sintetizar especificamente os 
isômeros L de aminoácidos. Porque os sítios ativos das enzimas são assimétricos, 
sendo nesse caso, específicos a esse tipo de aminoácidos. 
Centro Quiral dos 
Aminoácidos 
Alcione da Silva Arruda 
 O conhecimento das propriedades químicas dos 
aminoácidos comuns é essencial para a compreensão da 
bioquímica. 
 
 
 
 A classificação dos aminoácidos está baseada na sua 
polaridade ou tendências em interagir com água em pH 
biológico. 
 
 
 A polaridade dos grupos R varia muito, desde apolares e 
hidrofóbicos, polares e hidrofílicos. 
Classificação dos 
Aminoácidos 
1) Grupos R alifáticos, apolares (Hidrofóbicos) - R é um 
hidrocarboneto (alanina, valina, leucina, isoleucina - 
hidrofóbicos, glicina – pouco hidrofóbico, metionina e 
prolina). 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Alanina 
Valina 
Leucina Isoleucina 
Classificação dos 
Aminoácidos 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Glicina 
Metionina 
Prolina 
Classificação dos 
Aminoácidos 
2) Grupos R aromáticos – são relativamente apolares e 
hidrofóbicos (fenilalanina, tirosina e triptofano). 
Fenilalanina 
Tirosina 
Triptofano 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Classificação dos 
Aminoácidos 
 A tirosina e o triptofano e, em menor extensão, a 
fenilalanina, absorvem luz ultravioleta. 
 
 
 
 Isto explica a forte absorbância de luz, característica da 
maioria das proteínas em um comprimento de onda de 280 
nm. 
 
 
 
 Essa propriedade é explorada pelos pesquisadores na 
caracterização de proteínas. 
Alcione da Silva Arruda 
Classificação dos 
Aminoácidos 
3) Grupos R não-carregados, polares – são mais solúveis 
em água, ou mais hidrofílicos (serina, treonina, cisteína, 
asparagina e glutamina). 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Classificação dos 
Aminoácidos 
Alcione da Silva Arruda 
 A asparagina e a glutamina são amidas originadas de 
outros dois aminoácidos também encontrados em 
proteínas. 
 
 
 Aspartato e Glutamato 
 
 
 A cisteína forma o aminoácido dimérico cistina. 
 
 
 Ligações dissulfeto permitem junções covalentes entre 
duas cadeias polipeptídicas. 
Classificação dos 
Aminoácidos 
4) Polares carregados 
 
4.1) Positivamente - apresentam em R um grupo de caráter 
básico (lisina, arginina e histidina). 
 
 
4.2) Negativamente - possuem em R um segundo grupo 
carboxílico e caráter ácido (aspartato e glutamato). 
Alcione da Silva Arruda 
Classificação dos 
Aminoácidos 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Classificação dos 
Aminoácidos 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Classificação dos 
Aminoácidos 
1) 4-hidroxiprolina – encontrada nas proteínas da parede 
celular das plantas e também no colágeno. 
 
2) 5-hidroxilisina – encontrada no colágeno. 
 
3) 6-N-metil-lisina – é um constituinte da miosina. 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos Incomuns com 
Funções Importantes 
4) -carboxiglutamato – encontrado na proteína da 
coagulação do sangue, a protrombina, e em certas 
proteínas que ligam Ca2+ como parte da sua função 
biológica. 
 
5) Selenocisteína – caso raro onde ocorre introdução 
durante a síntese protéica em vez e ser criado por 
modificação pós-síntese. 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos Incomuns com 
Funções Importantes 
6) Desmosina – derivado da lisina, é encontrado na proteína 
fibrosa elastina. 
 
7) Ornitina e citrulina – não são constituintes de proteínas 
mas, são intermediários-chave na biossíntese da arginina e 
no ciclo da uréia. 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos Incomuns com 
Funções Importantes 
 Os grupos amino, carboxil e grupos R de alguns 
aminoácidos funcionam como ácidos e bases fracos. 
 
