Proteínas: Constituintes e Funções

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PROTEÍNAS
• Um dos principais constituintes dos seres 
vivos 
• Mais abundantes em animais do que vegetais 
• Formam estruturas celulares 
• Controlam entrada e saída de substâncias da 
célula pela membrana celular 
• Conferem sustentação a muitos tecidos do 
corpo 
• São responsáveis pela contração dos 
músculos e pelo transporte de oxigênio no 
sangue de muitos animais 
• Participam da defesa do corpo (anticorpos) 
• Catalisam reações do metabolismo (enzimas) 
• Formam alguns hormônios 

I. COMPOSIÇÃO 
 São formadas pela união de moléculas menores, os aminoácidos, que possuem em comum 
uma estrutura básica que contém um grupamento amino e um grupamento carboxila (daí o nome), 
apenas se diferenciando entre si pela cadeia lateral (ou radical), representada na imagem por “R”: 
Na figura ao lado, os 20 aminoácidos que 
formam as proteínas nos seres vivos. Os 
vegetais fabricam todos os aminoácidos que 
necessitam a partir de cadeias de carbono e de 
nitrato retirado do ambiente. Os animais podem 
fabricar alguns tipos de aminoácidos, porém 
não todos, os quais devemos retirar da 
alimentação. Esses aminoácidos que devem estar presentes na dieta são chamados de aminoácidos 
essenciais, enquanto os que nosso corpo fabrica são chamados de não essenciais. 
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Estrutura básica 
dos aminoácidos
 Os aminoácidos se ligam uns aos outros através da ligação peptídica, feita entre a carboxila 
(COOH) de uma unidade e o grupo amina (NH2) da unidade vizinha. Vários aminoácidos unidos 
recebem o nome de polipeptídio. Veja a figura abaixo demonstrando a união entre dois 
aminoácidos: 
 A proteína pode ser formada por um simples filamento ou por vários filamentos ligados 
entre si, chegando a apresentar até muitos milhares de aminoácidos. As proteínas diferem entre si 
por 3 fatores: 
• Tipos de aminoácidos (nem todos os 20 aminoácidos estão presentes em todas as proteínas) 
• Quantidade de aminoácidos presentes (uma proteína pode ser formada por 100 ou 1000 
aminoácidos, por exemplo) 
• Sequência (ordem) em que eles se apresentam na cadeia (ex.: a-b-c-d ou d-c-b-a) 
II. ESTRUTURA 
Uma proteína não é apenas um fio de 
aminoácidos esticado no espaço! 
Os aminoácidos possuem cargas 
positivas e negativas, gerando atração e 
repulsão em determinadas partes da 
proteína. Essas propriedades afetam a 
forma como a proteína se dobra do 
espaço. 
Podemos dizer que as proteínas possuem 
4 estruturas: 
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• Estrutura primária: É a sequência de aminoácidos em si. É essa estrutura que vai determinar os 
tipos de enrolamento e dobramentos que ocorrerão na cadeia. 
• Estrutura secundária: Caracteriza o 1o nível de enrolamento dos polipeptídeos, causado pela 
atração entre os aminoácidos próximos. A estrutura secundária pode ser de dois tipos: alfa hélice 
ou fita pregueada, que são mantidas por ligações de hidrogênio (nomenclatura antiga: pontes de 
hidrogênio). 
• Estrutura terciária: Quando a cadeia polipeptídica dobra-se sobre si mesma, adquirindo curvas 
nas três direções do espaço, numa estrutura tridimensional. Essas curvas resultam de várias 
atrações químicas entre os radicais dos aminoácidos de diferentes pontos da cadeia. Além disso, 
alguns aminoácidos possuem grupos apolares, que não se misturam na água e tendem a ficar 
próximos uns dos outros, fazendo a molécula dobrar-se nessas regiões. 
• Estrutura quaternária: Se dá quando mais de um polipeptídeo se junta para formar uma 
estrutura final. Na figura acima, temos uma estrutura quaternária com quatro cadeias de 
polipeptídeos, como ocorre na hemoglobina, proteína que carrega oxigênio dentro da hemácia. 
III. FORMA E FUNÇÃO 
 A forma das proteínas no espaço é extremamente importante para que essas possam exercer 
corretamente sua função. Enzimas e anticorpos, por exemplo, exercem suas funções encaixando-se 
em outras moléculas. Portanto, quando as proteínas perdem sua forma (desnaturação), elas têm sua 
função comprometida. 
