DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS

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DIGESTÃO, ABSORÇÃO E DEGRADAÇÃO DOS CARBOIDRATOS – VIA 
GLICOLÍTICA 
 
Os carboidratos constituem a princial fonte de energia para os animais. Embora 
apresentem menos energia do que os lipídeos, por apresentarem menos ligaões C-C e 
C-H, suas unidades básicas são mais solúveis na corrente sangüínea e, 
conseqüentemente, mais rapidamente absorvidos, distribuídos e degradados no 
organismo. 
 
Digestão dos Carboidratos 
 
Os principais carboidratos da dieta são de origem animal (glicogênio) ou vegetal 
(amido). O amido é composto de duas frações estruturais, a amillose, de cadeia linear, 
e amilopectina, com ramificação. 
A
 
α-1,6
α-1,4
O
O
H
H
H
OH
OH
H OH
H
OH
O
O
H
H
H
OH
OH
H OH
H
OH
O
4
O
H
H
H
O
OH
H OH
H
OH
O
1H
H
H
OH
H OH
H
CH2 6
O
O
1H
H
H
OH
H OH
H
OH
O
OH
H
H
H
OH
H OH
H
OH
Local de ação 
da α-amilase
B
�
�
�
 
 
O amido e/ou o glicogênio sofrem a ação da α-amilase. Durante o processo de 
mastigação, o amido do alimento sofre a ação da α-amilase salivar, também 
conhecida como ptialina (do grego, ���α� �� �saliva), que atua brevemente, pois 
precisa de um pH neutro a levemente alcalino e é inativada após a deglutição pelo pH 
ácido do estômago. Os carboidratos são os únicos componentes da dieta cuja 
degradação tem início na boca. 
A degradação mais intensa da do amido (e glicogênio) da dieta ocorre mesmo no 
intestino delgado, pela ação das amilases pancreáticas. A ação dessas amilases 
resulta na quebra do amido (fig. 9.1) em oligosídeos menores (fig. 9.2-A). Os 
Fig. 9.1. Estrutura do amido (A), mostrando as cadeias laterais e seus 
pontos de ramificação; abaixo, as ligações glicosídicas encontradas 
no amido, as lineares (α-1,4) e a ramificação (α-1,6). 
oligosídeos são constituídos, em sua maior parte de maltotrioses, com três unidades 
de glucose, maltose e isomaltose com duas unidades de glucose ligadas por laços 
glicosídicos α-1,4 e α-1,6, respectivamente. Os oligosídeos maltose e isomaltose, 
juntamente com outros dissacarídeos não derivados do amido, tais como sacarose e 
lactose, são hidrolisados por enzimas ligadas à membrana celular de células da 
mucosa intestinal, glicoamilase, isomaltase, sucrase e lactase (fig. 9.2-B). 
�
O
H
H
H
OH
OH
H OH
H
CH2
OH
O
O
H
H
H
OH
H OH
H
CH2
OH
OH
Maltose
A
����
O
H
H
H
OH
OH
H OH
H
CH2
O
OH
O
H
H
H
OH
OH
H OH
H
CH2
OH
Isomaltose
�
�
Dextrinas do amido
Isomaltose
Maltose
Lactose
Sacarose
Celulose
Amido
Lactose
Sacarose
Celulose
ESTÔMAGO
Pâncreas
Baixo pH interrompe
ação da amilase salivar
�-Amilase pancreática
Isomaltose
Maltose
Lactose
Sacarose
Enzimas ligadas à
membrana celular da 
mucose
(Isomaltase, 
glicoamilase
lactase,
sucrase)
Glicose
Frutose
galactose
Celulose
B
INTESTINO
DELGADO
 
 
�
 
 
 
