Bioenergética pdf

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UNIVERSIDADE DE FRANCA
Curso de Educação Física
Disciplina: Bioquímica
Prof. Daniel dos Santos
(3°bimestre)
ENZIMAS
As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores controláveis: aumentam a velocidade
de reações químicas específicas e admitem que essas sejam reguladas de modo a permitir ao
organismo o controle das interações entre as diferentes vias metabólicas que mantêm a vida. É
importante observar que a enzima, embora participe da reação, não é consumida e, portanto é
necessário estar presente somente em quantidades muito pequenas.
As reações químicas ocorrem quando os reagentes possuem energia para prosseguir. A
energia necessária para iniciar reações químicas é denominada energia de ativação. As enzimas
funcionam como catalisadores ao reduzirem a energia de ativação. O resultado final é um aumento da
velocidade das reações. Ver figura abaixo. Observe que a energia de ativação é maior nas reações
não-catalisadas por enzimas, à direita. Ao reduzir a energia de ativação, as enzimas aumentam a
velocidade das reações químicas e, por essa razão, também a velocidade de formação do produto.
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Propriedades das enzimas
A – Sítios ativos
As moléculas das enzimas contem um bolsão ou fenda especial denominado sítio ativo. O sítio
ativo contém aminoácidos cujas cadeias laterais criam uma superfície tridimensional complementar ao
substrato. O sítio ativo liga-se ao substrato, formando um complexo enzima-substrato (ES). O ES é
convertido à enzima-produto (EP) que subsequentemente dissocia-se em enzima e produto.
B- Eficiência catalítica
A maioria das reações catalisadas por enzimas são altamente eficientes, ocorrendo 103 a 106
vezes mais rápido que as reações não-catalisadas;
C- Especificidade
As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns substratos específicos e
catalisados somente um tipo de reação química;
D- Cofatores
Algumas enzimas se associam a um cofator não-proteíco que é necessário para a atividade
enzimática. Os cofatores comumente encontrados incluem íons metálicos (por exemplo Zn+2, Fe+2) e
moléculas orgânicas, conhecidas como coenzimas, que são frequentemente derivadas de vitaminas
(por exemplo, NAD+, FAD).
E- Regulação
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A atividade enzimática pode ser regulada – isto é, as enzimas podem ser ativadas ou inibidas
de modo que a velocidade de formação do produto responda as necessidades da célula.
F- Localização dentro da célula
Muitas enzimas estão localizadas em organelas especificas dentro da célula (figura baixo). Esta
compartimentalização serve para isolar o substrato da reação ou produto de outras reações
competitivas, para fornecer um ambiente favorável para a reação e para fornecer um ambiente
favorável para a reação.
Fatores que afetam a velocidade de reação
A- Concentração do substrato
A velocidade inicial da reação aumenta lineamente em resposta ao aumento da
concentração do substrato, mas velocidade se aproxima de um limite acima do qual é constante
e independente da concentração do substrato.
B – temperatura
A atividade enzimática é particularmente sensível à temperatura, e aumentará quando a
temperatura aumentar. Qualquer expressão das atividades enzimáticas deve, portanto,
especificar a temperatura na qual as determinações são feitas: 25 e 37°C são normalmente
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utilizadas como padrões. Contudo em temperaturas mais altas, a atividade enzimática declina
nítida e irreversivelmente, por causa de alterações estruturais causadas pela desnaturação da
proteína. Embora a temperatura do interior do corpo seja, em geral, de aproximadamente 37°C,
a temperatura do tecido muscular pode chegar a 30°C em uma pessoa em repouso em um dia
frio, e pode se elevar até 42°C durante um exercício de alta intensidade.
Portanto, o aquecimento antes de um evento tem implicações importantes para
maximizar as velocidades de das reações e otimizar o desempenho muscular. Exceto em casos
extremos de intermação, a temperatura interna corporal raramente excede 41°C, mas isso está
próximo do nível do qual algumas enzimas e outras proteínas são afetadas.
C – pH
Mudanças no estado de ionização de uma enzima provocadas por uma variação no pH
da célula afetarão sua afinidade pelo substrato, por causa de alterações na estrutura ou na
distribuição de cargas no centro ativo. Ver figura abaixo.
O pH local pode também afetar o estado de ionização do substrato. Todas as enzimas
t6em um pH ótimo, mas isso difere entre enzimas diferentes e pode também ser influenciados pela
presença de outros ativadores e inibidores. Variações no pH são geralmente pequenas na maioria dos
tecidos, com o músculo esquelético exibindo as maiores variações em resposta ao exercício de alta
intensidade: o pH pode cair do valor de repouso de aproximadamente 7,1 para 6,5, ou ainda menos.
