aminoacidos e proteínas

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Aminoácidos e Proteínas
O Que São?
Unidades estruturais de todas as proteínas. 
Sua fórmula estrutural comum:
 
Aminoácidos essenciais e não-essenciais
Essenciais:
Arginina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Não-essenciais:
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cisteína
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
Classificação
Baseada na polaridade de seus grupos R quando em solução aquosa de pH neutro (plasma sanguíneo e espaço intracelular entre 7,4 e 7,1)
1- Não polares (hidrofóbicos)
Alanina; Leucina; Isoleucina; Valina; Prolina.(cadeia R alquílica).
Não polares (hidrofóbicos)
Fenilalanina; triptofano (Cadeia R aromática)
2- Polares mas não Ionizados.
Serina, treonina, tirosina.(hidroxila compondo a cadeia R).
Polares Ionizados.
Asparagina, glutamina, cisteína, glicina, metionina.
3-Positivamente Carregados
Lisina, Arginina, histidina.
4-Negativamente Carregados
Ácido Aspártico (aspartato), Ácido Glutâmico (Glutamato)
Íon Dipolar
Também chamado de zwitterion
O aminoácido pode agir como ácido (doador de prótons)
O aminoácido pode agir como base (receptor de prótons)
pH Isoelétrico
pH específico, onde os aminoácidos não tem carga efetiva e portanto, não se deslocam em um Campo Elétrico.
Calcula-se a média dos pK dos grupos dissociáveis (se forem somente dois grupos não haverá ambigüidade).
Curiosidades
Os aminoácidos com cadeia aromática (triptofano, tirosina, fenilalanina e histidina) absorvem luz na faixa do ultravioleta (280 nm). Propriedade muito explorada na caracterização de proteínas.
A alanina tem uma estabilidade impressionante, sendo encontrada em fósseis de mais de 1.000.000 de anos. Para essa detecção foi utilizada a ninidrina.
Ao reagir com essas aminas livres, uma cor azul escura ou roxa, conhecida como púrpura de Ruhemann é produzida. A ninidrina é comumente usada para detectar impressões digitais, já que, graças a sua reação com os aminogrupos terminais das moléculas de lisina incorporadas nas proteínas ou peptídeos, é suficientemente sensível para revelar resíduos de pele.
A cisteína pode ser facilmente oxidada para formar um aminoácido dimérico unido covalentemente, chamado cistina, no qual duas moléculas de cisteína estão unidas por uma ponte dissulfeto.
Cisteína: Importante componente antioxidante que trabalha em conjunto com a vitamina E e o selênio para proporcionar proteção celular dos perigosos componentes dos radicais livres. É um excelente desintoxicante do álcool e poluentes ambientais (metais tóxicos) e também auxilia na formação da Queratina que é a principal proteína do cabelo, pele e unhas. Ajuda a combater os malefícios do cigarro, melhora doenças de pele como a psoríase e alivia as dores articulares. 
Leucina, Isoleucina e Valina também são conhecidos, por terem suas cadeias R ramificadas, como BCAA’s (branched chain aminoacids). São utilizados como fonte de energia pelos músculos para exercícios de longa duração.
Usos do aminoácido no organismo
Arginina: Pode favorecer a liberação do hormônio do crescimento, aumentando a massa muscular e o metabolismo das gorduras, participando na síntese da Creatina. Ajuda a reduzir a obesidade sendo vital para o funcionamento da glândula pituitária.
A arginina também está envolvida no ciclo da uréia, uma série de reações de importância fundamental no uso do nitrogênio pelos organismos vivos.
Arginina
Ornitina
Uréia
Aspartato: Ajuda a aumentar a resistência do organismo e diminuir a fadiga crônica. Junto com o cálcio e o magnésio dá suporte ao sistema cardiovascular, sendo também neuro-excitante. 
O triptofano é precursor de um neurotransmissor muito importante: SEROTONINA.