 
Absorção dos Carboidratos 
 
1. Cotransporte 
Fig. 9.2. (A) Produto da degradação do amido/glicogênio pela 
amilase pancreática maltose e isomaltose. (B) Esquema da digestão 
dos carboidratos em humanos, com seus respectivos produtos de 
degradação 
A maior parte dos açúcares são absorvidos pelo duodeno e o jejuno superior. Cada 
monossacarídeo tem seu mecanismo próprio de absorção. A galactose e a glucose 
são transportadas nas células da mucosa por um processo ativo, que requer energia e 
envolve uma proteína de transporte específica e exige uma captação simultânea de 
íons sódio. Este tipo de transporte ocorre ocorre sem a hidrólise direta do ATP. Em 
vez disso, é acoplado ao fluxo de íons contra seu gradiente eletroquímico. A glicose é 
bombeada para dentro da célula concomitante à entrada de Na+ (fig. 9.3). O íon sódio 
e a glicose ligam-se a uma proteína transportadora específica e entram juntos. Este 
tipo de movimento das duas substâncias recebe o nome de cotransporte. A este tipo 
de proteína dá-se o nome de simporte, porque esta carreia as duas substâncias no 
mesmo sentido, enquanto que um antiporte as transporta em sentidos opostos. Os 
íons sódio que entram junto com a glicose são bombeados para for a novamente pela 
enzima Na+-K+ ATPase (fig.9.3). A glicose absorvida pelas células de borda-em-
escova das microvilosidades é libera por difusão ela parte basal das mesmas, e é 
transporta pelo sistema porta de circulação sanguínea para ser distribuído nos tecidos. 
 {Na + + Glicose
Glicose
Na+
Na+
ATP
ADP
Na -K-
ATPase
+ +
Simporte
�
 
 
 
 
 
2. Transporte facilitado 
 
Após a absorção pelo intestino e liberação na corrente sanguínea, a glicose não pode 
se difundir diretamente para as células, mas pode penetrar através de um mecanismo, 
o transporte facilitado, que é mediado por uma família de pelos menos cinco 
transportadores de glicose na membrana, denominados GLUT-1, -2, -3, -4 e -5. Estes 
transportadores são proteínas que, embora tenha grande semelhança na seqüência 
de aminoácidos de cadeia polipeptídica, apresentam diferenças em seus padrões de 
expressão tecidual. O GLUT-1, por exemplo é abundante nas hemácias, porém pouco 
nos músculos. O GLUT-4 é abundante no tecido adiposo e músculos esqueléticos. O 
número de atividade de GLUT-4 no tecido adiposo e músculo esquelético é 
aumentado pela insulina. Na difusão facilitada, o movimento da glicose está “a favor” 
de seu gradiente de concentração, ou seja, de uma elevada concentração de glicose 
fora da célula para uma concentração menor dentro da célula. Supõe-se que exista um 
transportador na membrana com dois estados de conformação. A glicose extra celular 
Fig. 9.3. Esquema do gradiente de Na+ que dirige o transporte ativo 
da glicose. Este sistema de simporte está presente nas presente 
nas membrana citoplasmática das células intestinais e renais. 
liga-se ao transportador, que então altera sua conformação, liberando a glicose dentro 
da célula (fig. 9.4). 
Glicose
GLUT
GLUT
�
 
Degradação da Glicose 
 
A glicose, após ser absorvida, sofre um processo de degradação efetuado por uma 
seqüência de reações enzimáticas denominada via glicolítica ou glicólise. O produto 
final da glicólise são duas moléculas de três carbonos, o ácido pirúvico (ou piruvato) 
(fig. 9.5) decorrente da quebra da glicose. 
C
C
CH3
O OH
O
C
C
CH3
O O-
O
+ H+
Ácido pirúvico Piruvato
 
1. As reações da glicólise 
 
A conversão da glicose em piruvato ocorre em dois estágios. O primeiro, constituído 
das primeiras cinco reações, ocorre com um custo energético para a célula, onde a 
glicose e os intermediários seguintes são fosforilados com gasto de ATP, que é 
convertido a ADP doando um grupo fosfatos àqueles compostos. As reações do 
segundo estágio constuem um estágio de geração de energia, com um saldo de duas 
moléculas de ATP por molécula de glicose metabolizada. Duas moléculas de NADH 
são formadas quando o piruvato é produzido, enquanto que o NADH é reconvertido a 
NAD+ quando lactato (ou etanol) é produzido a partir do piruvato. 
 