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Definições:
· Metabolismo - conjunto de reações químicas que ocorrem no organismo;
· Catabolismo - conjunto de reações metabólicas onde ocorre degradação dos macronutrientes
com finalidade de produção energética/ressíntese de
ATP;
· Anabolismo - conjunto de reações metabólicas onde ocorre síntese de macromoléculas através
de moléculas precursoras e para tanto necessita de consumo/gasto energético;
· ATP - adenosina trifosfato - serve como transportador de energia química das reações
catabólicas até os processos celulares que requerem energia: biossíntese, contração,
transporte ativo, etc. A estrutura da ATP consiste em três partes (uma molécula de adenina +
uma molécula de ribose + três moléculas de fosfatos ligados. Ë considerado a “moeda” corrente
de energia;
· CP - Creatina Fosfato - a hidrólise da CP fornece alta taxa de ressíntese de ATP, mas com
duração curta.
· Gliconeogenese- Síntese de glicose a partir de precursores não-glicídios, como o lactato,
alanina, oxalacetato, glicerol e cetoácidos.
Envolve gasto energético.
Glicogênese- Biossíntese de glicogênio a partir da glicose.
Envolve gasto energético.
BIOENERGÉTICA
· Conversão dos macronutrientes (carboidratos, lipídeos e proteínas) em energia biologicamente
utilizável;
· A transferência de energia no corpo depende da liberação de energia contida nas ligações
químicas destes nutrientes;
· A velocidade das reações químicas celulares é regulada pelas enzimas;
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VIAS ENERGÉTICAS
Contribuição energética durante o exercício físico
ANAERÓBIAS
q ATP-PC (não envolve a participação de O2);
o ATP Þ ADP + Pi Þ CP + ADP Þ ATP + C
ATPase creatina quinase
Figura 1
o A enzima ATPase degrada o ATP, liberando assim energia. Via anaeróbia alática;
o A creatina fosfato (CP) (regera ATP rapidamente), porém sua reserva
intramuscular é finita. Seus estoques podem ser depletados durante um exercício
intenso em menos de 10 segundos; A reação que catalisa a doação de um grupo
fosfato (P) e de sua ligação energética da creatina fosfato para a ADP, formando a
ATP é a creatina quinase (figura 1);
o Provas de curta duração como: corridas de velocidade, salto em altura,
levantamento de peso, arremesso de peso, dentre outras, utilizam-se desta via
energética;
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o Enzima limitadora da velocidade da via ATP-CP: creatina quinase. Esta enzima é
ativada quando as concentrações de ADP sarcoplasmático aumentam e inibida
por níveis elevados de ATP;
o O fato da depleção da creatina fosfato limitar o exercício de curta duração e alta
intensidade levou à sugestão de que a ingestão de grandes quantidades de
creatina para melhorar o desempenho no exercício.q Glicólise ou via glicolítica (não envolve a participação de O2);
o A glicólise ocorre no sarcoplasma da célula muscular;
o Envolve a degradação de glicose ou do glicogênio formando duas moléculas de
ácido pirúvico (piruvato) ou de ácido lático (lactato), com consumo de 2 ATP (Fase
preparatória), produção de 4 ATP (Fase de pagamento), totalizando assim um
saldo de 2 ATP. Via anaeróbia lática.
o O nível de atividade da enzima PFK (fosfofrutoquinase) limita provavelmente o
ritmo da glicólise em um exercício máximo;
o No estado de repouso e após uma refeição a atividade enzima glicogênio
sintetase é mais elevada (possibilitando um armazenamento da glicose ingerida
na forma de glicogênio). Por um outro lado, a enzima glicogênio fosforilase é
ativada (possibilitando uma quebra desde glicogênio armazenado, e uma
concomitante utilização do mesmo);
o A reserva de glicogênio hepático sofre influência da enzima glicose 6 fosfatase,
assim o fígado pode ofertar glicose advinda da degradação do glicogênio para os
tecidos periféricos.
o Glicogênio muscular - não há a presença da enzima referida acima, dessa forma,
o glicogênio estocado no músculo serve para fornecer energia para contração do
próprio músculo.
o A ativação da fosforilase durante o esforço se dá por uma elevação das
concentrações de alguns hormônios (adrenalina, noradrenalina e glucagon).