 
 
 Quando o aminoácido sem seu grupo R é dissolvido em 
água a pH neutro, ele passa a existir na forma dipolar – 
Zwitterion. 
 
 
 
 O aminoácido se comportam como ácido ou base na 
solução aquosa – Anfóteras ou anfólitos. 
 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos podem atuar 
Como ácidos e bases 
 
 H2N-CH-C-O
- +H3N-CH-C-O
- +H3N-CH-C-OH 
 
 Forma aniônica Forma dipolar Forma catiônica 
 (solução básica) (solução ácida) 
R R R 
O O O 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos podem atuar 
Como ácidos e bases 
A Curva de Titulação Determina as Cargas Elétricas dos Aminoácidos 
Glicina 
Dipolar Protonada 
Alcione da Silva Arruda 
Aminoácidos podem atuar 
Como ácidos e bases 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) Alcione da Silva Arruda 
 Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da 
glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou da via das pentoses -
fosfato. 
 
 O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato ou da 
glutamina. 
 
 
 Os organismos variam muito em sua capacidade de 
sintetizar os 20 aminoácidos comuns. 
 
 
 Enquanto a maior parte das bactérias e plantas podem 
sintetizar os 20 aminoácidos. 
Aminoácidos Essenciais e 
Não Essenciais 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) Alcione da Silva Arruda 
 Os mamíferos sintetizam apenas alguns deles, geralmente 
aqueles com vias de síntese mais simples. 
 
 
 
 
 Esses são os aminoácidos não essenciais – não 
necessários na dieta. 
 
 
 
 
 Os demais são os essenciais, devem ser obtidos através 
do alimento. 
Aminoácidos Essenciais e 
Não Essenciais 
Fonte: Nelson e Cox, 2011 
Não Essenciais Essenciais 
condicionais 
Essenciais 
Alanina Arginina Fenilalanina 
Asparagina Cisteína Histidina 
Aspartato* Glutamina Isoleucina 
Glutamato* Glicina Leucina 
Serina* Prolina Lisina 
Tirosina Metionina 
Treonina 
Triptofano 
Valina 
Aminoácidos Essenciais e 
Não Essenciais 
Alcione da Silva Arruda 
 Proteínas são as macromoléculas biológicas mais 
abundantes nas células. 
 
 
 Elas participam praticamente de qualquer processo que 
ocorra em uma célula. 
 
 
 Ocorrem em grande variedade. 
 
 
 São os instrumentos através dos quais a informação 
genética é expressa. 
PROTEÍNAS 
Alcione da Silva Arruda 
 As proteínas são encontradas em diversos tamanhos, 
desde peptídeos a enormes polímeros com massas 
moleculares muito grande. 
 
 
 Elas podem possuírem diversas funções diferentes 
 
 
 Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores.... 
 
 
 Todas as proteínas são constituídas de aminoácidos. 
PROTEÍNAS 
Formação de 
um dipedtídeo 
Resíduo 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Ligação Peptídica 
Pentapepitídeo 
Resíduo 
Amino 
Terminal 
Carboxila 
Terminal 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Ligação Peptídica 
Alcione da Silva Arruda 
1) Proteínas Simples - por hidrólise liberam apenas aa. 
 
2) Proteínas Conjugadas - por hidrólise liberam também 
outros compostos como, carboidratos, lipídeos ou metais. 
- Glicoproteína 
- Lipoproteína 
- Metaloproteína 
Grupo Prostético - parte não-aminoácidos. 
 
Grupos Químicos 
das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 A separação e purificação das proteínas ocorre com base 
nas suas propriedades. 
 
 
 A adição de sais faz com que elas se precipitem. 
 
 
 Elas podem ser separadas por métodos cromatográficos. 
 