IV. DESNATURAÇÃO 
 Quando uma proteína é exposta a 
diversos fatores, como calor, variação da 
acidez (pH) , presença de algumas 
substâncias químicas, etc, suas ligações 
podem ser rompidas e a proteína perde sua 
forma tridimensional (estrutura terciária 
perdida) e suas propriedades, comprometendo 
seu funcionamento normal. Esse fenômeno de perda de forma gerando perda de função nas 
proteínas é chamado desnaturação. 
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 calor 
 
 A desnaturação é um dos fatores pelos quais as febres altas podem ser tão perigosas: elas 
podem inativar as proteínas do sistema nervoso e causar a morte do indivíduo. (Porém, é importante 
ressaltar que a febre é uma resposta do corpo à infecções: com o aumento da temperatura, há um 
aumento na velocidade das reações químicas do corpo (aumento do metabolismo), facilitando o 
combate aos invasores. Por isso, febres brandas não são nocivas, e sim benéficas). 
V. ENZIMAS 
 As enzimas são proteínas especiais encontradas nos seres vivos que atuam como 
catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das reações químicas do corpo através da 
diminuição da energia de ativação das reações, sem serem consumidas no processo. São essenciais 
à manutenção do metabolismo, isto é, sem as enzimas, não seria possível manter as reações 
químicas do corpo. 
Vamos entender melhor isso? 
1) Reações químicas 
Existem diversos tipos de reações químicas (ex.: síntese; decomposição; simples troca; dupla troca), 
mas todas elas possuem duas coisas em comum: o(s) reagente(s) e o(s) produto(s). Por exemplo: 
Em condições normais de temperatura, a água oxigenada (H2O2) se decompõe lentamente em água 
(H2O) e oxigênio (O2). Podemos representar essa reação assim: 
2 H2O2 ——-> 2 H2O + O2 
Quem está do lado esquerdo da equação é o reagente (água oxigenada), e os produtos estão 
representados do lado direito (água e oxigênio). Os produtos estão sempre para onde a seta aponta. 
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Exemplo: Desnaturação da albumina (proteína presente no ovo): 
Ao aquecer, as proteínas perdem sua forma e dão ao ovo nova textura e coloração.
2) Energia de ativação 
A maioria das reações químicas necessita de uma “ajuda” inicial para ocorrerem. Em laboratório, 
quando queremos realizar uma reação química, utilizamos artifícios como agitar o frasco com os 
reagentes ou levar ao fogo para aquecermos as substâncias, aumentando a agitação molecular e 
favorecendo o encontro das moléculas para que os produtos sejam formados. Essa “ajuda” ou 
energia inicial que é necessária para desencadear uma reação é chamada energia de ativação. 
Dentro do corpo, não podemos utilizar esses artefatos que utilizamos em laboratório para que as 
reações químicas ocorram. Para isso existem as enzimas, que atuam diminuindo a energia de 
ativação das reações, ou seja, diminuindo a energia inicial necessária para que as reações ocorram. 
Podemos comparar essa energia de ativação com uma pedra que queremos rolar morro abaixo. Para 
que a pedra role, é preciso gastar uma energia para levá-la até o topo do morro. Com as enzimas, 
isso fica mais fácil: 
3) Catalisadores 
Na reação de decomposição descrita anteriormente, água oxigenada reage formando água e 
oxigênio, porém isso ocorre de forma muito lenta. Se colocarmos água oxigenada em contato com 
platina em pó, a reação ocorre rapidamente e bolhas de oxigênio começam a se formar, mesmo na 
temperatura ambiente. A platina atua como catalisador, uma substância que acelera as reações 
químicas sem ser gasta no processo. Chamamos as enzimas de catalisadores biológicos pois são 
proteínas que fazem o papel de acelerar as reações químicas do corpo, sem serem gastas no 
processo. No corpo humano, a enzima responsável pelaquebra da água oxigenada é a catalase. 