1.1. Fosforilação da glicose 
 
A glicose é fosforilida irreversivelmente, por meio de uma hexoquinase, na 
forma de glicose-6-fosfato a qual não se difunde através da membrana para 
Fig. 9.4. Representação esquemática do transporte facilitado da 
glicose através da membrana celular, através do transportador de 
glicose (GLUT). 
fora da célula, por não existirem transportadores específicos para estes 
compostos fosforilados e a sua carga elétrica negativa, tal qual a carga 
predominante na superfície interna da membrana citoplasmática, a repele 
para o interior do célula. Os mamíferos possuem várias isoenzimas de 
hexoquinase quecatalisam a fosforilação da glicose em glicose-6-fosfato: 
O
H
H
H
H
OH
OH
H OH
OH
CH2 OH
O
H
H
H
H
OH
OH
H OH
OH
CH2 O P O
O-
O-
ATP ADP 
Hexoquinase 
ou
Glucoquinase
Fig. 9.5. Fase endergônica: fosforilação da glicose
 
 
1.1.1. Hexoquinase: catalisa a fosforilação da glicose na maioria dos tecidos e é 
uma das três enzimas regulatórias da glicólise (vide regulação da glicólise) 
e apresenta as seguintes características: 
a) Ampla especificidade e inibição pelo produto: A hexoquinase tem uma 
ampla especificidade, podendo fosforilar várias hexoses além da glicose 
e é inibida pelo seu produto, a glicose-6-P, que se acumula na célula 
quando o metabolismo deste composto está baixo. 
b) Propriedades cinéticas: Possui um KM baixo, isto é, uma alta afinidade 
pelo substrato (a glicose), permitindo uma fosforilação eficiente da 
glicose mesmo quando esta está em baixas concentrações nos tecidos. 
 
1.1.2. Glicoquinase: Ocorre no fígado e nas células beta do pâncreas, onde é a 
enzima predominante para a fosforilação da glicose, é também conhecida 
como hexoquinase D ou tipo IV. A glicoquinase difere da hexoquinase por 
precisar de uma concentração muito maior de glicose para atingir metade 
da saturação. Isto é, apresenta um KM muito mais alto que o da 
hexoquinase. Assim, a glicoquinase só funciona quando a concentração 
intracelular de glicose está elevada. Isto ocorre durante um breve período 
após a ingestão de uma refeição rica em carboidratos. A glucoquinase não 
é inibida pelo seu produto de reação, glicose-6-fosfato. A quantidade de 
glicoquinase aumenta com dietas ricas em carboidratos e por insulina. 
 
Tabela 9.1. Propriedades da hexoquinase e da glucoquinase 
 Hexoquinase Glicoquinase 
Distribuiçãno nos tecidos 
 
KM 
 
Vmáx 
 
Glicemia mínima 
 
Inibição pela glicose-6-P 
Maioria dos tecidos 
 
Baixo (0,1 mmol/L) 
 
Baixa 
 
2 mg%∗ 
 
Sim 
Fígado e células-beta 
 
Alto∗∗(10 mmol/L) 
 
Alta 
 
200 mg%∗ 
�
Não 
∗mg% = miligramas de glicose por 100 mL de plasma; a glicemia normal no jejum é 70-90 mg% 
ou cerca de 5 mmol/L. 
∗∗A velocidade da glicoquinase mostra uma curva sigmóide em função da concentração de 
glicose, o que indica se tratar de uma enzima alostérica. Portanto, ao invés do termo KM, deve-
se usar o termo “meia saturação”. 
 
1.2. Isomerização da glicose-6-fosfato 
 
A isomerização da glicose-6-fosfato (uma aldose fosfatada) em frutose-6-
fosfato (uma cetose fosfatada) é catalisada pela fosfoglicose isomerase 
(Fig. 9.6). É uma reação reversível, não sendo uma etapa limitante ou 
reguladora da glicólise. Esta reação propicia a quebra simétrica da hexose 
em uma das etapas subseqüentes. 
 