 
 Os processos de purificação requerem quantificação ou 
avaliação da proteína de interesse na presença de outra 
proteína. 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
É baseadano comportamento das proteínas frente a diferentes 
tipos de solventes - purificação de proteínas. 
 
 
 
1) Cromatografia em coluna 
Fonte: Lehninger, 2003 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
 
 
2) Cromatografia de 
 Troca Iônica 
3) Exclusão de Tamanho 
4) Afinidade 
Fonte: Lehninger, 2003 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
5) Eletroforese 
M A1 A2 A3 A4 A5 
Alcione da Silva Arruda 
Fonte: Lehninger (2003) 
Fonte: Arruda et al., (2004) 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
Albuminas - solúveis em água e soluções salinas diluídas. 
 
Globulinas - solúveis em soluções salinas diluídas. 
 
Glutelinas - solúveis em soluções alcalinas ou ácidas diluídas, 
insolúveis em soluções neutras. 
 
Prolaminas - solúveis em soluções alcóolicas a 70 - 80%. 
Alcione da Silva Arruda 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
Sementes de cereais Sementes de leguminosas 
70% das proteínas totais 
são glutelinas e 
prolaminas em proporções 
iguais. 
80% das proteínas são 
albuminas e globulinas, 
predominando as 
globulinas. 
Alcione da Silva Arruda 
Separação e Purificação 
de Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 
O que faz com que uma proteína tenha função enzimática, 
hormonal, estrutural ou até mesmo uma proteína de 
defesa? 
 
 
Como as proteínas se diferenciam bioquimicamente? 
 
Estrutura das Proteínas 
Fonte: Nelson e Cox (2011) modificado 
Primária Quaternária 
Secundária Terciária 
Secundária 
Estrutura das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 É caracterizada pela presença de ligações peptídicas e 
ligações dissulfeto. 
 
 
 
 O elemento mais importante de sua estrutura é a 
sequência de aminoácidos. 
NH3+ Pro Ala Asp Lys Thr Asn Val Lys Ala Ala Trp Gly Lys COO- 
Estrutura Primária 
Alcione da Silva Arruda 
 Descreve as estruturas regulares tridimensionais formadas 
por segmentos da cadeia polipeptídicas. 
 A estrutura se estabiliza por ligação de hidrogênio 
α – hélice β - pregueada 
Estrutura Secundária 
Alcione da Silva Arruda 
 Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por 
interações de regiões com a estrutura regular (α-hélice ou 
β-pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. 
 A estrutura se estabiliza, além das ligações de 
hidrogênio, por interações hidrofóbicas, ligações iônicas 
ou salinas e pontes dissulfeto. 
Estrutura Terciária 
Alcione da Silva Arruda 
 Descreve a associação de duas ou mais cadeias 
polipeptídicas. 
 A estrutura se estabiliza, também pelas ligações de 
hidrogênio, por interações hidrofóbicas, ligações iônicas 
ou salinas e pontes dissulfeto. 
Estrutura Quaternária 
Alcione da Silva Arruda 
1) Fibrosas - proteínas de forma alongadas, são insolúveis 
em água, participam das estruturas. 
Exemplo: Queratina, colágeno. 
 
2) Globulares - proteínas esféricas, solúveis em água, com 
uma ou mais cadeias polipeptídicas, geralmente de função 
dinâmica. 
Exemplo: Enzimas, hormônios, transportadoras. 
Estrutura das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 Cada tipo de proteína possui uma estrutura tridimensional 
única. 
 
 
 Cada proteína possui também uma sequência única de 
aminoácidos. 
 
 
 A estrutura tridimensional confere função a proteína. 
 
 
 Proteínas com sequências de aminoácidos diferentes 
possuem funções diferentes. 
Estrutura das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 Toda proteína inicia sua existência no ribossomo como 
uma sequência linear de resíduos de aminoácidos. 
 
 
 
 Este polipeptídeo deve ser dobrado durante e após sua 
síntese, para assumir sua conformação nativa. 
 
