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Aula 07 - Enzimas 1

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ENZIMAS I
Prof. Dr. Thiago Henrique Napoleão
Departamento de Bioquímica – UFPE
E-mail: thiagohn86@yahoo.com.br
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- Uma das condições fundamentais para a vida é que o organismo seja capaz de catalisar as reações químicas eficiente e seletivamente.
 Sem a catálise, as reações químicas não ocorreriam em uma escala de tempo útil e, portanto, não manteriam a vida.
- As enzimas são os catalisadores biológicos, responsáveis por viabilizar a atividade das células, acelerando reações de quebra ou síntese de compostos.
- Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (chamadas de RIBOZIMAS), todas as ENZIMAS são PROTEÍNAS.
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Alto grau de especificidade
Não são consumidas nas reações
Não alteram o estado de equilíbrio
Atuam em pequenas concentrações
Respondem a alterações das condições do meio da reação
Reduzem a energia de ativação
Aumentam a velocidade das reações extraordinariamente
Estão envolvidas na regulação de vias metabólicas
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A atividade catalítica de uma enzima depende da integridade de sua conformação nativa de proteína (estruturas primária, secundária, terciária e quaternária).
 A reação catalisada por uma enzima ocorre dentro de um bolsão confinado na estrutura da enzima, chamado de sítio ativo.
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 A molécula que é ligada no sítio ativo e sob a qual a enzima age é o substrato.
 O sítio ativo envolve o substrato, sequestrando-o completamente da solução, formando o complexo enzima-substrato (ES).
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 Uma enzima contorna os diversos problemas para que uma reação ocorra oferecendo um ambiente específico dentro do qual a reação pode ocorrer mais rapidamente.
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 Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos seus resíduos de aminoácidos.
 Outras requerem um componente químico adicional, chamado CO-FATOR.
 Os co-fatores podem ser íons como Fe+2, Mg+2, Mn+2 e Zn+2.
 Se o co-fator é um complexo orgânico, ele é denominado COENZIMA. As coenzimas são derivadas de vitaminas.
 Uma coenzima ou íon metálico ligado à enzima fortemente ou até mesmo covalentemente é denominado GRUPO PROSTÉTICO.
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 Para que uma reação ocorra é necessário energia para o alinhamento dos grupos que reagem, a formação de cargas transitórias instáveis, os rearranjos de ligações e outras transformações.
 Quando se atinge o estado que corresponde ao máximo de energia ao longo de uma reação, este é chamado ESTADO DE TRANSIÇÃO.
 Neste ponto, as moléculas dos reagentes irão sempre formar os produtos.
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 A diferença entre os níveis de energia do estado basal e o estado de transição é a ENERGIA DE ATIVAÇÃO.
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Uma alta energia de ativação corresponde a uma reação mais lenta.
Como as enzimas aceleram as reações biológicas?
Como as enzimas reduzem a energia de ativação?
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As enzimas utilizam a ENERGIA DE LIGAÇÃO derivada da interação enzima-substrato para diminuir a energia de ativação das reações.
 Os grupos funcionais catalíticos (cadeias laterais de aminoácidos específicos, íons metálicos e coenzimas) formam interações fracas não-covalentes, ou até mesmo ligações covalentes transitórias, com o substrato para ativá-lo para a reação.
Essas interações estão otimizadas nos estados de transição.
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Seqüestro
Ajuste induzido
Transformação completa
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Existem 4 mecanismos principais através dos quais as enzimas aceleram uma reação:
1- Efeitos de proximidade e orientação
2- Catálise por íons metálicos
3- Catálise ácido-base geral
4- Catálise covalente
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1- Efeito de proximidade e orientação: Os substratos se aproximam dos grupos funcionais catalíticos da enzima em uma orientação espacial apropriada para ocorrer a reação.
2- Catálise por íons metálicos: as interações iônicas entre uma enzima ligada a um metal e o substrato podem ajudar a orientar o substrato para a reação ou estabilizar estados de transição da reação carregados. Os metais podem também mediar reações de oxidação-redução. Quase um terço das enzimas conhecidas requerem um ou mais íons metálicos.
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3- Catálise ácido-base geral: Intermediários carregados podem ser freqüentemente estabilizados pela transferência de prótons para ou de um substrato ou intermediário. Os sítios ativos das enzimas contêm cadeias laterais de aminoácidos que atuam como doadores ou receptores de prótons. 
4- Catálise Covalente: Acelera a velocidade da reação pela formação de uma ligação covalente transitória entre a enzima e o substrato. Interações covalentes entre enzimas e substratos diminuem a energia de ativação favorecendo uma alternativa de caminho para a reação de energia menor.
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União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) 
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Comissão de Enzimas (EC)
Cada enzima possui um código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:
1° dígito - classe
2° dígito - subclasse
3° dígito - sub-subclasse
4° dígito - indica o substrato
As enzimas podem ser nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao nome de seu substrato ou a uma palavra ou frase que descreve sua atividade.
Com o crescente número de enzimas descobertas, foi adotado um sistema para nomear e identificar as enzimas:
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ADP + D-Glicose-6-fosfato
ATP + D-Glicose
ATP:glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2- classe: transferase
7- subclasse : fosfotransferases 
1- sub-subclasse: fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1- indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
hexoquinase
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