Proteínas estrutura e classificação

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14/3/2013
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marciliopeixoto@hotmail.com
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ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO ESTRUTURA E CLASSIFICAÇÃO 
DAS PROTEÍNASDAS PROTEÍNAS
NA NATUREZA:
FORMA = FUNÇÃO
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PROTEÍNASPROTEÍNAS
Depende da(s):
� Sua estrutura primária
� Interações químicas 
resultantes entre as 
cadeias laterais dos 
aminoácidos
� Modificações pós-
traducionais
� Condições do meio em 
que elas estão inseridas
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Ligações ω planares
Ângulos torsionais
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PROTEÍNASPROTEÍNAS
• Descreve o arranjo espacial 
dos átomos na cadeia 
principal
• Ocorre quando os ângulos 
diedros (phi e psi) 
permanecem quase iguais 
durante todo um segmento
da proteína
• Tipos
– Hélices α
– Conformações β
– Alças e dobras
– Indefinida (loops, coils, turns)
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ALFAALFA--HÉLICESHÉLICES
• O arranjo mais simples que as proteínas podem assumir é 
um arranjo helicoidal
• Esqueleto polipeptídico fica 
enrolado em torno de um eixo 
imaginário
– Cada volta contém 3,6 resíduos 
– Φ = -57º; ψ = -47º
• Grupos R se voltam para fora
do eixo
• Em média, 25% dos aminoácidos de qualquer proteína estão em 
hélices α
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ALFAALFA--HÉLICESHÉLICES
REPRESENTAÇÃO GRÁFICA
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CONFORMAÇÃO CONFORMAÇÃO ββ
• Esqueleto estendido em 
forma de zigue-zague
• Folhas β paralelas e anti-
paralelas
– Paralela: Φ = -119º; ψ = 113º
– Anti-par: Φ = -139º; ψ = 135º
• Quanto as folhas são 
próximas, os grupos R 
devem ser pequenos
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CONFORMAÇÃO CONFORMAÇÃO ββ
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CONFORMAÇÃO CONFORMAÇÃO ββ
REPRESENTAÇÃO GRÁFICA
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ALÇAS E DOBRASALÇAS E DOBRAS
• A presença de resíduos em voltas ou alças 
invertem a direção da cadeia
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PROTEÍNASPROTEÍNAS
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PROTEÍNASPROTEÍNAS
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PROTEÍNAS FIBROSASPROTEÍNAS FIBROSAS
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PROTEÍNASPROTEÍNAS
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�A conformação nativa de uma proteína é 
termodinamicamente favorecida
�O dobramento é modular
�Proteínas auxiliares ajudam o dobramento
� Chaperons
� Isomerase dos dissulfetos
� Prolina isomerases
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� Doenças por príons
� Talassemias