 
 
 A perda de estrutura tridimensional suficiente para causar 
a perda de função é chamada de DESNATURAÇÃO. 
Desnaturação de 
Proteínas 
 As proteínas são moléculas dinâmicas. 
 
 
 
 
 Suas funções dependem de modo quase invariável de 
interações com outras moléculas. 
 
 
 
 
 Estas interações causam mudanças sutis ou não na 
conformação da proteína. 
Alcione da Silva Arruda 
Função das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
a) Proteínas Transportadoras 
 
 Proteínas presentes nas membranas plasmáticas e nas 
membranas intracelulares de todos os organismos. 
 
Exemplo: a glicose se liga em sítios específicos na proteína 
e é transportada através das membranas. 
Função das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
b) Proteínas nutrientes e de armazenamento 
 
 Sementes que armazenam proteínas nutritivas. 
 
Exemplo: proteínas das sementes do trigo, milho e arroz, 
ovoalbumina (ovo) e a caseína (leite). 
Função das Proteínas 
Fonte: Lehninger, 2003 
c) Proteínas contráteis ou de motilidade 
 Proteínas com capacidade de contraírem-se, mudarem de 
forma, ou de se deslocarem no meio ambiente. 
Exemplo: A tubulina é a proteína 
com a qual os microtúbulos são construídos. 
Fibroína - componente da teia de aranha. 
 
Função das Proteínas 
d) Proteínas de defesa 
 Defendem os organismos contra invasão 
de outras espécies ou as protegem de 
ferimentos. 
 
Exemplo: Anticorpos, ricina (proteína 
vegetal tóxica). 
Fonte: Lehninger, 2003 
Função das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
e) Proteínas reguladoras 
 
 Ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. 
 
Exemplo: Hormônios 
Função das Proteínas 
Fonte: Lehninger, 2003 
f) Enzimas 
 
 Grupo de proteínas mais especializado e exibem atividade 
catalítica. 
Exemplo: A luciferina e o ATP é 
catalisada pela enzima 
luciferase - luz emitida pelo 
vaga-lume. 
 
Função das Proteínas 
Alcione da Silva Arruda 
 São duas as condições fundamentais da vida. 
O organismo deve ser capaz de 
autorreplicar 
Ele deve ser capaz de catalisar reações 
química com eficiência e seletividade 
 
ENZIMAS 
• Definição: 
–Catalisadores biológicos; 
–Longas cadeias de pequenas moléculas 
chamadas aminoácidos. 
• Função: 
–Viabilizar a atividade das células, quebrando 
moléculas ou juntando-as para formar novos 
compostos. 
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas 
de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de 
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS. 
 
 
Grupo amino 
Grupo carboxila 
Átomo de carbono 
alfa (α) 
Alcione da Silva Arruda 
ENZIMAS 
•Apresentam alto grau de especificidade; 
 
 
•São produtos naturais biológicos; 
 
 
•Reações baratas e seguras; 
 
 
•São altamente eficientes, acelerando a velocidade 
das reações (105 a 1017 + rápida); 
Alcione da Silva Arruda 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
DAS ENZIMAS 
•São econômicas, reduzindo a energia de ativação; 
 
•Não são tóxicas; 
 
•Condições favoráveis de pH, temperatura, entre 
outros. 
Alcione da Silva Arruda 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
DAS ENZIMAS 
 Século XIX - poucas enzimas identificadas 
 
 
 - Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
 
 
 * gorduras (lipo - grego) – LIPASE 
 * amido (amylon - grego) – AMILASE 
 
 
 - Nomes arbitrários: 
 * Tripsina e pepsina – proteases 
Alcione da Silva Arruda 
NOMENCLATURA DAS 
ENZIMAS 
 
 1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional 
de Bioquímica (IUB)  nomear e classificar. 
 