O
O
H OH
OH H
H OH
H OH
P O
OH
OH
O
OH H
H OH
H OH
O
OH
P O
OH
OH
Fosfoglicose 
isomerase
Fig. 9.6. Isomerização da glicose-6-P (uma aldose) em 
frutose-6-P (uma cetose). Representação em projeção de 
Fischer (A) e piranosídica/furanosídica (B).
Glicose-6-P Frutose-6-P
O
OH
H
H
H
OH
OH
H OH
H
CH2O
PO
OH
OH
O CH2
OH
H
OH
OH
H
CH2
H
O OHPO
OH
OH
Fosfoglicose 
isomerase
A
B
 
 
1.3. Fosforilação da frutose-6-fosfato 
 
A frutose-6-fosfato é fosforilada numa etapa irreversível pela 
fosfofrutoquinase-1. Esta enzima é o ponto determinante do controle da 
viaglicolítica e da gliconeogênese (a ser estudada posteriormente). Sua 
atividade, nos mamíferos, é controlada pela ação da insulina e do glucagon. 
O CH2
OH
H
OH
OH
H
CH2
H
O OHPO
OH
OH
ATP ADP 
Fosfofrutoquinase
O CH2
OH
H
OH
OH
H
CH2
H
O OPO
OH
OH
P O
OH
OH
Frutose-6-fosfato Frutose-1,6-bifosfato
Fig.9.7. Fosforilação da frutose-6-P, em frutose-1,6-bifosfato, pela 
fosfofrutoquinase.
�
�
� � � � � � � � �
1.3.1. A regulação da fosfofrutoquinase-1: A regulação da fosfoglucoquinase-1 se 
dá por meio de um efetor, a frutose-2,6-bifosfato, derivado da glicose-6-
fosfato e produzido por uma enzima de atividade dupla, constituída de duas 
subunidades, uma subunidade “ativadora”, a fosfofrutoquinase-2 (PFK-2) e 
uma subunidade “desativadora”, a fosfofrutobifosfatase-2 (PBP-2). A PFK-1 
tem a sua atividade potencializada pela presença da frutose-2,6-bifosfato, 
que se liga a um sítio específico da enzima, aumentando a atividade da 
mesma. Outra fator regulador dessa enzima é a concentração de ATP da 
célula. 
 
1.3.1.1. A fosfofrutoquinase-2 (PFK-2): A PFK-2 é uma enzima diferente da 
PFK-1, por está em tandem (acoplada) com uma enzima com atividade 
oposta a esta, a fosfofrutobifosfatase-2 (PBP-2). Estas enzimas têm 
suas atividades controlada pela proteína quinase A (PK-A), que as 
fosforila colocando um grupo fosfato num resíduo específico de serina. 
A PFK-2 fosforilada passa do estado inativo para o ativo; a PBP-2, do 
ativo para o inativo. A PK-A é estimulada pela insulina. Uma fosfatase, 
estimulada pelo glucagon, retira os grupamentos fosfatos desativando a 
PFK-2 e ativando a PBP-2, que por sua vez, retira o fosfato do carbono 
2 da frutose-2,6-bifosfato, o que leva a diminuição da atividade da PFK-
1. 
 
Insulina Glucagon
Proteínas quinases
PK-A
2ATP 2 ADP 
PFK-2 inat PBP-2 ativ
PFK-2 ativ PBP-2 inativ
PK-A
P P
2Pi 
PFK-2 ativ PBP-2 inativ
PFK-2 ativ PBP-2 inativ
P P
Fosfatase
Fosfatase
ATP ADP 
O CH2
OH
H
OH
OH
H
CH2
H
O OHPO
OH
OH
O CH2
O
H
OH
OH
H
CH2
H
O OHPO
OH
OH
P O
OH
OH
Fig. 9.8. Controle da atividade da fosfofrutoquinase-2 (PFK-2) e
fofofrutobifosfatase-2 (PBP-2), ativadaspela ação dainsulinae do glucagon,
respectivamente
�
1.3.1.2. Nível de energia da célula: A PFK-1 é inibida quando a concentração de 
ATP está alta e pela presença de citrato (ácido cítrico), que aumenta o 
efeito inibidor do ATP. Tanto a concentração de ATP como o ácido 
cítrico são indicadores de que o nível de energia na célula está alto. A 
PFK-1 também é inibida por H+, quando o nível de ácido láctico está 
alto na célula. O excesso do ácido láctico nos tecidos provoca um 
aumento da acidez do sangue (acidose). 
 