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4) Como funciona 
Todas as enzimas possuem em sua estrutura uma determinada região chamada sítio ativo, que 
possui uma forma que lhe possibilita encaixar-se nos reagentes da reação - os substratos. Quando o 
sítio ativo da enzima se encaixa no substrato, ela é capaz de alterar a estrutura dessas moléculas, 
permitindo que a reação ocorra com menor energia de ativação. Em alguns casos a enzima pode 
colocar na posição correta duas moléculas, aproximando as regiões que vão reagir. No final da 
reação, o produto se separa da enzima, que permanece inalterada. Como não é gasta, a enzima pode 
repetir o processo com novos reagentes. Assim, apenas uma pequena quantidade de enzimas pode 
dar conta de manter as reações ocorrendo constantemente. Abaixo, exemplo da quebra da maltose 
(um dissacarídeo) em duas moléculas de glicose (monossacarídeo) com auxílio da enzima maltase. 
5) Especificidade das enzimas 
Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes tenham forma complementar à sua, pois só assim 
pode ocorrer o encaixe entre eles. É por isso que as enzimas são específicas, isto é, cada tipo de 
enzima serve apenas para determinado tipo de reação. Costuma-se dizer que a enzima encaixa-se no 
substrato assim como uma chave encaixa-se numa fechadura (modelo chave-fechadura), no entanto, 
as enzimas possuem uma flexibilidade em seu sítio ativo, podendo ajudar em reações de substratos 
semelhantes. A ligação com o substrato 
provoca uma mudança no sítio ativo da 
enzima, o que faz com que haja uma pequena 
mudança em sua forma espacial. Essa 
explicação é conhecida como modelo do 
encaixe induzido, e é o modelo mais aceito 
atualmente. A figura ao lado mostra o sítio 
ativo da enzima modificado quando ligado ao 
substrato. 
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6) Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas 
• Concentração da enzima: Aumentando a concentração de moléculas de enzima, a velocidade da 
reação aumenta, desde que haja quantidades de substrato suficiente para receber as enzimas. 
• Concentração de substrato: Aumentando a concentração de substratos, aumenta-se a velocidade 
da reação até o momento em que todas as enzimas estejam “ocupadas”. Nesse ponto, a velocidade 
da reação é máxima e, a partir daí, é inútil qualquer aumento de substrato, pois a velocidade 
permanecerá constante. 
• Temperatura: Uma elevação da temperatura também aumenta a velocidade das reações 
químicas. Mas, quando a reação é enzimática, observamos que a velocidade aumenta até certo 
nível e, então, começa a diminuir. Esse prejuízo na velocidade, a partir de determinada 
temperatura, é consequência da desnaturação da enzima pelo excesso de calor. 
• Grau de acidez da solução (pH): Cada enzima tem um pH ótimo para seu funcionamento. 
Acima ou abaixo desse pH, sua atividade diminui. Para a pepsina, produzida no estômago, o pH 
da solução deve estar em torno de 2 (ácido), enquanto para a amilase, enzima da saliva, e para a 
maior parte das enzimas intracelulares, o pH deve estar entre 6 e 8 (neutro - básico). 
Abaixo, gráficos que demonstram alterações na concentração do substrato, temperatura e pH: 
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7) Inibição enzimática 
• Inibição competitiva: caso tenha outra molécula que se encaixe no sítio ativo da enzima, haverá 
uma competição entre essa molécula e o substrato. 
• Inibição não competitiva (alostérica): quando uma molécula se encaixa em outro ponto da 
enzima que não é o sítio ativo, modificando sua forma e impossibilitando o encaixe do substrato 
no sítio ativo da enzima. 
Você consegue identificar na figura abaixo qual é o tipo de inibição em cada caso? 
 
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Referências 
LINHARES, Sérgio; GEWANDSZNAJDER, Fernando. Biologia hoje. São Paulo. Ed. Ática, 2012. 
http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/enzimas 
https://www.youtube.com/watch?v=ok9esggzN18 
Imagens: 
https://crentinho.wordpress.com/2009/03/06/as-enzimas/ 
http://blogdoenem.com.br/proteinas-biologia-enem/ 
http://saude.hsw.uol.com.br/celulas2.htm 
http://slideplayer.com.br/slide/2304585/ 
http://www.vestibulandoweb.com.br/biologia/teoria/estrutura-das-proteinas.asp 
http://brasilescola.uol.com.br/biologia/peptideos.htm 
http://www.mdsaude.com/2012/05/o-que-e-proteina.html 
http://kalves789.blogspot.com.br/2013/06/aminoacidos.html 
http://bio12-ciencia.blogspot.com.br/2011/04/actividade-enzimatica.html 
http://www.infopedia.pt/$inibicao-enzimatica 
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