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Aula revisão enzimas

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ENZIMAS 
UNIVERSIDADE FEDERAL DA PARAÍBA 
CENTRO DE TECNOLOGIA 
DEPARTAMENTO DE ENGENHARIA DE ALIMENTOS 
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS II 
 
JOÃO PESSOA – PB 
2016.2 
DANIELI CRISTINA SCHABO 
Revisão 
Quimotripsina 
O que são Enzimas? 
São catalisadores biológicos altamente específicos 
São, geralmente, proteínas com propriedade 
catalítica que aceleram as reações químicas 
Proteína 
Níveis de estrutura nas proteínas - Hemoglobina 
Hemoglobina 
Reação química 
2 moléculas de H2 + 2 moléculas de O2 = 2 moléculas de H2O 
Catalisador / Catálise 
 
• Catalisadores são espécies químicas que possuem 
a propriedade de aumentar a velocidade de uma 
reação 
 
• Catálise é o nome dado às reações que 
acontecem na presença de catalisadores. 
Enzimas 
São catalizadores biológico e apresentam 
características extremamente importantes, como: 
• Atuam em condições amenas de reação 
(temperatura ambiente, pressão atmosférica e pH 
neutro); 
• São altamente específicas (regiosseletividade, 
seletividade de substrato, seletividade de grupo 
funcional e estereosseletividade); 
• Proporcionam um ambiente reacional não-
agressivo ao meio ambiente (enzimas são 
biodegradáveis); 
• Apresentam alta eficiência catalítica. 
 
Constituição das enzimas 
Proteínas com uma 
estrutura química 
especial, contendo um 
centro ativo, 
denominado 
apoenzima e, algumas 
vezes, um grupo não 
protéico, denominado 
coenzima. A molécula 
toda (apoenzima e 
coenzima) é dado o 
nome de holoenzima 
Peptidil-transferase 
Constituição das enzimas 
Peptidil-transferase 
Em alguns casos, as 
enzimas podem estar 
ligadas a moléculas 
orgânicas de baixo 
peso molecular, ou 
íons metálicos, cuja 
função é ativar as 
enzimas a eles ligados, 
denominados co-
fatores. 
Zn+2, Ca+2, Fe+2, Mg+2 
NAD+, FAD+, NADP+ 
Constituição das enzimas 
Constituição das enzimas 
Classificação 
Nº Classe Tipo de reação que catalisa 
1 Oxidorredutases Transferência de elétrons (íons hidretos ou 
átomos de H) 
2 Transferases Reações de transferência de grupos 
3 Hidrolases Reações de hidrólise (transferência de grupos 
funcionais para a água) 
4 Liases Adição de grupos às duplas ligações ou 
formação de duplas ligações por meio de 
remoção de grupos 
5 Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma 
molécula para formar isômeros 
6 Ligases Formação de ligações do tipo C—C, C—S, C—O 
e C—N por meio de reações de condensação 
acopladas à quebra do ATP 
Classificação internacional das enzimas 
Nomenclatura – EC 
(Enzyme Commission) 
1. Classe (representa o tipo da reação) 
2. Sub-classe dentro da classe (indica o tipo de substrato 
ou molécula a ser transferida) 
3. Grupos químicos específicos que participam da reação 
(indica a natureza do co-substrato) 
4. A enzima, propriamente dita (nº individual da enzima) 
EXEMPLO: Quimotripsina: EC 3.4.21.1 
3 → Classe = Hidrolase (catalisa reações de hidrólise de 
ligações covalentes) 
4 → Sub-Classe = Peptidase (hidrolisa ligações peptídicas) 
21 → Serino-endopeptidases (enzimas contendo serina no 
sítio ativo) 
1 → quimotripsina 
Reações enzimáticas 
Formação de 
compostos 
desejáveis 
Consequências 
indesejáveis 
Hidrólise da gordura do 
leite, no queijo – sabor 
desejável 
Hidrólise da gordura do 
leite, no leite – “sem 
sabor” 
No alimento 
natural 
Durante seu 
processamento e 
armazenamento 
Reações enzimáticas 
Tipos de enzimas 
Hidrolases 
Oxidorredutases 
Transferases Isomerases 
Liases 
Ligases 
e e
Oxidação-redução em que oxigênio e hidrogênio são 
ganhos ou perdidos 
Oxidorredutases 
 Polifenoloxidases: enzimas capazes de oxidar 
compostos fenólicos com o auxílio do oxigênio 
molecular (oxigênio é o agente oxidante) – 
formação de quinonas – melaninas – 
escurecimento de frutas, hortaliças, cogumelos e 
crustáceos 
 Peroxidases: são enzimas capazes de oxidar 
diferentes compostos, nas presença de peróxidos, 
gerando radicais livres ( peróxido de hidrogênio é o 
agente oxidante) – desaparecimento do aroma e 
surgimento de off-flavors em produtos vegetais 
 
Oxidorredutases 
 Polifenoloxidases: enzimas capazes de oxidar 
compostos fenólicos com o auxílio do oxigênio 
molecular (oxigênio é o agente oxidante) – 
formação de quinonas – melaninas – 
escurecimento de frutas, hortaliças, cogumelos e 
crustáceos 
 Peroxidases: são enzimas capazes de oxidar 
diferentes compostos, nas presença de peróxidos, 
gerando radicais livres ( peróxido de hidrogênio é o 
agente oxidante) – desaparecimento do aroma e 
surgimento de off-flavors em produtos vegetais 
 