1.4. Clivagem da frutose-1,6-bifosfato 
 
A aldolase A cliva a frutose-1,6-bifosfato em dihidroxicetona-fosfato e 
gliceraldeído-3-fosfato, numa reação reversível e sem regulação (fig. 9.9). 
 
O CH2
OH
H
OH
OH
H
CH2
H
O OPO
OH
OH
P O
OH
OH
Aldolase
CH2
C
CH2
OH
O
O P O
OH
OH
C
CH
CH2
OH
OH
O P O
OH
OH
O
dihidroxicetona-fosfato
gliceraldeído-3-fosfato
Fig. 9.9. Ação da aldolase sobre a frutose-1,6-bifosfato produzindo 
dihidroxicetona-fosfato e gliceraldeído-3-fosfato.
Triose-fosfato 
isomerase
�
1.5. Isomerização da dihidroxicetona-fosfato 
 
A dihidroxicetona-fosfato é convertida a gliceraldeído e vice-versa pela 
triose-fosfato isomerase. A dihidroxicetona-fosfato deve ser isomerizada a 
gliceraldeído para que se dê continuidade à seqüência glicolítica, que só 
ocorre a partir do gliceraldeído-3-fosfato. Logo, a clivagem da aldolase 
resulta efetivamente em duas moléculas de gliceraldeído (fig. 9.9). 
 
1.6. Oxidação do gliceraldeído-3-fosfato 
 
Como dito no item anterior, as reações subseqüentes ocorrem a partir do 
gliceraldeído-3-fosfato. Este se oxida a 1,3-bifosfoglicerato, um acil 
fosforilado de alta energia, pela enzima gliceraldeído-3-fosfato 
desidrogenase; esta é a primeira reação de oxidação/redução da via 
glicolítica (fig.9.10). Nesta reação, participam um grupo fosfato inorgânico 
(Pi) e a coenzima NAD+, que recebe os elétrons e o hidrogênio retirados do 
gliceraldeído pela enzima, convertendo-se em NADH. O NADH tem que ser 
oxidado novamente a NAD+ para continuar recebendo mais elétrons dos 
processos oxidativos da célula. O NADH volta a NAD+ por dois processo: 
(1) oxidação do piruvato a ácido láctico e (2) cadeia respiratória 
(transportadora de elétrons). 
C
CH
CH2
H
OH
O P O
O-
O-
O
gliceraldeído-3-fosfato 1,3-bifosfoglicerato
NAD++ Pi NADH
C
CH
CH2
O
OH
O P O
O-
O-
O P O
O-
O-
Fig. 9.10. Oxidação do gliceraldeído-3- fosfato pela gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase. 
Nesta reação, o grupo carbonila do gliceraldeído doa o átomo de hidrogênio para o NAD+ 
e o carbono da carbonila liga-se a um grupamento fosfato formando acil fosforilado de 
alta energia.
gliceraldeído-3-fosfato 
desidrogenase
 
1.7. Formação de ATP a partir do 1,3-bifosfoglicerato 
 
O 1,3-bifosfoglicerato (1,3-BPG) é um composto cuja hidrólise do grupo 
fosfato em C-1 libera energia livre muito alta, cerca de -49,3 kJ/mol (-11,8 
kcal/mol), o suficiente para formar um ATP, cuja reação de formação requer 
+30,5 kJ/mol (+7,3 kcal/mol). A hidrólise do 1,3-BPG (fig. 9.11) é realizada 
pela enzima fosfoglicerato quinase, que hidrolisa o fosfato do C-1 
transferindo-o para um ADP produzindo ATP. 
�
C
CH
CH2
O
OH
O P O
O-
O-
O P O
O-
O-
ADP + H2O ATP
fosfoglicerato quinase
1,3-bifosfoglicerato 3-fosfoglicerato
C
CH
CH2
OH
OH
O P O
O-
O-
O
1,3-bifosfoglicerato + H2O 3-fosfoglicerato + Pi -49,3 kJ/mol (-11,8 kcal/mol)
ADP + Pi ATP +30,5 kJ/mol (+7,3 kcal/mol)
1,3-bifosfoglicerato + H2O + ADP ATP + 3-fosfoglicerato -18,8 kJ/mol (-4,5 kcal/mol)
A
B
Fig. 9.11. Formação de ATP a partir da hidrólise do 1,3-bifosfoglicerato pela fosfoglicerato quinase 
(A) e balanço energético da reação (B).
�
�
1.8. Formação do 2-fosfoglicerato 
 