Triptofano
Serotonina
A tirosina também é precursora de neurotransmissores. Dopamina, Epinefrina, Noradrenalina e Adrenalina.
Tirosina
L-Dopa
Dopamina
Epinefrina
Glicina: Adicionada a outras moléculas para torná-las mais solúveis, para serem excretadas pela urina. EX:
Ácido Benzóico
Glicina
Ácido Hipúrico
A metionina tem um derivado utilizado como fonte de metila em muitas reações de metilação. S-adenosilmetionina
A metionina também serve como principal fonte de aminoácidos do enxofre orgânico que precisa ser reposto diariamente. Ajuda na manutenção e saúde do fígado e do sistema digestivo. É um lipotrópico (emulsificador de gorduras) que auxilia na queima e dissolução das gorduras, controlando também o colesterol.
Glutamato: O MSG (Glutamato mono sódio) um realçador de sabor, mas em algumas pessoas provocam sensações de frio, dores de cabeça e vertigens.
UMAMI
Principal neurotransmissor excitatório do SNC.
A descarboxilação do glutamato também leva a origem de um neurotransmissor: GABA (ácido gama amino butírico).
glutamato
GABA
Com a remoção do grupo ácido(descarboxilação) da histidina, ele será convertido em histamina.
Histidina
Histamina
A fosfocreatina, derivada da creatina, é um importante reservatório de energia no músculo esquelético. A creatina é derivada da glicina e da arginina e a metionina desempenha o papel de doadores do grupos metila.
fosfocreatina
Ornitina
Metionina
ATP
ADP
Glicina
Arginina
Guanidinoacetato
Fosfocreatina
A tirosina, o triptofano e a fenilalanina são convertidos em uma grande variedade de compostos importantes. 
Taninos: inibem a oxidação dos vinhos; alcalóides; terpenóides. 
Asparagina e Glutamina: nos animais estão relacionadas com a desintoxicação da amônia e com os vegetais, armazenamento do nitrogênio
Asparagina
Glutamina
Proteínas são 
polímeros de a-aminoácidos
Proteínas são 
polímeros de a-aminoácidos
Proteínas são 
polímeros de a-aminoácidos
Extremidade carboxila-terminal
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
Extremidade (ou ponta) amino-terminal
		Peptídeos:
Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa
Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina
Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação
Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);
Glucagon: 29 aa
Proteínas
Enzimas
Pepsina
Proteínas transportadoras
Hemoglobina, Transportadores transmembrânicos
Proteínas estruturais
Colágeno
Proteínas de defesa
Os anticorpos 
Proteínas reguladoras
Os hormônios
Proteínas nutrientes ou de armazenamento
Albumina
Proteínas de motilidade ou contráteis
Actina e da miosina
Classificação das Proteínas
Quanto a Composição: 
Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. 
  
Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos. 
Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. 
Classificação das Proteínas
Estrutura primária
Resíduos de aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
40
Estrutura primária
Estrutura secundária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
41
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Cadeia polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Cadeia polipeptídica
Subunidades montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
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FORÇAS NÃO COVALENTES
Pontes de H
Aminoácidos polares
Ligações iônicas
 Aminoácidos carregados
Interações hidrofóbicas
Aminoácidos apolares
Forças de Van der Waals
Qualquer aminoácido
Proteína
Proteína
NH
—
CH
2 
—
OH 
... 
O 
—
C 
—
CH
2 
—
CH
2 
—
2
Proteína
Proteína
O
—
CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2
CH
—
CH
3
CH
3 
CH
3
CH
3 
—
CH 
—
CH
2
—
—
CH 
—
CH
3 
H
3
C
—
CH
—
CH
3
CH
3
+
+
—
CH
2
—
CH
2
—
NH
3
O
C 
—
CH
2
—
CH
2
—
Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Proteína
Proteína
NH
—
CH
2 
—
OH 
... 