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o A entrada de glicose no músculo é facilitada pela ação das proteínas
transportadoras de glicose (GLUT-4). O número destes transportadores durante
sua ação depende da ação da insulina e do exercício físico (figura 2);
Figura 2
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Via glicolítica
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AERÓBIA
q A produção aeróbia de ATP ocorre no interior das mitocôndrias e envolve a interação de
duas vias metabólicas cooperativas: 1) o ciclo de Krebs (também denominado ciclo do
ácido cítrico); 2) a cadeia de transporte de elétrons;
q A função primária do ciclo de Krebs é:
o Terminar a oxidação (remoção de hidrogênio) dos carboidratos, das gorduras e
das proteínas com a utilização de NAD ou FAD como transportadores de
hidrogênio;
§ A importância é que os hidrogênios (em virtude dos elétrons que eles
possuem) contêm energia potencial dos alimentos;
§ Essa energia pode ser utilizada na cadeia de transporte de elétrons a fim de
combinar a ADP + Pi para ressintetizar a ATP;
§ O oxigênio não participa das reações do ciclo de Krebs, mas é o aceptor
final de hidrogênio no fim da cadeia de transporte de elétrons (formando
água);
q CICLO DE KREBS
o A principal função do ciclo de krebs é completar a oxidação dos substratos e
formar NADH e FADH para entrar na cadeia de transporte de elétrons. Figura 3
1) A entrada do metabolismo no ciclo de krebs exige a preparação de uma
molécula com dois carbonos (acetil-CoA) formados pela degradação de
carboidratos, gorduras ou proteínas ;Figura 4
2) O ciclo de krebs tem início quando o acetil-CoA se combina com o
oxaloacetato (molécula de quatro carbonos) para formar o citrato (seis
carbonos), dando inicio a uma serie de 09 reações para regenerar o
oxaloacetato;
3) Para cada volta no ciclo são formadas três moléculas de NADH e uma
molécula de FADH, formando três e duas moléculas de ATP
respectivamente;
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4) Além da produção de NADH e FADH, o ciclo acarreta a formação direta de
um composto rico em energia (GTP), que pode transferir seu grupo fosfato
terminal para a ADP a fim de formar ATP;
5) Em resumo, após completar a oxidação dos macronutrientes, o ciclo produz
CO2 e fornece elétrons que são passados pela cadeia transporte de elétrons
a fim de produzir energia aeróbia de ATP;
Figura 3
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Figura 4
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q CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS (CTE) Figura 5
· A utilização bioquímica do oxigênio ocorre na cadeia de transporte de elétrons;
· A produção de aeróbia de ATP é possível graças a um mecanismo que usa a energia
potencial disponível nos transportadores de hidrogênio reduzidos (NADH e a FADH),
que possibilitam refosforilar a ADP em ATP;
· Os elétrons removidos dos átomos de hidrogênio são passados por uma serie de
transportadores de elétrons (conhecidos como citocromos);
· Durante a passagem destes elétrons pelos citocromos, e liberada energia suficiente
para refosforilar ATP em três locais diferentes (figura abaixo);
· À medida que os elétrons passam pela CTE, são formadas moléculas altamente
reativas denominadas radicais livres, na qual quantidades elevadas podem ser
prejudiciais ao músculo e contribuir para a fadiga muscular;
· A maior parte do volume de elétrons que entram na CTE é oriunda das moléculas de
NADH e FADH formadas em conseqüência da oxidação do ciclo de krebs;
· Ao final da CTE, o oxigênio aceita os elétrons que são passados e se combina com o
hidrogênio para formar água;
· Se não houver oxigênio disponível para aceitar esses elétrons, todo esse mecanismo
citado acima não acontece e a formação de ATP na célula deve ocorrer por meio de
metabolismo anaeróbio.
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Figura 5
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Referências Básicas
McARDLE, W.D. ; KATCH, F.I. ; KATCH, V.L. Fisiologia do exercício : energia, nutrição e desempenho
humano. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2003.
POWERS, S.K.; HOWLEY, E. T. Fisiologia do exercício: teoria e aplicação ao condicionamento e ao
desempenho. Barueri: Manole, 2000.
CHAMPE, P. C.; HARVEY, R. A. Bioquímica ilustrada. 2 ed. São Paulo: Artmed, 2002
Referência Complementar (não disponível no acervo da biblioteca)
MAUGHAN, R.; GLEESON,M. As bases bioquímicas do desempenho nos esportes. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2007.
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