O 3-fosfoglicerato é pouco energético para formar ATP. Para que isso 
ocorra, é necessário que o 3-fosfoglicerato se transforme num composto 
mais energético, uma vez que o fosfato no carbono 3 é menos reativo. Uma 
das etapas de se obter um composto com maior nível é a transferência do 
fosfato para o carbono 2 do glicerato, o que é realizado pela fosfoglicerato 
mutase (fig. 9.12). 
C
CH
CH2
OH
O
O
P O
O-
O-
OH
C
CH
CH2
OH
OH
O P O
O-
O-
O
Fosfogliceromutase
3-fosfoglicerato 2-fosfoglicerato
Fig. 9.12. Formação do 2-fosfoglicerato a partir do 3-fosfofoglicerato pela 
fosfogliceromutase
�
�
1.9. Formação do fosfoenolpiruvato 
 
A partir do 2-fosfoglicerato, dá-se a formação de um composto de alto nível 
de energia, que é o fosfoenopiruvato (PEP), resultante da retirada de uma 
molécula de água pela enolase. A hidrólise do PEP libera uma energia livre 
de -61 kJ/mol (-14,6 kcal/mol). Com a saída da molécula de água há a 
saída de um átomo de oxigênio, aumentando a enegia da molécula 
resultante (PEP) 
 
C
CH
CH2
OH
O
O
P O
O-
O-
OH
C
C
CH2
OH
O
O
P O
O-
O-
H2O
H2O
Enolase
2-fosfoglicerato fosfoenolpiruvato (PEP)
Fig. 9.13. Formação do fosfoenolpiruvato a partir da retirada de uma moécula 
de água do 2-fosfoglicerato.
 
 
1.10. Formação de ATP a partir do PEP 
 
A hidrólise do fosfoenolpiruvato pela piruvato quinase, semelhante à 
hidrólise do bifosfoglicerato, é uma reação exergônica com liberação de 61 
kJ/mol (14 kcal/mol), que é acoplada à fosforilação do ATP, que consome 
30,5 kJ/mol (7,3 kcal/mol). 
C
C
CH2
O-
O
O
P O
O-
O-
ADP + H2O ATP
piruvato quinase
C
C
CH3
O-
O
O
fosfoenolpiruvato piruvato
A
B
fosfoenolpiruvato + H2O piruvato + Pi -49,3 kJ/mol (-11,8 kcal/mol)
ADP + Pi ATP +30,5 kJ/mol (+7,3 kcal/mol)
fosfoenolpiruvato + H2O + ADP ATP + piruvato -18,8 kJ/mol (-4,5 kcal/mol)
Fig. 9.14. Formação de ATP a partir da hidrólise do fosfoenolpiruvato pela piruvato quinase (A) e 
balanço energético da reação (B).
�
 
Insulina Glucagon
P
ATP
ADP
Proteína
quinase
Pi
Proteína
quinase
Fosfatase
Fosfatase
Piruvato quinase
fosforilada
(menor atividade)
Piruvato quinase
desfosforilada
(maior atividade)
Alto nível de
açúcar no sangue
Piruvato quinase
fosforilada
(menor atividade)
Baixo nível de
açúcar no sangue
Fosfoenolpiruvato + ADP Piruvato + ATP
Frutose-1,6-
bifosfato
ATP
Alanina
+ -
 
 Fig. 9.14. Regulação da atividade da piruvato quinase. Em condições de nível de glicose 
elevado, a insulina ativa uma fosfatase que remove um grupamento fosfato da piruvato quinase, 
que passa do estado de menor para o de maior atividade; com baixo nível de açúcar no sangue, 
o glucagon ativa uma proteína quinase específica que fosforila a piruvato quinase, levando-a 
para o estado de menor atividade. O nível de frutose-1,6 bifostato tem ação ativadora na enzima, 
enquanto que altos níveis de ATP e alanina têm ação repressora.