 
 Cada enzima  código com 4 dígitos que caracteriza o 
tipo de reação catalisada:1° dígito - classe 
2° dígito - subclasse 
3° dígito - sub-subclasse 
4° dígito - indica o substrato 
Alcione da Silva Arruda 
NOMENCLATURA DAS 
ENZIMAS 
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons) 
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas) 
3. Hidrolases (reações de hidrólise) 
4. Liases (catalisam a adição de grupos a ligações duplas ou formação de ligações 
duplas por remoções de grupo) 
5. Isomerases (transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar 
isômeros) 
6. Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação 
entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia) 
 
Alcione da Silva Arruda 
Classificação das Enzimas 
Comissão de Enzimas - Classes 
Exemplos de
Subclasses
Tipo de reação catalisada Classe
Hidratases Adicionam H2O à ligas duplas Liases
Quinases Transferem fosforilas do ATP Transferase
Mutases Movem fosforilas dentro da
mesma molécula
Isomerase
Sintases Síntese independente de ATP Transferases
Sintetases Síntese dependente de ATP Ligases
Alcione da Silva Arruda 
Classificação das Enzimas - 
Subclasses 
 
 
 
ADP + D-Glicose-6-fosfato ATP + D-Glicose 
IUB - ATP: glicose fosfotransferase 
E.C. 2.7.1.1 
2 - classe - Transferase 
7 - subclasse - Fosfotransferases 
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo 
hidroxila como receptor 
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato 
Nome trivial: Hexoquinase 
Alcione da Silva Arruda 
Classificação das Enzimas 
 
 
 
Região da molécula enzimática que participa da 
reação com o substrato. 
Pode possuir componentes não protéicos:cofatores. 
Possui aminoácidos auxiliares e de contato. 
 
 
Coenzima: molécula orgânica 
complexa. NAD+ 
HOLOENZIMA 
Porção protéica 
APOENZIMA 
Grupamento 
prostético 
Ativador: Íons inorgânicos 
que condicionam a ação 
catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator 
Alcione da Silva Arruda 
Sítio Ativo das Enzimas 
 
 
 
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos 
inorgânicos como cofatores. 
ENZIMA COFATOR 
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3 
 
CITOCROMO OXIDASE Cu+2 
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2 
HEXOQUINASE Mg+2 
UREASE Ni+2 
Alcione da Silva Arruda 
Cofatores Enzimáticos 
 
 
 
Coenzima Abreviatura Reação
catalisada
Origem
Nicotinamida adenina
dinucleotídio
NAD+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Nicotinamida adenina
dinucleotídio fosfato
NADP+ Oxi-redução Niacina ou
Vitamina B3
Flavina adenina
dinucleotídio
FAD Oxi-redução Riboflavina ou
Vitamina B2
 Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis 
 Classificam-se em: 
 - transportadoras de hidrogênio 
 - transportadoras de grupos químicos 
 Transportadoras de hidrogênio 
Coenzima: cofator é uma molécula orgânica complexa. 
Alcione da Silva Arruda 
Coenzimas 
Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem 
Coenzima A CoA-SH Transferência de 
grupo acil 
Pantotenato ou 
Vitamina B5 
Biotina Transferência de 
CO2 
Biotina ou 
Vitamina H 
Piridoxal fosfato PyF Transferência de 
grupo amino 
Piridoxina ou 
Vitamina B6 
Metilcobalamina Transferência de 
unidades de carbono 
Cobalamina ou 
Vitamina B12 
Tetrahidrofolato THF Transferência de 
unidades de carbono 
Ácido fólico 
Tiamina 
pirofosfato 
TPP Transferência de 
grupo aldeído 
Tiamina ou 
Vitamina B1 
 
 Transportadoras de grupos químicos 
Alcione da Silva Arruda 
Coenzimas 
 
 
 
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das 
enzimas originou  Chave-Fechadura , que considera 
que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
 
Alcione da Silva Arruda 
Ligação Enzima – 
Substrato 
 
 
 
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o 
substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato 
é distorcido para conformação exata do estado de 
transição. 
 