20 
Transferência de grupos funcionais, como um 
grupo amino, grupo acetil ou grupo fosfato 
Transferases 
• São enzimas que catalisam a transferência de 
grupos de um composto para outro. 
• A metilação em sistemas biológicos é realizada 
pelas transferases. 
• As glicosiltransferases também pertencem às 
transferases - transferem resíduos de açúcar. 
Hidrólise (adição de água) 
Hidrolases 
• Pectinases: clarificação de suco de uva, maçã e 
pera 
• Lactases: pré-tratamento do leite; enzimas para 
intolerantes à lactose 
• Lipases: maturação de queijos 
• Proteases: renina 
 
Remoção de grupos de átomos sem hidrólise 
Liases 
• Modificam o substrato, cindindo compostos ou 
removendo grupos da molécula de substrato. 
• Pertencem a esta classe as descarboxilases; as 
cetoácidoliases, cuja principal função é a síntese 
de ácidos di- e tri-carboxílicos, e as hidroliases, que 
desidratam hidroxiaminoácidos, com posterior 
rearranjo da molécula e formação de novos 
compostos. 
Rearranjo de átomos dentro de uma molécula 
Isomerases 
• São enzimas que catalisam reações de 
isomerização. 
• Racemização e epimerização são causadas pelas 
racemases e epimerases e cistransisomerases 
mudam a configuração das duplas ligações. 
• Pertencem ainda às isomerases, as oxirredutases 
intramoleculares, que interconvertem aldoses em 
cetoses, oxidando uma hidroxila desses compostos 
e reduzindo a carbonila adjacente, e as 
transferases intramoleculares, também 
denominadas mutases, que apenas mudam a 
posição de determinados grupos da molécula de 
substrato. 
X=A,G,U,C 
A
B
PPP X
X P P
União de duas moléculas (utilizando a energia 
geralmente derivada da quebra do ATP) 
Ligases 
• São enzimas que causam a degradação da 
molécula de ATP, usando a energia liberada nesta 
reação para a síntese de novos compostos, unindo 
duas moléculas. 
Utilização de enzimas na 
produção de alimentos 
• Seleção de enzimas apropriadas para converter o 
substrato em moléculas-alvo. 
Glicose 
Amido 
Celulose 
Dextranas 
Glicanas 
Amilases (EC 3.2.1.1) 
+ glicoamilases 
(amiloglicosidases) 
Celulases 
(EC 3.2.1.4) Dextranases 
(EC 3.2.1.11) 
Glicanases 
(EC 3.2.1.6) 
Utilização de enzimas na 
produção de alimentos 
• Seleção de enzimas apropriadas para converter o 
substrato em moléculas-alvo. 
Peptídeos e 
aminoácidos 
Proteínas 
Proteases 
(EC 3.4.22) 
Ácidos graxos 
e glicerol 
Lipídeos 
Lipases 
(EC 3.1.1) 
Pectinas 
Ácidos 
galacturônicos 
Proteases 
(EC 3.2.1) 
Porque vocês 
devem saber disso? 
Como as enzimas 
funcionam? 
Vocês precisam saber: 
• Quais enzimas degradam, sintetizam ou 
interconvertem com o material dos substratos 
alimentícios. 
• Quantificar o quanto de determinada enzima é 
necessário e em quais condições deverá atuar 
para atingir a máxima eficiência econômica na 
conversãode material. 
Como as enzimas 
funcionam 
ENZIMA fornece um 
ambiente específico onde uma 
dada reação é 
energeticamente mais 
favorável 
Reações não catalisadas são 
lentas 
Sítio ativo da enzima quimotripsina 
Como as enzimas 
funcionam 
Sítio ativo da enzima quimotripsina 
Modelos de ligação 
enzima-substrato 
A – Modelo chave-fechadura ou modelo de Fisher 
Modelos de ligação 
enzima-substrato 
B – Modelo de encaixe induzido ou modelo de Koshland 
 
As 
enzimas 
afetam a 
velocidade 
da reação 
 
 
Diminuem a 
energia de 
ativação 
necessária para 
que ocorra a 
reação 
 
 
Energia de ativação 
Caminho da Reação 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
Energia de ativação com enzima 
Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Fatores que influenciam 
a atividade enzimática 
Fatores que influenciam 
a atividade enzimática 
Temperatura 
pH 
Desnaturação de uma 
proteína 
Concentração do substrato 
Utilização de enzimas 
 nas indústrias 
• Agropecuária: aditivos de ração; produção de 
enzimas heterólogas 
• Farmacêutica: compostos quirais; engenharia de 
glicoproteínas; como alvo de substâncias 
farmacêuticas 
• Materias: papel, polímeros, tecidos, tratamento de 
couro 
• Química: biocatálise, compostos orgânicos 
• Detergentes 
• Alimentos: enzimas usadas na preparação de 
alimentos; nutracêuticos 
Fontes e variedades de 
enzimas para alimentos 
Fontes e variedades de 
enzimas para alimentos 
Fontes e variedades de 
enzimas para alimentos 
Obrigada!!!

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