O 
—
C 
—
CH
2 
—
CH
2 
—
2
Proteína
Proteína
O
—
CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2
CH
—
CH
3
CH
3 
CH
3
CH
3 
—
CH 
—
CH
2
—
—
CH 
—
CH
3 
H
3
C
—
CH
—
CH
3
CH
3
+
+
—
CH
2
—
CH
2
—
NH
3
O
C 
—
CH
2
—
CH
2
—
Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Pontes de H ocorrem:
 entre os átomos da ligação peptídica (por exemplo, a a-hélice e a folha b);
 entre cadeias laterais de aminoácidos polares, carregados ou não;
 para os grupos –NH3+ e –COO- dos aminoácidos N- e C-terminal, respectivamente.
Ponte de Hidrogênio
Ligações iônicas:
 ocorrem entre as cadeias laterais de aminoácidos com cargas contrárias;
 dependem do estado de ionização dos aminoácidos e do pH do meio;
 são menos frequentes do que as pontes de H.
Proteína
Proteína
NH
—
CH
2 
—
OH 
... 
O 
—
C 
—
CH
2 
—
CH
2 
—
2
Proteína
Proteína
O
—
CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2
CH
—
CH
3
CH
3 
CH
3
CH
3 
—
CH 
—
CH
2
—
—
CH 
—
CH
3 
H
3
C
—
CH
—
CH
3
CH
3
+
+
—
CH
2
—
CH
2
—
NH
3
O
C 
—
CH
2
—
CH
2
—
Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Ligação Iônica 
Proteína
Proteína
NH
—
CH
2 
—
OH 
... 
O 
—
C 
—
CH
2 
—
CH
2 
—
2
Proteína
Proteína
O
—
CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2
CH
—
CH
3
CH
3 
CH
3
CH
3 
—
CH 
—
CH
2
—
—
CH 
—
CH
3 
H
3
C
—
CH
—
CH
3
CH
3
+
+
—
CH
2
—
CH
2
—
NH
3
O
C 
—
CH
2
—
CH
2
—
Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Interações hidrofóbicas:
 ocorrem entre as cadeias laterais de aminoácidos apolares;
 radicais apolares são repelidos pela água, aproximando-se uns dos outros; 
 não é uma força de atração real, resultando da repulsão pela água;
 como consequência, em meio aquoso o interior de proteínas globulares é hidrofóbico.
Interações hidrofóbicas 
Proteína
Proteína
NH
—
CH
2 
—
OH 
... 
O 
—
C 
—
CH
2 
—
CH
2 
—
2
Proteína
Proteína
O
—
CH
Ponte de Hidrogênio
Interações hidrofóbicas 
e Forças de van der Waals 
2
CH
—
CH
3
CH
3 
CH
3
CH
3 
—
CH 
—
CH
2
—
—
CH 
—
CH
3 
H
3
C
—
CH
—
CH
3
CH
3
+
+
—
CH
2
—
CH
2
—
NH
3
O
C 
—
CH
2
—
CH
2
—
Ligação Iônica 
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Forças de Van der Waals
 é uma força eletrostática que ocorre entre dipolos temporários; 
 dipolos temporários (duração de nanosegundos) são criados devido à órbita errática dos elétrons;
 pode envolver qualquer tipo de aminoácido;
 geralmente coincidem com as regiões da proteína onde ocorrem as interações hidrofóbicas, pois a aproximação dos radicais apolares facilita a interação entre os dipolos.
e Forças de van der Waals 
 O hormônio insulina é composto por duas subunidades, A e B, unidas por duas pontes dissulfeto intercadeia. Além disso, a cadeia B possui uma ponte dissulfeto intracadeia
A
B
Quais são os tipos de forças que mantém a estrutura tridimensional de uma proteína ? 
Além dos laços não covelentes, uma proteína pode ter pontes dissulfeto formada a partir de dois resíduos do aminoácido Cys (cisteína).
Pontes dissulfeto são covalentes e só podem ser rompidas por agentes redutores, como 2-mercapto-etanol.