Alcione da Silva Arruda 
Ligação Enzima – 
Substrato 
 
 
 
E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
Alcione da Silva Arruda 
Componentes da 
Reação 
 
 
 
 
 Não são consumidos na reação 
H2O2 H2O O2 + 
Catalase 
E + S E + P 
Alcione da Silva Arruda 
Atividade Catalíticas 
das Enzimas 
 
 
 
  Atuam em pequenas concentrações 
1 molécula de Catalase 
 decompõe 
5 000 000 de moléculas 
de H2O2 
pH = 6,8 em 1 min. 
Número de renovação = n° de moléculas de substrato 
convertidas em produto por uma única molécula de enzima 
em uma dada unidade de tempo. 
Alcione da Silva Arruda 
Atividade Catalíticas 
das Enzimas 
 Aceleram reações químicas 
 
 
Ex: Decomposição do H2O2 
H2O2 H2O O2 + 
Catalase 
Condições da Reação Velocidade Relativa 
Sem Catalisador 1 
Platina 2,77 x 104 
Catalase 6,51 x 108 
Alcione da Silva Arruda 
Atividade Catalíticas 
das Enzimas 
 
 
 
  Não alteram o estado de equilíbrio 
•Abaixam a energia de ativação; 
•Keq não é afetado pela enzima. 
 Não apresenta efeito termodinâmico global 
•G não é afetada pela enzima. 
 
Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Caminho da Reação 
Energia de ativação com 
enzima 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
Alcione da Silva Arruda 
Atividade Catalíticas 
das Enzimas 
Fonte: Lehninger, 2003 
Conformação 
das Enzimas 
(C) 
Fonte: Lehninger, 2003 
Conformação 
das Enzimas 
 
 
 
 Fatores que alteram a velocidade de reações 
enzimáticas: 
 
- pH; 
 
 
 - temperatura; 
 
 
 - concentração dos substratos; 
 
 
 - presença de inibidores. 
Alcione da Silva Arruda 
Atividade Enzimática 
 
 
 
 O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no 
estado de ionização dos componentes do sistema à 
medida que o pH varia. 
 
Velocidade 
 
da 
 
Reação 
Velocidade Máxima 
pH Ótimo 
Efeito do pH 
Alcione da Silva Arruda 
Influência do pH 
A estabilidade de uma enzima ao pH depende: 
 - temperatura; 
 - força iônica; 
 - natureza química do tampão; 
 - concentração de íons metálicos contaminantes; 
 - concentração de substratos ou cofatores da enzima; 
 - concentração da enzima. 
ENZIMA pH ÓTIMO 
Pepsina 1,5 
Tripsina 7,7 
Catalasa 7,6 
Arginasa 9,7 
Fumarasa 7,8 
Alcione da Silva Arruda 
Influência do pH 
 
 
 
  temperatura dois efeitos ocorrem: 
(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria 
das reações químicas; 
(b) a estabilidade da proteína decresce devido a 
desativação térmica. 
 Enzima  temperatura 
ótima para que atinja sua 
atividade máxima, é a 
temperatura máxima na 
qual a enzima possui 
uma atividade constante 
por um período de 
tempo. 
Velocidade 
da 
Reação 
Velocidade Máxima 
Temperatura 
Ótima 
Efeito da Velocidade 
Alcione da Silva Arruda 
Influência da 
Temperatura 
 
 
 
 O efeito da temperatura depende: 
 - pH e a força iônica do meio; 
 - a presença ou ausência de ligantes. 
 
 Acima desta temperatura, o  velocidade de reação 
devido a temperatura é compensado pela perda de 
atividade catalítica devido a desnaturação térmica. 
ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA (°C) 
Pepsina 31,6 
Tripsina 25,5 
Urease 20,8 
Alcione da Silva Arruda 
Influência da 
Temperatura 
 
 
 
 Velocidade de transformação do S em P  quantidade de 
E. 
(E1) 
(E2) 
(E3) 
(E4) 
Alcione da Silva Arruda 
Influênciada [E] 
 
 
 1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista 
Maud Menten - Pediatra 
E + S ES E + P 
Etapa rápida Etapa lenta 
Alcione da Silva Arruda 
Cinética Enzimática 
Fonte: Marzzoco e Torres, 2007 
Cinética Enzimática 
 
 
v = 
Vmax [S] 
Km + [S] 
[S] 
v 
Vmax 
2 
v = Vmax 
Km 
v = Vmax 
2 
Alcione da Silva Arruda 
Cinética Enzimática 
 
 
v = 
Vmax [S] 
Km + [S] 
[S] 
v 
Vmax 
2 
v = Vmax 
Km 
v = Vmax 
2 
A 
B 
C 
Alcione da Silva Arruda 
Cinética Enzimática 
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma 
reação enzimática. 
INIBIDORES 
 
 
 IRREVERSÍVEIS REVERSÍVEIS 
 
 
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVO 
Alcione da Silva Arruda 
Inibidores Enzimática 
• inibidor se combina com um grupo funcional (sítio 
ativo) da enzima. 
 
 
 
• inibidor se liga à enzima formando um complexo 
ESTÁVEL. 
 
 
 
• forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a 
enzima. 
Alcione da Silva Arruda 
Inibidor Enzimático 
Irreversível 
Inativação da Acetilcolinesterase pelo DIPF 
Acetilcolinesterase Inativado pelo 
diisopropilfluorfosfato (DIPF) 
Ligação 
covalente 
Alcione da Silva Arruda 
Inibidor Enzimático 
Irreversível 
 
• inibidor forma com a enzima um complexo INSTÁVEL 
 
 
• inibição NÃO envolve modificação COVALENTE 
 
 
• Tipos de inibidores reversíveis 
• competitivos 
• não competitivos 
• incompetitivos 
Alcione da Silva Arruda 
Inibidor Enzimático 
Reversível 
 Estrutura semelhante à do substrato 
 Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima 
E + S ES E + P 
EI 
+ 
I 
Inibidor Competitivo 
Produto 
Substrato 
Enzima 
Inibidor 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Competitiva 
 
 [substrato] necessária para que a enzima 
funcione normalmente 
 
afinidade da enzima pelo substrato 
Na presença do inibidor competitivo 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Competitiva 
Enzima 
Sítio Ativo 
IC 
S 
IC 
IC 
IC 
S 
P 
P 
S S 
S 
S 
S S 
S 
P 
P 
P 
P 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Competitiva 
• Inibidor tem semelhança estrutural com o substrato 
 
 
• O inibidor se liga no sítio ativo da enzima 
 
 
 
• Aumento da [substrato] diminui a inibição 
 
 
 
• Em uma concentração suficientemente alta de substrato 
a VELOCIDADE da reação atinge a Vmáx observada na 
ausência do inibidor 
 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Competitiva 
E + S ES E + P 
EI + S 
+ 
I 
+ 
I 
EIS 
• NÃO se liga ao sítio ativo da enzima 
Inibidor Não Competitivo 
Inibidor 
Enzima 
Substrato Produto 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Não-competitiva 
 
 
 
 
• Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato 
 
 
 
• NÃO se liga no sítio ativo da enzima 
 
 
 
• Aumento da [substrato] não diminui a inibição 
 
 
 
• A VELOCIDADE máxima DIMINUI na presença do inibidor 
Alcione da Silva Arruda 
Inibição Reversível 
Não-competitiva 
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um 
sítio próprio, ao complexo ES. 
 
I não tem semelhança 
estrutural com o S 
 
 
 
I se liga a um sítio diferente 
do sítio ativo da E 
 
 
Fonte: Lehninger, 2003 (modificado) 
Inibição Incompetitiva 
Alcione da Silva Arruda 
ENZIMAS